Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 1 (1110090), страница 366
Текст из файла (страница 366)
из хлор- уксусной к-ты к ХН». В спектре ЯМР НООССН»СН»СН(ХНа)СООН в Г»»0 хим. сдвиг протонов группы СН» составляет 3,55 мд. Внутр. соль Г. (Сна)»ХСнаСОО иаз. бетаином. Применяется Г. для синтеза пептидов, как компонент буферных р-ров, в смеси с др. аминокислотами-для парэнтерального питаниа. Мировое произ-во Г. ок, 6000 т!год (1982).
В В Баев ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА, фермент, катализирующий взаимопревращение 1 глутаминовой и 2-оксоглутаровой к-т: Н»ХСНСООН НООССНаснэсн(ХН»)СООН + Н,О + ! НаХСНСООН + НАДФ или НАД ая (Сна)ас(О) Е+ Г. ю ) ю НООССН,СН,С(О)СООН + (СН,),С(0) — Г. + ХН ОН + НАДФН(НАДН), где НАДФ (НАД) и НАДФН (НАДН) соота окисленная и восстановленнаа форма кофермента никотинамидадениндинуклеотидфосфата (никотинамндаденнндинуклеотида)-акцепторы и переносчики электронов и водорода на где  — остаток аминокислоты, пептида илн группа ОН; промежут. стадиях.
Относится к классу оксндоредуктаз. А-акцептор остатка глутаминовой к-ты (гл. обр. коднруе- Различают Г. специфичные к НАД, НАД и НАДФ или мак п-аминокислота, а также нек-Рые дипептиды, Н»О, только к НАДФ. Фермент имеет мол, м. 210-480 тыс, ХН»ОН). Специфичность Г. к акцепторам значительно и обычно состоит из 4 илк 6 одинаковых субъеднннц, В ак. варьирует у разл.
организмов, У млекопитающих наиб тинном центре содержатся остатки лизина, тнрозина ы цн сролством х ферменту обладают глицилглицин, ).-цнстнн, стеина. Третичная структура характеризуется наличием до 1.-глутамин и 1 метионын. К пролину Г. абсолютно неспе- менов с мол. м. 20 тыс.
Известна первичная структура ШФ нескольких Г. Оптим, каталитич, активность при аашниро В организме Г. ответствен за биосинтез 7-глутамилпепваннн в области РН 7,5-8,5, при дезаминированин 8,5 9 5 тылов и, возможно, за их перенос через клеточную мембра- Г. содержится в животных, растениях н микроорганиз ну в т. наз. 7-глутамильном цикле. Он также учамах.
В бактериях и синезеленых водорослях прелставлена ствует в деградации глутатиона (больные с врожденодной формой, в др. организмах-песк, изоферментами. ной недостаточностью Г. обнаруживают глутатионемию Долгое время Г. рассматривали как осн, фермент первич- и глутатионурию) и ыграет роль в реакциях детоксн- ной ассимиляции ХН . Нызкое сродство Г. к ХН', а также открытие глутлматсйнтазы, обнаруженной во всех, кроме Г.-глнкопротеыд. Существует в двух формах (мол, м животных, организмах, свидетельствуют, что роль Г, в ас„ 200 тыс. и 68-92 тыс.), молекулы к-рых состоят из двух симиляцин ХН, незначительна. субъединиц.
На одной из них (с меньшей мол, массой) рас- Л м Шв»ннов В Г, «Уело»н Бе«лот»ювой»нанн», Шаъ» Ы е ПОЛОЖЕН 7-ГЛУтаМИЛСВЯЗЫВашшнй УЧаетОК, ЛРУГаЯ УЧаам-зы, г»ье н г, «лев, и Б *умыоат, аау», е гв р зт-еах ствует в связывании фермента с мембранами клетки. ОпБ ьева н, ао»ерь» к, хе»мев в, «лл в рвов сь»еу», рата, тим. каталытич. активность Г.
