И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 41
Текст из файла (страница 41)
является ОгО-пластохиноноксидоредуктазой. Окислительно-восстановительные реакции в комплексе инициируются светом. В ходе первичных фотохимических реакций в РЦ ФСП образуется сильный окислитель П„ю с уникально высоким редокс-потенциалом (Е„' = +1,12 В), который способен вызвать цепь окислительно-восстановительных реакций, приводящих в итоге к окислению воды. Система окисления воды ФСП поставляет электроны в ЭТЦ хлоропластов, которые через ряд промежуточных переносчиков (пластохиноны, цитохром ЬД-'комплекс и пластоцианин), попадают в ФС1 и используются на восстановление НАДФ .
Фотолиз воды, осуществляемый ФСП, сопровождается выделением молекулярного кислорода. Благодаря этому процессу фотосинтез растений является основным источником кислорода на Земле. Пентндный состав, редокс-центры, структурная организация ФСП. Комплекс ФСЦ высших растений и водорослей включает около 20 полипептидов, большая часть которых представлена интегральными белками, и только 5 полипептидов располагаются на поверхности мембраны, обращенной клюмену, формируя периферийный домен комплекса. Структурно и функционально в комплексе ФСП можно вьшелить ядро, ряд низкомолекулярных интегральных белков, примыкающих к ядру, функциональная роль которых остается до сих пор не вполне ясной, и белки водоакисляющега коми гекса (ВОК).
Структурно-функциональная организация комплекса ФСП представлена на рис. 3.34. Редокс-агенты, участвующие в транспорте электронов ФСП, располагаются в центральной части — ядре — комплекса ФСН и связаны с интегральными белками Ю1 и Ю2. Белки Р1 (38 кДа) и Р2 (39 кДа) имеют высокую степень гомологии друг с другом по первичной структуре и сходное расположение в мембране. Аминокислотные последовательности белков Р1 и Р2 также очень близки аминокислотным последовательностям Е- и М-полипептидов реакционного центра пурпурных бактерий. Белки образуют по 5 трансмембранных а-спиралей, аминокислотные остатки которых и связывают компоненты реакционного центра ФСП, а также редокс-кофактры вторичного транспорта электронов.
На белках Р1 и Р2 организован димер Пыь. Кроме того, каждый из белков присоединяет еще по 2 молекулы хлорофилла а (дополнительный и сопровождающий хлорофиллы), молекулу феофитина а (Фео), р-каротин и пластохинон (Он связан с белком Р2„а ()в — с белком Р1). Между Ял и Ов находится ион двухвалентнога железа, в координировании которого участвуют оба белка. Люменальный домен полипептида Р! присоединяет 4 иона марганца и формирует Мп-кластер, осуществляющий окисление воды. По данным рентгеноструктурного анализа, пигмент реакционного центра Пы„располагается в области ФСП, обращенной к люменальному пространству тилакоида. На противоположной стороне комплекса, обращенной к строме, находятся хиноны Од и (гв и негеминовое железо.
Почти симметрично оси, соединяющей Пьгь и негеминовое железо, на каждом из белков располагаются остальные тетрапиррольные кофакторы: молекулы феофитина (на белке Р1 — Феод, на белке Р2 — Фео„), сопровождающие хлорофиллы (Хлг и Хлр) и дополнительные хлорофиллы, занимающие промежуточное положение между пигментом реакционного центра и Фео („— на белке Р1, Вв — на белке Р2, на рисунке не показаны). Кроме белков Р1 и Р2 в состав ядра ФСП входят белки СР47 и СР43, которые связывают около 30 молекул хлорофилла а и составляют внутреннюю, фокусирующую антенну комплекса, ципюхрам Ь5з9, включающий и- и 0-субьединицы, участвующий в циклическом транспорте электронов в ФСП и наряду с белкам 1 (4,8 кДа) необходимый для сборки функционально активного комплекса ФСП. Таким образом, ядро комплекса ФСП, способное окислять воду и восстанавливать пул пластохинонов, составляют белки Р1, Р2, СР47, СР43, а- и б-субъединицы цитохрома Ьзз9 и белок 1 (см.
рис. 3.34). Оптимизацию работы системы окисления воды обеспечивают 3 гидрофильиых белка с молекулярными массами 33, 23 и 17 кДа. Они составляют периферийный дамен комплекса ФСП. Эта группа белков, называемых белками водоокисляющега калшлекса (ВОК), располагается на люменальной стороне мембраны вблизи локализовашюго на белке Р1 марганцевого кластера и играет структурную и регуляторную роль в системе окисления волы. Белок 33 кДа влияет на состояние марганцевого кластера„а два других белка важны для создания в области марганцевого кластера необходимой для окисления воды концентрации ионов кальция и хлора.
