Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 5 (1110092), страница 251
Текст из файла (страница 251)
Определены др. метаболич. ритмы таком же охолочасовой периодичности (хонцентрации АТФ и др. сосд. с макровргич. связами, полиаминов, нек-рых ионов, изменение рН внутри клеток и агтнв»ости мн. ферментов). В физиол. исследованиях найдены такие же ритмы дыхания организмов, частоты сердечных сокращений, активности мозга, поведения животных. В работах 80-х гг.
при гибридизации ДНК клеточного цара с клонированной ДНК определенного гена установлено положение зтого гена в хромосоме. Цигохим. методы используют в медицине, в частности, дпя диагностики и прогноза лечения злоканеств. опухолей. Лаос: Пирс Э., Гила»нива лср с алга., М., 19031 Брав»ива В Я., Ту»фала алони, М., 190 0; В»слов»с л иола» со» асивуи ил»с»лили, иср. с »игл., м., 1909; зслсиив А.В., в»ананд»ланс ииимлроилл»илам а»аннан с ласо»ой, М., 19711 Ролисрс Э., Аалсрпаоарафва, иср.
с ии»., М., 1973; агрос»ил л.с., паласа Г.в., )Ьатафотмслрил, л., !977; илана» В.Б., лилиан»и лраалсли л биологии, М., 19а; Б роя сии й В.Л., Нс»асла Н.В., Риля сан»лапин»,М.,!988. В.Д БР»)ссай ЦИТОХРбМ с-ОКСИДАЗА (цитохромохснпаза, Ц.), фермент класса оксидоредуктаз; катализирует конечный этап переноса электронов на кислород в процессе опислипмльного фосфорилирова лил: ц 4[Питохром с[3++ »Н'+ 03 — ' 4[Питолром с)за+ 2Н30 Окисление цитохрома с сопровождается поющением мембранного протонного потенциала 6РН; х-рый используется клеткой дяя обеспечения всех ащов работ, выполняемых биомембранами, и в первую очередь дпа синтеза АТФ.
Фермент широко распространен как среди эукариот, твх и среди проквриот. У эуквриот фермент расположен во внугр. мембране митохондрий, у прохариот — в цнгоплазматич. мембране. Ц.— сложный белок, состоящий из песк. полипеппщных 770 34)0 ЦИТОХРОМЫ с Н цепей, связанных с 4 окислит.-восстановит. центрами, 2 иовами Сцэ' и 2 темами а (см. ф-ду). Мол. масса фермента (напра Ц.
из сердца быка) состаажет от 180 до 200 тыс. Ц. обычно существует в димерной форме и прочно ассоциирована с молекулаьщ фосфолипвщов мембран и ПАВ, использованных при ее выделении. Ц. имеет характерный спектр поглощения; 2 „, нм (8.105): восстановленная форма 443 (107), б03 (23,2); охисленная форма— 421 (82), 598 (11).
Железо гемон может находиться в окисленном или восстановленном состоянии н образует координац. связи с одним либо двумя аминокислотными остатками белковой цепи, В зависимости от белкового окружения гомы различаютсв по св-вам: один (гем аз), высокоспиновый, после восстановления реапгрует с Оэ или СО, С(в(. Др)той (тем а), нижоспиновый, в такие р-ции не вступает. Ионы меди в Ц.
таске неравноценнм. Один из них, Спа, дает сигнач в спектре ЭПР и юаимод, с гемон а, другой, Спв, не дает сипгалов, взаимсд. с геном из. Число полипептидных цепей в ферменте зависит от эволюционной ступени, занимаемой организмом — источником Ц. Фермент прокарнот включает 2 — 3 белковые цепи, эукариоты содержат Ц. из 5 (сов, батат) или 7 — 8 субьединиц (дрожжи). У млекопитающих число субьединиц фермента р 'до(2-13.В п п шн вЦ.Р структуре и имеют мол.
м. от 5 до 57 тыс. Три наиб. хрупные субьединицы (1-Ш; рис.). Ц, эукариот кодируются в митохондриальном геноме и синтезируются на мнтохондриальных рибосомах. Эти субьединицы играет главную роль в выполнении биол. ф-цнй Ц. Они связаны со всеми окислит.-восстановит. центрами и имеют участки узнавания цитохрома с. Осгаэьные субьединицы Ц.
