Том 2 (1128362), страница 117
Текст из файла (страница 117)
Ашег. РЬуяо1. Яос., 1986. 27. Ваитяи С., СатРЬей Е.Х.М. Кезриасогу ишзс1е спегЯс!из. 1и: Маей(ет Р.Х, МеайХ (еда). Напдьоой оГ РЬуяо!оду, Ясс!. 3. ТЬе Ксзр!гагату Бух!зги, Чо!. 1П. Всйкзда. Атлет. РЬуяо1. Бос., 1986. 28. 7)ауег А., йт, ЬагГлд Я. Н. Асбоп оГ Итс гсзриасоту пшяс1сз. 1и: МасИет Р.Т., Меайу. (о)а). Напдьоой оГ РЬузю(оду, Бес!. 3: ТЬс Кезрйасогу Бух!сиз Чо1. ПЬ Ветйея)а. Атлет. РЬуяо1. Яос., 1986.
29. ИсдЬе! Е.В. Могрйосистгу оГ сЬе Ьшпаи 1ипр„Вег1сиОбтйпйси-Нойс)йегд. Ярт)пдег, 1963. 30. Иседсе! К К ТЬе Райтсчау оГ охудеп. СашЬпйде-Мазяас1шзепз-Ьопдои. Нагчап1 Шпчегяту Ргсзз, 1984. 31. Ийят сй В. Кей)опа) дйгегепсея си сйе Гиий. Асадсийс Ртезя, 1977. 32. Исса Х.В. Кезриатогу РЬуяо1ойу — сйе саяепйа)з Ва16- шоге. Рбйтпя аид сУП)селя, 1979. Оригинальные статьи и обзоры 33.
Ваййчт Е.Р., йе, Соишалй А., Вссйагйт О. И'. РиЬпопагу !ияийаепсу. Ь РЬуяо!огдса! с1ая!Псайосс сйшса! те!йода оГ апа1уяз, зсапдат! ча!иез !и поила! яиЬ)есеа Мей)йпс (Ва!бпюге), 27, 243 (1948). 34. Ванге!Нег 1!., Райн Г Е. А Гипдатпелса) ргоЫеш )и йс!егпйиш8 Гиисйопа1 гезииа! сараойу ог геядиа! чо!шпе. Х. Арр!. РЬузю1., 60, 18!0 (1986). 35. Наглбеш Т.Р. ТЬс ге!абоп Ьеичсеп зйиш1из оГ сЬетиогесерсотя апд сйе!г гезропза 1п: Та!галде К И'.
(ей). Атсспа1 СЬешогесср!огз. Ох(оп). ОхГогд Г)и(чоз)су Ргст, 1968. 36. Каг)йегд Р., Адили Р. Н., бенЬеде Р'., И'аддгел б. Кезр)гагату ясий!ся )и певЬогп спГапса П. Ри!пилату чсп6- 1абоп аид 'шесйапнз оГ Ьгеайипд ш тЬс йгз! пипитез оГ Янко Спаеа (Библиотека Рост)Оа) Ц а~ачаааЯ)ганс)ех.со Ц Пыр:Нуапно.по.ш Глава 22 ТРАНСПОРТ ГАЗОВ КРОВЬЮ И КИСЛОТНО-ЩЕЛОЧНОЕ РАВНО ВЕСИ Е Г.
Тевс 22.1. Структура и свойства гемоглобина Строение молекулы гемоглобина Рис. 22.1. Строение сема Одна нз важнейших функций крови состоит в переносе поглощаемого в легких кислорода к органам и тканям, а также в удалении образующегося в них диоксида углерода н переносе его в легкие. Ключевую роль во всех этих процессах играют эритроциты. Эгн клетки содержат красный пигмент крови — гемоглобин, способный соединяться с кислородом в капиллярах легких и высвобождать его в капиллярах тканей. Кроме того, гемоглобин способен связывать некоторое количество диоксида углерода, образующегося в процессе клеточного метаболизма, и высвобождать его в легких.
В связи с этим гемоглобин играет важнейшую роль в переносе дыхательных газов. Гемоглобин относитсн к классу белков-хромо- протеинов. Его молекула состоит из четырех полипсптидных цепей, с каждой нз которых нековалентно связана особая пигментная группа — гем. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 64 500, а каждой из его субъеднниц — 1б 000 ~2, 7, 181. Пигментные группы гемоглобина. В состав молекулы гемоглобина входят четыре одинаковые гемовые группы. Гем предстаапяет собой прото- порфирии, содержащий центрально расположенный ион двухваленгпного железа.
Молекула протопорфирина состоит нз четырех пиррольных колец, связанных метиновыми мостиками; к кольцам присоединены боковые цепи характерного строения (рис. 22.1). Ключевую роль в активности гемоглобина играет ион железа, расположенный в центре молекулы протопорфирина. Соединение с этим ионом посредством двух координационных связей и двух связей, образовавшихся вследствие замещения водорода, превращает протопорфнрин в тем. Структура тема целиком расположена в одной плоскости. В процессе переноса кислорода гемоглобнном молекула О обратимо связывается с гемом, при этом валентность железа не изменяется.
Присоединяя кислород, гемоглобин (НЬ) превращается в оксигемоглобнн (НЬОт). Чтобы подчеркнуть тот факт, что валентность железа прн этом связывании не меняется, реакцию называют не окислением, а оксигенацией; обратный процесс называется деэоксигенацией. Когда хотят специально отметить, что гемоглобин не связан с кислородом, его называют двзоксигемаглобином. Гем может подвергаться не только оксигенации, но и истинному окислению.
