Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 5 (1110092), страница 91
Текст из файла (страница 91)
Ф. о. используют также в синтезе фосфорсодержыцих полимеров, пестицидов, лек, ср-в и др. См. также Диметипфо гфи т, уримптилфосфит, Трифе иипфосфит, Три 0-клорзтилфггсфигн, Фосфористой кислоты амиды. Левс Обпэп оргвпвсеква пппв, пер. е ппп«г. 4, М«1983, е. 870-718; ипфапгоеа З.В., хвав фоефероргштсскп«к еоскппсппк м„1971, с. 13-103; Осггагд %'., Нппдвоа Н.,вкпеогвпперЬоврьоппевшбьппдв, сдв О Ксвоироп ),мвег И У., г 5, 1973, р 21 329; Поаз О., Ргесдшап 1, «Гьпп. Ясп, 19б1, г. б1, Ж 1, р. 31-44.
Г. ж Лрогд. 3.ФОСФО1ЛИЦВРАТКИН)ЬЗА (АТФ1 3-фас фо-)3-глицерат 1-фосфотрансфераза), фермент класса трансферэз, катализирующий в р-циях гяихолиза перенос осгюка фосфорной х-ты ог 1,3-дифосфоглицериновой к-ты на эденозинди ~афпг с образованием АТФ и 3-фосфопшцериновой к-ты. ализируег также, но с меньшей скоростью, перенос остатка фосфорной к-ты от этого же субстрата на др. нуклеотидм. Молекула 3-Ф. (мол, м. 45-50 тыс.) состоит из одной полипептидной цепи (ее первичнав структура полностью определена) и построена из двух доменов (саязмвпющих АТФ и субстрат), соединенных шарнирным участком; каталитич. центр формируется на границе этих доменов.
Оптим. каталитич. жтивносп, фермента при рН 6-9; р1 8,0-8,5 (дщ фермента из мышц животных). В большинстве тканей животных 3-Ф. представлена одной изоферменгной формой; в семенниках присутствует специфический для этой ткани изофермегп, 3-Ф. из тканей животньщ содержит 6-9 [Р)пп ЗН и ингибируется ионами тяжелых металлов, а также реагентами на группу ЗН.
Фермент из дрожжей, содержащий только одну группу ЗН, устойчив к воздействию этих реагентов; в этом же ферменте значительно меньше осгиков метионина (их 3), чем в ферментах из тканей млгхопитающих, ще их 13. Ингибйторы 3-Ф.— также нек-рые монофосфатнуклеотцды и 2,3-дифосфоглицериновал к-та. Ионы М8 и Мп активируют фермент. 3-Ф. шаимод. с др. ферментом гликолиза — глицеральдепщфосфатдегиярогеназон, образуя биферментный комплжс.
Левг Уовщда А,екпс Мсйодвшпвупюибт,о.42,МУ,-Б.Р.-Ь., 1975 р 144 48; кап«в Оч) к, кпсгвеь % к О«завис г 90 му.— [а. о.), 19Ы, р. 103-14. Д.ж Мдеип ФОСФОГЛИЦКРИДЫ (глицерофосфолипидм), группа фосфолипюгов общен ф-лы К~2СН(ОК')СН2ОР(О](О )ОХ, ще К и К' — ацил, алхил или алкенил; Х вЂ” остато» спирта 268 (обычно звмещеннмй апкил). Все Ф.— производнме фосфатидовых х-т (в общей ф-ле Х = Н). В зависимости от строения К и К различают диацильные (К и К' — ацилы) и алкилаципьные (К вЂ” влкил, К'— ацил нли наоборот) Фо а также ллаэмахог«им (К = К" СН = СН, К вЂ” ацил) и лиэафасфааилидм (обычно К вЂ” ацил, К =Н); в зависимости от природы Х различают фасфатидихгвиц«римы [Х = СН2СН(ОН)СН20пэ, фасфатидилсерииы [Х = СН2СН()ЧНэ)СООН), фосфавпидиххалииа [Х = СН2СН21(1(СНз)з), фосфатидилэтаиаламиим [Х= СН2СН2)ЧЩ, фосфошшэитидм (Х вЂ” осгатох миаинозитк епв моно- или дифосфатных поооизводных), дифасфатидиэглице[вимм [Х = СН СН(ОК )СН2ОР(0)(0 )О— — СН2СН(ОК ')СН2ОК""), фасзратидилглицерииа аминахислатиьве эфиры [Х= СН2СН(ОН)СН20С(О)СН()в(Н2)К ) и др.
К Ф. относят также нек-рые типм фосфонолипидов (нвпро хоща осгатох спирта Х связан с атомом Р связью С вЂ” Р; подробнее см. в ст. Фосфаэинидм). Положение заместителей в остатке глицерина Ф. в их нвзв. обозначают с помощью эл-номенклатуры (см. Лилидм). В положении 1 Ф. обычно находится остаток насыщенной к-ты; в значит. части Ф. животного происхожцениа витом положении находится алкенильный (плвэменильные, или плазмалогеновые, Ф.) или влкильный (плазманильные Ф.) остаток. В состав бэктернапьных и растит. Ф.
входят остатки разветвленных жирных х-т, содержащих циклопропановый цигл, а таске жирнык к-т, содержащих гидроксигруплы в положениях 2 и(или) 3. Наиб. распространеннме ацильные остатки имеот 14-22 агама С и четное их число; рацхо встречаются х-ты с нечетным числом атомов С; к-ты хороче С,в и длиннее Сзэ — минорные. Ненасыщенные ацильные остагхи содержат от 1 до 6 двойнмх связей (почти всегда — цис-конфигурации); полиеновые х-ты обычно 1,4-строения, т. е.
между кратными связями находятся группировки СН,. Ф.— хрисгаллич. или аморфные сосд. со склонноспю к полиморфизму. Плавление Ф. проходит через песк. стадий; при ныр. в жидкую фазу сначала переходят углеводородные остатки. Ф. хорошо раств. в низших спиртах, хлоруглеводородах и их смесях (в углеводородах образуивт мицелпярные р-ры), пэохо — в ацетоне.
Во всех случаах р-римость возрастает в присут, воды н с увеличением степени ненвсыщенностн Ф. Большинство Ф. Нри дисперпвровании в водных системах формирует бислойные струхтуры — хиласами, размер к-рых и хоп-во бислоев зависвт ог способа получения; лизофосфолипиды обршуют только мицеллы. На границе вода — возлух или вода — углеводород Ф., если нет ограничений их распро- .(Р анению, формируют монослои с полярными головками, рашенными в водную фазу, и пвдр ными остатками- в воздух (углеводород). Ф. (в виде бислойной структуры) с глиювлилидами и от«ринами образуют основу (матрицу) мембран биологических. Ф.
являютсв главным компонентом поверхностного монослоя липалратгииа«крови, а таске вирусов, имеющих липидную оболочку. Нек-рые Ф. имеют высок)по физиол. эхтивность. Твк„ фосфоинозитиды (гл. обр. фосфатидилинозитдифосфаты) участвуют в передаче сигнала от рецептора с внеш, пов-сги мембраны внутрь клетки; 1-алхип-2-ацетилглицеро-3-фосфохслин — фактор активации тромбоцитов. Нех-рые Ф. неприродного происхождения обладают противоопухолевой активностью.
Многие белки образуют устойчивые комппехсы с Фп нек-рые Ф. (напр« фосфатидилинозит) ковалентно связываются полярной головкойс рццом белков (напр« с щелочной фосфатазои), выполняя роль «якоря» при фиксации молекулы белка в мембране. Биосинтез Ф. детально изучен; основную роль в нем играют цитидиндифосфатдиацилглицерины.
Из прир. источников Ф. вьшелвввт эхстрвкцией орг. р-ритепями (чаще всего смесью хлороформ — метанол). Ф. получают таске хнм. синтезом, часто с использованием на отдельных сгвдивх ферментативных р-ций; т. обр. получены Ф. с 269 ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ 139 радиоюгтивными, спиновыми, флуоресцентными и др.
метками, а также Фо не встРечэюшиесэ в пРиРоде. При анализе Ф. приыеняют тонкослойную и вьвсокоэффективную жидкостную хроматографию; содержание Ф. определяют обычно по неорг. фосфору. Ф. используют в пищ, и мед. иром-сти, а таске в парфюмерии (гл. обр. фосфатвшилхолины). Лвмг Рьоврьоэрыв, огв. Х М.
Нова»то, О. В. Авваг Ьв»В.— М. У.— Овг., 1982; Гвтлгв. Оьввэвву, Ыо«Ьмвивт, М. Ъ'., [988. Ю. Г. М«в«в«о«сава ФОСФОДИЗСТКРвчЗЫ циклических 3', 5'-нуклео т нд о в (3',5'-циклонуклеопш 5'-нуглеотидпшролазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз циклич. 3', 5'-вденозин- и 3', 5'-гувнозинмонофосфатов, а также нск-рых др.
