И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 37
Текст из файла (страница 37)
Клейтона (1965) — «мультицентральная модель». Представление о ФСŠ— одно из фундаментальных положений современного фотосинтеза. В его основе лежат две идеи: 1) о групповом функционировании пигментов (была сформулирована по итогам работ Р. Эмерсона и В.Арнольда 1943 г., установивших, что в выделении одной молекулы Оз участвует комплекс, содержащий 2400 молекул хлорофилла) и 2) о функциональной гегерогенности пигментов. В опытах В.
Н.Любименко (1930) с определением ассимиляционного числа (СОз/Хл) показано, что не все молекулы хлорофилла фотохимически активны: 99% всех пигментов находятся в антенных комплексах и выполняют функцию сборщиков энергии, и только около 1% пигментов, локализованных в реакционных центрах, непосредственно участвуют в процессах преобразования энергии. В результате формируется высокоэффективная система поглощения и преобразования световой энергии в первичных процессах фотосинтеза. Вторым фактором, определяющим высокую квантовую эффективность первичных процессов фотосинтеза, является структурно- функциональная организация непосредственно самого реакционного центра.
Первые схемы строения реакционных центров были предложены в 1969 г. Р. Клейтоном (для бактерий) и Л. Верноном (для высших растений). Активное изучение структурной организации реакционных центров охватывает период 1972 — 1977 гг. В результате было выделено четыре основных типа реакционных центров, включающих пигменты — Пвщ (у пурпурных бактерий), Пв«в (у зеленых бактерий), П,вв (у высших растений), относящийся к ФС1„и Пдев (у высших растений) — к ФС11. Дальнейшие исследования показали сходство структурной организации и механизма работы всех четырех типов реакционных центров, что позволяет говорить о высококонссрвативной (в плане эволюции) организации структур фотосинтетического аппарата, осуществляющих процесс преобразования электромагнитной энергии в химическую. Благодаря строгой упорядоченности организации фотохимических реакционных центров в них структурно и функционально сопряжены быстрые первичные фотофизические процессы„протекающие со скоростью 1О '2 — 10 ~ с, и более медленные энзиматические процессы, имеющие скорость 10 5 — 1О ~ с.
Структурная модель бактериального реакционного центра. Этот центр включает цитохром сц 2 молекулы бактериохлорофилла, образующие димер с максимумом поглощения 870 нм («специальная пара»), 2 молекулы бактериохлорофилла с максимумом поглощения в области 800 нм, 2 молекулы бактериоы феофитина, 2 молекулы хинона в комплексе с Ге и 2 молекулы О-каротина.
Пространственная организация реакционного центра пурпурных бактерий представлена на рис. 3. 28. Компоненты бактериального реакционного центра организованы на трех субъединицах — 1. (118лг, 21 кДа), М (шег)1а!, 24 кДа), Н (11еауу, 28 кДа), Комплекс 1.-М вЂ” минимальная единица, способная к фотохимическим реакциям.
Комплекс очень гидрофобен и содержит мало полярных аминокислот. Субьединица Н более полярна и выполняет функции белкового экрана, препятствуя переносу электрона к внешнему акцептору. 154 В субъединицах 1. и М бактериаль- Нр ного реакционного центра формиру- цоъожность ются лвс ветви переноса элсктронов— мембраны 1. и М. На оси симметрии находится Пыс — димер ("специальная пара»), который координируется с белками субъединиц Ь и М двумя молекулами гистидина. Рядом с димером Пхтс вдоль каждой ветви локализованы молекулы бактериохлорофилла 800 (Вг и Вм). Каждая ветвь включает бактериофеофитин (Феоь и Феом) и хинон — Оме (мснахион) и Омно (убихинон). Хотя мембраны отдельные компоненты реакционного хромхтофора центра образуют две ветви (Ь и М), Рнс.
3.28. Пространственная организация фотохимичсски активна только 1.-ветвь, реакционного центра пурпурных бактерий: При возбуждении Пмс электрон быст- г., м, н — субъсдиннцы; мΠ— мснахинокч РО (В ТЕЧЕНИЕ 200 ПС) ПЕрЕНОСИтея На 00 убиххноц. Объяснение в тексте первичный хинон Щх) вдоль 1.-ветви, а затем на вторичный хинон (Ов) М-ветви. В настоящее время считают, что причиной активности только Ь-ветви является структурная асимметрия реакционного центра.
