П. Зитте, Э.В. Вайлер, Й.В. Кадерайт, А. Брезински, К. Кернер - Ботаника. Учебник для вузов. Том 2. Физиология растений (1134216), страница 38
Текст из файла (страница 38)
Связанная с мембраной АТФсинтаза может использовать возникающий градиент концентраций ионов водорода для синтеза АТФнесимметрично, в основном по А-стороне(это справедливо и для фотосистемы II —см. рис. 6.59). Очень быстрый перенос электрона от димера бактериохлорофилла а набактериофеофитин прежде всего предотвращает рекомбинацию е" + Р870+ -> Р870,а значит, и переход энергии возбужденияв тепловую.
Кинетика этапа переноса электронов в фотосистеме II аналогична. С точки зрения электростатики направление потока электронов по стороне А выгодно, таккак имеет больший положительный суммарный заряд в отличие от направленияпотока по стороне В.Функционирующий на свету протонныйнасос не всегда работает с1 помощью хлорофилла.У нефотосинтезирующих Halobacterium halobiumв определенных условиях обитания (низкая концентрация 02) во внешней мембране клеткеобнаруживается бактериородопсин — трансмембранный хромопротеид, имеющий сходствос красящим веществом родопсином2; молекулыбактериородопсина располагаются в определенных участках мембраны (пурпурная мембрана).1В отечественной литературе преобладаетмнение, что галобактерии являются фотосинтезирующими организмами. — Примеч. ред.2В светочувствительных клетках сетчаткиглаза у животных.
— Примеч. ред.6.5. Фотосинтез: пути ассимиляции углерода [ "| 2 5С помощью энергии света, поглощенной бактериородопсином, в конечном итоге формируется градиент ионов водорода между внутренней областью и средой. Выравнивание градиента служит движущей силой синтеза АТФ, усвоения аминокислот и солевого обмена (Na+/K+)(рис.
6.66). Таким образом, этот организм способен осуществлять фотофосфорилирование безхлорофилла и поддерживать свой энергетический режим. В присутствии кислорода через электронный транспорт дыхательной цепи создается протонный градиент, энергия поступает отокисления органических соединений. СинтезАТФ происходит в этом случае как процессокислительного фосфоршшрования (см.
6.10.3.3).Второй действующий на свету ионный насос,галородопсин, транспортирует хлорид-ионы(С1 ) в клетку. Система служит для осмотической регуляции в биотопах с очень высоким содержанием солей (до 4М NaCI) у архебактерий.6С0 2 + 12Н20 -» С 6 Н, 2 0 6 + 6Н 2 0 + 6 0 2 .Эта реакция идет с большими затратами энергии (ДО0 = 2 862 кДж моль 4 , чтоСоответствует 477 кДж моль ' на фиксацию одной молекулы С0 2 ). Кислород образуется из воды (см. 6.4.4: Фотоокислениеводы).
Формально углерод при этом восстанавливается от С0 2 в степени окисления +1Удо (СН 2 0) п в степени окисления 0.Следовательно, на восстановление одногоатома С нужно затратить 4 электрона, которые поступают от образованного в результате световых реакций фотосинтезаНАДФН + Н+ (у некоторых бактерий соответственно НАДН + Н+ — см. 6.4.10).
Дополнительно в реакциях ассимиляции углерода используется энергия в форме АТФ,которая также образуется в результате световых реакций фотосинтеза (см. 6.4.4). Синтез одной молекулы гексозы из 6 С0 2 можно представить в виде следующей реакции:6.5. Фотосинтез: путиассимиляции углерода6С0 2 + 12 НАДФН + 12 Н+ + 18АТФ ->-> С 6 Н 12 0 6 + 12НАДФ+ + 18АДФ + 18ФИ ++ 6Н 2 0.В процессе ассимиляции углерода С0 2преобразуется в углеводы (СН 2 0) п .
