Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 5 (1110092), страница 92
Текст из файла (страница 92)
Ьтернфнцнрован по положениям 4 н(нлн) 5 ортофосфорной к-той; в микроорганизмах прнсугсгвуют Ф„содержащие остатки моно- н олнтосэхарндов (обычно Р-мэннозы, Р-глюкозы) в положенная 2 н 6 цнклитного хольца (см. ф-лу). Известно тжке большое число глнкофосфосфннголнпндов, у х-рых остаток мио-ннознта сжзан в положении 1 эфирной связью с церамндфосфатом КСН(ОН)СН()5)НСОК')СН2ОР(О)(ОН)2. Устанввливэетса строение т. наз, глнкозйлфосфатнлнлйнознтглнхянов, к-рые выполняют «якорную ф-цню» для мембранных белков.
Ф. пргдсгввиют собой бесцв. нлн слвбоокрэшенные аморфные порощхообразные нлн воскообразные в-ва, легко пгдролнзуемые н окнсляющнеся на воздухе (в особенности на снегу). Из-за нэлнчня в составе прнр. Ф. неся. хнральных центров онн явихтся оптнческн жтнвнымн соединениями. Ф. найдены во всех типах организмов, где онн прнсугсгвуют в сноб.
состоянии (в виде солей) нлн в форме сложных белково-лнпндных комплексов. Ф, относятся х минорным фракциям фосфолнпндов клетки н отличаются нанб. Высокой скоростью обмена по сравнению с др. фосфолнпняамн. В Ф., хю! правило, положение 1 глицериновою остатка молекулы этернфнцнровано насыщенной, а положение 2 — ненасьвценной (чаще всего арахндоновой) к той.
Встречаются Фч в к-рых в положении 1 остатка глицерина находится не Вцнп, а К'О (влкнльнаи нлн плазмалогеннаи форма Ф.). В природе 271 Молекула цнтоплазматнч. Ф.-х. печени крысы — мономер с мол.м. 74 тыс. Оптин. хаталнтнч. жтнвность прн рН 6,9 — 9,0 требует прнсугствня Мтяз+. В прнсуг. ионов переходных металлов (Рез', Мпз', Со ') активность увеличивается, жтнвацня пронсходнт под действием белка-жтнватора (ферроахтнватор, мол.м.
82 — 126 тыс.). Последний состоит нз одннжовых субьеднннц с мол. м. 23,6 тыс. Спецнфнч. ннгнбнтор Ф.-х.— хннолнноваи х-та — один нз продуктов распада в тканях трнптофана. Чрезвычайно щнрохж распространенность Ф.-х. в тканях животных, растений н микроорганизмов определяется ключевой ролью фермента в образовании глюкозы нз фюнол. предшественника — пнровнно!Радной к-ты. Количество фермента в тканях млекопитающих ре!улнруется гормонамн: глюкагон увеличивает синтез Ф.-к., а инсулин — снижает. Лемм Т118Ь4вмв з,м., Нвввов Я.1И., Вм!1426 Р.у., в «вс ПМ.
овмеувеэн4 Вв 448464иов М виепвевмв еремее, М Т., 1974, р. 47-91; В 4вц е 1 А., Е 4 46 у Н.А., «Х В!о!. СЬав.», 1977, ч 252, гв 4, р 1421 48. А Д. Вммегредв. ФОСФОИНОЗИТЙДЫ (ннознтфосфатнды, фосфатнднлннознты), фосфггеипидм, содержащие в молекуле остатох зюо-ннозита (замешенного нлн незамещенного), этернфнцнрованного в положении 1 обычно фосфатндовой к-той. А! А СН20-1-С<О)К Н4С(0)~ОСИ 0 !! СН20 — Р— ОХ ',)( Л К2-'-Осн 0 ! СН20 — Р— ОХ 0 Н Х вЂ” оствтои ковивв, сервам, имо-ввозите в дрс ива Ф. С! Кз С(0)К4 Нз Н; рлв ф.
! Кг Н Кз С(0)К4 Каждое нз семейств Ф. неоднородно н включает ферменты, значительно отлнчающнеся по мол. массам, субъеднннчному сои!азу н др. св-вам. Все Ф. нанб. жтнвно катапнзнруют пщролнз на пов-стн раздела фаз фосфолнпнд — вода; медленно пщролнзуют всдорастворнмые субстраты. Ф.
А, в большинстве своем — внугрнклеточные ферменты, часто мембрвносжзанные, не нуждюотся в коферменте. Их мол. массы варьируют в пределах 15 — 90 тысл оптнмальнвя каталнтнч. жтнвность проявляется прн рН 4,0 (для лнзосомальных ферментов) нлн 8,0 — 9,5 (для ферментов микросом, плэзматнч. мембран н цнтозоля); широко распространены в жнвотных тканях (печень, сердце, мозг) н в мнкрооргщнзмах (Вас!1!Вв во(згй)в, В. шева(епшп, МусоЬас!ег рще2, Нвсйепсща сон). Ф.
