Диссертация (1151640), страница 3
Текст из файла (страница 3)
Ещё один примериспользования щелочного гидролиза – это получение витамина А из печенирыб (отходы этого процесса используются для изготовления кормовойдобавки) (Цибизова М.Е., 2006). Некоторые авторы упоминают данныйметод в описании процессов дезинтеграции кератинового и коллагеновогосырья (Фролова М.А., 2012). Горяеву М.И. и др. (1998) принадлежитметодика изготовления гидролизата из копыт и рогов животных, в процессе,которого сырье надлежало обрабатывать в автоклавах из нержавеющей стали1% раствором аммиака от 10 до 20 ч. При этом необходимо былоподдерживать давление в три атм.
и непрерывно перемешивать сырье и14гидролизат. После длительной обработки раствор надлежало нейтрализоватьи в дело вступали ферменты. Баженов А.А. предлагал гидролизовать белкипера птицы оксидом кальция, а после нейтрализовать соляной кислотой(Филатов А.Н., 1968).Ферментативный гидролизБлагодаря ферментам белок в организме расщепляется до аминокислоти пептидов. Аналогичный процесс возможен и во внешней среде (КрыловИ.А., 1968).
Он будет осуществляться по следующей схеме:Ткань поджелудочнойжелезы/слизистаяоболочка кишечника(желудка)Конечныйпродукт –аминокислоты, пептидыСубстрат(белковоевещество)Чистыеферменты(трипсин,пепсин,химотрипсин)/ферментныепрепаратымикробного синтезаРисунок 1 – Схема получения белковых гидролизатов ферментативнымспособомДанный способ называется ферментативным гидролизом, а гидролизат,получаемыйврезультатерасщеплениябелка,ферментативнымгидролизатом. Ферментативный гидролиз является во многом болеевыгодным, чем кислотным.
Одна из причин – это «мягкие» условияферментативного способа: температура от 35до 50 С0 и невысокоеатмосферное давление (Авиженис В.Ю., 1992, Кислухина О.В., 2002,15Телишевская Л.Я., 2000).Протеолитические ферменты представлены достаточно обширнойгруппой, состоящей из групп ферментов, используемых в биологической ипищевой промышленности, и, которые катализируют разрушение белковыхсвязей (Flaczyk E., 1997). Природа субстрата и внешние условия определяютхарактер расщепления белков на аминокислоты и пептиды.
Известно, чтопротеолитическиеферментыпроявляютмаксимальнуюактивностьвограниченном интервале значений рН (таб. 3).Таблица 3 – классификация протеолитических ферментов по значению рНФерментыЗначение рНКислыеОт 2,0 до 4,0СлабокислыеОт 4,0 до 6,0НейтральныеОт 6,0 до 7,5ЩелочныеОт 7,5 и вышеСогласно международной классификации ферменты представленыдвумя группами:Протеазы подразделяют на две основные группы: пептидазы (КФ3.4.11-3.4.15) и протеиназы (КФ 3.4.21-3.4.24).1) Пептидазы(аргининаминопептидаза,аминопептидаза,карбоксипептидаза, лейциаминопептидаза) (КФ 3.4.11-3.4.15);2) Протеиназы (КФ 3.4.21-КФ 3.4.24) (Серба, Е.М., 2010).Пептидазы (КФ 3.4.11-3.4.15) экзодействия катализируют гидролизпептиднойсвязисN-и(или)С-концапептиднойцепи;аминоацилпептидгидролазы (КФ 3.4.11) - аминопептидазы - расщепляютпервую пептидную связь с N-конца полипептидной цепи; гидролазыпептидиламинокислот или ациламинокислот (КФ 3.4.12) - карбоксипептидазы - расщепляют первую пептидную связь с С-конца полипептидной16цеписвысвобождениемотдельныхаминокислотилидипептидов;дипептидгидролазы (КФ 3.4.13) - дипептидазы - гидролизуют дипептиды;дипептидилпептидгидролазы (КФ 3.4.14) и пептидилдипептидгидролазы (КФ3.4.15) катализируют расщепление дипептидов с N-и С-конца пептиднойсвязи до низкомолекулярных пептидов и свободных аминокислот.Протеиназы (КФ 3.4.21-24) катализируют гидролиз пептидных связейполипептидной цепи с образованием пептидов с различной молекулярноймассой: сериновые (КФ 3.4.21) - в каталитическом центре находится триадааминокислот: аспарагиновая, гистидин, серин; тиоловые (КФ 3.4.22) - вактивном центре находится SH-группа цистеина; карбоксильные (КФ 3.4.23)- в их каталитическом акте участвуют остатки дикарбоновых аминокислот,имеют оптимальный рН ниже 5,0; металлосодержащие (КФ 3.4.24) содержат в активном центре ионы металлов, ингибируются хилатнымисоединениями (ГОСТ 53974-2010).При ферментативном гидролизе аминокислоты практически всегдасохраняют свою структуру, а также не участвуют в дополнительныхреакциях, например, рацемизации.
