Интернет олимпиада (1126271), страница 2

Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 2)

Итак – конфигурация аддукта – все вверх (или все вниз).

Реакция бензоциклобутенона с литийорганическим производным стирола имеет два решения, так как годится и - и -литированный стирол. Смысл происходящего - в реакции карбаниона с карбонильной группой. Аддукт представляет собой бензоциклобутен с сильнейшим донорным заместителем, он, как уже было сказано, легко изомеризуется в соответствующий хинодиметан, который претерпевает согласованную гексатриен-циклогексадиеновую изомеризацию. Можно предложить и равновероятный механизм, включающий карбанион винилога орто-метилбензофенона (в рамочке). Такую же схему можно написать и с -литированным стиролом.

Вот и вся химия.

Зная структуры мономеров, написать полимеры несложно. Очевидно, что A_nи B_n – одно и то же. Более того, очевидно, что полимеризация бензоциклобутена должна происходить через хинодиметан, то есть через термическое + радикальное инициирование. Просто радикальное ничего, кроме радикала бензоциклобутена не даст. Вместо радикального можно представить себе и катионное, и анионное инициирование, так как соответствующие частицы разумны. Стирол полимеризуется любым способом.

Полимеры, имеющие в своем составе звенья бензоциклобутана имеют интересное свойство стекловаться при нагревании, что должно быть связано с генерацией хинодиметана и его сшивкой с любыми фрагментами, содержащими кратные связи.

Химия циклобутаренов и хинодиметанов описана во множестве книг и обзоров, из которых свежайший A. K. Sadana, R. K. Saini, W. E. Billups, CyclobutarenesandRelatedCompounds, Chem. Rev. 2003, 103, 1539-1602.

Полимерная химия циклобутаренов и хинодиметанов описана, например, в обзоре FaronaM.F. Progress. Polym. Sci., 1996, 505.

Общее число баллов за задачу – 43 (что соответствует 100 в итоговом протоколе). Подсчет баллов совершенно формальный – по количеству верных структур и реакций, соответствующих заданным вопросам. За оригинальные идеи можно было получить бонусные очки, но таковых (идей, очков) не обнаружено. Составитель задачи не был уверен в отсутствии у нее альтернативных решений, удовлетворяющих всем условиям. Но таковых также предложено не было. Следовательно, у этой задачи и нет альтернативного решения.

Андрей Владимирович Чепраков,

доцент кафедры органической химии

Химического факультета МГУ

avchep@elorg.chem.msu.ru

Биохимия

Ряд важных метаболических превращений аминокислот протекает с участием кофермента пиридоксальфосфата (I), который, конденсируясь с аминокислотами, образует соединение (II)

1а. К какому классу относится соединение (II)?

Шиффовы основания или соединения с азометиновой связью.

Этот вопрос не вызвал затруднений.

1б. К какому типу катализа относятся реакции с участием пиридоксальфосфата?

Исходя из схемы, приведенной в начале задаче, это ковалентный электрофильный катализ.

Большинство участников привело ответ «Ферментативный». Данный ответ был оценен лишь частичным баллом, поскольку, с одной стороны, не является полным, с другой стороны, пиридоксальфосфат способен выступать катализатором и в отсутствии белковой части фермента, с третьей стороны, в постановочной части задачи еще ничего не было сказано о ферментах.

В соединении (II) любая из групп, окружающих хиральный атом углерода аминокислоты, может отщепиться с образованием аниона.

2. Что способствует снижению электронной плотности хирального атома углерода аминокислоты?

Наличие электроноакцепторных заместителей в -положении (пиридоксилиденовой группы, присоединенной через аминный азот и -карбоксильной группы) и индуктивные взаимодействия.

Большинство участников справилось с этим вопросом.

С геометрической точки зрения в соединении (II) будет разрываться та связь при С_-атоме, которая перпендикулярна плоскости -системы субстрат-коферментного имина.

3а. Объясните, что способствует разрыву именно этой связи.

При перпендикулярном расположении связи:

а) достигается максимально возможное --перекрывание разрываемой связи и -системы имина кофермента, вследствие чего энергия переходного состояния снижается до минимума

б) реализуется геометрия, наиболее близкая к образующемуся в последствии плоскому хиноидному производному, вследствие чего сводятся к минимуму молекулярные перемещения, необходимые для переходного состояния.

Большинство участников привело лишь одну из двух причин.

3б. Как достигается необходимая геометрия субстрат-коферментного имина в пиридоксальфосфат-содержащих ферментах, катализирующих различные превращения одного и того же субстрата?

