В.В. Полевой - Физиология растений (1134228), страница 77
Текст из файла (страница 77)
Кроме а-структуры в белках встречается ()-структура. Она также обусловлена водородными связями, но не внутри одной полипептидной цепи, а между соседними цепями с образованием «складчатойя структуры, и- и р-Структуры определяют вторичную структуру белка. Разнообразная укладка в пространстве спиральной молекулы белка, создающая ее специфическую конфигурацию, на.
зывается третичной структурой молекулы. Ферменты и другие белковые образования часто состоят из различных белков (субъединиц), объединенных нековалентными (водородными, ионными, ван-дер-ваальсовыми) связями. Эти комплексы образуют четвертичную стогктгоу белков. Белки. об ал юшие че- Ззб 10.1.
Синтвв и клвиновых кислот и бвлков твертичной структурой, могут диссоциировать на отдельные субъединицы и вновь собираться в комплекс. По форме молекулы различают фибриллярные и глобулярнвче оелки. Белки, как и входящие в их состав аминокислоты, содержат свободные карбоксильные и аминные группы и являются амфотернььии соединени.чми, т. е. могут функционировать и как кислоты, и как основания. В щелочном растворе белок будет диссоциировать как кислота, в кислом — как щелочь. Поэтому в щелочном растворе молекулы белков будут заряжены отрицательно, а в кислом — положительно, При пропускании электрического тока через раствор белка в щелочном растворе молекулы белка будут перемешаться к аноду, а в кислом — к катоду.
Кислая среда Изоэлектрическая вояка к — СН вЂ” СООН к — СН вЂ” СОО Лганачг(нч , ф сегг ~ $1~1 ' !~ Г (ч(Нз МН; ХН2 Реакция среды, при которой устанавливается равенство положительных и отрицательных зарядов молекул белка, называется изоэлекнзрической гночной. В этой точке белок обладает наименьшей растворимостью и наиболее легко осаждается из рве~вора. Вследствие гидрофильности различных групп белковой молекулы (например,— СООН связывает четыре молекулы воды, а — НН, — одну) белок имеет водную оболочку, причем молекулы воды, расположенные ближе к поверхности белка, ориентированы с~рого определенным образом, а на периферии молекулы — более беспорядочно.
Водная оболочка белков способствует устойчивости молекулы. При определенных условиях белки приобретают в растворе (в цитоплазме) структуру геля. Это связано с образованием из свободных белковых молекул сложной сетеподобной структуры, внутри которой находятся ориентированные молекулы воды. При разрушении сети и переходе белков вновь в растворимую мономолекулярную форму цитоплазма приобретает менее вязкое, более оводненное состояние золя.
Эти обратимые переходы гель — золь очень важны при функционировании цитоплазмы. Синтез белков. Каждый белок характеризуется присущей только ему последовательностью аминокислот. Уникальность его строения обеспечивается структурой мРНК, образовавшейся в результате транскрипции специфической для данного белка последовательности оснований ДНК. Информация о структуре белка заложена в мРНК в форме кодонов, состоящих из послеловательности трех оснований — триплетов, каждый из которых эквивалентен конкретной аминокислоте.
Поскольку в состав нуклеотидов РНК входят четыре основания, то для аминокислот возможны 64 кодона. Это означает, что каждая аминокислота кодируется более чем одним колоном. Синтез белка осчществляется на м гонце мРНК в цитоплаз- ззб 10. Биогенев клеточных ет кт и антвгвнвв клетки Рис. 10.2 Общая схема этапов трансляции. А — активация про-мРНК; Б— образование комплекса инициации; б — активация аминокислот; à — деградация полирибосомы: !Ез з — факторы инициации, Ерз з — факторы э«о«сеции, ЯŠ— фактор освобождени» 00К Ха« «т«г« У«р згг«о ме в процессе трансляции.
Механизмы трансляции сложнее процессов транскрипции. В то время как транскрипцию обеспечивают 1,5 — 2 десятка белков, для трансляции необходимы пе менее 50 специализированных белков. Интенсивность и направленность трансляции зависят от: а) концентрации информационных матриц, т. е. специфических мРНК, уровень которых определяется их синтезом, транспортом, хранением, активацией и распадом; б) присутствия всех других компонентов аппарата трансляции (рибосом, тРНК, аминокислот, АТР, СзТР, синтетаз, внерибосомных факторов трансляции, регуляторных белков); в) необходимых физико-химических условий (рН, ионов). Рассмотрим возможные системы регуляции при активации мРНК и аминокислот, формирования и работы полирибосомного комплекса и разрушения отработанных матриц.
Появление молекул мРНК в цитоплазме — главное условие образования полирибосом (полисом). Сдвиги в содержании матриц для синтеза тех или иных белков происходят благодаря индукции или усилению синтеза про-мРНК и их процсссинга, а также за счет освобождения мРНК из латентной формы (рис. 10.2,А). Эти процессы находятся под контролем физико-химических факторов в нуклеоплазме и специфических регуляторных молекул, в частности фитогормонов. Регуляция синтеза белков может осушествляться при формировании инизгиапзорного комплекса (рис.
