И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 38
Текст из файла (страница 38)
Цифры на стрелках — расстояния ыех«ду кофакторами ту и бесполезную трату энергии электронного возбуждения пигмента П»7»». Благодаря этому энергия электронного возбуждения эффективно используется для разделения зарялов. Система с разделенными зарядами содержит определенное количество свободной энергии. На рис. 3.31 показано изменение свободной энергии при переносе электрона по акцепторному комплексу. Своболная энергия возбужденного П»7п» равна 1,77 эВ; свободная энергия первичной радикальной пары П7ппА» — 1,52 зВ; свободная энергия вторичной радикальной пары П,пе(ГдРв) — 1,03 зВ, что составляет 60% от энергии поглощенного фотона (1,77 зВ).
При переносе электрона по акцепторному комплексу энергия последовательных состояний снижается, но при этом время их жизни возрастает от 1 пс до 200 мкс, в результате чего энергия разделенных зарядов стабилизируется и запасается в конечных компонентах акцепторного комплекса. 3.5.2. МЕХАНИЗМ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ ЭНЕРГИИ В РЕАКЦИОННЫХ ЦЕНТРАХ Анализ структуры реакционных центров бактерий и высших растений показывает, что общий принцип их организации в значительной степени олинаков. Первичные процессы фотосинтеза очень консервативны.
Процесс преобразования одной формы энергии в другую диктует жесткие условия к структурной организации реакционных центров. Особенности организации реакциоииых центров. Димерная структура нигмента реакционного центра. Две молекулы хлорофилла а расположены на двух субьслиницах (1. и М вЂ” у пурпурных бактерий; А и  — в фотосистеме 1; 131 и 02 — в фотосистеме П).
Димерная структура пигмента обеспечивает сдвиг максимума поглощения в длинноволновую область, что позволяет пигменту реакционного центра служить эффективной ловушкой энергии возбуждения других пигментов, используя их в качестве светосборшиков. При образовании лимеров в два раза увеличивается площадь поперечного сечения пигмента, что обеспечивает эффективный захват фотона. В связи с образованием у димера более длинноволнового максимума поглощения снижается константа скорости флуоресценции, которая обратно пропорциональна длине волны излучения. Поскольку флуоресценция — конкурирующий процесс, димсрная структура ограничивает бесполезную лезактивацию возбужденного состояния и потерю энергии в виде флуоресценции.
Первичный акцентор ео всех реакционных центрах — тетраниррол. Это увеличивает константу скорости переноса электрона, которая зависит от перекрывания орбиталей П и А, т.е. лонора и акцептора электронов. Многокомпонентный акцепторный комплекс в реакционных центрах бактерий и растений позволяет эффективно осуществлять трансмембранное разделение зарядов. Увеличение релокс-потенциала в цепи акцепторов обеспечивает снижение энергии и увеличение электрон-лвижущей силы. Это позволяет быстро удалить электрон от пигмента (»сток» электрона) и снизить возможность рекомбинации зарядов с бесполезной потерей энергии.
Таким образом, особенности структурной организации реакционных центров создают высокую квантовую эффективность первичных процессов и высокую скорость реакций переноса электронов. За счет близкого расположения П 159 и А и сходства их химической структуры константа скорости переноса электрона в реакционных центрах достигает 5 10 'о с.
Фотохимический механизм преобразования энергии. Все реакционные центры имеют не только обгций принцип организации, но и единый фотохимический механизм преобразования энергии. В реакционном центре происходит первичное фотохимическое разделение зарядов между фотовозбужденным пигментом реакционного центра Пберн! и первичным акцептором А. Поскольку П~р,в взаимодействует с А в реакциях окислительно-восстановительного типа, структура, осуществляющая преобразование энергии, должна быть способна к обратимым окислительно-восстановительным реакциям. Как известно, молекула хлорофилла способна к фотовосстановлению и фотоокислению.
Исследования с применением лазеров и высокоскоростной импульсной спектрофотометрии показали, что в реакционном центре реализуется фотоокислительный путь. Реакция фотоокисления хлорофилла требует особых условий: присутствия ионов магния в центре молекулы (Дж. Гудхир, !966) и слабокислых условий среды (В. Б. Евстигнеев, 1967). Именно такие условия создаются в нем при освещении и векторном движении протонов во внутритилакоидное пространство. В основе преобразования энергии лежит процесс разделения зарядов.
Первичный этап включает две сопряженных окислительно-восстановительных реакции: ьч !) Хл — Хл' + е (для реакции необходима затрата энергии, равная энергии ионизации хлорофилла); 2) А + е — А (освобождается энергия, равная энергии ионизации акцептора А). Энергия, запасаемая в процессе разделения зарядов, равна разности энергий ионизации акцептора и хлорофилла: АЕ = Ех — Е„с Следовательно, чем меньше энергия ионизации хлорофилла, тем больше величина запасаемой энергии АЕ.