Образование одной молекулы гексозы можнопредставить в виде уравнения фотосинтеза:Она протекает в строме хлоропластов(у фотосинтезирующих прокариот соответственно в цитоплазме) и часто называетсяМембраны хлоропластавнешняявнутренняя-СтромаТилакоид6С<Э2бРибулозо 1,5-бисфосфат12D-3- фосфоглицерат6АДФ/\ ~ Карбоксили- 'иглц<*г^рующаяфаза\12НАДФН+12 Н++12 АТФ6 АТФ/ВосстановибРибулозо- *е гаезнЛетельная фаза I5-фосфат Р"^ ^рацииX4 Ф* Ч/12НАДФ + +12АДФ+12Ф Н-^уРис.
6 . 6 7 . Общая схема трехфаз ц и к л а Кальвина, о б р а з о в а ние о д н о й молекулы г е к с о з ы из6 молекул ф и к с и р о в а н н о г о д и о к с и д а углерода ( С 0 2 )ЮТриозофосфатПродуктфиксации12Триозофосфат1 Фруктозо -1,6 - бисфосфат (гексоза)126| ГЛАВА 6. ФИЗИОЛОГИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВтемновой фазой фотосинтеза, так как независит от света напрямую. Принципиально, при наличии НДДФН и АТФ данныереакции могли бы протекать без света. Темне менее в клетке ассимиляция С0 2 происходит исключительно на свету, ибо только при таких условиях образуются НАДФНи АТФ. Кроме того, реакции темновойфазы фотосинтеза активируются на светуи инактивируется в темноте (см. 6.5.5). Последовательность реакций темновой фазысложна и включает большое число промежуточных реакций, катализируемых ферментами и образующих циклический процесс, который был назван циклом Кальвина в честь открывшего его ученого.
М. Кальвин в течение нескольких секунд на светувоздействовал на водоросли (позже — наизолированные хлоропласты) радиоактивным | 4 С0 2 , затем экстрагировал продуктыреакции при помощи горячего этанола иразделял их методом двухмерной бумажной хроматографии. Разделенные продукты реакции с радиоактивной меткой можно было увидеть на радиоавтограмме иидентифицировать, сравнивая положениерадиоактивных пятен на хроматограмме сположением пятен веществ известной химической структуры (стандартов).Цикл Кальвина (рис.
6.67) можно разделить на три фазы: карбоксилирование,восстановление и регенерацию.Данную последовательность реакцийможно назвать также восстановительнымпентозофосфатным циклом, так как онапредставляет собой обращенную последовательность реакций окислительногопентозофосфатного цикла (см. 6.10.3.5).Таким образом, многие ферменты, принимающие участие в цикле Кальвина, характерны не только для фотосинтеза.6 . 5 .
1 . Карбоксилирующаяфаза цикла КальвинаПервым продуктом реакции в циклеКальвина является D-3-фосфоглицерат. Онпоявляется в результате карбоксилирования акцептора С0 2 рибулозо-1,5-бисфосфата (РуБф). На рис. 6.68 представлена реакция, которая катализируется рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазой/оксигеназой(RubisCO).
Окислительную функцию фермента мы рассмотрим позже (см. 6.5.6:Фотодыхание).Реакция идет с выделением большогоколичества энергии (AG0, = -35 кДж • моль-1)и поэтому протекает самопроизвольно. Рибулозо-1,5-бисфосфат теряет свою ендиоловую форму в результате присоединениярастворенного в воде С0 2 .
Непосредственный продукт реакции, 2-карбокси-З-кетоВ-арабинит-1,5-бифосфат, очень нестабилен и под действием воды быстро расщепляется на 2 молекулы D-3-фосфоглицерата. Продукт дефосфорилирования в пятомположении и гидрирования аддукта С0 2 —2-Kap6oKCH-D-apa6HHHT-l-фосфат — является эффективным ингибитором реакциикарбоксилирования. Он должен приниматьучастие в регуляции in vivo активностиRubisCO. Только что фиксированный углерод появляется в карбоксильной группеодной из двух молекул D-3-фосфоглицерата (см. рис. 6.68).RubisCO присоединяет С02, а не преобладающий в водном растворе ион НСО^.
В щелочной среде стромы освещенных хлоропластов(рН 8) равновесие еще больше смещено в сторону гидрокарбоната. Установление равновесияв реакции С0 2 + Н20 <=^ НСОз + Н+ катализируется ферментом карбоангидразой, однако нетпрямых доказательств того, что активность этогофермента в темновой фазе фотосинтеза можетопределять скорость реакций.Рибулозо-1,5 -бисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа хлоропластов является однимиз специфичных ферментов фотосинтеза.Он представляет собой гексадекамер из 8больших и 8 малых субъединиц и активентолько в этой форме.
