П. Зитте, Э.В. Вайлер, Й.В. Кадерайт, А. Брезински, К. Кернер - Ботаника. Учебник для вузов. Том 2. Физиология растений (1134216), страница 39
Текст из файла (страница 39)
Ониграет также роль аллостерического активатора RubisCO: вместе со специальнымлизином большой субъединицы С0 2 образует карбаматный комплекс, после присоединения к которому иона Mg2+ ферментстановится активным (рис. 6.69). Карбамоилирование лизина катализируется ферментом RubisCO-активазой, при этом за-128| ГЛАВА 6. ФИЗИОЛОГИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВтрачивается энергия АТФ. КонцентрацияMg2+ в строме на свету повышается, поэтому АТФ-зависимое карбамоилированиеи присоединение Mg2+являются эффективными механизмами, которые гарантируют то, что фиксация С0 2 будет происходить только при наличии всех необходимых компонентов.6.5.2.
Восстановительная фазацикла КальвинаПервичный продукт фиксации С0 2 D3-фосфоглицерат на втором этапе циклаКальвина восстанавливается до D-3-фосфоглицеринового альдегида. Реакция идетс большими затратами энергии, источником которой является АТФ. Восстановителем в этой реакции служит НАДФН + Н+.Как АТФ, так и НАДФ являются продуктами световой стации фотосинтеза (рис.6.70). В процессе реакции D-3-фосфоглицерат под воздействием фермента фосфоглицераткиназы преобразуется в 1,3-дифосфоглицерат, который потом восстанавливается до D-3-фосфоглицеринового альдегида в результате отщепления фосфатного остатка с помощью глицеральдегидфосфатдегидрогеназы (ГАФДГ).
Изоформыдвух вышеупомянутых ферментов имеются также в цитоплазме (гликолиз/глюконеогенез), однако пластидная ГАФДГ является НАДФН/НАДФ+-специфичной, вто время как цитоплазматический изофермент использует НАДН/НАД+. НАДФ-глицеральдегидфосфатдегидрогеназа преобразуется в дитиоловую форму под воздействием ферредоксин/тиоредоксиновой системы(рис.
6.71) и поэтому активируется толькона свету. С подобной активацией светом мыуже познакомились на примере АТФ-синтазы (см. 6.4.9). По тому же принципу регулируется активность многих других ферментов цикла Кальвина (см. 6.5.3).D-3-фосфоглицериновый альдегид находится в равновесии с дигидроксиацетонфосфатом. Это равновесие поддерживается ферментом триозофосфатизомеразой. D3-фосфоглицериновый альдегид и дигидроксиацетонфосфат называют также триозофосфатами, они уже являются углеводами (триозами). Ряд реакций присоединения служит для:• синтеза последующих углеводов (например, гексоз) из триозофосфатов в качестве конечного продукта фотосинтеза;• регенерации акцептора С0 2 рибуло30-1,5 -бисфосфата.6.5.3. Фаза регенерациицикла КальвинаДля бесперебойной фиксации и восстановления С0 2 акцептор С0 2 — рибулозо1,5-бифосфат (РуБФ) — должен постоянно регенерировать.
Из 6 молекул РуБФ и 6молекул С0 2 образуется 12 молекул триозофосфата (см. рис. 6.67). Две молекулы изних идут на синтез одной молекулы гексозы (сначала появляется фруктозо-1,6-бифосфат), 10 оставшихся молекул триозофосфата используются для регенерациишести молекул РуБФ. Так происходит циклический процесс (см. рис. 6.67). Некоторые реакции этого процесса представленына рис. 6.70. Для регенерации акцептора С0 2непосредственно из рибулозо-1,5-бифосфата требуется АТФ. Таким образом, нафиксацию одной молекулы С0 2 в циклеКальвина в целом затрачиваются две молекулы НАДФН + Н + и три молекулы АТФ(две в фосфоглицераткиназной реакции,одна в рибулозо-5-фосфат-1-киназной реакции).Ферменты, катализирующие необратимые реакции восстановительной фазы,рибулозо-5-фосфат-1-киназа, фруктозо1,6-бисфосфат-1 -фосфатаза и седогептулозо-1,7-бисфосфат-1 -фосфатаза активируются на свету ферредоксин/тиоредоксиновой системой (см.