Так, хинон 1.-ветви (ОА) прелставлен менахиноном (нафтохинон), в то время, как М-ветвь включает вторичный хинон Яв — убихинон (бензохинон). Кроме того, различен аминокислотный состав субъелиниц Ь и М, и в силу разного микроокружения мономеры бактериохлорофилла в димсре Пыс нс эквивалентны. В одной молекуле бактериохлорофилла при участии карбонильной группы (С=О) в Ъ' кольце и ацетильной группы (СНз — СΠ— ) в 1 кольце образуются дополнительные волородные связи с ионизированными группами белка. Это увеличивает се релокс-потенциал на 50 — 120 мВ (а слелоаательно, электрон-движущую силу) и обеспечивает лвижение электрона к бактериофеофитину по 1.-ветви (%.%811атэ, !992). На основании изучения кинетики переноса электронов высказано предположение об участии мономерного бактериохлорофилла П,сс в перемещении электрона между Пятс и БФеоы Реакционный центр фотоснстемы П.
Этот центр высших растений наиболее близок к реакционному центру пурпурных бактерий по структуре, составу пигментов и кофсрментов. Реакционный центр ФСП был выделен в 1971 г. в работах Л. Вернона. В изучение его структурной организации особый вклад внесли исследования Х.Т. Витта (1969), в которых метолом дифференциальной спектрофотометрии был выделен пигмент Пмо, и лаборатории А.А.
Красновского (В.В. Климов, В. А, Шувалов„А.А. Красновский, 1977), в которых мстолом импульсной спектроскопии был найден первичный акиептор реакционного центра П вЂ” феод5итин. Современная модель реакционного центра ФСП и последовательность составляющих его релокс-компонентов представлены на рис. 3.29 и 3.34. Реакционный центр ФСП включает 6 молекул хлорофилла а: две молекулы образуют димер с максимумом поглощения 680 нм (Пмс), лве дополнительные молекулы хлорофилла располагаются между Пмс и фсофитином (на рисунке не пока- 155 Пеае -0,7 В 0)ео -0,6В р лт О„- 0,0З В и и о до Ов ц .Ьма (Мп)4 ~ГЪ~; 2НгО Ог+4Н+ е +0,31 В ту, Пата+1,12 В заны); две молекулы мономерного хлорофилла с максимумами поглощения 672 и 678 нм (Хлг и Хло — сопровождающие пигменты) связаны с внутренней антенной ФС?1 — СР43 и СР47, через которую энергия возбуждения поступает в реакционный центр. В состав первичных акцепторов входят две молекулы феофитина, из которых только одна непосредственно участвует в фотохимических реакциях.
Реакционный центр ФСП включает лва хинона: Ял в г+ комплексе с железом (Од Ре ) и Ов, а также две молекулы В-каротина и цитохром Ь„у. Донором электронов для восстановления окисленного Пвае служит тирозин Х (Тугг), сопряженный с (Мп)4-комплексом фотоокисления воды. Реакционный центр организован на лвух мембранных белках — ?)1 и Р2. По аминокислотной последовательности они подобны 1; и М-субъединицам реакционного центра пурпурных бактерий. Детальное описание структуры ФСП приведено в подразд.
3.6.2.1. Главная функция реакционного центра ФСП вЂ” созлание мощного окислительного потенциала. ПРи возбУждении и фотоокислении Пме возникает Пбае с редокс-потенциалом +1,12 В, способный индуцировать уникальный процесс фотоокисления воды и мобилизацию электронов из молекул воды, связанных с марганецсодержащим комплексом. Освобожденные электроны поступают в ЭТЦ и таким образом за счет энергии, поглощенной ФСП, и работы реакционного центра создается мощный восходящий поток электронов от воды к 156 Рис. 3.29.
