Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 4 (1110091), страница 255
Текст из файла (страница 255)
состоит из 44 амвнокислотных остатков (мол. м. 5039,8) и содержит аь3ндированный С-конец. Молекулы двух др. форм имеют укороченную с С-конца пошшептидную цепь и состоят из 40 и 37 аминокнслотвьгх остатков. Все три формы обладают одинаковой биол, активностью. Маним, фрагмент молекулы С., проявляюпцгй присущую ему биол. активность, содержит 29 аминокислотных остатков Х-конца молекулы. С. имеет видовые различия в структуре молекул в виде замены или отсутствия отдельньгх аминокислотных остатков. Напр., молекула С. крысы состоит нз 43 аминокислотвых остатков (ее С-конец не амидирован), отличается от С. человека аминокислотнымя остатками в 15 положениях полипептидной цепи. Со выделенный нз гипоталамусов свиней или крупного рогатого скота; построен ю 44 аминокислотных остатков и имеет амицнрованный С-конец. Биосинтез С. в организме человека и животных осуществляется гл. обр.
в нейросскрезорных клетках гипоталамуса. Оттуда через портальную кровеносную систему С. попадает в гипофиз, где избирательно стимулирует синтез и секрецнго самашопгродьтга. Биосинтез С. осуществляется и в др., внепшоталамических, областях мозга, а также в поджелудочной железе, кигпечнике, плаценте и в отдельных типах нейроэидокригшых опухолей.
В процессе биосинтеза С, вначале образуется высокомош белок-прсдшественних препросоматолнбернн, состоящий из !04 аминокислотных остатков. Ои в результате специфич. протеолиза превращ. в пресоматолнбсрин, а затем в С. Геи, кодирующий препросоматолнберин, локализован на хромосоме 20, состоит примерно из 10 тыс, пар остатков нуклеотндов и содержит 5 экзонов (кодирующих участков). Препараты С. и его биологически активных фрагментов применяют в медицшге как спецнфич. стимуляторы секреции СОМататралниа В диаГНОСтнЧ. ИЛН ттппсбвъьт цЕЛяХ.
Дате Герасвмоа Г. А., Бал асолкпп М. И' «Превлемы тпдокрлпологвп», 1988, т. 34, № 5. с 83286, ма го к. (а.о), «Ргос наг. дсас. Бо. Пзд», 1985, ч. 82, р. 63-агг 0 а псе м„асьп. сьвпог, 1990, и 36, гп 3, р. 415-20. А.А. Булотое. СОМАТОСТАТЙН (соматотропин-рилизинг-ингибиругощий фактор (гормон)), пептидный гормон (см. ф-лу, мол, м. 1639; букв. обозначения см.
а сг. Аминокислоты). В организме животных и человека С. синтезируется в клетках гипоталамуса н внегипотанамич. областей центр. нервной системы, в поджелудочной железе, а также в желудочно-кишечном тракте. Биол. активность С. многообразна. Со синтезирующвйса в гипоталамусе, попадает в гипофю и подавляет секрешпо им ссмашоглролиыа (гормональный эффект). Кроме того, С. способен угнетать секрецию кчпресшролыага гормона пгпофизом, вксулина и глюкагаыа в поджелудочной железе (паракринный эффект), а также секрецию гастрина н секретина в желудочно-кишечном тракте.
В организме С. вначале синтезируется в виде высокомол. белка-предшественника препросоматостатнна, состовщего из ! 16 аминокислотных остатков, к-рый в результате посттрансляц. процессинга превращ. в просоматсстатин (его молекула содержит 92 аминокислотных остатка). Из последнего путем спецнфич. протеолиза образуется С. В организме млекопитающих С. существует в двуя мол. формах, к-рые образуются вз общего предшесгвешпжа,— собствснно С. (С.-14) и полипептида, состоащего из 28 аминокислотных остатков (т. наз.
С.-28; в нем аминокислотная последовательность С. соответствует фрагменту ! 5-28). В тонком квшечнике образуется в оси. С.-28, тогда как в поджелудочной железе и мозге-С.-14. С. получен путем хим. синтеза и методами биотехнологии (С. — первый пептндный гормон животньгх, синтезированный методом генетнч. ввженерии). Осуществлен синтез гена С. Широкий спектр, кратковременность бнол.
действия С. пока препятствуют его использованшо в мелицине. Представляет интерес получение аналогов Со обладающих большей избирательностью действия. Лмпл Алексее» Ю. П., «Проблем» авдокрпволаппт, !912, т. 23, № 6, с. 93-106; 5'голах А. М., Эптерввоааа (ктпечвал гормовалапап1 спстема, Л., 1978; Элдоарпвологв» в метасолюм, пер.
с авгл., т. 1-2, м., 1985. А. А. Булатов СОМАТОТРОПЙН (гормон роста, соматотропный гормон), белковый гормон. Молекула С. представляет собой одну полнпептццную цепь, сосгошцую из !90-191 аминокислотных остатков (мол. м. ок. 22 тыс.). По хим. структуре, физ.-хим. и биол. св-вам С.
