Главная » Просмотр файлов » Диссертация

Диссертация (1145807), страница 25

Файл №1145807 Диссертация (Сравнительный анализ связывающей и эстеразной активности сывороточного альбумина человека, быка и крысы) 25 страницаДиссертация (1145807) страница 252019-06-29СтудИзба
Просмтор этого файла доступен только зарегистрированным пользователям. Но у нас супер быстрая регистрация: достаточно только электронной почты!

Текст из файла (страница 25)

– 2007. – V.9. – №3. – P.90-95.95. Hurst R., Bao Y., Ridley S., Williamson G. Phospholipid hydroperoxidecysteine peroxidase activity of human serum albumin // Biochem. J. – 1999. –V.338. – P.723-72896. Hyperchem Inc. Hyperchem Users Manual. Ontario: Hypercube Inc., – 1994.97. Ichiye T., Karplus M. Fluorescence depolarization of tryptophan residues inproteins: a molecular dynamics study // Biochemistry.

– 1983. – V.22. – №12. –P.2884-2893.98. Iwao Y., Ishima Y., Yamada J. et al. Quantitative evaluation of the role ofcysteine and methionine residues in the antioxidant activity of human serumalbumin using recombinant mutants // IUBMB Life. – 2012. – V.64. – P.450454.99. Jakubowski H. Calcium-dependent human serum homocysteine thiolactonehydrolase. A protective mechanism against protein N-homocysteinylation // J.Biol.

Chem. – 2000. – V.275. – P.3957-3962.141100. Jakubowski H., Ambrosius W.T., Pratt J.H. Genetic determinants ofhomocysteine thiolactonase activity in humans: implications for atherosclerosis// FEBS Lett. – 2001. – V.491. – P.35-39.101. Jarabak R., Westley J. Localization of the sulfur-cyanolysis site of serumalbumin to subdomain 3-AB // J. Biochem. Toxicol. – 1991. – V.6. – P.65–70.102.

Jensen J.H. Molecular Modeling Basics // CRC Press. – 2010.103. John H., Breyer F., Thumfart J.O., Höchstetter H., Thiermann H. Matrix-assistedlaser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS)for detection and identification of albumin phosphylation by organophosphoruspesticides and G- and V-type nerve agents // Anal. Bioanal.

Chem. – 2010. –V.398. – P.2677-2691.104. Johnson M.K. Improved assay of neurotoxic esterase for screeningorganophosphates for delayed neurotoxicity potential // Arch. Toxicol. – 1977. –V.37 – P.113-115.105. Junge W., Krisch K. Current problems on the structure and classification ofmammalian liver carboxylesterases (EC 3.1.1.1) // Mol.

Cell Biochem. – 1973. –V.1. – №1. – P.41-52.106. Kaapro A., Ojanen J. Protein docking // 2002. – Р.1-17.107. Kati C., Karadas S., Aslan M. et al. Serum Paraoxonase and ArylesteraseActivities and Oxidative Stress Levels in Patients with SSRI Intoxication // J.Membr. Biol. – 2014. – V.247. – P.17-21.108. Khersonsky O., Tawfik D.S. The histidine 115-histidine 134 dyad mediates thelactonase activity of mammalian serum paraoxonases // J. Biol. Chem. – 2006. –V.281.

– №11. – P.7649-7656.109. Kikawa Y., Narumiya S., Fukushima M., Wakatsuka H., Hayaishi O. 9-DeoxyΔ9, Δ12–13,14-dihydroprostaglandin D2, a metabolite of prostaglandin D2formed in human plasma // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. – 1984. – V.81. –P.1317-1321.110. Kimzey M.J., Yassine H.N., Riepel B.M.. et al. New site(s) of methylglyoxalmodified human serum albumin, identified by multiplereaction monitoring, alterwarfarin binding and prostaglandin metabolism // Chem. Biol. Interact.

– 2011.– V.192. – P.122-128.111. Kohita H., Matsushita Y., Moriguchi I. Binding of carprofen to human andbovine serum albumins // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). – 1994. – V.42. – P.937940.112. Kosa T., Maruyama T., Otagiri M. Species differences of serum albumins: I.Drug binding sites // Pharm. Res.

