И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 39
Текст из файла (страница 39)
и М субьединиц бактериального реакционного центра. Оба типа реакционных центров имеют сходный пигментный состав: 4 молекулы хлоро- 161 филла а (бактериохлорофилла а) и 2 молекулы феофитина (бактериофеофитина), кроме того, они включают близкие по химической природе коферменты (Ге-()). Однако несмотря на общее структурное сходство, они значительно различаются в функциональном отношении.
Пыл генерирует очень высокий окислительный потенциал. Редокс-потенциал Пыл на 600 — 800 мВ более положителен (+1,12 В), чем у Пзгл (+0,4 В). Это может быть связано с существенными различиями в структуре хромофора и в молекулярном окружении. Окисленный П»ю — один из наиболее сильных окислителей, генерируемых в биологических системах и поэтому может осуществлять уникальный процесс фотоокисления НзО до молекулярного кислорода. ФСП содержит систему окисления воды, главными компонентами которой являются 4Мп-кластер и тирозин Х. В связи с тем, что димерная структура ФСП существенно отличается от бактериального реакционного центра (иная геометрия специальной пары, большее расстояние между мономерами хлорофилла а в димере) „энергия экситонного сопряжения в димере Пыа значительно меньше (300 см '), чем у пурпурных бактерий (1300 — 1900 см '); в димере ФС1 она равна 400 см '.
Уменьшение экситонного сопряжения в ФСП снижает красный сдвиг специальной пары димера Пыл относительно дополнительных хлорофиллов. Так, у пурпурных бактерий дополнительный бактериохлорофилл поглощает при 800 нм, тогда как димер имеет максимум поглощения при 870 нм. Различия по энергии составляют 1000 см ', или 0,15 эВ. Для реакционного центра ФСП максимум поглощения димера — 680 нм, дополнительного пигмента — 670 нм, т.е.
различия в энергии достигают только 200 см ', или 0,03 эВ. В результате перенос энергии в реакционном центре пурпурных бактерий осуществляется довольно легко («глубокая ловушка»), тогда как в реакционном центре ФСП перенос и захват энергии затруднены («мелка ловушка») и разделение зарядов будет ограничено захватом энергии. Медленная скорость захвата энергии позволяет регулировать уровни возбужденных состояний в антенне ФСП, что защищает реакционный центр от фотоингибирования. Оба явления — снижение экситонного сопряжения и уменьшение различий в энергии дополнительных хлорофиллов и специальной пары (димера) — отражают определенную стратегию эволюции оксигенных реакционных центров.
Вследствие отмеченных различий реакционный центр ФСП в термодинамическом отношении намного более эффективен реакционного центра пурпурных бактерий. В ФСП квант при 680 нм (1,84 эВ) используется для фотоиндуцированного разделения зарядов с образованием стабильной радикальной пары Прл — Ор,. Редокс потенциал Пью равен +1,12 В, потенциал Ол составляет -0,13 В. Таким образом, из энергии попющенного фотона 1,84 эВ в стабильной радикальной паре сохраняется 1,25 эВ, т.е. эффективность составляет 68 %. Для реакционного центра ФС1 эта величина составляет 58 %. У пурпурных бактерий фотоны с энергией 1,44 эВ (870 нм) продуцируют стабильную радикальную пару Пгга — О„, которой соответствует энергия 0,5 эВ, т.е. эффективность процесса равна 35 %.
Таким образом, реакционный центр ФСП эволюционировал так, что его эффективность разделения зарядов оказалась вдвое выше по сравнению с реакционным центром пурпурных бактерий. Следовательно, эволюция стратегии слабого сопряжения создает значительное преимущество в эффекзивности фотохимического преобразования энергии в реакционных центрах оксигенных систем. 162 з.е. электрон-трднспортндя цепь хлороплдстов Фотохимические процессы в реакционных центрах ФС1 и ФСП приводят к быстрому первичному запасанию энергии квантов света в форме лабильных соединений с высоким энергетическим потенциалом. Дальнейшие реакции фотосинтеза направлены на преобразование энергии света в более стабильную форму: сначала в форму восстановленного НАДФН и АТФ, а затем, при использовании этих продуктов в реакциях углеродных циклов, — в форму углеводов и других стабильных органических соединений.
Образование восстановленного НАДФН и АТФ в хлоропластах связано с работой электрон-транспортной цепи (ЭТЦ) фотосинтеза. 3.6Л. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ЭЛЕКТРОН-ТРАНСПОРТНОЙ ЦЕПИ ХЛОРОПЛАСТОВ Электрон-транспортная цепь — это цепь редокс-агентов, определенным образом расположенных в мембране хлоропластов, осуществляющих фотоиндуцируемый транспорт электронов от воды к НАДФ' (рис. 3.32, 3.33). Движущей силой транспорта электронов по ЭТЦ фотосинтеза являются окислитель- но-восстановительные реакции в реакционных центрах (РЦ) двух фотосистем (ФС).
