Главная » Просмотр файлов » Диссертация

Диссертация (1145986), страница 32

Файл №1145986 Диссертация (Молекулярное моделирование механизма активации протеинкиназы А Ia) 32 страницаДиссертация (1145986) страница 322019-06-29СтудИзба
Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 32)

R. G. Dostmann // FEBS Lett. 1995. V.375.P. 231–234.8. Aandahl, E. M. Protein kinase A type I antagonist restores immune responses of T cells fromHIV-infected patients / E. M. Aandahl, P. Aukrust, B. S. Skalhegg et al. // FASEB J. 1998. V. 12.P. 855–862.9. Yang, W. L. Novel function of the regulatory subunit of protein kinase A: regulation ofcytochrome c oxidase activity and cytochrome c release / W. L. Yang, L. Iacono, W.

M. Tang et al. //Biochemistry-US. 1998. V. 37, N 40. P. 14175–14180.10. Mavrakis, M. mTOR kinase and the regulatory subunit of protein kinase A (PRKAR1A)spatially and functionally interact during autophagosome maturation / M. Mavrakis, J. LippincottSchwartz, C. A. Stratakis et al. // Autophagy. 2007. V. 3, N 2. P. 151–153.11. Chaturvedi, D. Subcellular Localization and biological actions of activated RSK1 aredetermined by its interactions with subunits of cyclic AMP-dependent protein kinase / D. Chaturvedi,H.

M. Poppleton, T. Stringfield et al. // Mol. Cell. Biol. 2006. V. 26, N 12. P. 4586–4600.12. Zhang, L. A. Transforming growth factor β-induced Smad3/Smad4 complex directly activatesprotein kinase A. / L. Zhang, C. J. Duan, C. Binkley et al. // Mol. Cell. Biol. 2004. V. 24, N 5. P. 2169–2180.13. Yang, W.-L. Interaction of the regulatory subunit of the cAMP-dependent protein kinase withPATZ1 (ZNF278) / W.-L.

Yang, R. Ravatn, K. Kudoh et al. // Biochem. Bioph. Res. Co. 2010. V. 391,134N 3. P. 1318–1323.14. Gupte, R. S. The second subunit of the replication factor C complex (RFC40) and the regulatorysubunit (RIa) of protein kinase A form a protein complex promoting cell survival / R. S. Gupte,Y. Weng, L. Liu et al. // Cell Cycle. 2005. V. 4, N 2.

P. 323–329.15. Passner, J. M. Modeling the cAMP-induced allosteric transition using the crystal structure ofCAP-cAMP at 2.1 A resolution / J. M. Passner, S. C. Schultz, T. A. Steitz // J. Mol. Biol. 2000. V. 304.P. 847–859.16. Joyce, M. G. CprK crystal structures reveal mechanism for transcriptional control ofhalorespiration / M.G. Joyce, C. Levy, K. Gabor et al. // J. Biol.

Chem. 2006. V. 281, N 38. P. 28318–28325.17. Giardina, G. NO sensing in Pseudomonas aeruginosa: structure of the transcriptional regulatorDNR / G. Giardina, S. Rinaldo, K. A. Johnson et al. // J. Mol. Biol. 2008. V. 378. P. 1002–1015.18. Lanzilotta, W. N. Structure of the CO sensing transcription activator CooA / W. N. Lanzilotta,D. J. Schuller, M. V. Thorsteinsson et al.

// Nat. Struct. Biol. 2000. V. 7. P. 876–880.19. Zagotta, W. N. Structural basis for modulation and agonist specificity of HCN pacemakerchannels / W.N. Zagotta, N.B. Olivier, K.D. Black et al. // Nature. 2003. V. 425. P. 200–205.20. Flynn, G. E. Structure and rearrangements in the carboxy-terminal region of SpIH channels /G. E. Flynn, K.

D. Black, L. D. Islas et al. // Structure. 2007. V. 15, N 6. P. 671–682.21. Kaupp, U. B. Cyclic nucleotide-gated ion channels / U. B. Kaupp, R. Seifert // Physiol Rev.2002. V. 82. P. 769–824.22. Rehmann, H. Structure of the cyclic-AMP-responsive exchange factor Epac2 in its autoinhibited state / H. Rehmann, J. Das, P. Knipscheer et al. // Nature. 2006. V. 439. P. 625–628.23.