кодируются в ядерном геноме и синтезируются в цитоплазме. Ф-ции этих полипептидов, вероятно, связаны с регуляцией жтивности Ц. и могут отражать также тканевую специфичность фермента. Первичная структура полипептидов наиб. изученных ферментов (бык, крыса, Зассйаготусеэ сегеувэаие) полностью известна мохов иччатурвон в фуисввовааавов оргавюавав аоаввиввнов в ввтоароиавсвлво вв вазова эрнс». Рвисював вавьрама в бузовав обовиооюа отэаавюао суямднввав фариавто 771 Ц,— мембранный фермент, с-Домен фермента выступжт из плоскости мембраны с цнтопяазматич.
стороны на 0,50-0,55 нм; с матричной стороны выступают на 0,15 — 0,25 нм два домена, к-рые состоят из спирализованных участков полипептидных цепей и включают 8 — 12 и 5-8 спирааей, соотв. Цитохром с взаимод. с Цо связываась с субьеднницей П. Цепочка, по к-рой электроны передаются к кислороду, и. б.
представлена схемой: Цитохром с Сн„Гем а — Гем аэ-Свэ + О . Перенос электрона сопровождаетсв трансмембранным переносом двух протонов из матрикаа в цитоэольное пространство и появлением А(гНо. Тжой механизм позволяет отнести Ц, к мембранным протонным насосам. д Ц. из др«й суб др ных частиц используют ПАВ, чаще всего холат или дезоксихолах натрия. Обычно чистоту Ц. выражают через отношение содержания тема а к кол-ву белка. Для препаратов фермента, выделенных разл.
способами, этот показатель состжвяет 8 — 14 нмольlмг. Определить точное значение этой величины пока невозможно из-эа отсутствия надежных данных о числе субьединиц, действительно необходимых для функционирования фермента. Важная характеристика Ц.— ферменгативная жтивносгьо к-рая определяется спектрофотометричесхи (по уменьшению поглощения ферроцнтохрома с) либо позыроЧуафи эски (по изменению концентрации О, в среде); она может достигать 400 моль питохрома с на моль Ц. в секунду. Активность фермента сильно зависит от кол-ва липидов в препарате. При тщательном удалении липвдов ферментнгивная жтивность резко сшпкаегся, но после добавления липидов частично восстанавливается.
Ц. необходима для обеспечения жизнедеятельности всех эукариотич. и нек-рых прокариотич. клеток. Нарушение биосинтеза Ц. в клетках человека приводит к их гибели. Структурные и функциональнме изменения фермента яввяются причиной серьезных заболеваний. Лиаз Фваатов И.А. 1в эр,), «Бвоорс вввыв», 1988, т. 14, На. 6, с. п5-45; 591ьвстыв м., ктаь к., эвтаасс ы., сувосьтови оцавво. А вувасив, 1, 1981. М. А Куааас ЦНТОХР()МЫ, сложные белки (гемопргтгеиды), содержащие в качестве простетич.
группы тем. Служат переносчиками электронов в процессах внугриклеточного дыхания, окислнт. фосфорилирования, фотосинтеза, ферментативного гидроксилированна и в др. биол. окислнт.-восстановит. р-ияхх. Ц. найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Известно песк. десятков индивидуальных Цт многие из к-рых выделены в гомогенном состоянии. Определены первичные структуры и орос"гранственная организацив многих Ц. Наиб. хорошо изучены св-ва цнтохрома с. В зависимости от природы гама Ц.
делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, Ь, с и с(. У Ц. а гем имеет строение протопорфирина (см. Порфирины) и содержит формильный заместитель; Ц. Ь содержит протогем (ферропротопорфирин), нсковалентно связанный с полипептидной цепью; у Ц. с боковые заместители прстопорфирина коввленпю связаны с полипептидной цепью; у Ц. с( тем представлен лнпгдропорфирином (хлорином). Атом Ре, входящий в состав гемов Ц. и подвергающийся окислению и восстановлению, координирован 4 связвми с атомами )в( порфириновых колец и 2 — с лигандами, принадлежащими полипептидным цепям (остатки пктидииа, цистеина). Нек-рые Ц.