Снижение энергии потенциала ионизации М8-порфиринов достигаетсгк 1) включением М8 — металла с низким значением электроотрицательности по Полингу; 2) гидрированием двух полуизолированных связей 3=4 и 7=-8 и переходом от структуры порфина к структуре хлорина или бактериохлорина— это увеличивает энергию орбиталей движения электронов и снижает энергию ионизации; 3) формированием димерной структуры. Поскольку две молекулы хлорофилла в димере не эквивалентны, при возбуждении димера П1агч0 происходит внутримолекулярный сдвиг электронов (образование диполя), что облегчает дальнейший перенос электронов на акцептор. Таким образом, в реакционном центре есть ряд механизмов, направленных на снижение энергии ионизации пигмента П<вц1 и Увеличение количеств запасасмой энеРгии.
Разделение зарядов в реакционном центре включает три стадии. Первая стадия — первичное разделение зарядов. Высоко разрешающая техника в фемтосекундном интервале (1О " с) позволила выделить два процесса на начальной стадии преобразования энергии — перенос энергии и перенос электронов в реакционном центре: Хл'а П~мс-Фео Пгяс-Фео П~ю-Феод 100 фс 3 — 6 пс 200 пс Спсциалъная Псраичная ради- Вторичная ради- пара кальяна пара кальная пара !60 В первые мгновенья (в пределах 100 фс) устанавливается равновесие энергии возбуждения между Пыв и молекулой хлорофилла а «внутренней» фокусирующей антенны, т.е.
перенос энергии происходит быстрее, чем перенос электрона. До переноса электрона от Пб„в на Фео происходит ряд событий. Так же, как и у пурпурных бактерий, реакционный центр ФСП асимметричен и две молекулы хлорофилла в димере не эквивалентны. В одной молекуле хлорофилла а (П,) кето-группа при Сд и кетоэфирная группа при Сгв образуют водородные связи с аминокислотами белка О1, а вторая молекула хлорофилла а (Пз) на белке О2 образует только одну водородную связь за счет кетоэфирной группы (см. рис. 3.26).
Поскольку П, образует большее число водородных связей, ее редокс-потенциал выше и электрон-движущая сила больше. В связи с этим при возбуждении днмера (П*) электрон переходит с одной молекулы хлорофилла в димере к П, и образуется диполь. Электрон локализуется на одной молекуле хлорофилла а в димере. Возникает переходное состояние, которое представляет собой состояние с переносом заряда. Образование диполя и локального электрического поля вблизи П~ вызывает переориентацию окружающих молекул Н~О. Это приводит к изменению конформации специальной пары и снижению энергии Пь«вв, что облегчает перенос электрона к Фео.
Таким образом, внутри- молекулярное движение электрона в димере облегчает перенос электрона к Фео и, следователыю, сдвиг электрона в димере к П~ можно рассматривать как начальную стадию разделения зарядов (Е. Эванс с сотр., 1993). Вторая стадия — фотоонисление пигмента П,ио Разделение зарядов между возбужденным П«ьвв и первичным акцептором электрона Фео осуществляется в течение нескольких пикосекунд.
В результате образуется первичная радикальная пара (Пбвв-Фео ). В течение следующих 200 пс происходит перенос электрона от Фео на Он с образованием вторичной радикальной пары (Пб„в-Фео-О«)— восстановленного Он и окисленного Пб„в. Третья стадия — восстановление нигмента. Окисленный пигмент Пбвв имеет высокий окислительно-восстановительный потенциал (+1,12 В) и является очень активным окислителем, который может вызвать окислительную деструкцию окружающих структур. Донором электрона для Пб„в в нормальных физиологических условиях является тирозин Х, для которого источником электрона служит сложная система фотоокисле пня воды.
В ряде случаев при нарушении пРоцессов фотоокислениЯ воДы в восстановлении Пбвь могУт Участвовать тиРозин О, цитохРом Ьббв, Хлг, !)-каРотин. 3.5.3. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЙ ЭФФЕКТИВНОСТИ РЕАКЦИОННЫХ ЦЕНТРОВ БАКТЕРИЙ И ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ Механизм преобразования энергии в реакционных центрах всех фотосинтезирующих организмов в принципе одинаков, однако энергетическая эффективность их работы существенно различается. По структурной и биохимической организации реакционные центры ФСП и реакционные центры пурпурных бактерий очень близки. Аминокислотная последовательность белков О1 и О2 высших растений подобна последовательности для 1.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