Гидролизатом является сложная смесьпродуктовраспадамолекулярнойбелков,массой.обращающихотличнойСоотношение продуктовдругреакцииотдругазависитотприменяемого сырья, свойств и особенностей фермента и условийпроведения процесса. Обычно, гидролизаты представлены 10-15% общегоазота и 3-7% аминного азота (Adler-Nissen J., 1986, Enzyme nomenclature,1984).Исходя из всего вышеперечисленного, основными достоинствамиферментативного способа по сравнению с химическим являются:- доступность метода;- простора проведения;- небольшое потребление электроэнергии;17- минимизированное негативное воздействие на окружающую среду и др.1.2.Применение белковых гидролизатовВ настоящее время белковые гидролизаты получили широкоераспространение в ветеринарии, медицине, производстве кормов дляживотных,пищевой,биологическойимикробиологическойпромышленностях.
Они не редко находят применение в качестве кормовых ипищевых добавок в области диетологии (часто для детей), а также в рационеживотных, в особенности молодняка. Белковые гидролизаты используютсякак основа для питательных сред для последующего культивирования клеток,бактерий, тканей, а также как компонент защитных сред для сушкимикроорганизмов (Ивашов В.И., 1991, Фролова М.А., 2012).Впрошломстолетииначалипроводитьсяпервыеопытыпоприменению белковых гидролизатов.
Их использовали для парентеральноговведения (научные работы Abderhalden и Rona) и для культивированиябактерий (пептоны Роберта Коха-Леффлера). 1913 г. ознаменовалсяуникальнымопытомповнутривенномувведениюживотныхферментативного гидролизата мяса (А. Андерсен, В. Хенрикс, 1913).Примерно в это же время Хоттингер разработал методику изготовленияпитательных сред из продуктов триптического расщепления белка (РаскинБ.М., 1980).Гидролизаты в пищевой промышленности.Пищевая промышленность занимает первое место по использованиюбелковых гидролизатов из различных видов сырья.
Как уже упоминалосьранее,впищевойпромышленностивосновномиспользуетсяферментативный гидролиз, так как он позволяет получить определенныйнабор аминокислот и пептидов в естественной для живых организмов Lформе (Дементьева Т.А., 1991).С помощью гидролизатов обогащают продукты аминокислотами, их18используют в качестве ароматических и вкусовых добавок, которыеимитируют запах и вкус грибов, мяса, рыбы и др. Также белковыегидролизаты смешивают с другими пищевыми добавками для улучшенияцветаиконсистенции(МолинР.,2005).Всфередиетологиигидролизованные компоненты используют как дополнительный источниказота для детей, при болезни, а также сильных физических нагрузках.Продукты белкового гидролиза входят в состав медицинских препаратов,применяемых при хронических заболеваниях ЖКТ у детей.
Они также входятв рацион детей с разнообразными пищевыми аллергиями (арахис, молока,яйца, клубника и др.). Лишь небольшое количество специализированногопитания для спортсменов обходится без добавления белковых гидролизатов.Благодаря высокой усвояемости их можно обнаружить в энергетическихбатончиках, сухих смесях, тонизирующих напитках, коктейлях и др.Отдельно стоит отметить детские пищевые смеси.
Данный продуктнаходится в рамках жестких стандартов и требований. Он должен бытьсбалансирован по аминокислотному составу и соответствию заданнойстепени гидролиза. Всё это призвано снизить риск возникновения аллергии.Не маловажным аспектом является вкус, цвет и запах, что, как было указановыше и возможно регулировать с помощью различных гидролизатов.Обычно для детского питания используют гидролизаты казеина, белков сои исыворотки молока (Борисенко Л.А., 2005). Степень гидролиза будет зависетьот решения интернациональной комиссии по гидролизованным белкам. Ещёоднимпримеромприменениябелковыхгидролизатоввпищевойпромышленности является производство колбасных оболочек.
Традиционнаяевропейская кухня изобилует рецептами бульонов, приправ, соусов ивысококалорийныхдобавокс добавлениемгидролизованныхбелков.Восточная кухня применяет гидролизаты соевого белка и, в небольшойстепени, гидролизованные рыбные продукты.19Гидролизаты в медицине.Белки являются важной составной часть человеческого организма. Всвязи с этим, как только организм начинает испытывать недостаток в белках,наступают сильные изменения в репаративной и адаптивной регуляции.Внутренние инфузии цельной крови, плазмы, эритроцитов и альбумина немогут удовлетворить потребность организма в белках.
Даже тот факт, что в500 мл цельной крови находится 90 г белка, не позволяет использовать кровьв качестве источника аминного азота при парентеральном питании (ПП). Этосвязано с тем, что средний срок жизни эритроцитов составляет 120 дней, позавершению этого периода белки расщепляются до аминокислот. Похожаяситуация и с инфузиями альбумина, где полураспад происходит в течение 20дней (Кремер Ю.Н., 1980).На этом фоне белковые гидролизаты, применяемые для энтерального ипарентерального питания, достаточно хорошо усваиваются организмом иявляются энергетически ценным продуктом питания при состояниях,которые сопровождаются белковой недостаточностью.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
