Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 4 (1110091), страница 170
Текст из файла (страница 170)
Т-ра иоэироэа. Време юзпнро- Разрешаю!пав слов ниа, *С пани», с способность, мм ' 8 100 90-100 !00-!40 На основе стеаратэ Ре Пссвгмервыа, шмен»юшин прозра виюп. Испар ощввс» металлич. слой Палвмервыи, образующая вымъюаоа рельеф фотон рмо тра фич., аа союзе М-»ивилкарбазола Злектроютмографич.
150 0,01 5. Ю 80-90 ! 20-170 40-70 80-120 20 70 17" но ранывс: мвкрография в 1870, диазография в 1920, электрофотография в 1939, везикулярный и фототсрмопластнческий процессы в 1953, термография в 1954, диффузионный процесс в 1955. Лмпс СлувквнА.А., Шабе стон В.И., Рспрог!пфи», М, 1979; СлупкавА. А., Злеатростатичсскаа фотографв», М., !984. Василевская Ю. А., Фотографие без серебра, М, 1984; Нссеребрзные фогогр»фнчсшие процессы, под ред. А.Л. Картупавсаого, Л., 1984. Л.Л.
Саяр:и . .РЕСТРИКТАЗЫ (эвдодезоксирнбонуклеувы рестрикции), ферменты класса гидролаз, катализлрт юшлс гпдролиз фосфоднэфирвых связей чужеродных ДНК в большинстве прокариотичсскнх (бактерии и синезеленые водоросли) и искрых др. орган!сэмах н выполняющие тем самь!м «вммунную» ф-цню. Распознавание чужеродной ДНК осуп3сствз!нется в специфич. нуклеотидвых последовательностях (сайтах), к-рые в собственной ДНК клетки «отмечены» благодаря модификации (чаще всего метилированню) спел.
ферментами (напро мстилнзами); иногда такой модиф!шлрьющей активностью обладают и сами Р. По принятой номенклатуре Р. обычно обозначают сокра: щенным назв. Вх продуцента, в к-ром первая буква — начальная буква назв. рода, две следующие — начальные буквы назв. вида и последующие-обозначенне и!тамма и номера выделенной из него Ро напр.: НпыИП вЂ” третья Р. из Наешор)п!пз шйпелхае 0. Р. подразделяют на 3 класса. К первому классу принадлежат ферменты (напр., ЕсоК из Ею)гег!с)па со1! К12), узнающие спсцифич.
последовательность сайта, но разрывающие нить ДНК в произвольной точке (по-видимому, после образования комплекса с ДНК фермент нсспедифичсски взаимод. с удаленной областью ДНК влн передвигается вдоль нити ДНК). Ко второму классу принадлежат ферменты (напр» Есой(), расщеллнющис ДНК в строго определенной точке ио отношению к сайту узнавания. К третьему классу относят ферменты промсжут, пша (напр., ЕсоРВ, разрывающие ныть ДНК в песк, точхах на разном удалении от санта узнаванию. Нанб. значение имеют Р. Второго класса, широко применрсмыс в генегничесдой ннзкегмрыг! н при установлении структуры ДНК.
Эти ферменты (мол. Масса, рН олтим. каталитич. активности н р1 значите:тьио варьируют в зависимости от источника) расщепляют обе нити ДНК. Прн этом разрыв осуществляет иногда одна молекула Р. в обеих нитях, иногда — две молекулы фермента (каждая атакует лишь одну нить, как, напр., Всей!), В большинстве случаев 3', 5ьфосфодиэфириые связи в ДНК расщепляются с образованием 5чфосфатов на месте разрыва молекулы (см. Нуллеыновые кислоты), лишь немногие Р. (Нащг., Х071) образуют фрагменты с Зьфосфатными группами Все Р.
Второго класса — Мйз+-зависима!е ферменты. Длн нек-рых Р. (напр,, Есойч!) уставовчсна перви шая структьра. Расщепление ДНК происходит обычво в Прслспах Сайта узнавания, редко — па определенном расстоянии от него. При этоа! образуются фрагменты ДНК либо с ровными (тупымп) концами, либо с выс!улаюшнми (лилчпмв) 5'- нли У-концами (см. рлс.). Р. с одинаковыми сайтами узнавания наз. изошизомерами. 509 РЕСТРИКЦИЯ 259 1 4 б' 66 С 6 ААТТС ОСС1ОП«М МОПС ОАСООМММММ ММММ з' сс ...сттАА 6.