проявляетсл обычно при рн ш р аов-и' л в пуиемн ГЛуТАМАТСИНТА3А, ф 8,2 при переносе остатка глутаминовой к-ты на Н О-ниже А фермент кдасса оксидоре укта 'Н 7 гл тамнна и 2-оксог та вой к-ты: Г, может ингнбнроваться необратимо, напр 6-диазо-5-окУт а 2 ы' УтаР"Юй: со.('. Норлей„ином, и обра мо, напр. „'Риком' в при.ут со- Н,ХС(о)СН,СН,СН(ХН,)СООН + лей борной к-ты, 7-глутамнлгидраэонами и-кетокнслот н 7- НООССН,СН,С(0)СООН глутамилфенилгидразндами. Представители двух послед- 1149 1!50 Мз ГЛУтлМин них групп в-в иигибируют Г.
по конкурентному механизму (т.е. Вытесняют субстрат из фермент-субстратного комплекса). Г. содержится в тканях животных (гл. обр, в почках) и растений. В пределах одного класса животных она иммунологически однородна и отличается только составом не- белковой компоненты. При нек-рых заболеваниях печени и поджелудочной железы активность Г. и сыворотке крови повышается, что используется в диагностич. целях. Лми Горлсико В А„Филиппович Ю Б, «Успехи современник биологпич 1979, т 88, в 3 1б1 о Зб7-88, тете 5 5, мсмгег А, «мо1ее«1вг епб сехизсг Васьемпго», 19м, ч 39, р 357-бз В А Герке«ко ГЛУТАМИН (у-амид глутамнновой к-ты, О!л, О) НООССН(ХНз~НзСНзС(О)ХНз, мол. м.
146,15; бесцв. кристаллы. Для (.-нзомера т.пл. !84 "С (с разл); (ц)р + 16,! (23 С; 3,6 г в !00 мл НзО). Для О-изомера ьц1п — 8,9' (25 'С; 2 г в Г00 мл НзО). Г. плохо раста. в воде и этаноле, не раста. в эфире. При 25'С рК« 2,17 (СООН), 9,13 (ц-ХНз) и 5,65 (у-ХНз); р1 5,65. По хим. св-вам Г.— типичная алифатич. и-аминокислота. При взаимод. с Н280 или ферментом глутаминазой гилролизуется амидная связь и выделяется ХНз, что используется для количеств. определения Г. Осаждается нитратом ртути. При синтезе из Г.
пептидов наряду с ц-ХН -группой (см. Алгплокпслолгвг) защищают 7-амидную группу, для чего в нее вводят бензгидрильную, 4,4'-диметоксибензгидрильпую или ксантенильную группу. Возможен также синтез пептидов с незащищенной амидной группой с использованием реакционноспособных эфиров Гт напр. л-нитрофениловых или Х-гидроксисукцинимидных (т.
наз, метод актнвиров. эфиров). Ь-Г. встречается во всех организмах в сноб. виде (в саекле до 5,6У) и в составе белков. Для опухолевых клеток ! Г. †незаменим компонент, на чем основан один из подходов в создании противоопухолевых препаратов (напре 7-гидрокси-1 глутамин-антнметаболит для олухолевых тканей). Изомер Г.-(у.изоглутамин (и-амид О-глутаминовой к-ты) входит в состав гликопептидов клеточимх стенок бактерий. 1 Г.-промажут. продукт ассимиляции азота в ор ганизме, участвует в переаминировании.
Его биосинтез осуществляется в результате амидирования карбоксильной группы глутаминовой к-тм. Выделяют 1 Г. из свеклы и др растений. В спектре ЯМР в (3 О хим. сдвиги протонов у Ф„(1- и 7-атомов С состанляют соотц 3,78; 2,142 и 2,259 м.д. Он применяется для синтеза пептидов, в смеси с др. аминокислотами-для парэнтерального питания.
