Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 4 (1110091), страница 172
Текст из файла (страница 172)
р-ров хнм. соединений (см, ниже). Р.м. зависит от состава и структуры в-ва и обладает св-вом аддитивности, т.е. может быть представлена в виде суммы: Л ° Бх, Л„. В случае р-ров х»-малярная доля й-го компонента р-ра с Р.м. Л; в случае хим. соединений х,— *зисло фрагментов Ьго вида с присущими им постоянными значениями Л». Такими фрагментами м.
б. ионы, атомы или атомные группировки; соответствующие им Л» называют ионными. атомными ила групповыми рефракцвыи. Атомы одного элемента, но находящиеся в разньп валеитиых состоявыях или в разных фуихц. группах, имеют разл. значения Л,. Иногда необходимо вводить дополнит. слагаемыеюпрсьеенты рефракции циклов, двойнъп ы тройных свюей; иаир, иыкремеиты связей С С, СиыС, трехчленного и четыре.членного углеродных циклов составляют хоота.
1,733, 2,398, 0,71 ы 0,5. Значения А зьчя лучей вядимой областя спектра определяются в осы. поляризуемостью внешних (вале»нных) оболочек. так что возможиь» расчеты Р.м. на основе констант Л„, арвписмваемьп хым. связям определенного типа и называемых рефракциями связей илн связевыми рефракциями. Между атомяыми рефракциями, инкремевтамв н рефравциюли связей существуют простые мат.
соотношения, причем упсмянутые алдитнвиыс величины практически не имеют преимуществ друг перед другом. Овн позволяют рассчитывать Л с точностью до 0,3 — 0,4 мл/моль для моле- кул без эффектов сопряженна и с незначвтсльно разветвленным углеродным скелетом. Наличие в молекулах сопряженных кратных свюей может призадеть к весьма сзчцествавному (нсск. мл/моль) превышению экспериментально определенного значения Л по сравнещпо с вычисленвыы.
Такое превышение называют экзальтацией Р:м. и используют при установлении структурных ф-л орг. соеш»навий. Постоявныс Л» находят обработкой досзаточно большою числа эксперим. данных по измерению л и р дла представителей разл. гомологич. рядов. Неь.-рыс иаиб. часто используемые значения Л» приведены в табл. ! и 2. Р,м. определяют для подтверждения правильности установления элементного состава, выявления прысутствия кратных связей и их сопряжения, идентификхпии гсом. юомеров цикдошчкаыов, аналаза таутомериых смесей. Корреляции Л с др. физ.-хым. св-вамн применяют для расчета ряда важных мол. параметров (дипольыых момсытов, эвтальпий испарения и др.). Лвм. еи.
ври ееат»м рефяммемемр»е. Пел»реву»меме». ИВ Каффе. РЕЦЙПТОРНЫЕ БЕЛЩ молекулы или мол. комплексы клетки, способные специфически связывать др. молекулы, несущие выспшис для клетки регуляторные сигналы (иалр.„ гормоны, вейромедиаторы), или реагировать ва фю. факторы (напр., свет); благодаря конформац, изменениям, индуцирусмыми отыми сигналами, Р.б. запускают определенные каскадные биохим. процессы в клетке, в результате чего реализуется сс физиол. ответ на ввсш. сигнал. Большинство Р.б. локализовано в плазматыч. мембране и представляет собой цровызывающис мембрану гликопротеивы. Они вэаимод. с белковыми или псптидвыми гормонами, а также с низкомол. биорегуляторами, напр. с просгаглаидинами, аминокислотами.
Рецептор света — родалсик-локализован в мембранных структурах сетчаткы глаза. Внутриклеточвые Р.б. обычно локалюованы в ядре и взанмод. со огородиными гормонами и гормонамн щитовидной железы (проиэводыыми тирознва). Известно нсск. мехаиюмов, по к-рым активированные Р.б. запускают бнохим. процессы в клетке. Напр., при взаимод, ацетилхоляиа с никотивовым холннорецсптором (чувствителен нс только к ацетилхоляву, но также и к никотину), локализованным в постсинаптич.
мембране, открывается Ха-канал. Увеличение внугриглеточного содержания 1»(а приводит к деполяризации мембраны, что обусловливает передачу нервного имауяьса. Др. группа мембранных Р.б. сопряжена с мембраиосвязанными регуляториыми ферментами, в частности с адвкилатииклавай, гуавилатциклазой, фасфалиааэай С. К Р.б., активирующюл аденилатциклюу, относят, напр., ()- адренсргнч. рецепторы (см. Адрвкаблокируюизие средства. 4дрвкомимепиамские средства), рецепторы глюкагоыа, тиреотропного гормона; к Р.б., внгябпруюгцим этот фермент; а,-адренсргич. рецепторы, нек-рые опиатпые рецепторы (см. Оке»аидиыв лвлтиды), рсйепзоры соматостатина; один из Р.б., активирующых фосфолипазу С;а,-адрснергич.
РецспСопряжеине Р.б. со всеми указанными ферментами осуще. ствлястся через регуляториые белки (т. наз. О-белки), к-рыс способны связывать гуаноэиитрифосфат (ГТФ) н гидролвзовать его до гуанозиндифосфата. Р.б., актывироваиный бпорегулятором, взаимод, со специфич. О-бслком и индуцирует Свяэыванне с нюл ГТФ. О-белок в комплексе с ГТФ представляет собой активную форму этого белка, к-рая способна взаымод.