Аз — нанб. изученные представители Ф, Известны 3 группы Ф. Аз: 1) ферменты 2щов змей, рептилий н насекомых, существующие в виде большого кол-ва нзоформ (см. Изоферменюм); 2) ферменты подхгелудочной железы млехопнтаю- 272 биосинтез Ф. осуществляется юанмод. цнтндннднфосфатднглицерина со своб. мио-ннознтом н послед. фосфорнлнрованнем последнего с помощью соответствующих ферментов (кннэз). Получают Ф. обычно нз дрожжей нлн мозга жнвотных эхстракцней подкисленными смесями орг. р-рнтелей с послед.
разделением н очисткой с помощью хроматография (нанб, эффективно на амнносодержащнх сорбентвх). В живой клетке трнфосфоннознтнды являются хомпонентеми бнол. цикла, обеспечивающего передачу информации клетке н упран!пющего фнзнол. жтнвностью клетки на мол. уровне. Прн внеш. воздействии на клетку происходит расщепление этих Ф., находящихся в мембране, с высвобождением мопекул двух вторичнЫх передатчжов — 1,2-югнщгпулнцорнна н 1,4,5-трнфосфата мио-ннознта, к-рые пугем ахтнвацнн протеннкнназы С н кальцнйзавнснмых ферментов вызывают каскад бнохнм. р-пнй, регулнрующнх важнейшие фнзнол. Г и цессы.
Имеются данные о связи нарушения метаболизма . с возннхновеннем патолоп4ч. состояний — сахарною диабета, гнпертоннч. болезни, онкологнч. заболеваний н др. Нех-рме Ф. (напр„мвннофосфоннознтнды) проявляют активность в нммунолопеч. р-цнях, что нашло применение в медицине для серологнч. днапюсгнкн туберхулеза н проказы. Осн. представители Ф. Нолученр! хнм. синтезом через ставни образования рацематов асимметрично замешенных производных мюз-ннознта, разделенна нх на энапгномеры н селехтнвного фосфорнлнровання; получение Ф. возможно также с использованием ферментов (фосфатнлнлтрвнсферазы, фосфатиднлннознтхнйазы).
Лмм.г м4ю-Ввозит в фесфеввевнввм, М., 1987; РьоерЬоВрые, оп. 1.М Нов!воем, П.В. Авмв, Авве-ЬЬ У.— Омг, 1982. В.Н. !П444. ФОСФОЛИПАЗ)21 (фосфатндазы), ферме!пи класса гидролаз, каталнзнр)лощне пгдролнз фис((гоглияеридов. В зависимости от места действия на субстрат (позиционной специфичности) различают фосфолнпазы Ан Аз, С н Р (хнм. связи, к-рые гндролнзуют этн Ф., показаны на ф-ле 1); лизофосфолилидм расщепляются под дейсгвнем Ф. 4, (ф-ла П; существование позиционно специфичных Ф. 4.! н 12 не доказано). Ф.
 — устаревшее назв. препаратов, обладающнх жтнвностью по типу Ф. А н 2 щих, продуш1рующиеся в организме в виде зимогенов (предшественников с большей мол. массой) и ахтивирующиеся трипсином; 3) внугриклетачные ферменты нз крови и тканей животныу., среди х-рых имеются ках р-римме, таг и мембраносввзанные. Ф. Аэ пеРвых ДвУх пацгРУпп Явлпютсл вгаоРасгворимыми ферментами с мол. м. 11 — 19 тыс. (нех-рые штивны в виде димеров), обладают высокой ссвбильностью благадарг большому числу (6-7) дисульфцпиых сввзей; оптимальная хаталитич.
ахтивноссь при рН 7,5-9,0; 01 ат 4,0 до 10,5; кофермент — Саэ'. Для мн. представителен этих подгрупп Ф. известны первичная и пространственная структура; в ахтивном центре обнаружены осппхи гиствдина и аспарасиновой к-тм. Св-ва внугриклеточных Ф. Аэ (третья поаруппа) зависят от субклеточной локализации фермента, Их мол. м. 12-75 тыса опппашьнвя хаталнгич. жтивносгь при РН 4,2-9,0; нех-рые ферменты втой подгруппы не содерэат хо ферментов.
Ф, Ь выцелены из растений, микрооашнизмов, хца пчел, тканей млекопитающих. Ферменпя этан группы крайне не- специфичны, катализируют щпролю разл. сложноэфирных сшзей, облдцают лспическим (разрушающим) действием по отношению к биол. мембранам (что обусловгивает их токсичность), Мол. м. Ф. Ы5-65 тью., они менее стабильны, чем Ф.