10.2,Б). Промежуточный комплекс инициации образуется путем взаимодействия малой рибосомальной субъединицы (40$) с инициаторной мстионил-тРНК"", которая за~ем связывается с мРНК. В образовании и стабилизации этого комплекса принимают участие ОТР и несколько белковых факторов (получивших название факторов инициации 1Рз „), а у рас~ений — еше и АТР. Последней к ини и т о омт комплекст ппнсоелн яется боль твя пи- 10.1.
Синтез н клелиозых кислот л белков Перемешение +~ ризаеимм 5 рнк ! !ее. )!' Г :.!и;;~„й;:;:~о,л г г.. '.. г р р р г т босомальная субъединица (60$). На всех этих этапах регулирующим фактором может быть любой из участников комплекса, если он будет находиться в минимуме, а также физико-химические условия микросреды. Процесс синтеза полипептила кроме инициации проходит Фазы элолгации и термщеиции. Для включения в полипептид аминокислоты предварительно активируются, превращаясь с участием АТР и аминоацил-тРНК-синтетаз в аминоациладенилаты (рис.
!0.2, В), которые затем под действием тех же ферментов присоединяются к соответствующим тРНК. Для каждой аминокислоты существуют по крайней мере одна специфическая тРНК и одна аминоапил-тРНК-синтетаза. Рост полипептидной цепи начинается с 5оконца мРНК и протекает циклично, причем три этапа цикла повторяются до тех пор, пока не закончится образование всего полипептида.
На первом этапе каждая специфическая тРНК, доставившая аминокислоту к рибосоме, связывается своим триплетным антикодоном с комплементарным кодоном мРНК в аминоацильном (А) цгллере (рис. 10.3). Это связывание зависит от присутствия двух факторов элонгации ЕР, один из которых взаимодействует с СеТР. На втором этапе между новой аминокислотой, связанной с тРНК, и синтезирующейся полипептидной цепью образуется пептидная связь при участии пептидилтрансферазы, причем полипептид из левтидильлого (П) ценелра переносится на новую аминокислоту в А-пентр.
При этом расщепляется СеТР и освобождаются факторы элонгации и боР. На третьем этапе пептидил-тРНК перемещается из А- центра в П-центр, что сопряжено с освобождением из П-центра использованной тРНК. Для отделения тРНК от П-центра необходимо участие третьего фактора элонгацин, обладающего при взаимодействии с рибосомой СеТРазной активностью. В результате перемещения рибосомы очередной кодон мРНК попадает в А-центр.
Для процесса транслокации используется энергия гидролиза второй молекулы СеТР, Синтез полипептидной цепи в рибосомном комплексе осу- к в,н-гя с-о во-р- о е!ь о хйемаи !и ~н оя он аееиииаазмм- ицеиаиаг З18 10. Биегеиез клеточных ст кт и онтогенез клетки 10.2 Самосборка и бногенез клита«нык структур ществляется до тех пор, пока не будет достигнут терминальный кодаи мРНК. С этим кодоном связывается белковый фактор терминации (КР), который не только распознает нужный кодаи, но и обеспечивает отщепление полипептидной цепи от тРНК (см. рис.
10.2, Г). После отделения полипептида отщепляются деацилированная тРНК и мРНК. Для отделения мРНК требуется участие двух внерибосомных белковых факторов и ОТР. Процесс завершается диссоциацией рибосомы на субъединицы с участием одного из факторов инициации (Р1 Каждая молекула мРНК может считываться многократно.
Механизмы регуляции процессов элонгации и терминацни изучены еще очень слабо. На уровне элонгапии помимо факторов элонгацни и ОТР лимитировать синтез полипептидов мо. тут изоакцепторные тРНК, спектр которых меняется при разных физиологических состояниях организма и тех или иных воздействиях (например, при дифференцировке тканей, при действии гормонов и т. д.). Существенную роль для синтеза пептидных связей в пептидильном центре рибосомы играют физико-химические условия микросреды (наличие ионов М8з+, Саз+, Мпз+, рН 8,3 — 8,4 и т.
д.), В клетках в каждый данный отрезок времени синтез белков обеспечивает определенную физиологическую программу. Поэтому активация и считка большого количества мРНК, коднрующих новообразование функционально связанных белков, должны быть стра~о скоординированы. Так, на ряде объектов показано, что в норме относительное количество различнь) тРНК в клетках соответствует набору кодонов транслируемых матриц. Особенно хорошо это прослеживается в клетках, где осуществляется массовый синтез специфических белков.
Количество рРНК, факторов элонгации также строго скоординнровано с содержанием тРНК и количеством активных ма~риц. При изменении физиологического состояния клетки концентрации всех этих компонентов аппарата трансляции одновременно возрастают или падают. В модельных опытах установлено, что избыток тРНК тормозит скорость трансляции.
Снижение интенсивности синтеза белков в свою очередь тормозит транспорт мРНК из ядра в цитоплазму. Таким образом, в клетках функционируют системы регуляции, не только координирующие транскрипцию различных классов РНК и трансляцию различных белков, но и обеспечивающие тесное взаимодействие всех этих процессов.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