Rehmann, H. Structure of Epac2 in complex with a cyclic AMP analogue and RAP1B /H. Rehmann, E. Arias-Palomo, M. A. Hadders et al. // Nature. 2008. V. 455. P. 124–127.24. Canaves, J. M. Classification and phylogenetic analysis of the cAMP-dependent protein kinaseregulatory subunit family / J.

M. Canaves, S. S. Taylor // J. Mol. Evol. 2002. V. 54, N 1. P. 17–29.25. Hofmann, F. Rising behind NO: cGMP-dependent protein kinases / F. Hofmann,A. Ammendola, J. Schlossmann // J. Cell Sci. 2000. V. 113. P. 1671–1676.26. Osborne, B. W. Crystal structure of cGMP-dependent protein kinase reveals novel site ofinterchain communication / B. W.

Osborne, J. Wu, C. J. Mcfarland et al. // Structure. 2011. V. 19, N 9.P. 1317–1327.27. Wu, J. Crystal structures of RIalpha subunit of cyclic adenosine 5'-monophosphate (cAMP)dependent protein kinase complexed with (Rp)-adenosine 3',5'-cyclic monophosphothioate and (Sp)adenosine 3',5'-cyclic monophosphothioate, the phosphothioate analogues of cAMP / J.

Wu,J. M. Jones, X. Nguyen-Huu et al. // Biochemistry-US. 2004. V. 43, N 21. P. 6620–6629.13528. Kim, C. Crystal structure of a complex between the catalytic and regulatory (RIalpha) subunitsof PKA / C. Kim, N.-H. Xuong, S. S.Taylor // Science. 2005. V. 307, N 5710. P. 690–696.29.

Boettcher, A. J. Realizing the allosteric potential of the tetrameric protein kinase A RIαholoenzyme. / A. J. Boettcher, J. Wu, C. Kim et al. // Structure. 2011. V. 9. P. 265–276.30. Harper, S. M. Structural dynamics in the activation of Epac / S. M. Harper, H. Wienk,R. W.

Wechselberger et al. // J. Biol. Chem. 2008. V. 283, N 10. P. 6501–6508.31. Akimotoa, M. Signaling through dynamic linkers as revealed by PKA / M. Akimotoa,R. Selvaratnama, E. T. McNicholla et al. // P. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. V. 110, N 35. P. 14231–14236.32. Sjoberg, T. J. Dissecting the cAMP-inducible allosteric switch in protein kinase A RIalpha /T.

J. Sjoberg, A. P. Kornev, S. S.Taylor // Protein Sci. 2010. V. 19, N 6. P. 1213–1221.33. Rehmann, H. Structure and regulation of the cAMP-binding domains of Epac2 / H. Rehmann,B. Prakash, E. Wolf et al. // Nat. Struct. Biol. 2003. V. 10, N 1.

P. 26–32.34. Steinberg, R. A. Arginine 210 is not a critical residue for the allosteric interactions mediated bybinding of cyclic AMP to site A of regulatory (RIα) subunit of cyclic AMP-dependent protein kinase /R. A. Steinberg, M. M. Symcox, S. Sollid et al.// J. Biol. Chem. 1996. V. 271, N 44. P.

27630–27636.35. Gibson, R. M. Interaction of the regulatory and catalytic subunits of cAMP-dependent proteinkinase. Electrostatic sites on the type I-alpha regulatory subunit / R. M. Gibson, Y. Ji-Buechler,S. S. Taylor // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 16343–16350.36. Gullingsrud, J. Dynamic binding of PKA regulatory subunit RIalpha / J. Gullingsrud, C. Kim,S. S. Taylor et al.

// Structure. 2006. V. 14. P. 141–149.37. Gong, B. Exchange protein directly activated by cAMP plays a critical role in bacterial invasionduring fatal rickettsioses / B. Gong, T. Shelite, F. C. Mei et al. // P. Natl. Acad. Sci. USA. 2013. V. 110,N 48. P. 9615–19620.38. Walsh, D. A. An adenosine 3′,5′-monophosphate-dependent protein kinase from rabbit skeletalmuscle / D. A. Walsh, J. P. Perkins, E. G. Krebs // J. Biol. Chem. 1968.