Большая субъединица (51 — 58 кД) кодируется ДНК пластид(см. 7.2.1.2) и транслируется на 70S-pn6oсомах пластид при помощи их мРНК. Малая субъединица (12—18 кД), кодируемаяядерной ДНК, синтезируется на 80Б-рибосомах в цитоплазме. На предварительномэтапе у нее имеется сигнальная последовательность на N-конце, которая способствует транспортировке малой субъединицыRubisCO в хлоропласт (см. 7.3.1.4). Объединение субъединиц в цельный фермент протекает с участием шаперонов (см. 7.3.1.2).6.5. Фотосинтез: пути ассимиляции углерода | 1 2 7Н2СО-®н2со-®С-ОН с °2 Н+НО -С-СОО"iс=оZZс - о н JULIIН2СО- ®с=оIН-С-ОНIН-С-ОН;Н2СО-®Рибулозо1,5-бисфосфатI«УсосгD-3Фосфоглицерат2-Карбокси-3кето - D - арабинит-ЕндиоловаяформаН+Н2СО - ®но-с-нн—с-онн 2 со-®Н-С-ОНн 2 со-®1,5-бисфосфатН2СО-®1^-Н 2 0НО - С "IСОО"Н2СО_®КарбанионНО-С-СОО^СООIН-С-ОННО-С-ОНIН-С-ОННЛО-®НО—С-СОО"н - с - онIн-с—оннгс—он2-КарбоксйО-арабинит1 -фосфат(ингибиторреакциикарбоксилирования)н 2 со-®Н2СО-®ГидратированнаяпромежуточнаяформаD-3ФосфоглицератР и с .
6 . 6 8 . П р о ц е с с ф и к с а ц и и С 0 2 в цикле Кальвина (по G.Zubay).Реакция к а т а л и з и р у е т с я ф е р м е н т о м р и б у л о з о - 1 , 5 - б и с ф о с ф а т к а р б о к с и л а з о й (RubisCO). С и л ь н ы ми н г и б и т о р о м ф е р м е н т а является 2 - к а р б о к с и - 0 - а р а б и н и т - 1 - ф о с ф а т , аналог г и д р а т и р о в а н н о й ф о р мы 2 - к а р б о к с и - 3 - к е т о - 0 - а р а б и н и т - 1 , 5 - б и с ф о с ф а т а2Н +С0 2Рис. 6 . 6 9 . Активация рибулозо-1,5-бисф о с ф а т - к а р б о к с и л а з ы (RubisCO) и о н а м иМд2+ и С 0 2Каталитический центр является составнойчастью большой субъединицы. У некоторых пурпурных бактерий фермент имеетнекоторые отклонения в строении и представляет собой димер двух больших субъединиц.Хотя значение К т (см.
6.1.6.3) RubisCOдля С0 2 составляет около 10—15 мкмоль итаким образом приблизительно соответствует концентрации растворенного в водеС0 2 (концентрация С0 2 в атмосфере 350 —360 ррт 1 соответствует равновесной концентрации С 0 2 в водном растворе 10мкмоль), катализ протекает не слишкоминтенсивно: обменное число фермента1му-/X.А2тЕ— Lys — N H 3 4 = ^ Е—Lys— N-- С ' ^ ^ E - L y s - N - c | r ";МдОRubisCo-активаза цОНКарбаматКомплекс карбамата(неактивная форма)и ионов Мд(активная форма)+ррт — part per million, миллионная часть;350 ррт соответствует 0,035 %.
— Примеч. ред.составляет лишь 3,3 с 1 на каталитическуюсубъединицу (для сравнения: карбоангидраза проводит около 105 катализов в секунду). Поэтому для эффективного катализатребуется очень большое количество фермента: количество RubisCO может составлять до 50 % от общего количества белка влисте. RubisCO является наиболее частовстречаемым ферментом биосферы.С0 2 является не только субстратом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