рис. 6.71) так же, как иНАДФ-глицеральдегидфосфатдегидрогеназа (см. 6.5.2). Кроме того, обе фосфатазыподобно RubisCO активируются Mg2+ иимеют рН-оптимум около 8,0. Так как благодаря транспорту ионов водорода в люмен тилакоидов на свету значение рН встроме хлоропласта повышается с 7,2 до8,0, а концентрация ионов Mg2+ и восстановленного тиоредоксина также возрастает, зависимость этих ключевых ферментовцикла Кальвина от рН, Mg2+ и тиреодок-6.5. Фотосинтез: пути ассимиляции углерода |АТФН2СО-®НАДФН+Н +IсоСОО"н --с-онсI - о ннH cн 2 со-®R"WsCo^ - -°"Твн2со-(ЕС-ОНLРибулозо-1,5бисфосфатТиоре-_доксин U *АДФМд'ДрНс=о(VцераткиназэНАДФ + +Ф НH2UU—\£/1,3-Дифосфоглицера-_, _ ..— - D-3-фосфоглицератГлицеральдегидфосфатдегидрогеназаТиоредоксин-Н2СО-®D-3-фосфоглицериновыйальдегидьМд'Тиоре ДрНдоксин•Н2С-ОНIгAT0=s*f fНОНФБФ -1 фосфатазаС-НС-ОН?=°_Н 2 С-ОНмн-с=оС-ОНН2СО-®Фруктозо-6фосфатн-с-онН2СО-®Дигидроксиацетонфосфатн-с-онН* сI нПродуктфиксацииIн о - СI - Н*С-ОНI0НгСО-®Триоэофосфатизомеразан 2 со-®ФнН20с=оАДФ<ФзУ £129Н2СО-®Фруктозо-1,6бисфосфат (ФБФ)JIН-С-ОНЛН2С-ОНIс=оIн-с-онН-С-ОНН,СО-®Эритрозо-4Н2С-ОНфосфатРибулозо-5-фосфатРибулозофосфатизомеразан2с-®н 2 со-@Ксилулозо-5-фосфатн 2 с-онIс=оiс=оI<НО-С-НРибулозофосIн—с—он Фатэпимераза " |-|_СОНн2со-®Тиоредоксин,Мд+2, ДрНн о - сI - нн-с-онн-с-онн 2 о Фн- 1>IСБФ-1фосфатазан-с-онн2со-®Седогептулозо-1,7бисфосфат (СБФ)но С - НН-С-ОНн-с-онIн-с-онIН2СО-®Седогептулозо - 7 фосфатIн-с-онIН-С-ОНIТранскетолазан-с-онIн,со-®Рибозо-5-фосфатР и с .
6 . 7 0 . О б щ и й п р о ц е с с цикла Кальвина (по G.Zubay, с д о п о л н е н и е м ) .Из с о о б р а ж е н и й наглядности представлена только последовательность р е а к ц и й , в результате к о т о рых из трех молекул С 0 2 о б р а з у е т с я одна молекула т р и о з о ф о с ф а т а . С е р ы м и с т р е л к а м и отмеченын е о б р а т и м ы е р е а к ц и и . Они являются о с н о в н ы м и м е с т а м и в о з д е й с т в и я с о с т о р о н ы м е х а н и з м о в р е гуляции (также представлены с е р ы м цветом). М н о г о ч и с л е н н ы е с т р е л к и показывают, с к о л ь к о м о л е кул р е а г и р у е т в к а ж д о м случае о б р а з о в а н и я из трех молекул С 0 2 о д н о й молекулы т р и о з о ф о с ф а т а вкачестве продукта ф и к с а ц и и . Д л я о б р а з о в а н и я о д н о й молекулы г е к с о з ы из 6 молекул С 0 2 ( с м .
рис.6.67) представленный з д е с ь п р о ц е с с д о л ж е н повториться д в а раза130| ГЛАВА 6. ФИЗИОЛОГИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВДитиолТиоредоксин2FdreФотосистема IФерредоксинтиоредоксинредуктазаHSSHДисульфид2Fd„,44 Тиоре-2 СолнечнаяэнергиядоксинI IS-SДисульфидФерментТ ТS-SДитиолФерментН,01/202HS SHРис. 6 .