V. 243. P. 3763–3765.39. Sanchez, C. Phosphorylation of microtubule-associated protein 2 (MAP2) and its relevance forthe regulation of the neuronal cytoskeleton function / C. Sanchez, J. Diaz-Nido, J. Avila // Prog.Neurobiol. 2000. V. 61, N 2. P. 133–168.40. Dhalla, N. S. Protein kinases as drug development targets for heart disease therapy /N. S. Dhalla, A. L. Muller// Pharmaceuticals.

2010. V. 3. P. 2111–2145.41. Proud, C. G. Amino acid sequences at the two sites on glycogen synthetase phosphorylated bycyclic AMP-dependent protein kinase and their dephosphorylation by protein phosphatase-III /C. G. Proud, D. B. Rylatt, S. J. Yeaman et al. // FEBS Lett. 1977. V. 80, N 2. P. 435–442.42. Anand, G. S. Cyclic-AMP and pseudosubstrate effects on type-I A-kinase regulatory and136catalytic subunit binding kinetics / G. S. Anand, S. S. Taylor, D.

A. Johnson // Biochemistry-US. 2007.V. 46. P. 9283–9291.43. Kopperud, R. Formation of inactive cAMP-saturated holoenzyme of cAMP-dependent proteinkinase under physiological conditions / R. Kopperud, A. E. Christensen, E. Kjærland et al. // J. Biol.Chem. 2002. V. 277, N 16.

P. 13443–13448.44. Vigil, D. A simple electrostatic switch important in the activation of type I protein kinase A bycyclic AMP / D. Vigil, J. H. Lin, C. A. Sotriffer et al. // Protein Sci. 2006. V. 15, N 1. P. 113–121.45. Kornev, A. P. A generalized allosteric mechanism for cis-regulated cyclic nucleotide bindingdomains / A. P. Kornev, S. S. Taylor, L.

F. Ten Eyck // PLoS Comput. Biol. 2008. V. 4, N 4. e1000056.46. Bruystens, J. G. H. PKA RIα homodimer structure reveals an intermolecular interface withimplications for cooperative cAMP binding and Carney complex disease / J. G. H Bruystens, J. Wu,A. Fortezzo et al. // Structure. 2014. V. 22, N 1. P. 59–69.47. Weldon, S. L. Monoclonal antibodies as probes for functional domains in cAMP-dependentprotein kinase II / S. L. Weldon, S. S.

Taylor // J. Biol. Chem. 1995. V. 260, N 7. P. 4203–4209.48. Vigil, D. Conformational differences among solution structures of the type Ialpha, IIalpha andIIbeta protein kinase A regulatory subunit homodimers: role of the linker regions / D.

Vigil,D. K. Blumenthal, W. T. Heller et al. // J. Mol. Biol. 2004. V. 337, N 5. P. 1183–1194.49. Durgerian, S. The consequences of Introducing an autophosphorylation site into the type Iregulatory subunit of cAMP-dependent protein kinase A / S. Durgerian, S. S. Taylor // J. Biol.

Chem.1989. V. 264, N 17. P. 9807–9813.50. Marchler-Bauer, A. CDD: Conserved domains and protein three-dimensional structure /A. Marchler-Bauer, C. Zheng, F. Chitsaz et al. // Nucleic Acids Res. 2012. V. 41. P. D348–D352.51. Murzin, A. G SCOP: a structural classification of proteins database for the investigation ofsequences and structures / A. G. Murzin, S.

E. Brenner, T. J. P. Hubbard et al. // J. Mol. Biol. 1995.V. 247. P. 536–540.52. Kannan, N. Evolution of allostery in the cyclic nucleotide binding module / N. Kannan, J. Wu,J. Anand et al. // Genome Biol. 2007. V. 8, N 12. R264.53. McNicholl, E. T.

Характеристики

Тип файла
PDF-файл
Размер
4,07 Mb
Предмет
Высшее учебное заведение

Список файлов диссертации

Молекулярное моделирование механизма активации протеинкиназы А Ia
Свежие статьи
Популярно сейчас
Почему делать на заказ в разы дороже, чем купить готовую учебную работу на СтудИзбе? Наши учебные работы продаются каждый год, тогда как большинство заказов выполняются с нуля. Найдите подходящий учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
6532
Авторов
на СтудИзбе
301
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее