И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 36
Текст из файла (страница 36)
Фотосистема П включает центральный комплекс П (ядро комплекса), содержащий димер хлорофилла а Пвгв и хлорофилл а-содержащие белки — СР43 и СР47 (внутренние антенны). ФСП имеет также большой внешний антенный комплекс ССКП (ЕНС П), содержащий хлорофиллы а и о и каротиноиды, а также ряд «минорных» ССК: СР24, СР2б и СР29 — расположенных между ССКП и реакционным центром и выполняющих важную роль в регуляции переноса энергии в реакционный центр (см. рис. 3.34). Структурная организация всех антенных комплексов в целом подчинена основному требованию поглощения квантов света — возможности эффективной миграции энергии возбуждения среди молекул ССК и направленному переносу всей энергии в реакционные центры.
В связи с этим различимо спектральные формы пигментов должны быть расположены определенным образом в антенных комплексах, однако точная архитектура антенн еще мало изучена. 3.4.3. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ПИГМЕНТОВ В АНТЕННЫХ КОМПЛЕКСАХ И РЕАКЦИОННЫХ ЦЕНТРАХ Идея коллективного функционирования пигментов, отраженная в представлении о фотосинтетической единице (ФСЕ), предполагает необходимость их энергетического взаимодействия. В основе процессов энергетического взаимодействия пигментов в антенном комплексе, взаимодействия пигментов антенного комплекса и реакционного центра и взаимодействия молекул хлорофилла а в димере реакционного центра лежит механизм «экситонного взаимодействия», поскольку обмен энергией между молекулами пигментов идет по индуктивно-резонансному механизму Ферстера, в основе которого лежит зкситонный перенос энергии (см.
подразд. 3.1). Энергия экситонного взаимодействия (У) может быть различной и опрелеляет эффективность межмолекулярного переноса энергии. Экситонное сопряжение пигментов зависит от их ориентапии и расстояния. На эффективность переноса энергии в ССК влияет ряд факторов: положение энергетических уровней, время жизни и геометрические параметры. В антенном (светособирающем) комплексе пигменты достаточно жестко организованы и ориентированы относительно друг друга. Кроме того, благода- 150 ря взаимодействию пигментов с различными аминокислотами белка в антенном комплексе присутствует большой набор различных спектральных форм, поэтому пигменты имеют широкий и сильно перекрывающийся спектр поглощения.
В результате быстро устанавливается равновесие энергии, поглощенной пигментами антенного комплекса, между молекулами пигментов внутри антенны (в течение долей пикосекунд) и между антенной и реакционным центром. При участии серии пигментов с различными спектральными характеристиками энергия электронного возбуждения направленно мигрирует к наиболее длинноволновым пигментам реакционного центра, где происходит захват энергии возбуждения и преобразование ее в форму химической энергии. Эффективное экситонное сопряжение между пигментами обеспечивает очень высокую скоросгь переноса энергии. Так, для переноса возбуждения между молекулами хлорофилла в антенне требуется в среднем 0,3 — 5,0 пс, от антенны к реакционному центру — 50 — 100 пс, тогда как время разделения заряда (время между поглощением фотона и разделением заряда в реакционном центре)— около 300 пс.
Следовательно„время переноса энергии в реакционный центр (П«зр) значительно меньше времени разделения заряда. Понимание механизма переноса энергии возбуждения в антенных комплексах требует знания структуры комплекса, расстояния между пигментами, действительной ориентации молекул пигментов в антенне. Методом электронной кристаллографии показано, что в мономерах ССК11 пигмент-пигментное расстояние равно 0,9 — 1,4 нм. Следовательно, экситонное сопряжение между молекулами хлорофилла может достигать значительной силы.
Однако исследования показали, что энергия экситонного взаимодействия между молекулами хлорофилла в ССК не превышает 100 см '. Это может быть обусловлено не очень строгой ориентацией молекул; дипольные моменты их Ц-переходов не строго параллельны, что подтверждает эффект деполяризации флуоресценции в ССК. В реакционных центрах энергия экситонного взаимодействия между молекулами хлорофилла в димере значительно выше. В димере реакционного центра 11 (Пыа) У = 142 — 300 см ', в димере ФС! (П7««) ! = 400 см ', а у пурпурных бактерий (П«7«) 1 = 600 — 1500 см '.
Различия энергий экситонного взаимодействия в разных реакционных центрах обусловлены неодинаковой конфигурацией молекул хлорофилла в димерах реакционных центров ФС1, ФС11 и у бактерий. У пурпурных бактерий плоскости макроциклов двух молекул бактериохлорофилла в димере строго параллельны и находятся на расстоянии 0,36 нм. В димере реакционного центра ФС! плоскости тстрапиррольных колец несколько раздвинуты.
Геометрия специальной пары ФС!1 (Пыа) существенно отличается — плоскости макроциклов в реакционном центре расположены дальше и сдвинуты относительно друг друга, что в результате снижает энергию экситонного взаимодействия двух молекул хлорофилла до 300 см ' (рис. 3.26).
