Терней - Органическая химия II (1125893), страница 66
Текст из файла (страница 66)
Трифспилфосфип реагирует с тетрациакэтклоиом, образуя фосфорав. Получвииое соодпиоиие отвечает брутто-формуле СФН,лМзр, содержит четыре кольца, четыро лрл-гпбрпдпзовалных, восемь лр'-гибридпзоваипых и восемь лр-гибридизоваиимх атомов углерода. Каковы структура и мехавизм образования втого соэдииевия) бр. Предложвто механизм, по которому осуществляется следующая, каталивируеллая трпфеиилфосфпиом реакция: 0 0 СН30 С С ОСНл г' С1= С д П Н Н Н вЂ” л С=С Р С Н (СНл)лр5 СНл СП, серннстый лнмемнлвлннлтлсвлн 0 СН вЂ” С Н !слнлНщ гвс 'с ' л — л С=С ! ч Р! С вЂ” ОСН !! 0 25.
АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ 25.1. ВВЕДЕНИЕ В принципе любое соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. Однако чаще всего этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в и-положении по отношению к карбоксильной группе. Ни один из известных нам живых организмов не обходится без аминокислот. Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров— белков. Белки служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и т. д. Н ! ВСН(ХН~)СО~Н или  — С вЂ” СОЙН а-аминокислота ! ХН 25.2.
НОМЕНКЛАТУРА 0 11 !! ! 110 — С вЂ” С1-1,СН, — С вЂ” С0.,11 ! М1-1, 0 Н !! ! 11дХ вЂ” С вЂ” СНЙСН~ — С вЂ” С02Н 1~Н2 глутаминовая кислота 0 Н !! ! НΠ— С вЂ” СН, — С вЂ” С0,11 ! ХН, глутампн 0 Н !! 1 112И С вЂ” СН» — С вЂ” С02Н ! ХН2 аспарагиновая кислога аспарагин В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 из них играют важную роль в живых системах. Названия этих кислот (и их сокращения, которые также часто используются) вместе со структурными формулами приведены в табл. 25-1. Все аминокислоты, за исключением пролина и оксипролина (см. табл. 25-1), имеют структуру  — СН(Х11,)СО,Н; различия между аминокислотами определяются природой радикала. В некоторых случаях отличия между радикалами незначительны: так, а-аминокислоты глутамин и аспарагин являются моноамидами соответственно глутаминовой и аспарагиновой кислот.
Аминокислоты, пнптиды и ьклки 383 Таблица 2б-Х Наиболее распространенные а-аминокислоты (11 — СНЯНзСОзН) Пзоэлектрнческая точка (рг) Иазвание (сокращение) 5,97 6,02 5,97 5,98 6,02 н— СНз— (сн )зсн— (сн,),снсн,— сн,сн,сн(сн,)— н М ~ ~ — СО,Н 3 н М вЂ” со,н Но' с,н,сн,— сн,— ! ! !! Р /~~ М н СН,8СН,СН,— НО,ССН,— Н,1(с(О) сн,— но,ссн,сн,— Н,1) с(о) сн,сн,— н,исн,сн,сн,сн,— ня~~ С вЂ” 1 )Н вЂ” СН,СН,СН,— Н,11~ Х ~~~~сн,— Й НОСН,— сн,сн(он)— Но — ~~~~~~ — СН,— Н8СН,— — СН,8 — 8СН,— Глицин (и1у) Алании (а1а) Валин (ча1) Лейцин (1еи) Изолейции (Не, 11еи) 6,10 Пролин а (рго) Оксипролин ' (Ьурго) 5,78 Фенилалапин (рЬе) 5,88 5,88 Триитофаи (сгу) Метионин (ше$) Аспарагиновая кислота (азр) Аспарагин (азр(ИН,) или азп! Глутаминовая кислота (и1и) Глутамин [81п(Мне) или и1п! Лизин (1уз) 5,75 2,87 5,41 3,22 5,65 9,74 Аргинин (аги) 10,76 7,58 Гнстидин (Ь1з) 5,68 6,53 Сернн (зег) Треонип (йЬг) 5,65 Тпрознн (~уг) 5,02 5,06 Циртеин (суБН) Цистин (суЯ-Ясу) "Для этих аминокислот приведена Формула целиком, так как их структура отличается обшей структуры остальных аминокислот.
384 гллвл 25 Цистеин и цистин способны превращаться друг в друга и результате простой окислительно-восстановительной реакции, как это свойственно любому тиолу и соответствующему дисульфиду. Хне н окисление ! Ноас — ( — СНе — Я вЂ” Ь вЂ” СН, — С вЂ” СО,Н восстановление ян цистии (дисульфидЯ Н ! 2НЯ вЂ” СН~ — С вЂ” СО Н ! И Не'„ цистеин (тиол) 25.3. СТЕРЕОХИМИЯ Все сь-аминокислоты, за углеродный атом и могут мера ниже показаны оба исключением глицина, содержат хиральный с»- встречаться в виде энантиомеров.
