Lenindzher Основы биохимии т.1 (1128695), страница 100
Текст из файла (страница 100)
. . . , . . . . . . 95 4.11. Фосфат и бикарбонат †важн биологические буферные системы 98 4.12. Приспособленность живых организмов к волной среде.... 102 4.13, еКислые» дожди загрязняют наши озера и реки....... 102 Краткое содержание главы . !03 Вопросы и задачи....., 104 /'лава 5. Аминокислоты и пептиды ., 107 5.1. Обшиеструктурныесвойствааминокислот,...., .. 108 5.2. Почти все аминокислоты содержат асимметрический атом углерода . . . . .
, . . . . . 108 5.3. Стереоизомеры обозначаются в соответствии с их абсолютной конфигурацией . . . . . . , 110 5.4. Оптически активные аминокислоты в белках прелставлянгг собой 1.-стереоиэомеры . . . . . 114 5.5. Классификация аминокислот на основе их й-групп . . .
. . . 115 5.6. Восемь аминокислот содержат не- полярные К-группы 5.7 Семь аминокислот содержат незарюкенные полярные К-группы 115 5.8. Две аминокислоты содержат отрицательно заряженные /кислые) й-группы......, .. 1! 7 5.9. Три аминокислоты солержат положительно заряженные !основные) й-группы...... 1! 7 5.!О. В некоторых белках присутствуют нестандартные аминокислоты 117 5.! 1.
В водных растворах аминокислоты ионизированы..... 118 5.12. Аминокислоты могут вести себя и как кислоты, и как основания 119 5.13. Аминокислоты имеют характерные кривые титрования, . . . 119 5.14. По кривой тнтрованяя можно предсказать, какой электрический зарял несет данная аминокислота . . .
, . . . . . . . , 121 5.15. Аминокислоты раэличаюкя по своим кислотно-основным свойствам ....,.... 122 5.16. Кислотно-основные аюйства аминокислот служат основной для аминокислатного анализа ., 123 5.17. Электрофорез на бумаге позволяет разделять аминокислоты в' соответствии с их электрическим 362 ОГЛАВЛЕНИЕ 124 167 124 126 167 127 !28 168 129 168 130 132 133 169 17! 137 138 172 172 !4! 142 173 143 174 143 175 176 152 176 177 178 157 179 181 !58 160 16! 182 183 184 165 165 зарядом .
5.18. Ионообменная хроматография служит более эффективным способом разделения амииокислоэ 5.1 9. Химические реакции, характерные для аминокислот 5.20. Пептиды — это цепочки аминокислот . 5.21. Разделение пептцлов может быть основано на различиях в их ионизациониых свойствах . 5.22. Химические реакции, характерные для пептидов .
523. Некоторые пептиды обладают высокой биологической активностью Краткое содержание главы . Вопросы и задачи . Глаза 6. Белан! иевалентиая стРУктУРа н биологические фунюЗни . 6.1. Белки обладают множеством различных биологических функций 62.
Белки можно классифицнровать также по форме их молекул . бзк В ходе гидролиза белки распадаются на аминокислоты . 6.4, Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы 6.5. Белки — это очень крупные молекулы 6.6. Белки можно вьглелить и подвергнуть очистке . 6.7. Определение аминокнслотной последовательности полипептидных цепей .
6.8. Инсулин-зто первый белок, для которого была установлена амвкислотная последовательность 69. В настоящее время известны последоиательности многих лругих белков 6.10. Гомологичные белки разных видов имеют гомологичные последовательности 6.!1. Различия между гомологичными белками можно выявить по иммунной реакции . 6.! 2. Белки претерпевают структурные изменения, называемые денатурацией Краткое содержание главы Вопросы и задачи . Глава 7.
Фибрнлляряые белки . 7.1. Термины «конфигурацияв и кконформацикв имеют разный смысл 7.2. Как это ни парадоксально, нативные белки имеют только одну илн всего лишь несколько конформаций 7.3. а-Кератины--фибриллярные белки, синтезируемые клетками эпидермиса . 7.4. Рентгеносзруктурный анализ показывает, что в кератинах имеются повторяющиеся структурные единицы . 7.5. Ренп еноструктурные исслелования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептцлных групп . 7.6.
В а-ксратине полипептидные цепи имеют форму а-спирали . 7.7. Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию и-спирали 7.8. В а-кератинах содержится много аминокислот, способствующих образованию а.спиральной структуры 7.9. В нативных а-кератинах сьспиральные полипептцлные цепи скручены наподобие каната . 7.10. а-Кератвны нерастворимы в воде из-за преобладания в их составе аминокислот с нсполярными йгруппами 7.11. б-Кератины имеют другую конформацию полипептидной цепы, называемую б-структурой .
7.12. Перманентная завивка волос— пример биохимической технологии . 7.13. Коллаген и властии — главные фибризлярные белки соединительных тканей 7.14. Коллагеи-самый распространенный белок у высших животных 715. Коллаген обладает как обычными, так и необычными свойствами 7.16. Полипептиды в коллагене представляют собой трекцепочечные спиральные структуры 7.! 7. Структура эластина придает особые свойстве эластической ткани 7.18. Что говорят нам фибрнллярные белки о структуре белков? .