С комплексом ФСП связаны палипептиды„составляющие внешнюю (дистальную) антенну комплекса. Одни из них (И~сЬ1, 2, 3) образуют мобильную антенну — светосабирающий калтлекс П (ССК11), другие (И~сЬ4-б) представляют 169 собой группу минорных, низкомолекулярных белков (СР29, СР26, СР24), занимающих промежуточное положение между ялром комплекса и ССКИ. Белки листальной антенны присоединяют более 150 молекул хлорофилла а и около 100 молекул хлорофилла Ь, осуществляющих поглощение и передачу энергии света в реакционные центры ФСИ. В дистальную антенну входят также около 50 молекул каротиноилов, функция которых связана не только с поглощением и передачей энергии„но также с защитой комплекса ФСИ от избыточной энергии света. Транспорт электронов в ФС11.
Первичные фотохимические реакции в РЦ ФСИ запускают вторичный транспорт электронов по ЭТЦ. Акиепторная сторона ЭТЦ ФСИ осуществляет перенос электрона от восстановленного Фео к пулу пластохинонов. Донарная сторона ЭТЦ включает рял окислительно-восстановительных реакций„приводящих к окислению волы. При этом электроны воды используются для восстановления первичного лонора электронов Пьгь. Процесс сопровождается выделением молекулярного кислорода и переносом протонов в люменальное пространство. Рассмотрим подробно окислительно-восстановительные процессы, проходящие на лонорной и акцепторной сторонах ЭТЦ фотосистемы И. Данарная старина ЭТЦ ФСИ связана с работой системы окисления воды и перелачей электронов от волы к Пьвь через промежуточный переносчик электронов Туге — остаток тирозина белка 1) ! (Туг-1б1).
Окисление, или гратализ„еады — уникальное свойство ФСИ растений. Процесс окисления воды при фотосинтезе приводит к выделению кислорода без образования промежуточных продуктов окисления и описывается уравнением 2НгΠ— Ог + 4Н + 4е Механизм окисления воды в настоящее время еще не вполне понятен, но можно считать экспериментально доказанными следующее. Движущей силой окисления воды является образование в ходе первичных фотохимических реакций очень сильного окислителя Пьаь. Потенциал Пщ, (+1,12 В) лостаточно высок, чтобы произвести окисление воды, окислительно-восстановительный потенциал которой около +0,3 В.
Однако окисление воды осуществляет не сам окисленный пигмент реакционного центра Пьнь а особая система окисления волы, включающая марганиевый кластер (Мп-кластер). Между Мп-кластером и окисленным Пььь имеется промезкутачный переносчик злектраное Тугг — остаток тиразина белка Ю1 (Туг-1б1). Одна из современных молелей, описывающих процесс окисления волы в марганцевом кластере, основана на металло-радикальном механизме, согласно которому существует тесное взаимодействие двух реакций — окисления тирозина и окислительно-восстановительной реакции в марганцевом комплексе.
Близость расположения Туга к марганцевому кластеру позволяет рассматривать тирозин как компонент водоокисляющей системы ФСИ. Послеловательность реакций представляется следующим образом. Первым собьпием, происходящим вслед за первичным разделением заряда в РЦ ФСИ, является окисление Туга и восстановление Пьщ,. Окисление тирозина илет с образованием нейтрального радикала (Уг), что указывает на сопряженность процесса отнятия электрона от гидроксила тирозина с процессом перелачи его протона на акцептор. !70 В качестве акцептора протона могут выступать остатки гистидина Н190 и гпуталгивовой кислоты Е789 белка Л1, расположенные вблизи тирозина-161 ()7 б!, Уг), Далее протон может быль передан по цепочке аминокислот к люменальной поверхности мембраны, где происходит либо локальное изменение концентрации протонов, либо выброс протона в люменальное пространство. Восстановление тирозина идет за счет работы марганцевого кластера и окисления воды: образующийся нейтральный радикал Ух осуществляет отрыв атомов водорода от субстратной воды, связанной с атомами Мп в кластере.
Полное окисление воды и образование кислорода требует четырехкратного повторения описанных событий. Состояние системы окисления воды меняется в зависимости от уровня окисленности атомов марганца в кластере. Представление о существовании отдельных функционально различимых состояний (Я-состояний) водоокисляющей системы возникло на основе результатов работ П. Жолио с сотр. (1969). Используя мощные кратковременныс вспышки света для индукции выделения кислорода в адаптированных к темноте хлоропластах, исследователи обнаружили осцилляцию выделения кислорода с периодом 4 (рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
