И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 10
Текст из файла (страница 10)
Однако появившиеся в результате симбиогенеза митохондрии оказались гораздо более «выгоднымиь органеллами, так как реакции, ранее протекавшие в пероксисомах без производства энергии, теперь за счет окислительного фосфорилирования мог- 39 ли образовывать АТФ. Таким образом, появление митохондрий сделало пероксисомы в значительной мере ненужными органеллами.
Несмотря на это пероксисомы сохранились в современных эукариотических клетках и выполняют целый ряд реакций, связанных с утилизацией кислорода. Механизм протекающих в этих органеллах реакций достаточно уникален: пероксисомы используют в реакциях окисления молекулярный кислород с образованием перекиси водорода (отсюда произошло их название): КНт+ Оз — К+ НзОз Кроме окислительных ферментов пероксисома обязательно содержит ката- лазу. Каталаза разлагает образовавшуюся перекись водорода, поскольку она также достаточно токсична.
Разложение идет с пользой для клетки: оно используется для окисления множества субстратов, например фенолов, муравьиной кислоты, формальдегида, спирта. Этот тип окислительных реакций особенно важен лля обезвреживания (окисления) ксенобиотиков (токсичных органических соелинений антропогенного происхождения): НзОз+ К'Нз — К'+ 2НзО Пероксисомы представляют собой разнообразные органеллы, содержащие сильно различающиеся наборы ферментов в разных клетках даже одного и того же организма.
В некоторых случаях в зависимости от условий изменяются и размеры пероксисом. У растений хорошо изучены три типа пероксисом. Пероксисомы в листьях являются ключевыми органеллами в процессе фотодыхания (см. гл. 3). Пероксисомы в прорастающих семенах служат для превращения жирных кислот, запасенных в липидах семян, в сахара, которые используются для роста формирующегося растения. Пероксисомы этого типа носят название глиоксисом, так как превращение жиров в сахара происходит в серии реакций, известных под названием глиоксилаглиого цикла (см. гл. 3).
В животных клетках глиоксилатный цикл отсутствует, поэтому они не способны превращать жирные кислоты, содержащиеся в жирах, в углеводы. Третий тип пероксисом характерен для растений, использующих ризобиальный симбиоз для фиксации азота. Все мембранные белки пероксисом поступают из цитозоля. Вероятно, липиды, требуемые для построения новой мембраны пероксисом, также поступают в них за счет обмена (без процесса слияния мембран) с мембранами ЭР, где они синтезируются. Процесс осуществляют специальные ферменты типа фли паз. Существует по крайней мере два разных сигнала„ответственных за транспорт белков в пероксисомы: РТБ1 и РТБ2.
Первый представляет собой трипептид Бег-1,уа-1 еи или близкие к нему варианты. Этот сигнал имеют большинство белков, предназначенных для матрикса пероксисом. В отличие от большинства других сигнальных участков, эта короткая последовательность расположена на С-конце транспортируемого белка и не удаляется после его транс- локации в пероксисому. Удаление РТБ1 прекращает импорт в пероксисому большинства белков, однако у ряда белков он сохраняется. Для них показано существование дополнительного сигнала транспорта РТБ2, который находится на Х-конце кодируюшей области белка. Чужеродные белки, соединен- ные с РТБ-подобными последовательностями„эффективно транспортируются в пероксисомы. Пероксисомы содержат как минимум один уникальный белок, расположенный на обращенной к цитозолю поверхности их мембраны, который работает в качестве рецептора, распознающего сигнал на импортируемом белке.
Новые пероксисомы всегда возникают из предсуществующих и формируются путем роста и деления органеллы„т.е. размножаются подобно митохондриям и хлоропластам. Это свидетельствует в пользу гипотезы о независимом происхождении пероксисом. 1.8. ЦИТОСКЕЛЕТ Цитоплазма эукариотических клеток пронизана трехмерной сетью из белковых нитей, называемой цитоскелетом. В зависимости от диаметра нити разделяются на микрофиламенты (6 — 8 нм) и микротрубочки (около 25 нм). Все зти волокна представляют собой полимеры, состоящие из субъединиц особых глобулярных белков (рис. ! . 16). 1.8.1. АКТИН Микрофиламенты (актиновые нити) состоят из белка актина, наиболее распространенного в эукариотических клетках. Актин может существовать в виде мономера (О-актин, «глобулярный актин») или полимера (Г-актин, «фибриллярный актин»).
С-актин — асимметричный глобулярный белок (42 кДа), состоящий из двух доменов. По мере повышения ионной силы О-актин обратимо агрегирует, образуя линейный скрученный в спираль полимер г-актин. Молекула С-актина несет прочно связанную молекулу АТФ, которая при переходе в Г-актин медленно гидролизуегся до АДФ, т.е. Г-акгин имеет свойства АТФазы. При полимеризации О-актина в Г-актин ориентация всех мономеров одинакова, поэтому Г-актин обладает полярностью.
Волокна В-актина имеют два разноименно заряженных конца: (+) и ( — ), которые полимеризуются с различной скоростью. В растительной клетке эти концы не стабилизированы специальными белками (как, например, в мышечных клетках), и при критической концентрации Р-актина (+)-конец будет удлиняться, а (-)-конец укорачиваться. В условиях эксперимента этот процесс может быть ингибирован токсинами грибов. Например, фаллоидин (ял бледной поганки) связывается с ( — )-концом и ингибирует деполимеризацию„в то время как цитохалазин (токсин из плесневых грибов, обладающий свойством цитостатика) присоединяется к (+)-концу, блокируя полимеризацию.