– 1997. – V.14. – №11. – P.1607-1612.113. Kragh-Hansen U. Molecular and practical aspects of the enzymatic properties ofhuman serum albumin and of albumin–ligand complexes // Biochimica etBiophysica Acta (BBA) - General Subjects. – 2013. – V.1830. – №12. – P.55355544.114. Kurono Y., Miyajima M., Tsuji T., Yano T., Takeuchi T., Ikeda K. Esterase-likeactivity of human serum albumin. VII.

Reaction with p-nitrophenyl 4-guanidinobenzoate // Chem Pharm Bull (Tokyo). – 1991. – V.39. – №5. – P.1292-1294.142115. Kuzmic P. Application of the Van Slyke-Cullen irreversible mechanism in theanalysis of enzymatic progress curves // Anal. Biochem. – 2009 – V.394. –P.287-289.116. Kwon C.H., Maddison K., LoCastro L., Borch R.F. Accelerated decompositionof 4-hydroxycyclophosphamide by human serum albumin // Cancer Res. – 1987.– V.47. – P.1505-1508.117.

Lamb M.L., Jorgenson W. Computational approaches to molecular recognition// Curr. Opin. Struct. Biol. – 1997. – V.1. – №4. – P.449-457.118. Lee H. Cha, M.K., Kim, I.H. Activation of thiol-dependent antioxidant activityof human serum albumin by alkaline pH is due to the B-like conformationalchange // Arch.

Biochem. – 2000. – V.380. – P.309-318.119. Lee H., Kim I.H. Thioredoxin-linked lipid hydroperoxide peroxidase activity ofhuman serum albumin in the presence of palmitoyl coenzyme A // Free Radic.Biol. Med. – 2001. – V.30. – P.327-333.120. Lenz D.E., Maxwell D.M. Inhibition of rat cerebrum acetylcholinesteraseisoenzymes after acute administration of soman // Biochem. Pharmacol. – 1981.– V.30.

– №11. – P.1369-1371.121. Li B., Nachon F., Froment M.T. et al. Binding and Hydrolysis of Soman byHuman Serum Albumin // Chem. Res. Toxicol. – 2008. – V.21. – P.421–431.122. Li B., Sedlacek M., Manoharan I. et al. Butyrylcholinesterase, paraoxonase, andalbumin esterase, but not carboxylesterase, are present in human plasma //Biochem Pharmacol. – 2005.

– V.70. – №11. – P.1673-1684.123. Li B., Schopfer L. M., Hinrichs S. H., Masson P., Lockridge O. Matrix-assistedlaser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry assay fororganophosphorus toxicants bound to human albumin at Tyr411 // Anal.Biochem.

– 2007. – V.361. – P.263-272.124. Li H., Schopfer L.M., Nachon F., Froment M.T., Masson P., Lockridge O.Aging pathways for organophosphate-inhibited hum an butyrylcholinesterase,including novel pathways for isomalathion, resolved by mass spectrometry //Toxicol. Sci. – 2007. – V.100. – P.136-145.125. Liyasova M.S., Schopfer L.M, Lockridge O. Reaction of human albumin withaspirin in vitro: mass spectrometric identification of acetylated lysines 199, 402,519, and 545 // Biochem. Pharmacol. – 2010. – V.79.

– P.784-791.126. Lockridge O., Xue W., Gaydess A. et al. Pseudo-esterase activity of humanalbumin: slow turnover on tyrosine 411 and stable acetylation of 82 residuesincluding 59 lysines // J. Biol. Chem. – 2008. – V.283. – №33. – P.22582-90127. Macwilliam J.A. Remarks on a New Test for Albumin and Other Proteids // Br.Med. J. – 1891. – V.1. – P.837-840.128. Main A.R. Affinity and phosphorylation constants for the inhibition of esterasesby organophosphates // Science.

– 1964. – V.144. – №3621. – P.992-993.129. Majorek K.A., Porebski P.J., Dayal A. et al. Structural and immunologiccharacterization of bovine, horse, and rabbit serum albumins // Mol. Immunol. –2012. – V.52. – №3. – P.174-182143130. Maliwal B.P., Guthrie F.E. Interaction of insecticides with human serumalbumin // Mol. Pharmacol. – 1981. – V.20.

