Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 1 (1110090), страница 367
Текст из файла (страница 367)
Одна из них находится в хлоропласте, другая-в цитоплазме. В бакте- риях семейств ЕпгегоЬасгепасеае и ВЬ!хоЪисеае при избыт- ке в среде ХНЗ фермент ннактивируется (аденилируется): Г. + АТФ Г. АМФ+ ПП, где ПП -пирофосфорная к-та Аденяльный остаток в Г. АМФ присоединяется к группе ОН остатка тирозииа. Связь мезкду АМФ и Г. Макроэргическая.
Снижение уровня ХН в среде вызывает деаденилирование и активацию Гл Г АМФ+ НЗРОе «Г + АДФ Обе р.ции каталнзирует фермент глутаминсинтетаза-аде- нилнлтрансфераза У бактерий и синезеленых водорослей Ге по-видимому, принимает также участие в регуляции син- теза ряда ферментов, в т.ч.
нитрогеназы (см. Азолгфпкса- Н ил) Липа Крото вич В Л, Обмс» изот« в ркстсиилк, М, 1972, Молекул«реме мехеипзмм усвое««к своз» рестеиилми, М, 1983 с 198 234, пег гав а А, в «« ау«ам~па мсмьоупв, сповокчу ипб мз«1вгюа, н т-[в е), 1988, р 139-бб А В Лумк«к ГЛУТАТИОН (1 7-глутамил-1:цистеинилглицин, ОБН), мол. м. 263,1; бесцв. кристаллы; т. пл. 190'С (с разл.), раста. в воде, не раста. в этаиоле и эфире. При кипячении С СНГ ~ХН г СНЗ НООС СН, С С ХН СООН 1 А~Н СН,5Н в воде образует пирролидонкарбоновую к-ту и цистеинил- глицин, при взаимод.
с нитропруссидом натрия в щелочной среде дает красную окраску. Под действием мягких окисли- телей (напри иода) лепго окнсляется в дисульфид, что ис- пользуют для количеств. определения Г. (окислнт.-восста- новит. потенциал пары Г./дисульфид — 0,24 В при рН 7) 1152 Специфич метод опрелеления Г. основан на его способности активировать превращ метилглиоксаля а молочную к-ту под действием фсрмеша глноксалазы. Г. найден у животных, растений, микроорганизмов.
Его внутриклеточная концентрация составляет 0,5-10 ММ, что существенно выше концентрации сноб, цистеина, Виол. фции Гл защищает БН-группы ферментов и др белков от окисления, восстанавливает Н,О, и лр. пероксилы; связывает своб, радикалы; участвует в тнол-днсульфидном обмене и в обезвреживании мн. чужеродных для организма соса (см. Глутатионтрансфераззг)1 восстанавливает рнбонуклеотиды в дезоксирибонуклеотиды; переносит аминокислоты через мембрану клеток (см.
7-Глутамилтрансфераза); является кофактором ряда ферментов, напр. глноксалазы и формальдегнддегидрогеиазы. Лию Торчинский Ю М, Сера а белкаю М. 1977, Ме аге»А, Такса В, «Аписа! Кеюеи о! Вюсьепингу», 1974, » 45. р 559-404, Но1юбгеп А., итье магна! с! вюмв ! сь пу.,' !979', » гм, звр, р мы-ж, мс гегй, ° Тгеит гп ВюсЬ*югса! Васчгсач 1981, ч б, М 9, р 231-34 Ю М Торчинский ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА [НАД(Ф)Н:окисленный глутатион оксндоредуктаза|, фермент класса оксидоредуктаъ катализирующий восстановление окисленного глутатиона, напр.: ГБ — БГ + НАДФН + Н' 2ГБН + НАДФ, где ГБ — остаток глутатиона, НАДФН и НАДФ-соотв.
восстановленная и окисленная формы кофермента никотинамидадениндинуклеотндфосфата. Вместо НАДФН в рции может также участвовать восстановленный никотинамидадениндинуклеотнд (НАДН). Г, обладает высокой специфичностью к глутатиону. С очень низкой скоростью может катализировать восстановление др. дисульфидов. В присут.
