Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 4 (1110091), страница 174
Текст из файла (страница 174)
Рибосомные белки большинства животных представлены в осн. умеренно основными полнпсптидамн, хотя имеется песк, нейтральных и кислых белков. Мол. м. рибосомиых бедков варьирует от 6 тыс. до 60 тыс. В прокариотической Р. малая субчастица (308) содсрхгит ок. 20, большая (508) — ок. 30 разл. белков; в эукариотической Р. 408 субчастица включает ок. 30 белков, а 608 — ок. 40 (обычно Р, не содержат двух или неск. одинаковых белков). Рибосомиые белки характеризуются глобулярной компактной конформацией с развитой вторичной и третичной структурой; они занимают прсим. перифернч. положение в ядре, состоящем из РРНК. В отличие от вирусных нуклеопротеидов в структурно асим. 520 рибосомном нуклеопротеиде рРНК не покрыта сплошной белковой оболочкой, а в ряде мест образует пов-сть Р.
Плотность упаковки рРНК в Р. достаточно высока и приблизительно соответствует плотности кристаллич, упаковки гицратир. полинухлсотидов. По-вццимому, рРНК определяет осн. структурные и функцион. св-ва Р, в частности обеспечивает целостность рнбосомных субьединиц, обусловливает их форму и ряд структурных особенностей. Спсцифич. пространств. структура рРНК детерминирует локализацию всех рибосомных белков, играет ведущую роль в организации функцион. центров Р. Рибосомный синтез белка-многоэтапный процесс. Первая стадия (инициация) начинается с присоединения матричной РНК (мРНК) к малой рибосомной субчастице, не связанной с большой субчастицей. Характерно, что для начала процесса необходима именно диссоциированная Р. К образовавшемуся т. иаз. ииициаторному комплексу присоединяется большая рибосомная субчастица. В стадии инициации участвуют спец.
инициирующий кодаи (см. Гезшгличесднй кад), инициаторная транспортная РНК (тРНК) и специфич. белки (т. наз, факторы инициации). Пройдя стадию инициации, Р. переходит к последоват. считыванию кодонов мРНК по направлению от 5'- к 3чконцу, что сопровождается синтезом полнпептидной цепи белка, коди- ~БОБ) — в Ч за8,) — ' Слева сннтсза полнвептндвоя псв» полврвбосоноя ! — начало оштеза, П вЂ” оковчанне свнтеза; о-нРНК, б-рнбосон», е-большак субьедшцша рнбосомн, "-малан субьеднннца рвбссомн.
руемого этой мРНК (подробнее о механизме синтеза полипсптидов см. в ст. Трагзслляил). В этом процессе Р. функционирует как циклически работающая мол. машина. Рабочий цикл Р. при элонгации состоит из трех тактов: 1) кодовзависиыого связывания аминоапил-тРНК (поставляет аминокислоты в Р.), 2) транспептидации — переноса С-коица растущего пептида на амипоацнл-тРНК, т.е. удлииеши строящейся белковой цепи на одно звено, 3) транслокации-перемещения матрицы (мРНК) и пептидил-тРНК относительно Р. и переход Р. в исходиос состояние, когда она может воспринять след, аминоацнл-тРНК.
Когда Р. достигнет специального терминирующего кодона мРНК, синтез полипсптида прекращается. При участии специфич, белков (т. наз. факторов терминации) синтезир, полипептид освобождается из Р. После терминации Р, может повторить весь цикл с др. цепью мРНК или др. кодирующей последовательностью той же цепи. В клетках с интенсивной секрецией белка и развитым эндоплазматич. рсгикулумом значит. часть цитоплазматичсской Р. прикреплена к его мембране иа пов-сти, обращенной к шгтоплазмс.
Эти Р. синтезируют полипептнды, к-рые непосредственно транспортируются через мембрану для дальнейшей секреции. Синтез полипептидов для внутри- клеточных нужд происходит в оси. на свободных (не связанных с мембраной) Р. цитоплазмы. При этом транслирующие Р.
не равномерно диспергированы в цитоплазме, а собраны 521 РИБОСОМНЫЕ 2б5 в группы. Такие агрегаты Р. представляют собой структуры, где мРНК ассоциирована со многими Р., находящимися в процессе трансляции; эти структуры получили назв. полирибосом или полисом. При интенсивном синтезе белка расстояние между Р.
вдоль цепи мРНК в полнрибосомс м.б. предельно коротким, т.е. Р. находятся почти вплотную друг к другу. Р., входящие в полирибосомы, работают независимо и каждая из них синтезирует полную полипептидную цепь (см. рис.). Лис .: Спнрнн Д С., Молекудкрваа бнопогнк. Структура рвбосонв в бносзппез белка, М, 1886. л.л л. РИБОСОМНЫЕ РИБОНУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ (РРНК), основные струхтурныс и фуикциои. коыпоненты рабасом, в составе к-рых ови участвуют в биссннтезс белка. Пространств. структура рРНК определяет форму рибосом, многие их физ.-хим.
св-ва, а также специфическое расположение рибосомных белков в субчастицах рибосом. рРНК составляют осн. массу (более 80%) РНК любой клетки. Малые субчасгицы рибссом содержат одну молекулу рРНК длиной от 950 до 1900 нуклеотидных остатков (в зависимости от вида организма и размеров малой субчаспщы). Напр., субчастида 308 (имеет константу седиментации 30 единиц Сведберга) рибосомы бактерии ЕюЬсг1с)па сой (К сой) содержит 168 рРНК, состоящую из 1542 нуклеотидных остатков. В больших субчастицах рибосом содержится две молекулы РРНК-длиной 120 (т. наз.