– P.138-144.131. Manoharan I., Boopathy R. Diisopropylfluorophosphate-sensitive arylacylamidase activity of fatty acid free human serum albumin // Arch. Biochem.Biophys. – 2006. – V.452. – P.186-188.132. Marangoni A. G. Mechanism-based inhibition.

Enzyme kinetics: a modernapproach // John Wiley & Sons. – 2003. – P.158-173.133. Masson P., Froment M.T., Darvesh S., Schopfer L.M., Lockridge O. Arylacylamidase activity of human serum albumin with o-nitrotrifluoroacetanilide asthe substrate // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. – 2007. – V.22. – P.463-469.134. Matsushita S., Isima Y., Chuang V.T.G. et al. Functional analysis ofrecombinant human serum albumin domains for pharmaceutical applications //Pharm. Res. – 2004. – V.21. – P.1924-1932.135. Maxwell D.M., Lenz D.E., Groff W.A., Kaminskis A., Froehlich H.L. Theeffects of blood flow and detoxification on in vivo cholinesterase inhibition bysoman in rats // Toxicol.

Appl. Pharmacol. – 1987. – V.88. – №1. – P.66-76.136. Mazur A. An enzyme in animal tissues capable of hydrolysing the phosphorusfluorine bond of alkyl fluorophosphates // J. Biol. Chem. – 1946. – №164. –P.271-289.137. McCammon J.A., Gelin B.R., Karplus M. Dynamics of folded proteins //Nature. – 1977. – V.267. – №5612.

– P.585-590.138. McDonald A.G., Tipton K.F. Fifty-five years of enzyme classification: advancesand difficulties // FEBS J. – 2014. – V.281. – P.583-592.139. McKinney W. Data structures for statistical computing in python // InProceedings of the 9th Python in Science Conference. – 2010. – V.445. – P.5156.140. Means G.E., Bender M.L. Acetylation of human serum albumin by pnitrophenyl acetate // Biochemistry. – 1975. – V.14.

– №22. – P.4989-4994.141. Means G.E., Wu H.L. The reactive tyrosine residue of human serum albumin:characterization of its reaction with diisopropylfluorophosphate // Arch.Biochem. Biophys. – 1979. – V.194. – №2. – P.526-530.142. Michaelis L., Menten M. L. Die kinetik der invertinwirkung // Biochem. Z. –1913. – V.49. – P.333-69143. Mohammadi F., Bordbar A.K., Divsalar A., Mohammadi K., Saboury A.A.Analysis of binding interaction of curcumin and diacetylcurcumin with humanand bovine serum albumin using fluorescence and circular dichroismspectroscopy // Protein J.

– 2009. – V.28. – P.189-196.144. Morris G.M., Goodsell D.S., Halliday R.S. et al. Аutomated docking using alamarckian genetic algorithm and an empirical binding free energy function // J.Comp. Chem. – 1998. – V.19. – P.1639-1662.145. Morrison J.F. Kinetics of the reversible inhibition of enzyme-catalysed reactionsby tight-binding inhibitors // Biochimica et Biophysica Acta. – 1969. – V.185 –P.269-286.144146. Mounter L.A. Enzymic hydrolysis of organophosphorus compounds // In: P.D.Boyer, H.

Lardy, and K. Myrback (editors) The Enzymes. Academic Press, NewYork, 2nd edition. – 1960. – P.541–550.147. Mourik J., de Jong L.P. Binding of the organophosphates parathion andparaoxon to bovine and human serum albumin // Arch. Toxicol. – 1978. – V.41.– P.43-8.148. Murachi T. A General reaction of diisopropylphosphorofluoridate with proteinswithout direct effect on enzymic activities // Biochimica et Biophysica Acta. –1963.

– V.71. – P.239-240.149. Myllylä R., Wang C., Heikkinen J. et al. Expanding the lysyl hydroxylasetoolbox: new insights into the localization and activities of lysyl hydroxylase 3(LH3) // J. Cell Physiol. – 2007. – V.212. – №2. – P.323-329.150. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry andMolecular Biology (NC-IUBMB), The Enzyme List, Class 3 - Hydrolases,Generated from the ExplorEnz database, September 2010.151.