В цитоплазме клеток имеется более 50 различных типов актинассоциированных белков, которые специфически взаимодействуют с С- и Г-актином. Эти белки выполняют различные функции: регулируют объем С-актинового пула (профилин), оказывают влияние на скорость полимеризации С-актина (виллин), стабилизируют концы нитей Е-актина (фрагин, 1)-актинии), сшивают филаменты друг с другом или с другими компонентами (как„например, 41 (-)-конец Движение актина +)-конец Р-актин (полимерный) А Сборка микротрубочек ЙФ Разборка микротрубочек Рис. 1.16.
Схема строения элелгентов цитоскслста: А — строение мопомерного (С4) и полимерного (Г) актина; принцип движения актина; Б— строение микротр)бочек тубулина; принцип их сборки и разборки 42 Рис. 1.17. Актин-ассоциированные белки: а — разъединяющие; о — «блокировочные»; в — «екрещивающие; г — евязующие; д — «моторные» виллин, ее-актинии, спектрин) или разрушают спираль Р-актина (гель-золин).
2« Активность актин-ассоциированных белков регулируется ионами Са и протеинкиназами (рис. 1.17). 1.8.2. ТУБУЛИН Микротрубочки построены из глобулярного белка тубулина, представляющего собой димер о.— и 1)-субъединиц (53 и 55 кДа). Гетеродимеры а и )т образуют линейные цепочки, называемые протофиламентами; 13 протофиламентов образуют циклический комплекс, затем кольца полимеризуются в длинную трубку. Как и микрофиламенты, микротрубочки представляют собой динамические полярные структуры с (+)- и ( — )-концами. Конец ( — ) стабилизирован за счет связывания с центросомой (центр организации микротрубочек), в то время как для (+)-конца характерна динамическая нестабильность.
Он может либо медленно расти, либо быстро укорачиваться. Тубулиновые мономеры связывают ГТФ„который медленно гидролизуется в ГДФ. С микротрубочками ассоциируют два вила белкоьч структурные белки МАР и белки-транслокаторы. 1.8.3. БЕЛКИ ПРОМЕЖУТОЧНЫХ ВОЛОКОН Для цитоскелета животных клеток характерно наличие промежуточных волокон. Типичными представителями таких белков являются цитокератины, десмин, виментин, кислый фибриллярный глиапротеин.
Все эти белки имеют в центральной части базовую стержневую структуру — суперспирализованную о-спираль. Такие димеры ассоциируют антипараллельно, образуя тетрамср. Атрегация тетрамеров по принципу «голова к голове» дает протофиламент. 43 Восемь протофиламентов образуют промежуточное волокно. В отличие от микрофиламентов и микротрубочск свободные мономеры промежуточных волокон едва ли встречаются в цитоплазме.
Их полимеризация ведет к образованию устойчивых неполярных полимерных молекул. Белки подобного типа обнаружены в растительных клетках, однако формирование типичных промежуточных волокон не зарегистрировано. 1.6.4. ФУНКЦИИ ЦИТОСКЕЛЕТА Цигоскелет выполняет три главные функции: !) формирует механический каркас, который придает клетке форму и обеспечивает связь между мембраной и органеллами; каркас представляет собой динамичную структуру, которая постоянно обновляется по мере изменения внешних условий и состояния клетки.
Для растительной клетки, имеющей жесткую клеточную стенку, формообразующая роль цитоскелета несущественна; 2) действует как «мотор» для клеточного движения: компоненты цитоскелета определяют деление клеток, перемещение органелл, движение цитоплазмы (моторная функция цнтоскелета также более важна для животных клеток); 3) служит «рельсами» для транспорта органелл и других крупных комплексов внутри клетки. 1.9. ЭНДОМЕМБРАННЫЕ СТРУКТУРЫ РАСТИТЕЛЬНОЙ КЛЕТКИ 1.9.1. ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ (ЭР) 1.9.1 1. Общая характеристика растительного ЭР Эндоплазматический ретикулум (ЭР) представляет собой непрерывную трехмерную сеть канальцев, составленную из пластинчатых и трубчатых цистерн. Канальны ЭР образованы одинарной мембраной (мембраной ЭР), на которую приходится более половины общего количества всех мембран клетки.
Канальцы лежат под плазмалеммой, пронизывают всю цитоплазму и соединяются с ядерной оболочкой. Несмотря на многочисленные складки и изгибы, мембрана ЭР образует непрерывную поверхность, ограничивающую единое внутреннее пространство — называемое полостью, или люменаи ЭР. Оно часто занимает более 10% общего объема клетки. Таким образом, полость ЭР отделена от цитозоля только одинарной мембраной. Обмен молекул между ЭР и цитозолем происходит через мембрану преимущественно по мономолекулярному механизму.
Особенностью ЭР растительной клетки является то, что его полость простирается не только внутри отдельной клетки, но за счет плазмодесм — и вне ее границ. Эндоплазматический ретикулум, расположенный под плазматической мембраной, носит название кортякальиого. Он характеризуются практически неподвижным фиксированным расположением спиралеобразных участков сети и канальцев со слепыми окончаниями. Кортикальный ЭР может выполнять функ- 44 „.';.; ' с вакуольют „'«4 'в":" -': Участок 4юрмирования микротрубочск Участок». Область «шлюза» ЭР и ядерной оболочки образования Шероховатый :В'« ЭР Масляныс о-ь. 1 й связывающий участок .,( ... Гладкий ЭР .*" - Участок Участок с митохон- ьз1 -'=~.":-"'!~:!!» с плазма- тела ЭР Рией ' "'" леммой Тра нг.- е,;и„; портныс»З ,' О О "'"-,,~,.", Экспортный участок ЭР осомы нг-Гольджи- ь .:.:::::.зг1 " ' 'зп Участок рециклизации липидов ' » Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
