К.И. Грандберг - Органическая химия (1125789), страница 63
Текст из файла (страница 63)
Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот. Если при гидролнзе белковые вещества распадаются в конечном итоге до а-аминокислот, то мы имеем дело с так называемыми простыми белками, или протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических веществ (простетические группы). Белки имеют большую молекулярную массу (104 — 107), многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация).
Для выделения и очистки белков используются специфические методы химии белка: диализ (отделение неорганических солей и низкомолекулярных органических соединений от белков благодаря тому, что белки не проходят через полупроницаемые мембраны из коллодия, целлофана и т. д.), электрофорез, хроматографирование на ионнообменных смолах и молекулярных ситах, лиофильная вакуумная сушка (испарение замерзшей воды в высоком вакууме) и т. д. Молекулярную массу белков определяют методами высокомолекулярной химии. б Более подробно см.
в кнл Ленинджер А. Биохимии. М., Мир, 1985. Наиболее характерными качественными реакциями на белки являются: 1) биуретовая реакция — появление фиолетового окрашивания при обработке солями меди в щелочной среде (ее дают все белки); 2) кеантопротеиновая реакция — появление при действии концентрированной азотной кислоты желтого окрашивания, переходящею при действии аммиака в оранжевое (ее дают не все белки); 3) реакция Миллона — кипячение раствора белка с раствором нитрата ртути в смеси азотной и азотистой кислот приводит к выпадению красно-коричневого осадка (реакция на тирозин); 4) нингидринная реакция — появление синего окрашивания при кипячении с водным раствором нингидрина (на все белки).
По ряду характерных свойств простые белки (протеины) можно разделить на несколько подгрупп. блбх ~м.о р р л, р * р нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. Последний содержится в молоке вместе с другим белком — казеином; пенка на кипяченом молоке в основном состоит из альбуминов. Гл*бух .
В бу р * р а, р творяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами.
Примерами глобулинов могут служить фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца. Таким образом, в белке куриного яйца, в крови, в мышечной ткани находятся и глобулины, и альбу- мины. Из глобулинов состоят и многие растительные белки. Гистоны. Белки основного характера. Содержатся в нуклеопротеидах лейкоцитов и красных кровяных шариков. Пма~ .Н ар р, бал р сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в составе нуклеопротеидов) в сперматозоидах рыб, считаются простейшими из белковых веществ. Паша ~~.сар р *р злаков. Замечательной их особенностью является раствори- 501 масть в 80%-м спирте.
Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины. Клейковина пшеницы — это смесь различных белков, в которой преобладает уже упомянугый вьппе глиадин. Другие белки, входящие в состав клейковины, в спирте не растворяются. Скле оп отеыпы. Склеропротеины — это нерастворимые белки, из которых состоят наружные покровы тел животных, они содержатся также в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи.
Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то остается мягкая пленка, состоящая из кератина; из кератина состоит и та кожица, которая следует за скорлупой яйца. Кератин богат серой. Коллагены чрезвычайно распространены в животных организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они содержатся в хрящах.
Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфата и карбоната кальция), жира и коллагенов. Эластин входит в состав сухожилий и других эластичных соединительных тканей. Нити сырого шелка состоят из белкового вещества — фиброина, покрытого серицином — белковым веществом, играющим роль шелкового клея. При кипячении с водой шелк освобождается от серицина, который при этом переходит в раствор. К сложным белкам — протеидам относятся следующие. форная кислота. Они, в противоположность протаминам, обладающим основными свойствами, имеют кислотный характер.
Главным представителем фосфопротеидов является казеи и молока. Он обладает настолько явно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением оксида углерода (1У). Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли.
Так, в молоке казеин содержится в виде кальциевой соли. Соли казеина называются казеинагаами. Из других фосфопротеидов следует отметить еителлин, который входит в состав желтка куриного яйца. Н ео ото . Содержатся они в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белки и нуклеиновые кислоты. 502 Нуклеиновые кислоты являются весьма сложными веществами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотсодержащие органические вещества групп пиримидина и пурина (см.
гл. 25). Х омоп оте ы. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин — красящее вещество красных кровяных шариков. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию рН крови и перенос оксида углерода(1Ч) в организме.