содержат неаг.. ощигвховых илн разных гемов. Все Ц. ярко окрашены и имеют харжтерные спектры поглощения света в видимой области, меняющиеся при их окислении или восстановлении. В типичном спектре имеются три основные полосы поглощения (к-, б- и Тполосы в перваке убывания длин волн), по изменению к-рых обычно судет о степени воссгэновненности Ц. Донорами электронов для Ц, обычно служат флавины, пщрохиноны, железо-серные белки или другие Цл акцепто- Г н — другие Ц.
или киглород (питохромоксидазы). Нек-рые . (цитохромоксидаэа, цитохром Р-450) прочно связаны с мембранами митохондрий, микросом (липопротеидные ком- 772 плсксы) и не раста, в воде, другие (напр., цитохром с) раста. в ней. Ц Реагируют с лигандами, хонкурируюшими с естественным координац. окружением атома Ре гамов (СО, анионы Ээсша, цнаинла И дР.). Сжзывание этих лигандов приводит к изменению спектральных св-в и инжтивации Ц. Лнвг Дэ«сои М., Уеб6 Э„Фсривешг эср.
с ваэ., т. 2, М., 19Ы, с. 6 е-71Э; Кс1нн Ц., ТЪе Ыеыу с/сея верЮемн ев1 сувсьгвэс, СанЬ., 1966. А Л Вннагредсе ЦИТРАКбНОВАЯ И МКЗАКбНОВАЯ КИСЛОТЫ (метилмалеиновая и метилфумароваа х-ты), цис- и иране-пропилеи-1,2-дюгарбоновые х-ты, ф-лы 1 и П соотв., мол.
м. 130,10; бесцв. кристаллы, раста. в этаноле и диэтиловом эфире. Для цитржоновой х-ты т. пл, 91 'С, Кг 3,8 10 з (вода, 25 С); она раста. в воде, не раста. в бензоле, СБ2 лигроине. Д/ы мезжоновой к-ты т. пл. 240,5 'С, Кг 8,5 1О 1 (вода, 25 'С); она умеренно раста. в воде, йлохо — в СНС11, С32, лигроине.
СН3 С СООН НООС вЂ” СН П СН1 — С вЂ” СООН !! НС вЂ” СООН 1 Цитраконовав к-та при негр, с ХаОН изомсризуется в мезжоновую к-ту, при перегонке легко теряет вову, превращаясь в цитржоновый ангидрид (т. пл. 7 — 8 ЬС, т. кип. 213 — 214 'С, г/егб 1,25). Мсзжоновый ангидрид из мезахоновой к-ты получить не удается. Обе к-ты образуют производные по обеим харбоксильным группам. Важнейшие производные соед. 1 и П: димепиовые эфиры, т. Кип. 210-211 и 205,5-206 'С соотв., диэтиловые эфиры 231 и 229 'С, дихлорэнгидриды, 95 'С/18 мм рт.
ст. и 64-65 'С/14 мм рт. ст. Получают цитржоновую к-ту осторожным нагреванием лимонной р;ты, мезжоновую — пиролизом лимонной к-ты, (последив р-ция идет через промежуточное образование мезахонового анпщрида). Применяют Ц. и м.к. в произ-ве сополииеров, напр. с жриламндом, фталевым ангидридом и глжолями. ЦИТРА)ТЬ (3,7-диметш1-2,6-октадиеналь) (СНз)2С = = СНСН СН С(СН,) =СНСНО, мол. м. 152,24; сущесшует в виде смеси Е- и 2-изомеров (соотв.
гераниаль и нераль). В прир. Ц. прсобгшдает гераниаль (до 90%). Ц.— бесцв. или светло-желтаа важоя жишгость с сильным запахом лимона; т. кип, 228 — 229 'С, 117 — 119 'СУ20 мм рт, стл г/(с 0,888-0,895; люэ 1,486 — 1,489; давление пара 5,05 Па (20 'С); раста. в этаноле и диэтиловом эфире, не раста. в воде.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