2,4,6-тринитробензолсульфокислоты проявляет заметную оксидазную активность. Г. состоит из 2 одинаковых субъединнц (мол. Масса каждой 50 — 55 тыс.), полость между к-рыми в ходе р-ции занимает окнсленный глутатнон. Субъединицы содержат по 4 структурных домена. На одном конце каждой из них расположен остаток коферментной формы рибофлавина— флавинадениндинукдеотида, на другом — НАД(Ф)Н-связывающие участки. Нанб. изучена Г. из эритроцитов человека (мол. м, 103278), субъединица к-рой состоит из 478 аминокислотных остатков и содержит по 305» и-спиралей и б-структур. Г.
выделена из источников животного, растительного и микробного происхождения. Ее физиол, роль до конца не выяснена. Активность Г, в сыворотке крови повышается при инфаркте миокарда, онкологнч. заболеваниях и гепатитах, а в эритроцитах-при наследств, недостаточности фер. мента глюкозо-б-фосфатдегидрогеназы, что позволяет использовать Г.
в диагностич. целях. лию Е1оьс ь, оипк1ег в» А, з кнг о!пса!о!осе меыьо!ню апо мпсьоп еб ьу!.м мюа!и в зауюьу,и т„шуб, р п-зс,кг гь-5 безас [ао3 евигор ! Вюмею и!987» 121 РЬ 2 р 25974; Раг Б Р,бсьи!к П Б, еу Вю! СЬев», 1983, с 258, УЬ 3, р !752-57 и и. чгр е ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗЫ (КХ: глутатнои К-трансферазы1 ферменты класса трансфераз, катализирующие взаимод.
глутатиона гл. обр. с электрофилами, напр.: ЬГО Ь(02 С) ~ Г ГБ Е ГБ-н+ ~~ ) ~=' (~ ~~~ + нс1, ЬГО, ЬГО где ГБ-остаток глутатиона. Раста. в воде. Молекулы состоят нз двух идентичных (мол. м. 25 тыс.) или близких по мол. массе (23 и 25 тыс.) субъединиц, имеют сходный аминокислотный состав. Содержание и-спиральных участков достигает 405», В-структур — 155»; точка р1 7,3-10,0. Г. обнаружены во всех организмах, за исключением дрожжей У млекопитающих этих ферментов больше всего в печени (3 — 10% от растворимых белков); они содержатся также в почках и слизистой оболочке тощей кишки. Г. участвуют в летокснкации разл. в-в (гл. обр.
Метаболитов); в результате превращений продукта взанмод. глутатяона 1153 ГЛЮКОЗА 589 с электрофилом образуется меркаптопуриновые к-ты КБСН СН(СООН)]ч(НС(0)СНз (К-остаток а-ва, взаимо- действующего с глутатионом), к-рые выводятся из организ- ма. У разл. классов животных Г. иммунологически неодно- родны. Л ю ! а1 о Ьу 39 В, ейбюпсез гп Еисуюо!ову апб ае!»1»б А»сиз о1 Могеси1 г в ювую !978, м сб, р звз-ам, каргою м н, ийю«г ! р ую !», юво. ° 239, Рр б р 8 »З9 8 44 вл гр ГЛЮКАГОН, пептидный гормон поджезбгдочной железы и желулочно-кишечного тракта, Первичная структура Г. свиньи (мол.
м. 3485)! Нз]»Г — Н]б — Бег — О(п — О!у — Т]зг — Р]зе — Тйг — Бег — Азр— го — Туг — Бег — 1.уб — Туг — (лп — Азр — Бег — Агй — Агй— — А!а — О]п — Азр — Р]зе — Уа! — О)п — Тгр — (лп— 2Ч вЂ” Ме! — Азн — 77гг — СООН (буквенные обозначения см.
в ст. Араимокислоты). Г, обла- дает слабыми основными св-вами (изоэлектрич. точка 7,5 — 8„5), ограниченно раста. в воде и весьма стоек в водных р-рах при рН 3-К У всех позвоночных структуры Г. иден- тичны нли близки (кроме Г. Рыб, к-рые неактивны для млекопитающих). Осн. ф-ция Г.— стимуляция расщепления гликогена в пе- чени, в результате чего происходит повышение концентра- ции глюкозы в крови. Г. стимулирует также липолиз жиро- вой ткани и выработку инсулина поджелудочной железой и сокращение сердечной мышцы. По своему действию Г.— антагонист инсулина Вырабатывается Г. специализиров.
