Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 95
Текст из файла (страница 95)
Периферические бел- Рис. !2-!а Жил«созна-мазянчнеямалеля е ~ руе ~ урн мембран, «реля«няни«я Сии герам и Николсонам 346 ЧАГТЬ !. БИОМОЛЕКУЛЫ ки буквально плавают на поверхности бислойного «моря», а интегральные белки, подобно айсбергам, почти полностью погружены в углеводородный срединный слой (рис. 12-18). Способность мембранных белков передвигаться в лате- ральной плоскости может быть, однако, ограничена вследствие притяжения между функционально связанными белками и образования ими кластеров, что в конечном итоге приводит к мозаичному распределению мембранных белков в жидком липидном бислое.
Предполагают, что такие кластеры мембранных белков могут латерально перемещаться в бислое. Этот процесс лежит„по-видимому, в основе так называемого кэппппгп, т.е. перемещения определенных мембранных белков в специфические участки или зоны мембраны, происходящего в клетках некоторых типов на протяжении их жизненного цикла. Модель Сингера - Николсона позволяет обьяснить многие физические, химические и биологические свойства мембран; она получила широкое признание как наиболее вероятный способ молекулярной упаковки липидов и белков в мембранах.
Однако, как мы увидим дальше„ некоторые структурные особенности биологических мембран все же не укладываются в рамки жидкостно-мозаичной модели. 12.12. Мембраны асимметричны, т.е. имеют неравноценные стороны В большинстве своем мембраны асимметричны, т.е. имеют неравноценные стороны, что хорошо согласуется с жидкостно-мозаичной моделью. Эта асимметричность проявляется, во-первых, в том, что внутренняя и внешняя стороны плазматических мембран бактериальных н животных клеток различаются по составу полярных липидов.
Так, например. внутренний липидный слой мембраны эритроцитов человека содержит в основном фосфатидилэтаноламин и фосфатндилсерин, а внешний. фосфатидилхолин и сфингомиелин. Во-вторых, некоторые транспортные сис! емы в мем- бранах действуют только в одном направлении. Например, в мембранах эритроцитов имеется транспортная система (кнасося), перекачивающая ионы )ча+ из клетки в окружающую среду, а ионы К'-внутрь клетки за счет энергии, освобождающейся при гидролизе АТР. Этот насос, получивший название Ага'", К '-транспортной А7Р-азы, никогда не перекачивает ионы )ч)а и К' в обратных направлениях.
В-третьих, на внешней поверхности плазм атических мембран содержится очень большое число олигосахаридных группировок, представляющих собой головы гликолипидов и олигосахаридные боковые цепи гликопротеинов, тогда как на внутренней поверхности плазматической мембраны олигосахаридных группировок практически нет. Асимметричность биологических моыбран сохраняешься главным образом за счет того, что перенос индивидуальных молекул фосфолипидов с одной стороны липидного бислоя на другую очень затруднен (рис.
! 2-19). Препятствием для такого переноса служит высокий уровень энергии, необходимой для проталкивания полярных, заряженных голов молекул фосфолипидов через срединный углеводородный слой мембраны. Следовательно, полярная молекула липида способна свободно перемешаться на своей стороне бислоя, но ограничена в возможности перескочи~ь на другую поверхность (рис. 12-19). Э ем йй °Ф вЂ” "- =4й Эта молекула ли- Э~.
"- чк дида "перскувыр Ф-сш 4й дулась" с адней -Ф== =--4й оторопи мембраны падр г ю У У т Рвс. !2-!9. Асямметрпчвасть распределевля лапвлав ва лвух поверхностях лвпвлпага бвслоя «лстачвай мп«бравы. Полярные лвпидвые молекулы могут свабална персмплаться па паверхваств каждая вз старая мембрапы, адвака тат «всрсскакч молекул лвпвдв с алкай стеганы мембраны па другую, катарый показан па схеме, правсхалв г лишь в редких случаях, ГЛ.!2.
ЛИПИДЫ И МЕМБРАНЫ 12ЛЗ. М ар эр р ц исследованы очень подробно Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют «скелет». В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков гликопротенны.
К интегральным белкам в мембране эритроцита относится лликофорин («переносчик сахарав!. Его молекулярная масса составляет 30000; гликофорнн содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60"„' всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагаегся гидрофильная ~олова сложного строения. включающая в себя до 15 олигосахаридных цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 1О осгатков сахаров. На другом конце лолипептидной цепи гликофорина иаходи.гся больпюе число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рнс.
12-20), которые лри рН 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержазций около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гликофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, высз.упая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остаткамй аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит аитнгенные детерминанты,определяющие группу крови (А, В или О).
Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. На долю другого важного белка мембраны зритроцнтов -слеклчрина — приходится до 20":, общего количества бел- Вцежняя среда Полярные алиго— сахаридцые боко вые цепи Полярный ьо цец полип«я тидцой цепи глцкофарица ~(! !! 11(! (! !! !! ~~4 ~~Й Полярный ко нец поляпецтидцой цепи гликофорцна оллрцый а-спи- ьный участок кцфориыа Пктоюль Рас. 12-20. Молекула глцксфсркна в мембране зратрсцата Вьюзуцаюыае из мсмбрацы развез- влеа вые у~ лее елцые цел к несут елец ифкческее участки.
сцредел вю1цае группу краев, а заеме участки, сзвезсзвенкые за свез ывавае нека- тсрык вцруссв. ков в мембране. Этот периферический белок расположен на внутренней поверхности мембраны; он легко поддается эксз ракции. Молекула спектрина состоит из четырех полипептндных цепей, суммарная молекулярная масса которых составляет около ! Млнд эти цепи образуют длинные гибкие стержни длиной 100-200 нм. Связываясь с определенными белками и липндами на внутренней поверхности мембраны эритроцита, молекулы спектрина формируют гибкую решетку, которая, по-видимому, играет роль скелета мембраны. Со спектрином связываются также микрофиламенты актина, и весьма вероятно, что именно они соединяют стержни спектрина друг с другом. Таким образом, можно говорить о том, что мембрана эритроцита имеет скелет, или каркас, на котором крепятся специфические липиды и мембранные белки (рис.
12-21). Плазматические мембраны других клеток имеют более сложное строение. На внешней поверхности клеток во многих плотных тканях присутствует еще один важный гликопротенн — фибронекглил (разд. 11.12), обладающий высокой 348 ЧАСТЬ ! БИОМОЛЕКУЛЫ Полипептилнпя Молекулы цепь глякпфоряна спектрияа Иятозоль аду езивной способностью и, возможно, обеспечивающий слипание однотипных клеток друг с другом. Много лет назад было установлено, что определенные растительные белки, часто называемые филзогемагг зютинипаыи, способны связываться с эритроцитами и вызывать их аплютинацию.
В дальнейшем оказалось, что фитогемагглютинины могут присоединяться к поверхности многих других животных клеток. Хотя белки этого типа содержатся главным образом в растениях, особенно у представителей семейства бобовых, они всгречакггся также и в .зканях беспозвоночных. В числе первых Ряс 12-21. Схематическое язсбразхеяпе у«асс«а зрятрспятарпсй мембраяы. На схеме пахазаяы плягссахеряляые «аятепяы», сбразсваяяые мембранными гляхппрстеявамя я гляхсляпяла- мя, бсхавые слягссахаряляые пепл гляхсфс- рина. а также пряспеляпевная х вяутревясй пс- верхпастя мембраны схелетяая асясва яз мале- яул спектрми,связанявп межлу «сбей коротки- мя митями а«тяпа. 12.14, Лектниы— специфические белки, способные свизыватьси с определенными клетками и вызывать их агглютииацию открытых фитогемап лют ининов были конкипаяалин А из канавалии мечевидной и рииин из кнещевины обыкновенной. Эти и многие другие белки растений и животных, способные связываться со специфическими углеводными группами на поверхности клеток, получили название лекгпиноя 1от лат.
з4еяегем— подбирать или выбирать). Например, конканавалин А связывается с Р-глюкозой и Р-маннозой, а лектин из бобов сои с Р-галактозой и Х-ацетил-Р-галактозамином. Сейчас идентифицировано уже более 1000 лектинов. Очень важен и интересен тот факт, что некоторые лектины вызывают избирательную агглкп ниацию элокачесгвениых опухолевых клеток. Это указывает на различия и структуре поверхностей опухолевых и нормальных клеток: по-видимому, специфические углеводные остатки на поверхности опухолевых клеток более доступны для связывающихся с ними лектинов. Специфичность лектинов, а также их важное практическое значение проявляются в том, что они способны различать эритроциты трех типов.-А, В и О-по структуре олигосахаридных групп 1лигофорина.
Лектин из фасоли лима вызывает агглютинацию только эритроцитов ГЛ !Х ЛИПИДЫ И МЕМБРАНЫ 349 типа А, лектин из лотосовых - эритроцитов типа В, а третий лектин„также растительного происхождения, агглютинирует только эритроциты типа О. Лектин из фасоли лима связывается с гликопротеинами, содержащими в качестве главного сахарного компонента )>)-ацетил-Т2-галактозамин, а лектины, реагирующие с эритроцитами типа О с поверхностными гликопротеинами, содержащими сахар фукозу. Специфические гликопротеины имеются на поверхности не только эритроцитов, но и других клеток животных тканей.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