При этом железо становится из двухвалентного трехвалентным (рнс. 22.2). Окисленный тем называется гематнном (метгемом), а вся полнпептндная молекула в целомметгемоглобииом. В крови человека мегтемоглобнн содержится в незначительных количествах, но при некоторых заболеваниях н отравлениях определенными ядами его содержание возрастает. Опасность таких состояний заключается в том, что окисленный гемоглобин не способен переносить кислород к тканям. сн СН !! 3 l~ .С=С с~~ ~ НЗС вЂ” С ~ 1 С вЂ” СН=СН2 -сг Н1 Ео++ СН ~$, ', /! l с „'н с Н3С С С вЂ” Н3 3 %, С С / 3 с „с ! ! сн сн 1 1 сн сн ! ! СООН СООН Янко Олежа (Биолиотека ГогЮОа) 11 а1амаааййуапс$ех.гы 11 Пыр|куапио.но.гм ЧАСТЬ УЬ ДЫХАНИЕ 606 Оы О| | ФФ Окснгеннзсппн- Ген~.,о Гемвтнн Гвмнн Дп|ОКСН геннро- ванный гвм нын гем Поглощение света гемоглобнном Рмс.
22.2. Соединения. образуемые гемом (жепезо двухввпентное) и окисленным гемом (жвлезо трехва- пентнов). Протопорфириновые кольца лежат в одной плоскости (красные диски на рнс. 22.2) Белковый компонент гемоглобина. Ббльшая часть молекулы гемоглобина, состоящей примерно иэ 10000 атомов, приходится на долю белкового компонента. Этот компонент состоит из четырех отдельных полипеп|пидпых испей, в состав каждой из которых входит более 140 аминокислотных остатков.
Путем химического анализа установлены аминокислотные последовательности полипептидных цепей гемоглобина. В последние годы при помощи рентгеноструктурного анализа было установлено пространственное расположение этих цепей (26, 273. На рис. 22.3 изображена модель молекулы гемоглобина, созданная на основе результатов указанных исследований. Она состоит иэ двух симметричных «светлых» цепей, тесно переплетенных с двумя симметричными «темными» цепями. Вся молекула имеет приблизительно сферическую форму. Гемовые группы, изображенные в виде красных дисков, располагаются в нишах вблизи поверхности.
В гемоглобине взрослого человека (НЬА) светлые субь- Рмс. 22.3. Пространственная модель молекулы гемо- глобина (по Перутцу (20. 273) единицы. каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, называются а-цепями, а темные субъединицы (по 146 аминокислотных остатков)- (3-цепями. В составе фетального гемоглобина (НЬг) вместо (3-цепей имеются две так называемые Т-цепи, отличающиеся по аминокислотной последовательности.
Вскоре после рождения НЬг заменяется иа НЬА (23. Поглощение света н цвет гемоглобина. Цвет растворенного вещества, не испускающего световыс лучи, зависит от его способности поглощать падающий свет в той нли иной части спектра видимого света. Как правило, каждое вещество поглощает свет лишь в определенной области спектра, тогла как свет других длин волн проходит через это вещество почти беспрепятственно.
Цвет раствора вещества определяется спектральным составом прошедшего через него света. Красный цвет растворов гемоглобина (и, следовательно, крови) обусловлен тем, что это вещество относительно сильно поглощает коротковолновыи свет, т.е.
в синей области спектра, а ббльшую часть длинноволнового (красного) светя пропускает. При исследовании света, прошедшего через раствор окс игеиироеаиного гемоглобина, с помощью спектроскопа можно обнаружить не только полосу поглощения в синей области спектра (полосу Соре), но также две характерные темные полосы (полосы поглощения) в желтой и желто-зеленой областях спектра с максимумами при длинах волн 577 н 541 нм ~1Ц. Деэоксигемоглобип несколько интенсивнее, чем оксигемоглобин, поглощает длннноволновые лучи и менее интенсивно — коротковолновые. В связи с этим венозная кровь выглядит темнее и имеет красный цвет с синеватым оттенком.
При спектроскопическом исследовании выявляется одна широкая полоса поглощения в желто-зеленой части спектра с максимумом при длине волны 555 нм. Спсятрвфютвметрвя. Ддя копячсствспного анализа абсорбцяовных свойств окрашенного раствора ассоль. зуют спехтрофотометры. В этих приборах видимый свет разлагается в спектр цри цомошя призмы яля ляфрвкцяонной решетки, а затем сает очень узкой области длин волн (тзх называемый монохроматичссхяй свет) проходит через исследуемый раствор. Поглощсняе света зависит от длины волны я от свойств раствора. Ддя определения соотношения между интенсивностью падающего (1 ) н прошедшего (1) света используется фотоэлемент. Отношсняс 1Д, называется ярсаусиянвсм, а отношение (1с— 1)7!п всглещеяяан.
Полный спек|яр поглощения раствора получают путем последовательного измерения этих величин дпя разных длин волн. Янко Слава (Бибпиотака РогиОа) Ц а)ачаааЯуапбак.ги и Пыркиуапно.но.пз ГЛАВА 22. ТРАНСПОРТ ГАЗОВ КРОВИ б07 2,0 Е = 1В -- = а С. ч), 1о 1 (2) д ч- ,3 ,2 вз ,1 х Й 40 а с 0,05 01 1о Е = 1 —, 1 0 О, 550 600 550 500 450 дяк я яа ил.
Рис. 22.4. Спектры поглощения оксигвмоглобина (НЬО,) к деэоксигемоглобинв (НЬ). По оси ординат слева — коэффициент поглощения, справа.-экстинкция Спектры поглощения. На рис. 22.4 изображены спектры поглощения оксигемоглобина и дезоксигемоглобина. Тем участкам спектра, в которых при спек гроскопии обнаруживаются темные полосы, соответствуют максимумы на кривой поглощения.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