сбвм ммммссп...ствссмммммммммм~ Слепа расшсплсвиа ДНК разнымв рсстрватэзами А, С, О в Т-соотв, деток. сналеноз»н, дезоксвнлтнлнв, дсзоксшуавозив в дюоксшньгвлив; М-.побоя дсзоксинукююзид, фсрмсчпы, 1-Н»ЛП, 2-Есо1, 3- Вбл, 4-Нкэ!. Применение Р. второго класса позволает вырезать из ДНК определенные фрагменты, а также встраивать вх в заданные места векторных молекул ДНК, т. е. направленно конструировать молекулы с новой генетич, внформацией.
Л»юл КопабергА., Огвтез ДНК, пер. с англ., М., !977, с. 298-305; Баев А. А., Тавэщав В.И., Фодор И., в сбс Итоги наука в юкидьн, сер. Молекул»сиз» бнелопгв, т. 12, ч. 1. Геаетвческаа ива»нери», М., 197»; Кезз!ег СЬ., Мепэгагес Р.З Монжд ссепс», !985, т.
33, 30 1, р. 1-1Ш. Л. ж Глыегм. РЕСТРИКЦИЯ И МОДИФИКАЦИЯ ДПК (от позднелат. гевп!Сйо — ограничение и пннйбсайо- видоизменение), спсцифич. р.ции метаболизма ДНК в клетках бактерий, обеспечивающие защиту собственной ДНК от встраивания в нее иоследовательиостсй ДНК чужеродного происхождения. Фувхдионнроваине систем Р.
в м. ДНК (сокращенно Р.) основано на след. Принципах. С помощью фермснтатнвных р-ций собств. клеточная ДНК спсцифич. образом модифицируется так, что рсанрыкгназы оказываются по отношению к этой ДНК веактввными. Любая вторгающаяся в клетку чужеродная ДНК отличается от резидентной (собственной) ДНК по специфичности модификации. Это делает чужеродную ДНК чувствительной к действию рестриктазр разрушенвю («рестрикции») подвергаются те молекулы ДНК, к-рые не содержат соответствующвх модвфицнр. элементов. Т. обр., благодаря системс Р, возможность фушшионирования чужеродной ДНК в клетке и ее рекомбинации с собств.
клеточной ДНК (см. Рекомбннация генетическая) сведены к минимуму. Известно несх. бактсрнальных систем Р. Наиб. хорошо изучены аллельныс системы К и В (разл. структурныс состояния гена), определяющие спспифичность резвдевтпой ДНК у штаммов Рлс)тепгсй)а сой (К сой), а также неаллсльные системы К1 и К11, генетяч. информашпо для к-рых несут плазмиды. Подобные системы в клетках животных пока ве обчаружевы. В большинстве систем модификация осуществляется метилироваиисм Хс-аминогруппы остатков аденива в составе тех нли иных снецифич. участков ДНК с образованием б-метиламинопурвва.
Возможны в др. варианты хнм. модификации ДНК, осуществляемой компонентами подобных систем. Напр., в системс ВССКП мстилирустся атом С-5 остатков цитозина, а при контролируемой клеткой-хозяином модифнхацни ДНК Т-четных фатов (инфицнруют К сой) происходит глюкозилирование оста~кон гидроксиметилдитознна, присутствующего в ДНК этих фатов. Ф-ции рестрикции обусловлены э!щонуклеазиой активностью рсстрнктаз, к-рые узнают спепвфич. последовательноши ДНК при условии, что этн последовательности ие модифицированы. Фермент каталнзврует разрыв фосфодиэфирной связи в каждой нз двух делей ДНК вблизи этой последовательности или в др.
