И.П. Ермаков - Физиология растений (1134204), страница 133
Текст из файла (страница 133)
Растения„накапливающие глицин-бетаин при водном дефиците и солевом стрессе, поддерживают относительное содержание воды (ОСВ) и тургорное давление на более высоком уровне, а также осуществляют фотосинтез с большей скоростью, чем растения, не накапливающие 5Г9 н,й — сн,— сн,он Эзаноламнн о 11 н,с-о — с — к 1 О НС вЂ” 0 — С вЂ” В. н,с !1 1 !! Н С вЂ” Й вЂ” СН -СН -0 — Р— 0-СН 0 з н,с о Фосфатнлилхолин Зтанола мни киназа н,м — сн,— сн,о® Этаноламинфосфат ЗЯ-аденозилметноннн зээ-11земилЗе-ааенозил- «,~ аэээалсфеээаэы гомоцистеин ХалалфасфазеНзС , ф 2 ° НзС н,с-я-сн;сн,с~зз — т — н,с-эз-сн,-сн,сн н,с н,с Холннфосфат Рп Холин Оз+ 2Н + 2Фд-с~ Халилноаа2нзО + 2Фд Фззсфатцднал Фасфалаззаза Р кислота Нзс НЗС ! СНз С Бетанн-альде гид Ндд -з~ аемаал-алззтегид- нддн НэС, НзС вЂ” Х вЂ” СН,— СОО НзС Глнцин-база ин Рис.
3.5. Биосинтез глицин-бетанна 520 его. Подавляющее большинство сельскохозяйственных культур не аккумулирует глицин-бетаин. Были сделаны попытки повысить засухо- и солеустойчивость ряда растений путем получения трансформантов с генами ферментов, отвечаюших за биосинтез глицин-бетаина. Растения табака (Исогзала (аЬасит), трансформированные геном бактериальной холиндегидрогеназы, отвечающей за преврашение холина в бетаин-альдегид, демонстрировали более высокую скорость роста при соленом стрессе, чем исходные растения.
Маииитол. Многоатомный спирт маннитол представляет собой восстановленную форму сахара маннозы. Он встречается у многих растений, а у некоторых из них на его долю приходится большая часть всех углеводов, образую- шихся при фотосинтезе. Концентрации маннитола возрастают в клетках в ответ на гиперосмотический шок. В отличие от глицин-бетаина содержание маннитола в клетках регулируется не только скоростью его биосинтеза, но и активностью ферментов, которые отвечают за утилизацию маннитола, а также ферментов, осуществляющих его катаболизм.
Например, у злаков осмотический пюк приводит к снижению активности НАД'-зависимой маннитолдегидрогеназы — фермента, окисляющего маннитол. НАДФН ~~Ф' сн О РОСН, О ОН М ф Ф изс мариза Н НО сн,он Маннозо-6-фос- ОН фатреоунеаза Н Н ОН Н Фрзхтозо-б-Фосфнт Манзкоо-б-фосфат СН О® СН,ОН НО Н НО Н но н З но н Н Он Маннтнсз-1-фас- Н ОН Н ОН Н ОН СН7ОН Млннитол-1-фосфнт СН,ОН Менннтол Рнс. 8.6. Биосинтез маинитола На рис. 8.6 показан путь биосинтеза маннитола. В условиях осмотического стресса три фермента осуществляют превращение интермедиата цикла Кальвина и гликолиза — фруктозо-6-фосфата — в маннитол. Фруктозо-б-фосфат с помощью маннозо-б-фосфатизомеразы превращается в маннозо-б-фосфат, который затем восстанавливается до маннитол-1-фосфата НАДФН-зависимой сн,о ОН ОН Миоинозиесл-1- фосфаесиеназа ® Миоинозиеоз-1- фосфатфосфатаза Н ОН Глзокозо-б-Фосфнт Н ОН Мноинонпол-1-Фосфнт ОН ОН ОН 0 Н зениттрансфсрат Н Я-Фщено- н,с знлме- 8-ЬЛено- тноннн зилтомо- листеин Н ОН Миоинозитол Н ОН Ононнтол ОН ОН Н Н ОН Пиннтол Рис.
8.7. Биосинтез пинитола 521 Н 1 Н2Х вЂ” (СН,)2 — С вЂ” СООН 1 ~Н2 2.-0рнитин 5-Аленозилметионин (БАМ) ЯАа2-аекараакеилаза СО, "~1( > сс, Н2Х вЂ” (СНА — ХН, Пур Н,Х вЂ” (СН2),— Х Спер махин Н2Х вЂ” (СН,),— ХН вЂ” (СН,),— ХН вЂ” (СН,), Спермин Рис. 8.3. Биосинтез полиаминов маннозо-6-фосфатредуктазой. Маннитол-1-фосфат дефосфорилируется при участии маннитол-1-фосфатфосфатазы, превращаясь в маннитол. Превращение маннитола во фруктозо-6-фосфат в катаболической ветви цикла в ответ на повышение наружного осмотического давления происходит с участием двух ферментов: НАД"-зависимая маннитолдегидрогеназа окисляет маннитол до фруктозы, а фруктокиназа катализирует образование фруктозо-6- фосфата из фруктозы.
Растения табака и арабидопсиса (АгаЬ122орз2з гйп1(апа), чувствительные к осмотическому шоку, были трансформированы геном из Е. со!1, отвечающим за превращение фруктозо-б-фосфата в маннитол-1-фосфат. Трансформированные растения накапливали маннитол, который обычно они не содержат, и демонстрировали более высокую устойчивость к осмотическому июку, чем нетрансформированные растения. Семена аккумулирующих маннитол трансгенных растений арабидопсиса были способны прорастать в присутствии соли.
