Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 98
Текст из файла (страница 98)
Это равновесие сдвигается вправо из-за того, что сознаются благоприятные условия для взаимодействия между карбоксилатныч анноном и протонированиой аминогруппой. Поскольку протонированиая аминогруппа ближе к карбокснлатному аннану в А!а, чем в А!а-олигопептиле, равновесие в первом случае сдвигается сильнее, на что указывает более низкое значение рК,. в) Ионизация второго протона и в А!а, и в А!а-олигопептиде нарушает условия, благоприятствовавшие взацчодействию заряженньп группировок.
Поскольку эти группировки блн»ке дрЗт к другу в А1а, чем в А1аалигапептиде, то в А1а труднее удалить второй протон и соответственно РК»' для А!а вьппе, чем РК» для А!а-олигопептида Глава 6 1. 3500 молекул. 2. а) 32100 г/мольб б) 2. 3. 1200; 12200 г(моль. 4. +2; +1;0; — 2; р1=7,8. 5. — СОО; Авр и О(а. 6.
Е)з„Н!з, Агй; электростатическое притяжение между отрипательно заряженными остатками фосфора в ДНК и положительно заряженными основными остатками в гистонах. 7. а) (О(о)эв,' б) (1уэ — А]а)э в! (Азп-- Бег — Н»зЬ; г) (Азп — 8ег — Нж)р. 8. Рьр-. 'Чв!-Авв-С!в — Нрр — Евв-СТБО,Н-С]у — Яв»- ® Н!р — Ьвв-Чв!-С]в — А!в — 1.вв — Тур Гяв-Чв! — СуЗО»Н— С!У вЂ” С1в-А»ВТС!У-РьвфРЬвТТУ»7ТЬР— Р»е-ЕУвТА»Я, 356 П РИЛОЖЕУ]ИЕ.
ОТВЕТЪ| Пунктирные ливии показывают плохо расщепляюшнеся связи; Т- трнпснн, Х .хнмотрнпсин. 9. Туг --О]у — О]у — Р]зе--.сец. 10. а) |-к анапу; 2 — к катоду; 3-.к катоду; 4- к аноду; б) рН 7-9. 1|. а) При добавлении высоких концентраций солей нз молекул белка удаляется гндратная вола, в результате чего растворимость белка уменьшаегся, б) Выберите такую концентрацию (ННь)хБОм пРн ката||ай белок А осаждается, а белок В остается в растворе. Соберите осажденный белок А центрифутнрованнем. 12.
Промойте колонку большим избытком свободного лнганда с тем, чтобы вытеснить лнганд, связанный с полимером. 13. »БецОгп Р)зе Ъ'а! Рго Рта Ъга! ,/ РЬе Огп Глава 7 а) Короткие связи-зто сильные связи высокого порялка, т.е. не одинарные, а двойные нли тройные связи.
Связь С вЂ” Х занимает промежу гочное положение между одинарной н двойной связью. 6) Пеп- тндная связь представлена двумя резо- палеными структурами. в) Врашение вокруг пептнлной связи при фнзнологических температурах затруднено. Основные структурные единицы полнпепт|щов шерстяных волокон-зто следую. шне друг за прутом витки п-спирали, интервал между которыми составляет 0,54 нм. Прн вытягивании и працарнванни волокон полипептндная цепь удлиняегся и расстояние между й-группами в (]-конформации увеличивается до 0,70 нм.
Около 40 пептндных связей в одну се- кунду Отталкивание отрицательно заряженных карбокснльных групп полиглугамнновой кислоты при РН 7 вызывает развертыванне полипептндной цепи. К такому же результату прнволцт отталкивание положительно зарюкенных аминогрупп полн- лизина прн рН 7. 5. Днсульфнлные мостики в остатках цнстина служат для образования поперечных сшнвок между белковыми цепями; эти мостики павьппают жесткость и механическую прочность белка. 6. Шерсть есвлнтсяь вследствие перехода полипептндной цепи из вытянутой конформации ((3-структура складчатого слоя] в п-спиральную конформацню. 7.
Остатки цистина препятствуют полному развертыванию белка 8. а] — Б — Б — ~ ь З НБСН,СН,ОН = Извитая ! — БН НБ — ~ + Б — СНгСН,ОН Б сн~сн20н б) Из-за окисления на воздухе цистеина до аистина. 9. В слоях Сйу уложен напротив О1у. а А1а,*бег напротив А1а78ег. 10. 30 аминокислот; 89кь 11.
Данные о том, что '"С-гидроксипролин не включается в коллаген, свидетельствуют против первого предположения н согласуются со вторым. 12. Способность бактерии проникать в ткань объясняется тем, что она может разрушать соеднннтельнотканный барьер хозяина, секретируя фермент коллагеназу.
Бактерии коллагена не содержат. Глава 8 |. В положениях 7 и 19; в положениях 13 и 24. 2. Снаружи - Азр, Оп, 1.уз; внутри — ].еп, уга1: Бег — в любом месте. 3. В болыпннстве случаев функпиональная трехмерная укладка полнпептидной цепи, т.е. натнвная структура белка, представляет собой его наиболее стабильную конфармацию. Следовательно, хотя белки синтезируются в виде линейных полимеров, онн спонтанно приннмакп правильную трехмерную конформацню. Подтверждение этой мысли можно найти в классической работе Анфннсена по рибонуклеазе (см, рнс. 8-8). 4.
