Lenindzher Основы биохимии т.3 (1128697), страница 3
Текст из файла (страница 3)
Обрзтяте внимание, что хнмотрнпенн еаотавт нз трех поднпептндных цепей, коввдентно авязянных друг с другам двумя днеудьфнднымн емзямн н нековвлентно-зя счет водородных связей в гндрофобных взвнмодейстявй (доподненне 9-4). под влиянием низкого рН начинается секреция гормона секрещинп, поступающего в кровь. Этот гормон в свою очередь стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник бикарбоната, что приводит к нейтрализации НС1 желудочного сока. В результате рН резко возрастает от 1,5-2,5, до -7.
В тонком кишечнике переваривание белков продолжается. Поступление аминокислот в двенадцатиперстную кишку вызывает освобождение гормона холечистакининп (разд. 25.22), который стимулирует секре- Таблица 24-1. Ферменты, участвующие в переваривании белков, и их специфичность в отношении пептидных связей, образуемых разными аминокнслатнымн остатками 749 ГЛ. 24. ПИЩЕВАРЕНИЕ цию нескольких ферментов поджелудочной железы с оптимумом рН около 7. Три из них -глрнпсин, хнмот рипсин и кар йжснпепшидаза — вырабатываются экзокрииными клетками поджелудочной железы (рис. 24-5) в взще ферментативно неактивных зимогенов -соответственно трилсиногена, хилютрипсиногена и прокарбаксипепшндаэы. Благодаря синтезу протеолитических ферментов в виде неактивных предшественников экзокринные клетки не подвергаются разрушению этими ферментами.
Попав в тонкий кишечник, трипсиноген преврашается в активную форму — трипсин (рис. 24-4) — под действием энтерокиназы, специализированного протеолитического фермента, секретируемого клетками кишечного эпителия. Свободный трипсин по мере своего образования также участвует в каталитическом превращении трипсиногена в трипсин, Образование свободного трипсина обусловлено отщеплением гексапептида от Х-конца полипептидной цепи трипсиногена.
Как мы уже видели (равд. 6.7), трипсин гидролизует пептидные связи, образованные с участием карбонильных групп лизина и аргинина (табл. 24-1), Молекула хиыглирипсиногена представляет собой одну полипептидиую цепь с несколькими внутрицепочечными ди- сульфидными связями. Попав в тонкий кишечиигс химотрипсиноген превращается в химотрипсин под действием трипсина, который разрывает длинную полипептидную цепь химотрипсиногеиа в двух местах, выстригая дипептиды (рис.
24-4). Три фрагмента, образовав- Рис. 24-Х Зкзокринные «летки поджелудочной железы. Цитоплазма клеток целиком заполнена шероыиитым зндоплазматическим ретикулу- мом. Находвщиесл на его ьнмбраиах рибссо- мы синтезируют полилептианыс цепи знмоге- иов многих лишесарительиьж ферментов. Зимо- гены наквпливаютсх в вакуаллх, превращаю- шнхсл в копне концов в зрелые зимогенные граиулы.
При ствмулзцин клетки ее ллазмати- ческа» мембрана сливаегск с мембраной, окру- жающей зимогениые г раиулы; последние вилиы в нижней части рисунка в виде темных частиц сферической формы. Содержимое гранул высво- бождаетсл в нросвет протока (светлее область в ннжзнй левой части рисунка) посредством зк- зоцитоза. Отдельные протоки в конечном итоге ведут в общий проток поджелудочной железы и палее в тонкую кишку. шиеся из исходной цепи химотрипсииогена, удерживаются, однако, вместе посредством перекрестных дисульфилных связей (дополнение 9-4).
Химотрипсин гидролизует пептидные связи, образованные остатками (бенилаланнна, тирозина и глриппюфана (табл. 24-1). Следовательно, трипсин и химотрипсин расщепляют полипептиды, образовавшиеся в желудке под действием пепсина, на пептилы меньшей величины. Этот этап переваривания белков протекает с очень высокой эффективностью, поскольку пенсии, трипсин и химотрипсин проявляют при гидролизе полипептидных цепей разную специфичность в отношении пептилных связей, образованных разными аминокислотами.
Деградация коротких пептидов в тонком кишечнике осуществляется другими пептидазами. К ним относится в первую очередь карбокснпепшндауа — цииксодер. жаший фермент (разд. 10.21), синтезируемый в поджелудочной железе в виде неактивного зимогеиа проларбоксшшпгпн- 750 ЧАСТЫП. НЕКОТОРЫЕ АСПЕКТЪ| БИОХИМИИ ЧЕЛОВЕКА дази. Карбоксипептидаза последовательно отщепляет от пептидов С-концевые остатки.