Первичное разделение зарядов в РЦ ФС1 приводит к образованию силь- <Пав> — 1,2 д, 'чд Рхгрв Фл ФНР— НЛДФ+ -1.О <и > Фее — 0,6 -о,а га,2 Фсп +од Пц Цито»ром ~ — — Ьн Ьг»-комплекс Рис. 3.32. Электрон-транспортная цепь хларопластов (Х-схема фотосинтеза): +1,О +1,2 Б — водоокислигогций комплекс; Туга — лонор электронов реакционного центра ФСП <тирознн-!61 белка <>!); Фео— фозфитин; <)».
<)в — пластохиноны, вторичные акцепторы электронов ФСП; Р<2 — пул цластохинонов; цит. Ь,Н вЂ” цитохром Ь„высокопотенциальный< цит, Ь,Ь вЂ” питохром Ь„низкопотснцнальиыи; Резбз — центр Риске; цит.у" — цито»ром Д Пц — пластоцианнн; де — хлорофилл а <первичный акцептор электронов реакционного центра ФС1); Ьч — витамин Кб Р», Р», Ра — жслсзосерные белки акценторного комплекса ФС1; ФД вЂ” ферредоксип; ФНР— фсрредоксин- НАДФ'-оксидоредуктаза !б3 Фотосистема 1 НАДФН~ 2НзΠ— 1 4Н Люмен Рис.
3.33. Схема организации ЭТЦ в мембранах тилакоидов: ССК! — светособирвюший комплекс (; ССКИ вЂ” светособирающий комплекс Н (мобильная антенна); РΠ— пластохинон окисленнмй; РОНз — пластохинон восстановленнма (пластохинол); Р(;)К вЂ” Ферредоксинхинон-оксидоредуктаза. Остальпме обозначения, как на рис. 3.32 ного восстановителя А„окислительно-восстановительный потенциал которого обеспечивает восстановление ПАДФ' через цепь промежуточных переносчиков.
В РЦ ФСП фотохимические реакции ведут к образованию сильного окислителя Пью, который вызывает ряд окислительно-восстановительных реакций, приводящих к окислению воды и выделению кислорода. Восстановление Птва, образованного в РЦ ФС1, происходит за счет электронов, мобилизованных из воды фотосистемой П, при участии промежуточных переносчиков электронов (пластохинонов, редокс-кофакторов цитохромного комплекса и пластоцианина).
В отличие от первичных фотоиндуцированных реакций разделения зарядов в реакционных центрах, идущих против термодинамического градиента, перенос электрона на других участках ЭТЦ идет по градиенту окислительно-восстановительного потенциала и сопровождается высвобождением энергии, которая используется на синтез АТФ.
3.6.1.1. Компоненты ЭТЦ хлоропластов, их природа и физико-химические свойства ЭТЦ хлоропластов включает ряд переносчиков, общих для всех типов редокс-цепей живых организмов. К ним относятся цитохромы, железосерные белки, хиноны, флавиновые ферменты и пиридиннуклеотиды (см. гл. 2). Вместе с тем в ЭТЦ хлоропластов входят специфические переносчики электронов, такие как циклические тетрапирролы (хлорофиллы реакционных центров, феофитин), марганецсодержащий кластер, осуществляющий окисление воды, некоторые аминокислотные остатки белков (тирозин в ФСП) и медьсодержащий белок пластоцианин. Редокс-агенты ЭТЦ хлоропластов включены в состав трех интегральных мультипептидных комплексов, расположенных в мембранах тилакоидов, — ФС1, ФС11 и цитохромный Ьь~-комплекс.
Кроме того, некоторые компоненты ЭТЦ свободно перемещаются по поверхности мембраны (пласгоцианин, ферредоксин) или в ее толще (пластохиноны) и осуществляют связь между функциональными комплексами (см. рис. 3.33). Ниже дана краткая характеристика редокс-компонентов ЭТЦ хлоропласгов. Дитахромы в ЭТЦ хлоропластов представлены двумя цитохромами группы Ь (цитохрон Ьзээ и цитохром Ьчы, или цитохрот Ьь) и цитохромом группы с (цитохром7).
Каждый из двух цитохромов группы Ь найден в хлоропластах в виде двух релокс-форм — низкопотенциальной (Х) и высокопотенциальной (Н). Цитохромы Ь„(цит. ЬьЕ с Е,' = — О, 15 В и цит. ЬьНс Е„' = -0,05 В), а также цитохром 7'(Е„' = +0,37 В) входят в состав цитохромного Ьь7'-комплекса и учасгвуют в окислении пластохинолов и восстановлении пластоцианина; цитохром Ьмэ связан с комплексом ФС!1.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