с одним из эффекторных ферментов (напр., с адеыилатцнклазой), аллостсрически влияя (помимо активного центра фермента) на его активность. При гилролизс ГТФ с участием О-белка послелннй переходит в неактивную форму и спывулирующий сигнал затухает. О-Белки, повидимому, участвуют в преобразовании сигнала, поступающего от больпшиства мембранных Р.б. В частности, сигнал от засвеченного родопсина передается иа исполнит.
фермент (фссфодизстеразу циклич. гуанознимонофосфата) специфичным для зрительной клетки О-белком-трансдуцином. 516 Представители мембраввых Р.б., обладающие собств. фермеитатввной активностью,— рецепторы инсулина в разл. факторов роста. Эти Р.б.— прогеннкивазы (регулируют активность разл.
белков путем их фосфоридировавня), фосфорилврующие белки по остаткам тврозвна. Снелифич. гормоны стимулируют протеинкиназную активность н аутофосфорилированне молекул рецепторов, что необходимо для преобразования вмн регуляторных сигналов. Внутриклеточвые Р.б. активнруются гормонами. относительно легко проникающими через клеточную мембрану. Актнвированные Р.б. регулируют продессы транскр~щции. Р.б. могут состоять ю одной или неск. полипептидвых цепей, ассоцвнрованньпс благодаря невалеа гльвм взавмод. или сшитых днсульфндными связями. Никотиповый холвно- Г' ептор из электрвч. органа электрич. ската Тогрег)о сайопнса состоит из пяти полвпецтвдных цепей четырех типов (ес, Ру Т, б).
Все его цепи глйлозилщювавы и Вмеют мол. м. от 4в тью. до бй тые. В носведоватеньвестн аминокислотных остатков всех цюг~ вьвшлевы длинные участки юаимной гомологии. Субьедшпщы хоушнпРвцевтора образуют проиюьувауопсусо меййбреву рожтку. ()-Адреиергиеь рвцеиторы-эчо глииопротеииы с мол. м. шс 60 тыс. ПоливептШСаая ЦепЬ !).ВЛРеиергич. Рецептора ьулекопнтаюпйи сосснит из 4816 емвиоявслотных остатков в семь раз прпнимявавт мемйрацу. Лнтанд-связывающий домен такмо рецептора лоиализаваж на внешней, а домен, связыванвцвй О-белок; на внугр.
стороне мембраньг'. Этот рецептор имеет гомологичные учаешв с родопсином, молекула к-рого также семь рав пронизывает мембрану. Рецептор внсулина еоетоит из четьгрех полипептвдвьсх испей двух типов и имеет ф-лу вс!)21 полвпевтидные цепи спшты дисульфидными связямн. Предшественник рецептора инсулина — полипептидная цепь, включающа)ь последовательности е- и !)-цепей и распадающаяся на две части прн созреваиив (процессинге), В молекуле рецептора инсулвна встречают'ся последовательности, гомоуюгвчные последователчностям рецепторов фяйюров роста. Рецепторы стероидных гормонов представляют собой полипептиды с мол. м. 50-60 тыс. В их структуре маццо выделить домен, богатый остатками шгстеива и основных аминокислот и ответственный за связывание с ДНК, и гндрофобный домен, ответственный за связывание стероидного гормона.
Рецепторы половых стсроицных гормонов гомологвчиы рецепторам глюкокортикоидов. Практически все Р.б., а также О-белки обнаруживают структурное сходство е онкобечками (белкамн, коднруемыми генами, обуславливающими превращ. нормальных клеток эуйариот в злокачественные), Последние иидуцируют в клетКах бнохим. процессы, аналогичные тем, что вшсуцируют Р.бо однако регуляция внеш, факторами процессов, инлуцнруемых онкобелками, нарушена. Впервые термин ирецепторнзя субстанция» предложен Дж. Лэнгли в 1906 для обозначения компонентов мышечной клетки, эа к-рые конкурируют никопгн и кураре, блокирующие передачу сигнала от нервного окончания к мьппце.
До нач. 60-х гг. практически всю информацию о Р.б. получали вз анализа дозовых зависимостей действия гормональных в-в и вх сннтетнч. Лли прир. аналогов на клетки-мишени. Значит, прогресс в изучении физ.-хнм. св-в Р.б, обусловлен развитием в 50 — 60-х гг. техники радиолигандного анаюйза, т.е. анализа взаимед.
с Р.б.,меченных радиоактивными взотопами гормонов и их аналогов. О Р.б. в иммунной системе см. в ст. Иммуноглобулиаы. Л г Ткачук В А., Весдеяяа я молекулцтиум эядмриаслогмо, М., !983; Раэея В Б., Осиаеы эядохринологяк 2 яэд., М., 1984; Бас йко а В Л., Гопрямо иие рецепторов гормояае и яейромедяатороа с адеяилатпикяаэой, а сйс Итога яаухи я гекяякп, сер. Бяооргаиячсская химия, т 2, М., 1984; Оачяпиякоа Ю.А., Биооргаш1чсская химия, М, 1987, г.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
