лекция-19 (Ю.Л. Словохотов - Кристаллохимия и структурная химия (презентации лекций))

ФНМ МГУ, весна 2011Строение кристаллических веществи материаловлекция №29Полимеры и биополимерыВ.Г.Дашевский, Конформационный анализ макромолекул, М, Наука, 1987Вытянутые молекулы: н-алканы CnH2n+2н-C20H42: P1, Z=1, a=4.29, b=4.84, c=27.35 Å, a=85.30, b=68.20, g=72.60н-C30H62: Pbca, Z=4, a=9.76, b=7.34, c=81.60 Ån-C17H36a=7.41, b=4.95. c=46.80n-C23H48a=7.43, b=4.95, c=61.96…Полиэтилен: a=7.45, b=4.97, c=2.54 ÅДифрактограмма полиэтиленовой пленки (l Cu Ka)800intensity, arb. u.600H2C400CH2200H2CCH20102030402 theta, deg.5060Конформационная карта элементарного звенанасыщенной полиэтиленовой цепиневалентноеотталкиваниеFFFСf1f2FССFFОтталкивание атомов F в 1,3-положениях смещает минимумы от точныхзначений f1, f2 = 60, 180, 300o: наиболее устойчивой становится спиральнаяконформация цепи.

Это справедливо при любой природе «дальнодействия»элементарных звеньев полимеров (например, для Н-связей в белках)ПОЛИАЦЕТИЛЕН [—CH=CH-]n или (CH)n, полимер ацетилена. В зависимости отметода получения - черный порошок. сероватый пористый материал, серебристыеили золотистые пленки; плотн. 0,04-1,1 г/см , степень кристалличности 0-95%.Известны цис- и транс-формы полиацетилена; цис-форма при нагреваниидо 100-150 оC переходит в транс-форму. Полиацетилен не растворяетсяни в одном из известных органических растворителей. Молекулярный полупроводник:электропроводность 10-7 (цис-) и 10-3 Ом-1·м-1 (транс-форма); повышается придопировании донорами (щелочные металлы) или акцепторами (галогены)сцис-форма, c=4,48 Ǻстранс-форма, c=2,46 Ǻ(цис-С2Н2)n(транс-С2Н2)nПолиэтилен:a=7.68, b=4.46, c=4.48 Åa=7.32, b=4.24, c=2.46 Åa=7.45, b=4.97, c=2.54 ÅДифрактограмма целлюлозы (l Cu Ka)a=8.95, b=10.31, c=7.87 Å, a=g=90o, b=106.2oстепень кристалличности полимера: отношение интегральной интенсивностирефлексов к интегральной интенсивности фона (выделен цветом)1200Интенсивность1000800600400200010202, град3040Целлюлоза [C6H10O5]n, n = 500 – 1000nвнутрицепочечные имежцепочечные Н-связикристаллическая структураМорфология целлюлозы: цепи, волокна, фибриллыКонформационная карта дисахаридного звенаНекоторые другие полисахаридыхитинхитозанпектинкрахмалзерно крахмала: дендримерБелки: нерегулярные полипептиды; в кристалле глобулы из элементоввторичной структуры (a-спираль, b-лист, неупорядоченные участки)+ большое число молекул водыКонформационная карта пептидного звенаy180оeСb-листL–180оOHЗапрещенная областьjNjyССORH180оR«свернутая»форма–180оR, L – соответственно, правая и леваяa-спиралиПептидное звено и его конформационныепараметры; обычно e=1800 (p,n-сопряжение)По исходной аминокислотеR = H: глицинR = CH3: аланинR = i-C3H7 валинR = CH(CH3)C2H5: изолейцини т.д.

(различие стерических свойств)Внутрицепочечные Н-связи NH…O=CКонформационные состояния пептидных звеньевглициналанинпролинточки – данные CSD по олигопептидамФибриллярные белки: a-спираль1D-мотив расположенияпептидных остатков напротяженном участкеполипептидной цепиВысокоупорядоченные полимерыИсточник: WikipediaСплетение трех спирализованных a-спиралейв фибриллярном белке (a-кератин)Б.К.Вайнштейн, Современная кристаллография, т.2, гл.

2, с.с. 193-245Дифрактограмма соединительной ткани хвоста крысы(коллаген)А.А.Вазина и соавт., Сибирский центр СИФибриллярные белки: b-листПараллельные цепиАнтипараллельные цепи2D-мотивы расположения фрагментовполипептидных цепей; фрагментыодной цепи в b-листе соединены«поворотом», или «шпилькой» (b-turn)Грамицидин (комплекс с мочевиной), CSDG.N.Tishchenko, et al, Acta Crystallogr.,Sect.D, 53, 151 (1997)модельная b-складка в циклическом олигопептидеLEU–PHE–PRO–VAL–ORNORN–VAL–PRO–PHE–LEUМембранные белки: поринВысокоупорядоченные полимеры (гидрофобные фрагменты направленывнутрь мембраны, боковая поверхность – «цилиндрический» b-лист)А.В.Финкельштейн, О.Б.Птицин, Физика белка,М., Университет, 2005PDB (~60000 стр-р) : различные представления белковой глобулы(революция в структурной биологии)space-filled: плотная упаковкацепь + внешние фрагментыУчастки a-спиралей иb-листа вокруг«невидимого»квазисферическогогидрофобного ядратолько цепь (backbone)Фрагменты a-спирали на поверхности белковых глобулдельтаэдры !А.В.Финкельштейн, О.Б.Птицин, Физика белка, с.с 178-179Белковая кристаллографияОСОБЕННОСТИ РСА МАКРОМОЛЕКУЛ- Слабая рассеивающая способность.I (hkl) ~ I0 (1/ω) λ3 (Vcryst / (Vcell)2) |F(hkl)|22.

Большой объем дифракционных данныхN = 4/3 p Vcell / d3где d – разрешение(2d sin θ = n λ)1. Большие размеры молекул.a=b=c=50A Sp.gr P1N~4000при d= 5AN~600000 при d=1A3. Радиационное разрушениеКанал белковой кристаллографии в Курчатовском центре СИСТРУКТУРЫ БЕЛКОВЫХ КРИСТАЛЛОВЛеггемоглобинМолекула димарганцевой каталазыThermus thermophilusВирус крапчатостигвоздикиРазличные изображения структуры b-экспансина EXPB-1(C2, a=113.7, b=45.2, c=70.3 Ǻ, b=124.60, Z=2)(N.

Yennawar et al., PNAS, 2006, 103(40), 14664)Дополнительный материал: сокращение мышцыУпорядоченность на мезо-уровне(периоды ~ мкм): дифракционнаякартина на малых углах рассеяния.«Структурная биология»Дифрактограмма расслабленной и сокращенной мышцы лягушкиА.А.Вазина и соавт., Сибирский центр СИ.