местах молекулы, что опредслястсн типом фермента. Двудпепочсчвыс разрывы стимулируют дальнейшее интенсивное неспецифич. разрушение ДНК др. пуклеазами. Р. осуществляются только в отношении двухцепочсчных молекул ДНК. Одноцепочечвые ДНК нек-рых фагов модифицируются или подвергаются рестрикции только тогда, когда они находятся в фазе ренлинацпи. В то же время лля обеспечения устойчивости к рсстриктвзам достаточно модифнхапии только одной из цепей ДНК. По этой причине ДНК, образующаяся в ходе полухонсервативной репликацин, защищена от действия собств. клеточных рестриктаз благодаря модификации матричной цепи.
Лэю.г Странер Л., Бноыгм»д пер, с англ., т. 3, М., !985, с. 8-44. Л.Л. И 510 260 РЕТАБОЛИЛ РЕТАБОЛИЛ (19-нортсстостсрон-!7-декаиоат, напдролондеканоат, портсстостерон деканоат, дека-дураболин), мол. м. 428; бссцв. кристаллы; т. пл. 35'С; раста. в хлороформе и диэтиловом эфире, плохо-в этанолс, практически не раста, в воде. Получают из 3-метнлового эфира эстрадиола СН ОС( СНз)зСН 1 О Н На совр. этапе важную роль играет ннтуишш исследователя, к-рая позволяет выбрать оптим.
вариант синтеза целевой молекулы из того множества, к-рос предлагает Р.а. Так, Р.а. бицихло(2.2.2]октава с возможным образованием в одном акте одной нли двух связей С вЂ” С можно представить схемой (стрелки ~ обозначают пути Р.а.): восстановлением ароматич. кольца по Бсрчу с послед. гидролизом в ацилировапнем продукта хлоранпщридом дскановой к-ты. Р.-анаболич. гормон (см: Акабоаическив влгуасзлва), оказывает сильное и длит.
действие. Малотоксичзж. Р. А, Лльвзиу»кр. РЕТРОИОНИЛИДЕНОВАИ'ПЕРЕГРУППИРОВКА, перемещение двойных связей, происходюлее прн деппзратации ])-иоиоловых спиртов, у к-рых двойная свюь боковой цепи сопряжена с двойной связью кольца. В результате образуются саед. с т. паз. ретрорасположением двойных сввзсйз СН СН Нз СН СН СНз СООК СООК ОН -Н О СН СН, Прв синтезе витамвна А Р.п. приводит к т. наз. саед. рстросзроення, пе обладающим бнол. акгивносгью.
В свюи с этим япггез витамина А проводят в условиях, исключающих Р.п., либо превращают ретроионилиденовыс структуры в иоиилицсновые. Так, при обработке С,з- и Сз,-кислот Г осгросиия (полупродукты при синтезе витамййа А из -попона) особо очищенным РС! происходит превращение, обратное Р.па СН СН ОООН СН СН ОС! вв» Тшпзе же преобразования могут осуществляться под действием квелых и основных реагентов.
Р.п. открыта У. Орошником и независимо Х. Хьюсменом в !952. Лкмк Назаров И.Н„Яиовокаа Л.А„«рамиз химии», 1958, т. 27, в. 3, о, 241-76. С М. Луки ми. РЕТРОСИНТЕТЙЧЕСКИЙ АНАЛИЗ, определение путей синтеза саед. со сложной структурой молекулы формальным разбиением этой структуры на более простые фрагменты (сннтоны; см. Органический синимз), к-рыс м.б.
объецвнспы в исходную молекулу (в обратном порядке) с помощью известных р-цнй. Задача Р.а.— выбор из множества разбиений скелета молекулы таких вариантов, для к-рых возможно реальное соединение двух или более сннтонов. Комбипаторный перебор вариантов разбиения скелета молекулы исчерпывающим образом м.б, осуществлен с применением ЭВМ.
Постадийиое применение Р.а. последовательно уменьшает степень сложности начальной структуры, довода ее в конечном счете до урсипя зосгупиьы санталов. 5!1 Анализ путей Р.а. показывает, что предпочтит. вариант синтеза целевого саед.— р-ция Дильса-Альдера между 1,3- цпклогсксалпеном (эквивалентен сивкову 1) в этиленом (эквивалентен салтану П). Р.а, введен в практику Э.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