В качестве при- энантиомера аспарагиновой кислоты. СО,Н НО,ССН ь~н, нос н Н ~ СНеСОгН аепарагииоваи кислота При помощи химических реакций (см., например, рис. 25-1) было доказано, что почти все природные а-аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при а-углеродном атоме. Задолго до того как стали доступны тонкие физические методы исследования, Змиль Фишер условно приписал и-углеродному атому ( — )-сорина «ь»-конфигурацию, а сь-углеродному атому (+)-серина — «в>-конфигурацию. (При этом, если проекция а-аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а  — внизу, у ь-аминокислоты аминогруппа будет„находиться слева, а у', в-аминокислоты — справа.) Схема Фишера Подобное структурное сходство дает основание ожидать, что названия аминокислот упье говорят о природе их радикалов.
К сожалению, тривиальные названия не позволят сделать заключение о природе радикала, если мы не знаем заранее, какой структуре соответствует данное название. Вот почему мы вынуждены запоминать для каждой аминокислоты ее название и структуру. Возможно, удобнее было бы пользоваться номенклатурой ШРАС для обозначения аминокислот, однако тривиальные названия уже прочно вошли в обиход органической химии и, что еще вал<нее, биохимии. Незаменимыльи называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека: изолейььин, лейььин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Зти кислоты являются незаменимыми для здоровых людей; в случае некоторых1 нарушений обмена веществ этот список может быть продолжен.
Так, фенилкетонурия (называемаятакжефенил.пировиноградной олигофренией или ьтЬесьЦьХаз ругитса) представляет собой врожденное нарушение обмена веществ, каким-то образом связанное с некоторыми умственными расстройствами. Люди, страдающие этим заболеванием, нуждаются еще в одной незаменимой для них аминокислоте — тирозине, так как в отличие от здоровых людей их организм пе может превращать .фенилаланин в тирозин. Аминокислоты, пкптиды и велки 385 для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем а-амино- кислотам, обладающим хиральным а-углеродным атомом. + со,н н+хн, Со,н н+ин, сн,он со,н н,м+н сн,он (;(-1-серин и-(+)-серин в-аминакислал)а (любая) с-аминакислал)а ( любая) 1~еак видно из рнс.
25-1, ь-аминокислота может быть правовращающей (+) илн левовращающей ( — ) в зависимости от природы радикала В. Это не удивительно, поскольку «ь» относится к конфигурации с(-углеродного со,сн, (Е) ! Рс( з 11з1~1 С 11 + О С11з ОН Сов СНз е ! Н Х вЂ” С вЂ” Е1 з СП С1 НС((НзО со,н ( ) ха(н« !1зХ вЂ” С вЂ” Н +— (ь> нзо% СН ь-(+ )-алании Рис. 25-1. Устаповле(н(е относительных конфигураций ь-серина н ь-аланина. атома, в то время как оптическое вращение есть свойство молекулы в целом, определяемое экспериментально. Подавляющее большинство а-аминокислот, встречающихся в природе, относится к ь-ряду. Их энантиоморфы, т.
е. г)- аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродпыми» аминокислотами. (."огласно номенклатуре (В, Я), болыпинство «природных» или ь-аминокислот имеет Я-конфигурацию *. СО,Н С11з Х Нз (в)-аланин ).-! Ьолейции и ь-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации прп !)-углеродном атоме. Ниже представлены правильные абсолютные конфигурации этих природных аминокислот.
со,н со,н н(2~ ( н,н н н,с н н он Ь-изолейцин Е(28,38)-2-амина-З- мел)илвалерианавая кислон)а1 ~,"(а исключением ь-цистеина, имеющего 11-конфигурацию, так как НЯС1(з— имеет приоритет старшинств перед НО,С вЂ”. 25 — 1ш) 1 со,н н(л 1! зХ вЂ” С вЂ” 1-1 — — + снзон СЕ1,011 (.-( — )-серин Н СО.Н Се(1з С11з ЯНз (Л)-фенилаланин Снз (.-)лреонин '((2Я, ЗК)-2-амина- 3-оксимасляная к ислен)а1 386 глАвА 2з 1. Напишите пространственные формулы лейцпна, серина и валина. Укажите правильную абсолютную конфигурацию.
25.4 . КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА Аминокислоты — амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной ( — СОзН), так и основной ( — МН,) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах ЯНз-группа аминокислоты протонируется, и эта кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион (см. ниже). СО О ! н,н- с — н ! к СО,О не О+ — и х — -с — н оно к 11 СО,Н Н,Х вЂ” Π— Н ! к ~ Ог"Е не О+ ~ ~Н ЬЕ--С вЂ” Н онв н распределение катионов и анионов аминокнслоты в растворе В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (известных также под названием диполяриых ионов или внутренних солей).
В подобных цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе. СО,'' сз ! НзХ вЂ” С вЂ” 11 В СО Н Ц2М С и В неионная форма; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в твердом состоянии Г. При очень высоких значениях рН раствора аминокислота обладает двумя основными центрами. '— ХН~ и — СО$~.
а) Какой из них отличается более высокой основпостью? Почему3 б) Что получилось бы в результате простого протонпровапия Н,Х вЂ” СН — СОС2)1 Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах амппокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах — к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к катоду, пи к аноду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (иными словами, она несет тсак положительный, так и отрицательный заряды). Это значение рН называется нзоэлектрической точкой (р1) данной аминокислоты (см.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