Наиболее общий ответ – за счет связывания субстрата в активном центре фермента в результате невалентных взаимодействий. Связывание субстрата в сорбционнос участке ферментов стереоспецифично. Ферменты с различной специфичностью имеют геометрически различающиеся сайты связывания. В результате этого для различных ферментов перпендикулярными -системе будут связи с разными заместителями при С_-атоме.

Этот вопрос у большинства участников не вызвал затруднений. Тексты ответов были различными, но суть была «ухвачена» правильно.

Пиридоксальфосфат выступает в качестве кофермента в различных реакциях, таких как:

1) Элиминирование и замещение заместителей при С_-атоме

1.1. рацемизация аминокислот

1.2. трансаминирование

1.3. -декарбоксилирование

1.4. -расщепление -гидроксиаминокислот

2) Элиминирование и замещение заместителей при С_-атоме

2.1 элиминирование H_ и полярного заместителя при С_-атоме

2.2 замещение полярного заместителя при С_-атоме

2.3 -декарбоксилирование

3) Элиминирование и замещение заместителей при С_-атоме

3.1. элиминирование H_ и полярного заместителя при С_-атоме

3.2. замещение полярного заместителя при С_-атоме.

4. Запишите реакцию образования цистатионина из L-гомоцистеина и L-серина под действием пиридоксальфосфат-содержащего фермента цистатионинсинтазы и укажите номер, соответствующий данной реакции в приведенной выше классификации реакций с участием пиридоксальфосфата.

Номер по классификации 2.2.

Многие участники сделали правильный выбор в пользу номера 2.2., а не 3.2., т.е. правильно определили замещаемый полярный радикал.

5а. Запишите реакцию трансаминирования L‑аланина, задействованную для обеспечения транспорта аммиака в организме.

В организме для обеспечения транспорта аммиака используется именно эта реакция, то есть главным было правильно выбрать второго участника реакции - -кетоглутарат (пояснения см. в ответе на вопрос 5в).

5б. Приведите название метаболического процесса транспорта аммиака, в котором задействована реакция трансаминирования L‑аланина.

Глюкозо-аланиновый цикл.

Правильный ответ дали лишь два участника. Самый распространенный ответ на данный вопрос – цикл мочевины (орнитиновый). Однако это неправильно, поскольку в протекающем в печени орнитиновом цикле из аммиака синтезирутся мочевина, далее выводящаяся из организма. К транспорту же аммиака в организме данный цикл отношения не имеет.

5в. Объясните выбор второго участника реакции трансаминирования и подкрепите свои рассуждения соответствующей реакцией.

В результате реакции трансаминирования с 2-кетоглутаратом образуется глутамат, а это единственная аминокислота, которая может с высокой скоростью дезаминироваться по альтернативному пути – через дегидрогеназную реакцию.

При расщеплении аминокислот важно не только «собрать» аминогруппы со всех аминокислот и перенести в печень, но необходимо также «передать» эти аминогруппы в орнитиновый цикл. Очевидно, что в рамках только реакций трансаминирования этого сделать невозможно, и необходима альтернативная эффективно протекающая реакция.

6. Запишите реакцию -декарбоксилирования одной из канонических -аминокислот и укажите номер, соответствующий данной реакции в приведенной выше классификации реакций с участием пиридоксальфосфата.

Номер по классификации 2.3. Единственная из канонических аминокислот, которая может подвергнуться -декарбоксилированию – это аспартат.

Здесь единственная «загвоздка» - правильно выбрать аминокислоту - аспартат.

Одним из пиридокальфосфат-содержащих ферментов является глутаматдекарбоксилаза.

7. Запишите реакцию, катализируемую данным ферментом.

В принципе существует два варианта декарбоксилирования глутамата – альфа- и гамма-. В действительности протекает -декарбоксилирование. Но даже не зная этого, вполне можно было дать правильный ответ. В пользу -декарбоксилирования говорит следующее:

А) -декарбоксилирование представлено в классификации, а -декарбоксилирования там нет;

Б) согласно вопросу 11, побочной реакцией при катализе данным ферментом является трансаминирование;

В) в таблице в вопросе 8 приведен ряд соединений, общим свойством которых является наличие -карбоксильной группы (если бы реакцией, катализируемой глутаматдекарбоксилазой, было -декарбоксилирование, то для выявления требований к субстрату было бы логично сравнивать соединения с -карбоксильной группой).

Для прояснения механизма катализа глутаматдекарбоксилазой и выявления особенностей строения ее активного центра были определены каталитические константы ферментативного превращения специфического субстрата и ряда его аналогов (данные в таблице).

8. Используя данные таблицы, сделайте выводы о взаимосвязи структуры субстрата и эффективности каталитического процесса (проанализируйте, какие участки субстрата критичны, а какие нет для эффективного протекания ферментативной реакции).

В структуре субстрата важно:

Характеристики

Список файлов учебной работы