И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 42
Текст из файла (страница 42)
3.35, А). Первые две вспышки не приводили к заметному выделению кислорода. Максимальное количество кислорола выделялось на третью вспышку, второй максимум приходился на четвертую вспышку. После примерно 20 вспышек устанавливалась стационарная величина выделения кислорода. Для обьяснения этих результатов была пред- 2, а 1, о х х б оо у Бе~~Бе~~е~Бе~~ О Ь 1 Ь 3 ! 4 Номер вспышки А 171 Рвс. 3.35. Фотоокисленне воды в хлороплаетвх: А — выделенне кислорода хлороплветвмн в ответ нв серию хрвтковременных вспышек (по )о!!о! е! в!., 19б9); Б — модель нзмененнв Б-еоетолннй системы окисления волы прн освещении (по Кох е! в!., 1970);  — модель нзмененнй степени окнеленностн ионов марганца прн освещении (по йоьыее е! в!., 2001).
Объяснение в тексте 1(г) 9 В Мпл (1Пь 1 з ) У -~."'.,Я Мпл (Ш, Г гз) В ложена модель работы водоокигллющей системы (В. Кок е1 а1., 1970), согласно которой система окисления воды может находиться в различных состояниях, обозначаемых 4ь Яп Яп Хи 54 (рис. 3.35, Б). Переход из одного состояния в следующее совершается в результате действия вспышки света и удаления электрона из системы. Вылеление молекулярного кислорода из двух молекул воды происходит лишь при переходе из состояния Яз в состояние Я„, причем состояние Б4 нестабильное и сразу же переходит в состояние Бь.
Согласно современным представлениям, в ходе Я-цикла изменяется валентность двух из четырех составляющих кластер атомов Мп. Схема возможного поэтапного изменения валентности марганца представлена на рис. 3.35, В. В результате изменения окислительно-восстановительных свойств кластера достигается высокий положительный окислительно-восстановительный потенциал (Е,' около +0,9 В) и становится возможным окисление воды. Окисление волы сопровождается выделением 4 протонов в люменальное пространство тилакоидов, однако оно не синхронно с выделением кислорода: по одному протону Н выделяется при переходе из состояния Юь в Б, и из состояния Я, в Юь два оставшихся протона выделяются после перехода из состояния Я, в состояние Бь через нестабильное состояние Я,.
В организации водоокисляющей системы хлоропластов участвуют как минимум 4 атома ьгарганцп, связанных с белком 131. Кроме того, для активной работы системы окисления воды требуются иолы хлора и кальция. Одна из моделей пространственной организации Мп-кластера представлена на рис. 3.36.
Альтериативиый путь восстаноаления Пььь. В условиях нарушения донорного участка ЭТЦ фотосистемы П, например при повреждении системы окисления воды, восстановление Пььр идет за счет альтернативных доноров электронов (см. рис. 3.34). К ним относятся цигпохрои Ьз5ь, сопровозггдающий хоро(билл Хлх, и В-каротин (Кр).
При реализации этого пути транспорта электронов непосредственным донором электронов для окисленного Пььь является 1)-каро- Туг-161 ,О 'М1 Р-Н "Н вЂ” С х О '~ О;, / Н Н )Ч О-'М -- О„,,О ь (О) О О! и-189 — < О 1 Н Рис. 3.36. Схема организации Мп-кластера (по Тогптаь, ВаЬсос1г, 2000) 172 тин. Его окисление приволит к окислению хлорофилла Хлх и (или) цитохрома Ь5и. Восстановление этих компонентов может происходить с участием пластохинона ФСП Ол.
Таким образом, в ФСП возможен циклический транспорт электронов, позволяющий восстановить окисленный Пью при заблокированном потоке электронов от водьь В ФСП обнаружены две формы цитохрома Ььи: высокопотенциальная (цит. ЬмдН, Е,' =+0,37 В) и низкопотенциальная (цит. Ь559й, Е,' =+0,08 В). Высокопотенциальная форма протонирована„низкопотенциальная — депротонирована. При определенных условиях наблюдается взаимопревращение двух форм цитохрома Ьььм поэтому цитохром Ьяе может осуществлять не только циклический транспорт электронов, но и трансмембранный транспорт протонов в ФСП в ходе релокс-реакций.
Акцепторая сторона ЭЩ ФСП включает первичный акцсптор электронов реакционного центра — феофитин (Фво) и вторичные акцспторы электронов — пластохиноны Ол и Ов, осуществляющие перенос электронов от Фео на пул пластохинонов (РЦ). Пластохиноны А и В составляют так называемый «двух- электронный затвор» на акцепторной стороне ФСП.
Переход от олноэлектронного типа переноса электронов к лвухэлектродному на уровне пластохинонов Ох и Яв происходит следующим образом. Одноэлектронное восстановление Од приводит к образованию семихинона, который сейчас же перелает электроны на 0в. При этом 9к окисляется и готов принять слелующий электрон от Фео, а 9в находится в форме семихинона до следующего акта перелачи электронов от Щ Получив от Я„второй электрон, ()в полностью восстанавливается, используя два Н" из стромального пространства. В форме пластохинола ()вНг он лиссоциирует из комплекса ФСП в гидрофобную фазу мембран и становится компонентом пула пластохинонов. Для передачи электрона от 0к к ( 1в необходим ион двухвалентного железа.