циклич, нуклеотицов в присуг. Мээ'. нуээвоэвя-3',5 ппвяпофосфвг + н20 — '~ Ф. Нукпооэвц-5'-фас фвт Ф. присутствуют практически во всех исследованных тканях, а также в клетках бактерий. Функционирование Ф. обусловливает снижение внутриклеточной концентрации циклич. нуялеотицов, в частности, после гормональной стимуляции адеиилатциглаэы.
Ф. могут также участыввать во внутриклеточной передаче сипата. Известно большое хол-во изоферментов Фо различиощихсв по струхтуре, ферментагивной юггивносги, субстратной специфичности и зависимости от коферментов. По последним двум св-вам их дслат на 4 осн. группы: Сав'-кальмодулинзависимые, цГМФ-модулируемые, цАМФ- и цГМФ-специфичные (цАМФ и цГМФ вЂ” соотв. циклич. аденозинмонофосфат и циклич. гувнозинмонофосфат). Ф. первой группы присутствуют в сердечной мышце и в мозговой ткани. Их вхтивносп значительно возрастает в присуг.
Саэ'. Ф. второй группы шираха распространены в тканях нервной системы, в корковом в-ве надпочечников, где они, возможно, участвуют в регуляции биосинтеза сгероццных гормонов. НГМФ обычно увеличивает схоросгь гвдролиза ферментом цАМФ. В серцечной мышце, в нек-рых типах гладкой мускулатуры, в тромбоцитах, жировых клетках и гепатоцитах присутствуют Ф. этой группы, х-рые ингибируются цГМФ. Ф. третьей группы обнаружены в половой системе, где их экспрессив может иидуцироваться цАМФ в нервной ткани, в почках и лимфоцитах. У дрозофнлм показана центральная роль Ф. этой группы в биохим.
механизмах, определяющих поведенческие р-ции. Ф. четвертой группы присутствуют в леших и тромбоцитах, а также в клетках палочек и колбочек сетчатки. Наиб. изучена Ф. из клеток палочек сетчатхи. Она участвует в передаче зрительного сипвала. Этот фермент состоит из трех ниц — двух гомологичных каталитич. а, [)-субъелиниц (мол. м. 90 тысо рЕ 5,3) и )всубьединицы (мол.м. 10 тысо р1 10,5). Первичнаа структура всех трех субьединиц известна В результате активации Ф.
светом происходит освобождение Тсубьединицы из хомплехса холофермента. При этом скорость гидролиза цГМФ возрастает йриблизительно в 100 раз, что ведет х падению локальной внутриклеточной концентрации цГМФ, закрытию катионных каналов на мембране и пвперпопяризации клеток (см. Радалсии). Конкурентные ингибиторы Ф. всех типов — теофиллин, пэпаверин и З-изобугил-1-метилксантин. Лом» Во»во Ь А., Яв! Гвву« во ОН., «та«ив!в Рьвпв. Эовзв, 1990, в. Ы, р.
25О-55. В. М Логово, М. Ю. Ното«ив ФОСФОКНОЛПИРУВв(вТ-КАРБОКСИКИНАЗА [ГГФ- охсалоацетат-харбоксилаза (трансфосфорилирующая)], фермент класса лиаз, катализирующий ключевую стадию глююиеагеи«эа,— образование фосфоенолпируввэа из оксэлоацетата ООССН2С(ОКОО + ГГФ " СН2 ССОО о Г)(Ф Сов Ороэ- (ГГФ вЂ” гуанозинтрифосфаг, ГДФ вЂ” гу«нозиндифосфат) 270 140 ФОСФОИНОЗИТИДЫ Снзос(0)Н Х20 Н 0 НСОС(0)К' 2 0~ — ОСН2 ХО ОХ4 Н,Н'-взвив, влхевив ХвХ вХ вХвН ! 2 3 4 Моиофосфо ивозитвя (фосфвтияилииозвт) дифосфоииозятид Х'=Х мХ вН, Х вР(0)(ОН)2 (фосфвтииввивозят-4-фосфвт) Трифосфоивозятих Х'=Х4=Н, Х'=Х'вр(О)(ОН), (фосфвтидвлииозит-4,5-двфосфвт) Х =Х еН, Х =а-Р-мввиоиврвиозвв; 2 2 ! Х =овигосвхврядввя иеиь, содержвщвя 4 от 2 до 5 остатков мвивозм Мввиофосфоииозитвд (мвивозид фосфвтслилвиозитв) Остаток мво-ннознта м. б.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