сходен с пролакапагом и плагяыпгарным лаквюггпом и поэтому объединяется с ними в одно семейспю. Считается, что эти три гормона произошли в процессе эволюции из общего предшественника. Установлена первичная структура С. человека и песк. видов животных. С. разной видовой принадлежности, обладая болыпими или меньшими различиями в аминокислотной последовательности, проявляют четкую структурную гомологию друг с другом. Все они содержат один остаток триптофана и 4 остатка цистеина. Последние образуют в молекуле два дисульфидных мостика, к-рые формируют две петли-большую, включающую центр.
участок амннокислотной последовательности (в С. человека между пистеином-54 и цистеином-165), и малую (на С-капиевом участке между цистеином-!82 и цисгеином-189). Высокое содерхгание в молекуле С, остатков неполярных аминокислот обусловливает большую склонность к образованию в р-ре димеров и более крупных агрегатов.
Пространств. структуру молекулы С, отличает высокая степень упорядоченности. В полипептидной цепи С. человека выявлено 4а-спирали и 3 нерегулярных участка. С. человека отличается от изученных С. живбтных на 34 — 355те (С, животных неактивны при введении людям). С. вырабатывается и секретируется в кровь специвлнзир. клетками гл.
обр. передней доли гипофиза — соматотрофами. Содержание С. в гипофвзе человека более чем на порядок превыгпает содержание др. гормонов этой эндокринной железы. Для С. характерен мол, полиморфюм, к-рый обусловлен альтернативным сллайсидгам пре-МРНК нли постгрансняц. Модификацией (специфич. огА1в — 01у-суп-Бук Апп — Рье — Рье — тгр — еуп — тат — Рье-тат — Зег-Сга раниченный протеолиз, гликозилнровавие, фос 757 758 384 СОММЛЕ форнлирование и др.). Продукт альтернативного сплайсинга пре-мРНК с мол. м. 20 тыс. выделен из гипофиза человека; у него отсутствует участок, занимающий положение 32 — 46 в молекуле С.
У женгцин при беременности в результате экспрессии вариантного гена С. продуцнруегся в плаценте мол. форма С., отличающаяся от обычного гормона в 15 положениях полипептидной цепи. С.-полнфункцион. гормон. Являясь специфич. стимулятором роста тела (скелета и мйгкнх тканей), он участвует также в регуляции всех видов обмена в-в. Осн. дефект развитик организма человека н животных в условиях недостаточности С. — задержка роста костей.
Избыток С. в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых — к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей. Действие С. на рост костей опоередовапо через соматомедины — ннсулиноподобные ростовые факторы полипептидной природы. Отдельные стороны биол, действия С. могут в тай или иной мере воспроизводиться фрагментами его полипептидной цепи. Фрагмент 31 — 44 С.
человека проявлкет характерное для гормона жиромобилизующее действие. Фрагмент 44-77 воспроизводит днабетогенное действие С., вызывая при введении животным нарушение обмена глюкозы. Фрагменты С. разл. видовой принадлежности 77 — 107, 9б — 133, 87 — 124 способны вызывать биол. эффекты гормона, связанные со стимуляцией ростовых процессов в организме. Биосинтез и секреция С. Находятся под сложным контролем, включающим регуляцию гормонами гипоталамуса— соматостатилом и со чатолибершюы, а также нек-рыми др. гормонами и продуктами обмена в-в.
Препараты С. получают выделением нз гипофизов людей и животных, а также методами генетич. инженерии. С. человека применяют для лечения гипофизарных карликов, а также при др. состояниях, связанных с недостатком этого гормона в организме.
и . Гормон роска чегывска. Сборник «вгисмх трудов, Научвмя венгр бнодо ических последования АН СССР, пущино, 1988; Павловскнв А. Г. [и лр), ьдокч. АН СССР х 1989, г. 305, Ж 4, с. 861-64; Булахов А. А, анроблемм ввдокрниолоопв, 1990, г. 36, уе 4, с. 30-35; 1.енсе О. [ио), наес Х Ргоя Но и а .», Шза г. ЗД р. етУ-ЯВ, Л.Л. Бу» СОММЛЕ РЕАКЦИЯ, получение альдегидов действием гексаметилентетрамина на органилгалогениды с послед. гидролизом образующейся аммониевой солю ЯСНхНа1 + (СН2)6)ч[4- [гч'х (СНх)6 ХСНхйл На1 ЯСНО й = А[к, Аг, алкенил, гетерил; На! = Сь Вг, 1 Обычно смесь реагентов в НхО, водном этаноле илн 50%-ной СНхСООН нагревают в течение песк. часов. При вовлечении в С.р.
1,3- и 1,4-5ис-(хлорметюу)бензолов, содержащих электроотрицат. заместители в кольце, нек-рых алкнл- и алкенилгалогенндов сначала получают и выделяют соо'гветствующую соль аммония, а затем ее гидролизуют. Для получения соли смесь галогснида и гексаметнлентетрамика в хлороформе или хлорбензоле (последний чаще исгользуют в иром-сти) нагревают песк. часов (при В = АПс — не менее 24 ч).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