Характеристики

Список файлов диссертации

Свежие статьи
Популярно сейчас
Почему делать на заказ в разы дороже, чем купить готовую учебную работу на СтудИзбе? Наши учебные работы продаются каждый год, тогда как большинство заказов выполняются с нуля. Найдите подходящий учебный материал на СтудИзбе!
Ответы на популярные вопросы
Да! Наши авторы собирают и выкладывают те работы, которые сдаются в Вашем учебном заведении ежегодно и уже проверены преподавателями.
Да! У нас любой человек может выложить любую учебную работу и зарабатывать на её продажах! Но каждый учебный материал публикуется только после тщательной проверки администрацией.
Вернём деньги! А если быть более точными, то автору даётся немного времени на исправление, а если не исправит или выйдет время, то вернём деньги в полном объёме!
Да! На равне с готовыми студенческими работами у нас продаются услуги. Цены на услуги видны сразу, то есть Вам нужно только указать параметры и сразу можно оплачивать.
Отзывы студентов
Ставлю 10/10
Все нравится, очень удобный сайт, помогает в учебе. Кроме этого, можно заработать самому, выставляя готовые учебные материалы на продажу здесь. Рейтинги и отзывы на преподавателей очень помогают сориентироваться в начале нового семестра. Спасибо за такую функцию. Ставлю максимальную оценку.
Лучшая платформа для успешной сдачи сессии
Познакомился со СтудИзбой благодаря своему другу, очень нравится интерфейс, количество доступных файлов, цена, в общем, все прекрасно. Даже сам продаю какие-то свои работы.
Студизба ван лав ❤
Очень офигенный сайт для студентов. Много полезных учебных материалов. Пользуюсь студизбой с октября 2021 года. Серьёзных нареканий нет. Хотелось бы, что бы ввели подписочную модель и сделали материалы дешевле 300 рублей в рамках подписки бесплатными.
Отличный сайт
Лично меня всё устраивает - и покупка, и продажа; и цены, и возможность предпросмотра куска файла, и обилие бесплатных файлов (в подборках по авторам, читай, ВУЗам и факультетам). Есть определённые баги, но всё решаемо, да и администраторы реагируют в течение суток.
Маленький отзыв о большом помощнике!
Студизба спасает в те моменты, когда сроки горят, а работ накопилось достаточно. Довольно удобный сайт с простой навигацией и огромным количеством материалов.
Студ. Изба как крупнейший сборник работ для студентов
Тут дофига бывает всего полезного. Печально, что бывают предметы по которым даже одного бесплатного решения нет, но это скорее вопрос к студентам. В остальном всё здорово.
Спасательный островок
Если уже не успеваешь разобраться или застрял на каком-то задание поможет тебе быстро и недорого решить твою проблему.
Всё и так отлично
Всё очень удобно. Особенно круто, что есть система бонусов и можно выводить остатки денег. Очень много качественных бесплатных файлов.
Отзыв о системе "Студизба"
Отличная платформа для распространения работ, востребованных студентами. Хорошо налаженная и качественная работа сайта, огромная база заданий и аудитория.
Отличный помощник
Отличный сайт с кучей полезных файлов, позволяющий найти много методичек / учебников / отзывов о вузах и преподователях.
Отлично помогает студентам в любой момент для решения трудных и незамедлительных задач
Хотелось бы больше конкретной информации о преподавателях. А так в принципе хороший сайт, всегда им пользуюсь и ни разу не было желания прекратить. Хороший сайт для помощи студентам, удобный и приятный интерфейс. Из недостатков можно выделить только отсутствия небольшого количества файлов.
Спасибо за шикарный сайт
Великолепный сайт на котором студент за не большие деньги может найти помощь с дз, проектами курсовыми, лабораторными, а также узнать отзывы на преподавателей и бесплатно скачать пособия.
Популярные преподаватели
Добавляйте материалы
и зарабатывайте!
Продажи идут автоматически
6384
Авторов
на СтудИзбе
308
Средний доход
с одного платного файла
Обучение Подробнее