3.6.2.2. Комплекс фотосистемы ! Фотосистема 1 (ФС1) является пластоцианин-ферредоксин-окгидоредуктазой; Окислительно-восстановительные реакции в ФС! инлуцируются светом. Фотохимическое разделение зарядов в РЦ ФС1 приводит к формированию сильного восстановителя Аь (Е' = — 1,! В), способного через цепь переносчиков электронов осуществить восстановление НАДФ'. Таким образом, при участии ФС! синтезируется НАДФН вЂ” источник электронов для послелующих реакций восстановления углерода в хлоропластах. Кроме того, ФС1 может осуществлять циклический транспорт электронов, сопряженный с синтезом АТФ, обеспечивая дополнительный синтез АТФ в хлоропластах.
Пептндный состав, редокс-центрьц структурная организация ФС1. Комплекс ФС! хлоропластов растений и водорослей включает 13 пептидов, из которых 8 — интегральных и 5 — периферических. В структуре комплекса выделяют центральную интегральную часть (ядро) и два периферийных домена — со стороны стромы и со стороны люмена. К комплексу ФС1 примыкают белки внешней антенны ССК1, которые в отличие от ССКП не меняют своего расположения в мембране и всегда связаны с комплексом ФС1. Структурная организация комплекса ФС1 показана на рис. 3.37. 173 Рнс. 3.37. Структурно-функциональная организация комплекса ФС1. Букаамн обозначены отдельные пептнды.
Остальные обозначения, как на рне. 3.32 Кофакторы ЭТЦ, осуществляющие первичный и вторичный транспорт электронов в ФС1, связаны с двумя наиболее крупными интегральными белками комплекса — А (83 кДа) и В (82,4 кД), а также с белком С (8,9 кДа), расположенным на поверхности мембраны со стороны стромы. Белки А и В присоединяют димер Пзаа, по одной молекуле мономсра хлорофилла а (Хлачз)— первичного акцептора электронов (Аа), по одному дополнительному хлорофиллу а (А) (на рисунке не показано), и по одной молекуле филлохинона (А,), а также желсзосерный кластер Г». Белок С содержит редокс-центры терминального участка ЭТЦ ФС1: Е, и Гя. По данным рентгеноструктурного анализа кристаллов ФС1, редокс-цепь пронизывает комплекс от люмепальной к стромаяьной части (Пьв расположен ближе к люменаяьной стороне комплекса, Р» — ближе к строме).
Два набора дополнительных хлорофиллов (А), первичных акцепторов электронов (Ае) и филлохинонов формируют две почти симметричные ветви транспорта электронов от П„ае к Р» (см. рис. 3.37). В отличие от реакционных центров бактерий и ФСП„где из двух ветвей транспорт электронов осуществляет лишь одна, в ФС! активны обе ветви транспорта электронов, хотя они неидентичны. Белки А и В кроме редокс-центров присоединяют пигменты внутренней антенны ФС1 (около 95 молекул ююрофилла а и 22 молекулы 1)-каротина, 5 из которых находятся в лис-конформации).
Это отличает ФС! от ФС11, где пигменты внутренней антенны расположены на отдельных белках СР43 и СР47. Пигменты внутренней антенны располагаются в виде цилиндра, окружающего редокс-агенты ЭТЦ ФС1. 174 Белки А и В составляют ядро комплекса ФС1. Белок С вместе с тремя низкомолекулярными белками — 1», Е и Н вЂ” организуют периферийный домен комплекса со стороны стромы.
Белки Р, Б и Н не содержат редокс-агентов, но участвуют в организации центра связывания ферредоксина с ФС1. Белок Н обеспечивает также взаимодействие ФС1 с ССКП при переходе хлоропластов из состояния 1 в состояние 2 (см. подразд. 3.4). Перифериный' домен со стороны люмена у растений и водорослей составляют периферийный белок 'М (9 кДа) и большой люменальный домен интегрального белка Г (15,7 кДа). Здесь формируется центр связывания восстановленного пластоцианина с ФС1. Транспорт электронов в ФС1. Работа реакционного центра ФС! привалит к быстрому разделению зарядогс первичный донор электронов Пщ> окисляется, первичный акцептор электронов Ае (Хль95) — восстанавливается.
Последующий транспорт электронов к феррелоксину связан с работой акцепторной стороны ФС1, а восстановление Птщ — с донорной стороной ФС1. Акцеяторяую сторону ФС» составляют филлохинон (вита»гин К~) и низкопотенциальные (4Ре-4Я-железосерные кластеры, образующие центры Р», Р, и Р»(см. рис. 3.37). Филлохинон (А,), промежуточный переносчик электрона от аниона А, к железосерному кластеру Р»; имеет низкий окислительно-восстановительный потенциал (Е, пары А,/А, находится в интервале от — 0,755 до — 0„785 В). Перс- дача электрона между Ае и А, происходит за 4 — 50 пс. Разная скорость восстановления Ап возможно, является отражением работы двух ветвей транспорта электронов в ФС1. Железосеряый кластер Р» (Е,' = — 0,700 В) окисляет восстановленный Аь Дальнейший транспорт электронов осуществляют железосерные кластеры Г» и Га, характеризующиеся низкими окиспительно-восстановительными потенциалами (соответственно -0,59 и около -0,55 В).
Согласно современным представлениям, происходит последовательный перенос электронов от Р» к Р,, затем к Г», а от него — на ферредоксин. Время переноса электронов на этом участке ЭТЦ порядка 500 нс. Ферредоксин восстанавливается комплексом ФС1 на стромальной стороне мембраны. Ферредоксин (ФД) — растворимый белок, содержащий [2Ре-2Б]- кластер с низким окислительно-восстановительным потенциалом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