Мировое произ-во 1.-Г. 500 т/год (1982). вв цмс ГЛУТАМЙНОВАЯ КИСЛОТА (и-амнноглутаровая к-та, Сг1ц, Е) НООССНЗСН2СН(ХНз)СООН, мол. м. 147,13; бесцв. кристаллы. Для ! изомера т. Вл. 247-249'С (с разл.); [з1ро + 32' (! г в 100 мл 6 н. НС1). Для О-изомера т. пл. 313'С (с разл.); плохо раста. в воде и зтаноле, не раста в эфире. Прн 25 'С рК, 2,19 (ц-СООН), 4,25 (7-СООН), 9,67 (ХН ); р( 3,08. По хим. св-вам Г.к.-типячная алифатич.
ц-аминокислота. При нагр. образует 2-пирролндон-5-карболовую, или пироглутаминовую, к-ту, с Сц и Еп — нерастворимые соли. В образовании пептидных связей участвует гл. обр. и-карбоксильная группа, в иск-рых случаях, напр. у прир. трипептида глутатнона;т-аминогруппа. В синтезе пептидов из 1.-нзомера наряду с ц-ХН,-группой защищают 7-карбоксильную группу, для чего ее этерифицируют беизиловым спиртом или получают юреимбутиловый эфир действием изобутилена в присут.
к-т. 7-Группу СООН остатков Г.х в белках моднфяцируют так же, как у асларагинопой кислоты. 1:Г.к. встречается во всех организмах в сноб. виде (в плазме крови вместе с глутамином составляет ок. '/ всех сноб. аминокислот) и в составе белков. Р-ция (.-Г.к. 4 4 ХНЗ + АТФ ю глутамин + АДФ+ Н РО (АДФ вЂ” аденозиндифосфат) играет важную роль в обмене ХНЗ у животных и человека В организме декарбоксилируется до у- 1151 аминомасляной к-ты, а через цикл трикарбоиовых к-т превраш. в янтарную к-ту. (.-Г.к.— предшественник в бносинтезе орнитнна и проли- на, участвует в переаминировании при биосинтезе ами- нокислот, а также в транспорте ионов Ке в центр. нерв- ной системе.
Г.к.-кодируемая аминокислота, заменимая. Биосинтез 1:Г.к. осуществляется из ц-кетоглутаровой к-ты: ХНз + НООСС(О)СН,СНзСООН+ НАДФН ю ! Г. к, + + НАДФ, где НАДФН и НАДФ-соотв, восстановленная и окислен- ная формы кофермента никотинамидадениндннуклеотид- фосфата.
В иром-сти ее получают гл. обр. Микробиол. син- тезом из а-кетоглутаровой к-ты. В спектре ЯМР 1 Г.к. в )3 О хим. сдвиги протонов (в м. д.) у и-атома С составляют 3,792, у (1- и у-атомов — соотв. 2,136 и 2,537. Мононатриевая соль Г. ке напоминающая по вкусу мясо, применяется в пнш. иром-стн, соли Са и Мй-для лечения психич, и нервных заболеваяий. Мировое произ-во 1 Г.к.
ок. 270 тыс. т/год (1982). В а Б е ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА (1 глутамат: аммиак лнгаза (образующая АДФ)], фермент класса лигаз, катализирую- щий в присут. ионов двухвалентных металлов вюпочение ХН в орг. соединение: НООССН2СН СН(ХНз)СООН + ХНз + АТФ сл к* НзХСОСНзСНзСН(ХНз)СООН + АДФ + Н,РОс, где АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ вЂ” аденозиндифосфат. Состоит из 4, 8 или 12 одинаковых субьединнц с мол. м. 42-65 тысе расположенных в два слоя.
Оптим. каталитич, активность в присут. Мйз ' при рН 7-8, а с Млз+ -при рН 5-6, Активный центр содержит остатка гистндниа и цисте- ина; ингибируют активный центр (.-Метионин-5-сульфокси- мин и и-хлормеркурбензойная к-та. Аллостерич. ингиби- торы (понижают скорость ферментативной (ьпии, не взаимодействуя с активным центром)-цитозиитри- и аде- иозинмонофосфат (АМФ), трнптофан, глнцин. Аллостерич. активаторы — нек-рые кетокислоты. Г. содержится во всех организмах. В клетках листьев су- ществует в виде двух форм (изоферментов).
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