Характерной особенностью гемоглобина является его способность соединяться с оксидом углерода(11), после чего он теряет способность соединяться с кислородом. Этим объясняется ядовитое действие оксида углерода(П). Гликоп оте ы. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых выделениях животных организмов и обусловливают свойство этих выделений вытягиваться в нити даже при сравнительно большом разбавлении.
Эти белки образуются в подчелюстной железе (подчелюстная железа — одна иэ слюнных желез), печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды содержатся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т. д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с олиго- или полисахаридами, Л ОЦУПА ВЮМ.ПР ДР Р с Р с. ются на белок и растворимые в эфире жиры, лецитины и другие фосфатиды.
Ряд пептидов играет важную самостоятельную роль в существовании живых организмов. В 1955 г. Дю Виньо получил Нобелевскую премию за синтез циклических пептидных гормонов: окситоцина, регулирующего сокращение гладкой мускулатуры, и вазопрессина, регулирующего водный обмен: с — — — я — с— Н ХОС вЂ” Гли — Лей — Про — Цис — Асп — Гли — Илей — Тир — Цис — ХН г акситации ( — — — Я вЂ” Я вЂ” — 1 НЛХОС вЂ” Гли — Арг — Про — Цис — Асп — Гли — Фен — 'Гир — Цис — ХНЛ вазапрессии 503 Глутатион входит в активные центры ряда окислитель- но-восстановительных ферментов и содержится в тканях в свободном состоянии: СО ОН СН,ЯН 1 Н,Х вЂ” СН вЂ” Сн,— СН,— СОХН вЂ” СН вЂ” СОХН вЂ” СН,СООН Гглутанилцнстанннлглнцнн (глутатион) 8.
Пептиды и пептидная связь Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка7 Еще в 1891 г. А. Я. Данилевский высказал предположение, что это эмидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа «голова — хвоста), например: Нзм — СНа — С~~~ +'Н,'ХНСНаСООН вЂ” — « —,о — т Нам — СНз — СΠ— ХН вЂ” СНа — СООН (нантианая связь) Амидные связи этого типа называются пептидными связялги, а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть пепт идами (или полипептидами)(.
Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и в настоящее время окончательно подтверждена. В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. Характерную для пептидов группировку — СΠ— ХН вЂ” называют пептидной. Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавппах своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу: Н,м — СН,— СΠ— ХН вЂ” СН(СН,) — СООН глицилалаиин (Н-глн-ала-ОН) мн,— сн(сн,) — со — хн — сн,— со — мн — сн,— соон аланнлглицилглицин (Н-ала-тли-тли-ОН) г См.: Гросс Э., Майенлофср Н.
Пептнды. Основные методы оэразонания пептидной связи. М., Мир, 1983. 504 К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др. Чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, например получить эланилглиции, необходимо. "а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надежно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи. Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием: К вЂ” СОС) + Н Х вЂ” СН вЂ” СООН вЂ” ь К вЂ” СΠ— ХН вЂ” СН вЂ” СООН -нс) 1 СН Сн Карбоксильную группу для защиты превращают в сложно- эфирную: Н,м — СН,— СООН+ НОК вЂ” ь Н,Х вЂ” СН,— СООК Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу Х-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен): к — со — мн — сн — соон+ нмнсн,— соок — ~ 1 -н,о сн — К вЂ” СΠ— ХН вЂ” СН вЂ” СΠ— МН вЂ” СН -Ч,"ООК '— н"-=Ь 1 сн — ь Н,Х вЂ” Сн — СΠ— ХН вЂ” СН,— СООН сн, Затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептиднэя связь.
Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три- и тетрапептиды и т. д. Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод потом получил название твердофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищенной аминогруппой присоединяется к твер- 505 дому носителю — ионообменной смоле, содержащей первоначально группы — СН С) (1-я стадия), с образованием так называемой якорной связи, которая обозначена жирной линией: Смола — СН С! + МаООС вЂ” СНК вЂ” МНСОК' — » (н г -к«с1 — » Смола — СНго — С вЂ” СНК вЂ” МНСОК' — « , <г> !! Π— » Смола — СНго — С вЂ” СНК вЂ” МН !! -н,о Π— » Смола — СН О вЂ” С вЂ” СНК вЂ” МНСΠ— СНВ" — МНСОК' — « !! Π— » Смола — СН»0 — С вЂ” СНК вЂ” МНСΠ— СНК" — МНг и т.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