клетками поджелу- дочной железы (т. наз. Фклетками островков Лангерганса) и слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки. Препа- раты Г. (их получают из поджелудочной железы животных или синтезируют) находят применение при определении гликогена в печени и для компенсации отдельных форм гипогликемни. Лию Розен В Б Основы чнаокрннолагин. М, 1980. Вгоюег 9» 3» (» а] из Аюсг СЬею 8», цпу ° ВК М11, р 279а-ЗВ!О, ВеЬ О К, вгоюег 39 зв, ичкапипз апб ноппаиез», !958, » 14, р 243-301, Вепьег!, и и союра и с епсссппозову, ч 1, и т — ь„гобз, р 4!0-27 ю л ыв пю ГЛЮКОЗА (от греч. 8]у]195 — сладкий), мол. м. 180,6; моно- сахарид сладкого вкуса, относящийся к группе альдогексоз.
Содержится в живых организмах как в сноб. виде, так и в виде эфиров фосфорной к-ты. Ее остаток вхолит в состав мн. олигосахарндов (сахаровы, лактозы и др3 полисахари- доа (крахмала, гликогена, целлюлозы и др,), гликопрогеи- нов, гликолипндов, липополисахаридов, гликозидов и про- изводных нуклеотндов. В природе встречается только О-Ги к-рая выделена в ви- де двух аномеров: п-О- и ()-Еьглюкопиранозы (соотв. ф-лы 1 и П). Первая кристаллизуется из воды в виде моногндр»- та с т.
пл. 83сС; для безводной формы т пл. 146 С, [п1рзо + 112,2' (вода). )1-Аномер кристаллизуется из пирндина или нек-рых др. р-рителей; его т. пл, 148 — 150иС, (а]ро + 18,9' (вода). В водном р-ре устанавливается динамич. равновесие между песк та»гомерами: а- н (]-формами Р-гяюкофура- нозы (ф-лы соотв.
П1 и 1У) и Еьглюкопиранозы, открытой альдегндной (У) и ее гидратной формой (У1) Содержание В- и а-глюкопнраноз составляет соотв. ок. 64 и 36;ю др. таУтомеРов-менее 1е»ю Равновесное 1п]б~ + 52,7'. Самый устойчивый таутомер — В-ГУ-глюкопираноза в конформации кресла (ф-ла Ч!!), При восстановлении ЕьГ. образуется сорбит, при окисле- нии альдегидлой группы — О-глюконовая к-та, при окисле- нии последней — двухосновная сахарная к-та (дополнительно окисляется первичная гидрокснгруппа), при окислении только первичной гидроксигруппы (при защите альдегид- ной) — Еьглюкуроновая к-та.
Осн. пути метаболизма О-Гл 1) глнколиз и аэробное окисление до СО2 и Н20, в результате к-рых образуются АТФ и др. Макрозргич. соединения; 2) синтез олиго- и по- лисахаридов, 3) превращение в пентозы и др. простые саха- ра в пенпгозофосфатном цикле. О биосинтезе О-Г, см. Глюконеогенез. 1154 сн,он о сн,он НΠ— Н О ОН он н сн,он но-Сн о он он н НО Н 1Ч НО н он ОН НО Н СНО Н вЂ” С вЂ” ОН 1 НΠ— С вЂ” Н Н вЂ” С-ОН ! Н вЂ” С вЂ” ОН СН,ОН ОН Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н вЂ” С вЂ” ОН ! НΠ— С вЂ” Н ! Н вЂ” С вЂ” ОН ! Н вЂ” С вЂ” ОН СН,ОН и-!а ! 1 55 ЮО ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ Ч! В иром-сти Г.
получают кислотным или ферментативным гидролнзом картофельного или кукурузного крахмала. Практич, интерес представлает разработка способов получения Г. из целлюлозосодержашнх отходов с. х-ва и бумажной пром-сти. Количественно Г. определяют спектрофотометрич., поляриметрич, и хроматографич. методами. При газохроматографич. определении Г. предварительно переводят в более летучие соед., напр. в ацетаты сорбита илп нитрил глюконовой к-ты.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