Пииитол. 13-пинитол — циклический многоатомный спирт, основной осмолит многих растений семейств сосновые (Р|пасеае), бобовые ().ерип1позае) и гвоздичные (СагуорЬу11асеае). Концентрации пинитола, как правило, более высоки у видов, адаптированных к засухе и почвенному засолению. Пинитол накапливается в клетках факультативного галофита хрустальной травки (Мегетбгуапгйетит сгузга11тат), если растение поливают раствором, содержащим ХаС1. При поливе раствором ХаС1 в концентрации 400 мМ доля пинитола в клетках М.
сгуггадюпит достигает 70 % от всех растворимых карбогидратов и лишь 5 %— в клетках контрольных растений, не обработанных ХаС1. В клетках пинитол локализован в хлоропластах и цитозоле, но не обнаруживается в вакуолях. Пинитол образуется из глюкозо-6-фосфата (рис. 8.7).
Главное событие в цепи реакций биосинтеза пинитола — о-метилирование миоинозитола, которое осуществляется миоинозитол-6-о-метилтрансферазой. В этой реакции донором метильной группы служит 8-аденозилметионин. Образующийся ононитол подвергается далее эпимеризации с образованием пинитола. При выращивании М. сгузгаа1пат в присутствии ХаС! возрастание концентрации пинитола в клетках сопровождалось почти 60-кратным увеличением активности миоинозитол-б-о-метилтрансферазы. Показано, что активность этого фермента регулируется на транскрипционном уровне, т.е.
увеличение активности фермента, вызванное высоким осмотическим давлением среды, связано с возрастанием количества его мРНК в клетках. Полиамины спермидии и спермии. Предшественником спермидина и спер- мина является диамин путресцин, образующийся из аминокислоты орнитина. (рис. 8.8). Спермидин образуется в результате конденсации молекулы путресцина и пропиламинного остатка декарбоксилнрованного 8-аденозилметионина. Реакция осуществляется с помощью спермидинсинтазы за счет богатой энергией метил-сульфониевой связи декарбоксилированного 8-аденозилметионина. Другой фермент, сперминсинтаза, переносит на спермидин еще один пропиламинный остаток декарбоксилированного 8-аденозилметионина с образованием спермина. 8.2.3. БЕЛКИ, ОБРАЗУЮЩИЕСЯ В КЛЕТКАХ РАСТЕНИЙ ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ В формирование механизмов устойчивости растений к водному дефициту вовлечены белки„выполняющие различные функции. Многие из них синтезируются с1е поко как ответная реакция растения на дегидратацию.
8.2.3.1. Ееа-белки Часть индуцируемых водным дефицитом белков защищает цитоплазматические биополимеры и формируемые ими клеточные структуры от повреждений, вызываемых дегидратацией (рис. 8.9). К ним относятся 1 еа ()аге егпЬгуо8епгв1з аЬцпдап1)-белки, которые сначала были идентифицированы как продукты генов 1.ЕА, экспрессирующихся в семенах в фазе их созревания и высушивания, Позже некоторые 1 еа-белки были обнаружены в вегетативных тканях растений в период потери ими воды при водном, солевом и низкотемпературном стрессах. 523 Связьпиние ионов На' Ха рггт, На 1Ча" Шапероны ро„ Защита мембран — 8-© Убиквитины ю + убаквитин — ~ Ю Белки водных каналов нго Протеазы Прелан, бгтаявм, и другие есиолятн Синтез осмолитов Ингибиторы протеаз Рис.
8.9. Протекторцые функции белков, индуцирусмых водным дефицитом (Е. Вгау, 1993). Образующиеся белки поддериивают метаболизм и физиологические процессы в период потери клеткой воды и последующего восстановления овадненнссти в ходе осморегуляторного процесса !.еа-белки в подавляющем большинстве гидрофильны, что согласуется с их цитоплазматической локализацией. Многие из них обогащены аланином и глицином и лишены цистеина и триптофана. Ьеа-белки в соответствии с их аминокислотными последовательностями и структурой объединяют в пять групп (! — 5). Существуют предположения о специфических функциях белков каждой группы.
Ьеа-белки группы ! характеризуются высоким содержанием заряженных аминокислот и глицина, что позволяет им эффективно связывать воду. Наличие !.еа-белков этой группы в цитоплазме придает ей высокую водоудерживаюшую способность. Предполагается, что Ьеа-белки группы 2 выполняют функции шаперонов. Образуя комплексы с другими белками, они предохраняют последние от повреждений в условиях дегидратации клетки. Некоторые Ьеа-белки (группы 3 и 5) участвуют в связывании ионов, которые концентрируются в цитоплазме при потере клетками воды.
Наличие гидрофобной области у этих белков приводит к формированию гомодимера с гндрофобными посзгедовательностями, обращенными друг к другу, тогда как заряженные области на наружных поверхностях белка участвуют в связывании ионов. Ьеа-белки группы 4 могут замешать воду в примембранной области и этим поддерживать структуру мембран при дегидратации. Ьеа белки играют важную роль в устойчивости растений к водному дефициту.
На ряде видов растений показана корреляция между выжи- 524 ваемостью при водном дефиците и накоплением в их клетках Ееа-белков. Например, сверхэкспрессия генов, кодирующих 1.еа-белки в трансформантах риса (Огури зайиа), коррелировала с высокой устойчивостью растений к водному дефициту. 8.2.3.2. Шапероны и ингибиторы протеаз Шаперонами называют белки, которые связывают полипептиды во время их сворачивпния ((о!йп8), т.е. при формирования третичной структуры, и сборки белковой молекулы из субъединиц, т.е. при формировании четвертичной структуры. Взаимодействуя с полипептидами, шапероны предотвращают ошибки в сворачивании и сборке и этим препятствуют аггрегации полипептидных цепей.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