а) Только комбинация, обнаруженные в нативной структуре, дают функциональную активность. 6) Натнвная структура определяется первичной структурой белка. в) Нативная структура инсулина не является наиболее стабильной конформацней. 5. а] Сравнивая между собой количества (в молях) содержащегося в белке валина н его производного, можно установить чис- ПРИЛОЖЕНИЕ, ОТВЕТЫ 357 ло МН,-концов н тем самым число полипещидных цепей. б) 4. 6.
а) 16400 г:моль; б) это значит, что в гемоглобнне четыре атома железа. 7. а) 32 х 10 " г; б) 300 миллионов; в) 90 мкмз; г) 0,55; д) объем упаковки 94 мкм'; е) поскольку вышеприведенный расчет показывает, что модекулы гемоглобина соприкасаются друг с другом н заполняют весь эритроцит, при изменении взаимодействия соседних молекул форма клетки также должна меняться. При серповидноклеточной анемии гемоглобин находится в клетке не в кубической упаковке, а в виде длинных параллельных нитей. В результате эрнтроцит также становится вытянугым в направлении этих нитей.
8. а) 7,8 х 10' г Оз на 1 кг ткани; б) 1,3 х х 10 з г О, на ! кг ткани; 17!1; в) 7,8', 9, а) Гемоглобин Г, б) Благодаря этому обеспечиваезля поступление кислорола из материнской крови в кровь плода. в) ДФГ уменьшает сродство гемоглобина к кислороду. Тот факт, что при связывании ДФГ кривая насыщения гемоглобина А сдвигается больше, чем кривая насыщенна гемоглобина Е, свидетельствует о том, что гемоглобин А связывает ДФГ прочнее, чем гемоглобин Е. 1О.
а) Он расщепляет пептидные связи с карбоксильной стороны остатков !.уз и Агй. б) Оч „ым,4«», в) электрофорезом интактной а.пепи. ! 1. С помощью элекрофореза при рН 7. Глава 9 !. Фермент, ответственный за превращение сахара в крахмал, инактивируется ари нагревании. 2. 24 х 10 «М. 3, 9,5 х 1Оа лет.
4. а) 15,5 им; 18,8 нм. б) При образовании трехмерной конформации фермента эз.и аминокислоты оказмваюзся в непосредственной близости лруг от друга. в) Белок служит «каркасом», поддерживающим катализ ические группы в правильной ориентации. 5. Опрелелите величину Км1 'измерьте начальную скорость (скорость исчезновения МАРН, фиксируемую с цомощыо спектрофотометра) при нескольких определеинзкх концентрациях фермента; начертите график изменения начальной скорости при повышении концентрации фермента.
6. У,„140мкмол1л.мин„Км 1 х 10'М. 7. По-видимому, они выделили одну н ту же форму фермента. Величина У,„,, зависит от концентрации фермента. Чтобзк разрешить противоречие, им следует определить число оборотов кажлого нэ препаратов фермента. 8. а) 1,7 х 10-з М. 6) ОЗЗ 067 091 9. Км == 2,2 мм; У,„== 051 мг 'мин, 10, 2 0 х 10» мнн !1. 29000; нам следует прелположить. что каждая молекула фермента содержит всего одну способную титроваться сульфгидрильную группу. 12. Фермент-субстратный комплекс стабильнее, чем фермент и субстрат, взятые па отдельности. 13.
Измерить суммарную активность кислой фасфатаэы в присутствии и в атсузствне тартрат-нона. 14. Тот факт, что ацетазоламин понижает У,„фермента, но не изменяет его Км, свидетельствует о том, чго этот ингибиз.ор лействуег неконкурентньзм образом. 15.
Зтанол конкурирует с метанолом за активный центр алкогольдегилрогеназы. 16. О!ц-35 протонирован; Азр-52 депрагонирован. Гчава 10 1, а) Никотиновая кислота необходима для биосинтезв Тгр и в то же время она сама может синтезироваться из Тгр. б) Кукуруза бедна триптофаном. 2. Недостаточность тиамнна. 3. Скорость образования молочной кислоты зависит от количестна рибофлавнна в культуральной среле. 4. Пирилоксин превращается в пирндоксальфосфат, который служит простетической группой, выполняющей центральную роль в реакциях переаминирования.
5, а) Бактериальное заражение. 6) Авидин связывает свободный биотин и препятствует расту бактерий, в) Он предохраняет развивающийся эмбрион от разрушительного действия бактерий в течение инкубационного периода. 6. При лобавлении в питательную среду тимиднна бактерии могут обхолнться без тетрагцпрофолата, для синтеза которого требуется фолиевая кислота 7 Неластаток витамина В,з в бактериальной фдоре.
8. Высокая растворимость витаминов группы В приводит к их быстрому выведению из организма. 9. У взрослых витамин А запасается в печени. ПРИЛОЖЕНИЕ ОТВЕТЫ 1 в) сн,он НО и Н он н н он но „:ЬВ и он й-О-гааз»г«м б) В свежеприготовленном растворе «- Р-пиактозы проиаходит мугарогацин, приводящая к образованию равновесной смеси и- и Р-Р-гапактозы, В результате мутаротации чистой ц- или ))-Р-галакгозы образуется смесь обеих форм одного итого же состава. в) 72,' ))-формы и 28;8 ц-формы. 2. а) Измерить изменение оптического вращения в зависимости от времени. 6) Направление оптического вращения смеси противоположно направлению оптического вращения раствора сахаровы. в) 0,63 части сахаровы гидролизуется; конечный состав смеси: глюкоза и фруктоэа -0,77 частей, сахароза-0,23 части. 3. Приготовить сердцевину шоколадки иэ пасты, содержащей сахароэу и воду; добавитьь небольшое количество инвертазы; сразу же покрыть шоколадом.