7 1 . Светозависимая регуляция ферментативной активности посредством дисульфид-дитиоловой конверсии с помощью тиоредоксина.В темноте происходит окисление тиоловых групп с образованием дисульфидных мостиков под действием молекулярного кислородасина представляет собой высокоэффективную систему активации светом (и торможения в темноте) всех процессов темновой фазы.6.5.4.
Переработка первичныхпродуктов ассимиляцииуглеродаВ качестве конечного продукта реакцийфиксации и восстановления С0 2 появляется триозофосфат (см. рис. 6.70; рис. 6.72).Некоторая его часть экспортируется из хлоропластов и идет на синтез гексозы в цитоплазме.
Из гексозы синтезируется важнейший транспортный сахар — сахароза(тростниковый сахар). Неизрасходованныйна синтез сахарозы или регенерацию РуБФ«излишек» триозофосфата (до 30 % от общей продукции фотосинтеза) используется в хлоропластах для синтеза крахмала.Таким образом, восстановленный углеродсохраняется в осмотически неактивнойформе. Ассимиляционный крахмал (такженазываемый транзитным) в темноте преобразуется в глюкозу и триозофосфаты,которые транспортируются в цитоплазмуи используются для синтеза сахарозы.
Наряду с сахарозой в процессе фотосинтезаинтенсивно образуются и другие органические соединения, особенно некоторыедополнительные углеводы и аминокислоты. Эти ассимиляты покидают клетку и пофлоэме доставляются к органам-потребителям растения.Обмен триозофосфатами между цитоплазмой и хлоропластом обеспечивает пассивный переносчик триозофосфат-транслокатор, который осуществляет взаимныйобмен фосфат-ионами, т.е.
осуществляется антипорт. Таким образом предотвращается нехватка фосфатов в хлоропласте изза экспорта триозофосфатов и обеспечивается постоянный синтез АТФ. Триозофосфат-транслокатор, вероятно, являетсягомодимером, мономеры которого имеютмолекулярную массу около 30 кДа, и представляет собой самый распространенныйбелок внутренней мембраны хлоропласта(15 % от всего количества белка этой мембраны). Он кодируется в ядре клетки и ввиде предшественника с транзитным пептидом на N-конце и импортируется в хлоропласт, приобретая при этом окончательную конформацию (см. 7.3.1.4). Мономерпересекает внутреннюю мембрану оболочки, предположительно, 6 раз при помощигидрофобных ос-спиралей.
Две положительно заряженные аминокислоты в пятом схспиральном домене — аргинин (R) и лизин (К) — представляют собой «посадочные места» для отрицательно заряженногосубстрата (рис. 6.73).Синтез сахарозы протекает в цитоплазме. Начинается он с фруктозо-6-фосфатаи уридиндифосфоглюкозы (УДФГ). Сначала образуется сахарозофосфат (сахарозофосфатсинтазная реакция), который дефосфорилируется под действием сахарозофосфат-фосфатазы с образованием сахарозы. Этот последний этап необратим и132| ГЛАВА 6. ФИЗИОЛОГИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ_Мембраны хлоропластавнешняя внутренняя-*• • 'СтромаРис. 6.73. Модель расположения полипептидной цепи мономерного триозофосфатного транслокатора во внутренней мембране хлоропласта.Аминокислоты, показанные темно-серым цветом, лизин (К)-273 и аргинин (R)-274, соединяются ссубстратом (однобуквенный код, см. рис.
1.11) Вероятно, природный транслокатор находится в мембране в виде димераобеспечивает эффективный синтез сахарозы. Синтезированная сахароза транспортируется к местам использования и запасания по флоэме (см. 6.8: Транспорт ассимилятов). Являясь сахаром трегалозного типа,сахароза не имеет восстанавливающегоконца и химически инертна. Поэтому онапредставляет собой подходящий транспортный метаболит, в отличие от свободныхгексоз, которые из-за их карбонильнойгруппы химически активны, их полуацетальные формы изомеризуются в водномрастворе (мутаротация, см.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