Тонкий кишечник секретнрует также аминонееяидазу, отшепляюшу|о от коротких пеппщов один за другим Х- концевые остатки (табл. 24-1). В результате последовательного действия этих протеолитических ферментов и пептидаз перевариваемые белки в конечном итоге превращаются в смесь свободных аминокислот, которые далее транспортируются через эпителиальные клетки, выстилающие тонкие кишки. Свободные аминокислоты проникают в капилляры вор. сипак и переносятся кровью в печень. В желудочно-кишечном тракте челочка не все белки перевариваются целиком (гл.
26). Большинство животных белков почти полностью гидролизуются до аминокислот, однако ряд фибриллярных белков, например кератин, переваривается только частично. Многие белки растительной пищи, в частности белки зерен злаков, неполностью расщепляются в силу того, что белковая часть семин и зерен покрьпв неперевариваемой целлюлозной оболочкой (шелухой). Известно редкое заболевание свеаторРея (упорный понос), при котором фер. менты кишечника не способны переваривать определенные водорастворимые белки зерна, в частности глиадин, повреждаюший эпителиальные клетки кишечника.
Понятно, что из пищи таких больных следует исключить зерновые продукты. Другим заболеванием, связанным с отклонением от нормы активности протеолитнческнх ферментов пищеварительного тракта, является острий нанкреатит. При этом заболевании, обусловленном нарушением процесса выделения сока поджелудочной железы в кишечник, предшественники протеолитических ферментов (зимогены) превращаются в соответствующие каталнтически активные формы слишком рано, будучи еще внутри клеток поджелудочной железы.
В результате эти мощные ферменты воздействуют на ткань самой железы, вызывая глубокое и очень болезненное разрушение органа, что может привести к смертельному исходу. В норме знмо- гены, выделяемые поджелудочной железой, не активируются до тех пор, пока не попадут в тонкий кишечник. Поджелудочная железа защищается от самопереваривания и другим путем: в ней синтезируется особый белок-специфический ингибилюр я|раисина. Поскольку свободный трипсии активирует не только трипсиноген и химотрипснноген, но также и зимогены двух других пищеварительных ферментов-прокарбокснпептидазу н проэластазу;ингнбитор трипснна успешно предотвращает преждевременное образование свободных протеолитяческих ферментов в клетках поджелудочной железы.
е. Переваривание жиров Переваривание триацилглвцеролов (нейтральных жиров) начинается в тонком кишечнике, куда из поджелудочной железы поступает зимоген нрогиназа. Здесь пролипаза иреврашается в активную липазу, которая в присутствии желч них кисла|я (см. ниже) н специального белка, называемого колиназой, присоединяется к капелькам триацилглицеролов и катализирует гядролитнческое отщепленне одного илн обоих крайних жирнокислотных остатков с образованием смеси свободных жирных кислот в виде нх 1Ча+- илн К+-солей (мыл) и 2-моноацилглицеролов (рис. 24-6).
Небольшое количество триацнлглицеролов остается при этом непщролизованным. Образовавшиеся мыла н нерасщелленные ацилглицеролы эмульгируются в ыще мелких капелек под действием нгрисгнагынини (перемешивающне движения кишечника), а также под влиянием солей желчных кислот и моноацилглицеролов, которые являются амфипатическимн соединениями и потому функционируют как детергеиты. Жирные кислоты и моноацнлглицеролы из этих капелек поглощаются кишечныыи клетками„где из них в основном вновь синтезируются триацнлглицеролы (разд. 21.8). Далее триацилглицеролы проникают не в капилляры крови, а в небольшие лимфатические сосуды кишечных ворсинок — лактеалв (иначе-млечные, или хи- ГЛ.
24. ПИШЕВАРЕНИЕ 751 Хннуо ммжввт в оеиспочнвуо мву Пролипаза (неактивная! Повпенуночнве немев ееюенеум оуоеннену Комплекс лнпазн— колнпаза (активный! А Лоуоуннн ныег ел еое Впвене о пиве н ннов НС вЂ” Π— С вЂ” Е, енг вяеы Н,С вЂ” ОН лезные, сосуды). ОттекаюШая от тонких кишок лимфа, называемая хияус (млечный сок), после переваривания жирной пиши напоминает по виду молоко из-за обилия взвешенных в ней хаяомикронов-мельчайших капелек эмульгированных триацилглицеролов диаметром Н вЂ” Π— С вЂ” Ее ТРиапилглицеРол (! О Н,С вЂ” Π— С вЂ” И, О ь Мяеплнкс янйлзн-коеацазц, желчные куцмотьц Не Н,С вЂ” ОН НС вЂ” О С Пе 2-моноа1уедгл«цевок о РчСООЫа Натриннын мыла жирных кислот, эмульгнронцннью солями ИеСООНв желчных кислот Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