А; их опгимапмав каталитич. ахтивноссь провввется при РН от 4,5 (люосомапьнь1й фермент) до 10,0 (ферменгы ядов); Ф. Ь не имеют хофгументов, не инпгбируются зтилендиаминтетраухсусной к-той; нек-рые Ф. Ь ингибируюгся диизопро'- пилфторфосфатом и л-хлормсрк нзайной к-той; универсальные ингибиторы дпя всех Ф. Е, — ПАВ. Ф. С обнаружены у бактерий С[озц!д!пш, ВасрДпэ и Рзевбошопаз, а таске в хлетках млекопитающих (печень, мозг, поджелудочнаа железа). Для нек-рых из них характерна строгая специфичность по отношению к спиртовой группе молекулы субстрата, напр.
к осппху юлина (Ф. С„) и миа-инозита (Ф. С,). Мол. м. Ф. С от 23 до 51 тыс., ионы Епэ«лвляютса для них коферменгом и стабилизатором; оптимальнав каталитич. активносзь при РН ок. 7 дю Ф. С„и при РН< 7 для Ф. С. Ф. Р обнаружены в растениях (овоши, водоросли), микроорганизмах и в тканях животных. Их мол.м. 90-116 тысп оптимальная каталитич. вктианос1ь при РН 4,7-8,0.
Катионные ПАВ инпгбируют Ф. Р, анионнме — активируют. Помимо гндролитич. ф-цни Ф. обгюдают трансацилазной (Ф. А„Аэ и 1,) и трансфосфатидилазной (Ф. С и Р) активностью. Ф. играют важную роль в обмене липидов в живых организмзх. Нх используют для определения структуры фосфоглицеридов и места их локализации в мембранах. Лисс: Броисртоф Х., Дисвссв Р.,пивоатамсилсфсриатс«вор. с ап., М«1973, с, 242 350; тси бси Во«из Н., «Ваайи. с« Вырхуи. Ааи«,1980 с.
004 РЭ2 р. 191 240; цсиа!и В А.,ииаитэссизуиии 3 сг., «. 1б, М.т;1., 1983, р. 307-53. Г. В. Риис«оса ФОСФОЛИПЙДЫ, природные липццы, содержащие в молекуле остаток фосфорной к-ты, свазанной эфирной сшзью с производным многаатомного спирта. Нвиб. Распространеннав группа Ф.— фасфаглинериды обшей ф-лы КОСН,СН(ОК')СНэОР(О)(О )ОХ (К, К' — алкин, апкенил, ацнл; Х = Н, СН2СНэ[ЧНз и др ). К фосфолипидам относятса такке фасфасфингалиниды КСН(ОН)СН()ЧНСОК')СН20Р(0)(0 )ОХ (К вЂ” вшил, алхенил, К' — ацил), диапьные фосфолипнды КО(СН1)„СН20Р(О)(0 )Х (см.
Дыхание липидм, л= 1-4) и фосфонолипиды [напри КОСН2СН(ОК')СН10Р(0)(0 )— — СН2СН2ХНз и КОСНэСН(ОК )СНзр(0)(0 )ОСН2СНз)з)Нз). Молехулы Ф. содержат непалярные гидрофобные «хвоспг» и полярную парофильную «головку» (остаток фосфорной к-ты), что определжт мн. физ;хим. св-вх в т. ч. способность формировпь мембраны биологические. При рН ок. 7 фосфатная группа мн.
Ф. ионизирована. Ф. псдролигуютсл фасфапилаэами. При мягком щелочном пшролизе апцепапатся жирные х-ты, но не затрагиваются слож- 273 ФОСФОНАТ-ФОСФАТНАЯ 141 нозфирные связи остатка фосфорной к-ты; при жестком щеючном пщролмге атщеплветса тагже ХОН. К-ты гидровсе сложноэфирные сюзи. фонолипиды обнаружены у ряда моллюсков, морских организмов и простейших (инагца до 30% по массе ат общего хол-ва Ф.); у млсхопитаащик найдены лишь в следовых юл-вах. Выделены фосфоглицерофосфонолипидь1, сфингофосфонолишщы и сфингагликофосфонолнпиды; все они в осн.
являются производными 2-аминоэтилфосфоновой к-ты. Производные 2-метнламино- и 2-триметиламмониоэтилфосфоновых х-т жтречаются в незначит. кол-вах. Роль фосфонолипидов не вьаснена; предполагают, что она связана с высокой усгойчивосп,ю связи С вЂ” Р к хим. и ферменгативному шдрапизу.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