7.19. Другие типы фибриллярных или нитевидных белков, встречаю- шихся в клетках . Краткое содержание главы . Вопросы и задачи . ОГЛХВЛЦНИВ 363 187 218 187 219 188 220 22! 222 !92 226 192 227 195 197 199 230 23! 237 203 238 205 239 239 241 242 2!О 215 2!6 Глава Я. Глебуляриые беляке структура н фуюаня гемоглобина 8.1. Полипептилные цепи глобулярных белков свернуты в плотную компактную сгруктуру 8.2. Рентгеноструктурный анализ миоглобина выдающееся достижение в исследовании белков . 8.3. Миогаобины, выделенные из разных видов, имеют сходную конформацню .
8.4. Глобулярные белки различных типов именл неодинаковую сгруктуру 8.5. Аминакислотная последовательностьь белка определяет его третичную структуру . 8.6. Силы, стабилизирующие трегнчуру глобулярных белков, 8.7. Свертывание полипептидн ~х цепей происходит с очень высокой скорое! ью 8.8. Олигомерные белки имеют как третичную, так и четвертичную структуру 8.9. Метод рентгеноструктурного анализа позволил установить как третичную, так и четвертичную структуру гемоглобина 8.10. По своей третичной структуре а- и В-цепи гемоглобина очень сходны с многлобином . 8.11. Была установлена четвертичная структура и некоторых других олигомерных белков 8.12. Эритроциты — специализированные клетки, переносящие кислород . 8.13.
Для миопюбина и гемоглобина характерны разные кривые связывания кислорода . 8.14. Кооперативное связывание кислорода делает гемоглобин более эффективным переносчиком кислорода 8.15. Гемоглобин служит также переносчиком СОэ и ионов Н' . 8.16. Окснгенация гемоглобина вызывает изменение его пространственной конформации . 8.17. Серповидноклегочная анемия «молекулярная болезны> гемогло. бина 82 8. Гемоглобин больных серповиднокнегочной анемией имеет измененную аминокислотную последовательность.
8.19. Серповидная форма эрнтроцитов обусловлена склонностью молекул гемоглобина В к агрегации 8.20. «Неправильные» аминокислоты появляются в белках в результате генных мутаций . 821. Можно ли найти «молекулярное лекарство» для серповидноклеточного гемоглобина? . Краткое содержание главы, Вопросм и задачи . Глава 9. Ферменты . 9.1. История биохимии — это в значительной мере история исследования ферментов 9.2.
Ферменты обнаруживают все свойства белков . 9.3. Ферменты классифицируются на основе реакций, которые они катализируют 9.4. Ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации . 9.5. Концентрация субстрата оказывает огромное влияние на скорость реакций, каталнзируемых ферментами 9.6. Существует количественная связь межлу концентрацией субстрата н скоростью ферментативнай реакции 9.7. Каждый фермент имеет характерную величину Км для данного субстрата 9.8. Многие ферменты катализируют реакции с участием лвух субстратов . 9ть Каждый фермент имеет определенный оптимум РН . 9.10. Количество фермента можно определить по его активности 9.11. Ферменты проявляют специфичность по отношению к своим субстратам . 9.12. Ферменты можно ингибировать определенными химическими соединениями .
9.13. Существуют обратимые ингибиторы двух типов -конкуренпгые и неконкурентные 9.14. Неконкурентное ингибирование тоже обратимо, но не может быть ослаблено или устранено повышением концентрации субстрата 9.15. Факторы. определяющие каталитическую эффективность ферментов . 364 ОГЛАВЛЕНИЕ 284 286 256 257 289 259 290 291 291 261 293 263 294 265 266 267 269 296 296 296 273 296 273 297 298 299 274 302 302 303 304 306 307 308 9.16.
Рентгенострукзурный анализ выявил важные структурные особенности ферментов . 9.17. В ферментных системах есть «дирижсргь роль которого выполняет регуляторный фермент 938. Аллсстерические ферменты ре~улнруются путем некбвалентного присоединения к ннм молекул молуляторов 9.19. Аллостерические ферменты инг ибируются илн активируются их модуляторами 9.20. Повеление азлостерических ферментов не описывается уравнением Михазлиса-Ментен 9.21. Субъединицы аллосгернческих ферментов сообщаются между собой . 9.22.
Некоторые ферменты регулируются путем обратной ковалензной модификации 923. Многие ферменты существуют в нескольких формах . 924. Нарушение казализической активности ферментов может быль обусловлено мутациями . Краткое содержание главы .
Вопросы и задачи . Глава 10. Витамины и миираэлемеатьп нх роль в фуняцнаннрввании фернентов 10.1. Витамины незаменимые органические микрокомпоненты пиши 102. Витамины являются важными компонентами коферментов н простет нческих групп ферментов 10.3. Витамины можно разделить на два класса . 10.4.
Тиамин (внтамин В~! функционирует в форме тнамиипирофосфата . 10.5. Рибофлавнн (витамин Вз! - компонент флавиновых нуклеотидов 10.6. Ннкопшамид — это активная группа коферментов (ЧА(3 и (ЧА(3Р 10.7. Пюпозсновая кислота — компонент кофермента А . 10.8. Пиридоксин (витамин Вь) играез важную роль в метаболнзме аминокислот . 10.9.
Бнотнн является активным компонентом биоцитнна простетнческой группы некоторых ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования . 10.10. Фолиевая кислота служит предшественником кофермента тетрагцдрофолиевой кислоты . 10.11. Витамин В,з-предшественник кофермента В,з . 10.12. Биохимическая функция витамина С (аскорбиновой кислоты! не известна 10.13.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