Кофакторы переноса электронов реакционного центра ФС11: (Мп)4 — Мп-содерх4ангий кластер; Туге — тироэин-1б! белка О! — первичный донор электронов длл Пыа, нит. Ь,и — нитохРоы Ь,и! Хлг — дополнительный хлоРсфилл а; Я„, Ов — пластохиионы последующим компонентам ЗТЦ и в итоге — к НАДФ' с образованием НАДФН (-0,32 В). Структурная модель реакционного центра фотосистемы 1. Реакционный центр ФС1 по сравнению с реакционными центрами других типов построен наиболее сложно. Зто обусловлено тем, что весь комплекс ФС! работает в области высоких энергий.
При возбуждении пигмента реакционного центра Пхс и дальнейшего разлеления зарядов возникают соединения с высоким восстановительным и энергетическим потенциалом. Для сохранена и использования этого потенциала в лальнейших процессах преобразования энергии в реакционном центре ФС! формируется очень сложный акцепторный комплекс, включающий 5 редокскомпонентов. Благодаря им перенос электронов с высоким энергетическим потенциалом от возбужденного Птсс к стабильному акцептору в цепи переносчиков осуществляется с запасанием достаточно высокого количества энергии.
Состав редокс-кофакторов акцепторной системы реакционного центра ФС1 включает следующие компоненты: -~0,52 В л -1,2 В -1,1 В О,9 В О,7 В ! — 3 пс 50 пс Ц~' ~с 20 — 200 нс 30 — 200 мкс О,б В -0,55 В ГА ГВ П,сс — первичный электронный лонор; в основном состоянии имеет релокспотснциал +0,5 В, при возбуждении потенциал резко изменяется ( — 1,2 В); по химической структуре — лимер хлорофилла а; Ас — первичный акцептор, мономер хлорофилла а; редокс-потенциал — 1,1 В; А, — вторичный акцептор; витамин Кп филлохинон с потенциалом -0,9 В; Гх, Гв и Ä— терминальные акцепторы; железосерные белки с редокс-потенциалами соответственно — 0,7, -0,б и -0,55 В; солержат 4Ге-4В-группы. Зти редокс-центры образуют цепь, которая пересекает организованный в мембране комплекс ФС1 от люменапьной стороны к стромальной.
Расстояние между двумя соседними редокс-центрами около ! нм, что обеспечивает эффективный перенос электронов. Согласно новым паиным, реакционный центр ФС! подобно реакционному центру пурпурных бактерий содержит две симметричных ветви переноса электрона между Птсс и Г„: ветвь А и ветвь В, ссютветственно с обозначением субъединиц А и В, составляющих ядро ФС1, на которых они расположены (рис. 3.30).
В отличие от бактериального реакционного центра, тле активна только (.-ветвь, в реакционном центре ФС1 обе ветви участвуют в переносе электрона от Птсс к Гх. МеждУ П,сс и Ас в обеих ветвих обнаРУжсны дополнительные моно- мерные молекулы хлорофилла а (А). На расстоянии 1,б нм от Птсс находятся еще два хлорофилла, которые могут участвовать в переносе возбуждения от антенного комплекса к реакционному центру. Присутствие двух ветвей для начального разделения заряда должно удвоить скорость захвата энергии возбуждения и тем самым увеличить эффективность разделения зарялов в ФС1. Редоксхофакторы реакционного центра ФС1 организованы на трех субъединицах— А„В, С. Пространственная организация ФС! изложена в подразл. З.б.2.2.
Увеличение редокс-потенциала в цепи акцепторов обеспечивает быстрое снижение энергии, что предотвращает обратный возврат электрона к пигмен- 157 »ч» А, Пяю 1,88 А~ ~~" П~м Г„(1,22 аВ) Птев (Рарв) (1.03 эВ) — вторичная радикальная пара Рис. 3.31. Изменение свободной энергии при переносе электрона по акцепторному комплексу реакционного центра ФС1 (по Вгеце!, 1997, с изменениями) 1- 158 Птаа (1,77 зВ) — Пт,в Аа (1,52 зВ) — первичная радикальная пара Рис. 3.30. Организация редокскофакторов реакционного центра ФС1 (по Вгегте1, 1997, с изменениями). Пи« вЂ” линер хлорофиллов а и а', «специальная пара»; А — дополнительный хлорофилл а; А« — хлорофилл а,, — первичный акцептор электронов; А, — витамин Кь филасхинон; Гх, Гы Га — 14Ге-4$1- центры.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