Эвергетическое взаимодействие антенных комплексов ФС1 и ФС11 включает иной механизм, связанный с изменением «переходных состояний», ФС! и ФС11 пространственно разделены в мембране хлоропластов, что определяется разной плотностью их поверхностного заряда. Согласно представлениям Дж.
Ан': дерсона (1980) ФСП локализована главным образом в районе спаренных мембран гран, в то время как ФС1 расположена в стромальных тилакоидах, в краевых частях гран и поверхностных мембранах гран. Это предполагает необходимость электронного и энергетического взаимодействия двух фотосистем. Пред- 151 Люмен Белок В1 Белок В2 Рис. 3.2б.
Структурная модель димера Плм (по 8асой, 1988 с изменениями): П, и П, — молекулы хлорофилла а в химере; Ю, Š— п-спирали белков В1 и 122 ложено несколько моделей взаимодействия — теория пакетов, теория переливов (спилловер) и др. П.Хортон (1983) и Дж. Беннет (1983) предложили принципиально новый механизм регуляции распределения световой энергии между лвумя фотосистемами, основанный на обратшиам фосфорилировании мембранных белков и образовании «оереходнеях состояний» 1 и 2. При возбуждении ФСП светом высокой интенсивности отдельные субъединицы ССКП (1.ЬсЫ„1.ЬсЬ2 и ЫсЬЗ), образующие так называемую мобильную антенну, при фосфорилировании их ферментом протеинкиназой получают дополнительный отрицательный заряд и в силу электростатического отталкивания и, возможно, конформационных изменений белков и механизма «молекулярного узнавания» (Г.А!!еп, 1999) отделяются от ФСП и мигрируют из района соприкасающихся мембран в зону мембран, экспонированных в строму и обогащенных ФС1 (рис.
3.27). Это увеличивает сечение поглощения антенны ФС1 и приток энергии в реакционный центр 1, и система переходит из состояния 1 в состояние 2. Активность протеинкиназы и фосфорилирование белков мобильного домена ССКП регулируется сложной системой, включающей редокс-контроль через пластохиноны и цитохром бву-комплекс, а также определенное тиоловое редокс-состояние хлоропластов.
Для перехода в состояние 2 существенное значение имеет определенная связь мобильной антенны с ФС1, которая осуществляется при участии Н-субъсдиницы ФС1. При окислении пластохинона происходит обратная реакция лефосфорилирования мобильной антенны ферментом протеинфосфатазой, возвращение ее в район спаренных мембран гран и увеличение миграции энергии к ФСП, что сопровождается переходом системы из состояния 2 в состояние !. Таким образом, перераспределение энергии возбуждения между лвумя фотосистемами в состояниях 1 и 2 достигается путем изменения процессов связывания части ССКП с каждой из двух фотосистем, что зависит от редокс- 152 неактивная Шнт [эю] ' ( )( ) [»с] ~ сскп ~ Е:ЛО Рнс.
3.27. Механизм энергетического взаимодействия ФС1 н ФС!1: ССКЦ вЂ” светособнрающий комплекс П (мобильная антенна); Р0 — пластохннон окисленнын; Рцнт — пластохннон восстановленный (пластохинол); Ь/ — цнтохром б«/-комплекс, окислен- ный н восстановленный. Объяснение в тексте состояния переносчиков ЭТЦ, определяющих активность протеинкиназы, и структурных изменений белков тилакоилной мембраны.
В результате определенной структурной организации пигментов в тилакоидной мембране и их экситонного взаимодействия энергия возбуждения быстро распрелеляется в массе пигментов светособирающего комплекса и происходит направленная миграция ее к пигменту реакционного центра с наиболее длинноволновым максимумом поглощения. Миграция энергии возбуждения в массе пигментов внешних и внутренних антенных комплексов ФС1 и ФСП завершается процессом «захвата» энергии реакционными центрами, тле осушествляется фотохимическая реакция разделения зарядов и энергия электронного возбуждения преобразуется в химическую форму энергии.
3.5. ПЕРВИЧНЫЕ ПРОЦЕССЫ ФОТОСИНТЕЗА. РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ Понятие «первичные процессы фотосинтеза» включает реакции первой (фотофизической) и второй (фотохимической) сталий фотосинтеза — процессы поглощения, миграции и преобразования энергии в реакционных центрах. Работы последних лет показали очень высокую эффективность первичных процессов фотосинтеза благодаря специфике их структурной организации. 3.5.1.
СТРУКТУРНАЯ И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ РЕАКЦИОННЫХ ЦЕНТРОВ Функциональная структура„обеспечивающаяся протекание первичных процессов, известна как фотосинтетическая единица (ФСЕ). Она отражает взаи- 153 модействие двух пигмент-белковых комплексов — светособирающего (антенного) комплекса и реакционного центра. Понятие ФСЕ было предложено в 1936 г. Х. Гаффроном и К. Волем. В последующие годы идея ФСЕ была развита в работах Л.Дюйзенса (1952) — «уницентральная модель» и в работах Р.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