58 РНК) и дивной 2000- 4800 нуклеотидиых остатков (238 рРНК). В 508 субчастице рибосом Е сой 238 рРНК содержит 2094 иуклеотидных остатка. Кроме того, с 28$ рРНК эукариот ассоциирована т. наз. 5,88 рРНК, представлюощая собой отдельный 5чхондевой фрагмент этой рРНК. Подавлюощее большинство известных РРНК представляет собой ковалентно-непрерывную полинуклеотидную цепь. Однако у нек-рых бахтерий и простейших обнаружены рРНК, построенные ю крупных фрагментов, ассоциированных с помощью вторичных (нсковалснтных) взаимодействий. Известна полная нуклеотидная последовательность рРНК множества микрооргаинзмов, растений и животных. Ее обычно устанавливают секвенированием (см.
Нудлвивавые кислоты) т. наз. рибосомиых ДНК (РДНК). Последние получают клонированием соответствующих генов рРНК, к-рос включает стадию гибридизации хромосомной, митохондриальной или хлоропластной ДНК с индивидуальными РДНК. Наряду с обычными основаниями (А, О, С и 13-соотв. аденин, гуаинн, цитозии и урацил) рРНК содержат небольшое кол-во минорных (метилированиых) оснований. Полагают, что РРНК представляют собой совокупность коротких однотяжевых и двухспиральных участков. Последние образуются в результате комплементарного спаривания (см.
Комгглемеитарнасдгь) соседних или достаточно удаленных друг от друга участков одной и той же полинуклеотидной цепи. При этом наряду с канонич. уотсон-криковскими парами в двухспиральных участках встречаются пары О-У, Π— А и А — С. Способы укладки полинуклеотидных цепей рРНК в специфич. вторичныс структуры отличаются исключит. эволюц. консервативностью. рРНК одного типа независимо от источника выделения и несмотря на большое различие в нуклсотпдных последовательностях характеризуется универсальным способом организации вторичной структуры. Во вторичной структуре каждого из типов рРНК мо:кно выявить определеиныс домены (самостоятельно организованцые области), к-рые также универсальны для данного типа РРНК.
Исходя ю сходства в морфологии субчастиц рибосом разл. организмов, а также из универсальности их ф-ции можно полагатхч что каждый ю типов рРНК имеет также универсальную третичную структуру. 522 В рибосомных субчаспщах рРНК характеризуется исключительно компахтной упаковкой, к-рая создается с помощью ионов двухвалентных металлов (гл. обр. Мй' ) и рибосомных белков. Прц этом оаг. часть РРНК располагается внутри рибосомных субчастиц. Отдельные участки РРНК находятся на пов-сти субчастиц.
Они выполняют ваш»ую биол. роль, формируя функпиои, центры рибосом (центры связь»взвив матричных и транспортных РНК и белковых факторов трансляции). Индивидуальные рРНК в препаративных кол-вах получают нз изолир. субчастиц рибосом или ультрацентрифугированием суммарной РНК в градиенте концентрации сахаровы. Для аналит. целей индивидуальные рРНК м.б. получены с помощью элехтрофорсза в полиакриламндиом геле. внял С»врон А С., Мо»сяу»»рва» бюясгвя.
Сгру»тур» рябо»они в бвосннтс» боя»», М, Губа. Л. Л. лог»о»ос. РИБОФЛАВЙН [витамин В„лзктофлавин, 7,8-диметнл- 1О-(1чО-рибитил)изоаллоксазиц; ф-ла 1а), мол. м. 376,37 желто-оравжевыс кристаллы; т. пл. 282'С (с разл.); [а)о» -70'(0,06%-ный р-р в 0,1 М ХаОН; в нейтральных р.рах оптич. вращение не, наблюдается); плохо раста. в воде (0,12 мг!мл при 27'С) и »танапе, нс расгв. в ацетоне, диэти»юзом эфире, хлороформе, бензоле.
В водных р-рах й .„, 445, 374, 268 и 223 нм (з соотв. 12,3 10', 10,8 1О»; 31,4 1О' и 30,1 ° 1О»). Р. фдуорссцирует в желто-зеленой области (Х возбу;кдения ок. 450 им, Х излучения 565 им) с нвиб. интенсивностью при РН 6-8. Р. стабилен в кислой и быстро разрушается в щелочной среде; под действием света в щелочной среде расщепляется с образованием люмифлавина (1б), в нейтральной или кислой среде-с образованием люмихрома (П). Кроме того, к этой группе ферментов относятся моноамынокоида»ы-осн.
ферменты катаболизма биогенных аминов н, прежде всего, кагиехоламиноа; ксавтииоксидзза, катализирующая окисление пуринов до мочевой к-ты; альдегнлоксндазы, окисляюшве и инактивируюшис высокотокснчные зльдспппа; оксцлазы О-аминокислот, расщепляющие в организме чужеродные Бензомеры аминокислот, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий; оксндаза пиридоксолфосфата и дигидрофолатредуктаза, участвующие в синтезе кофермевтиых форм витамина В (пирндоксальфосфата) и Фолаииыа (тетрагидрофолиевой к-ты); глутатыоыредуюна»а и меугемоглобинрсдуктаза, поддержйваклцие в восстановленном состоянии глутатнон н гемоглобин.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
