obshaya_tsitologia (1120994), страница 67
Текст из файла (страница 67)
Существуют три основныхтипа миозинов. Миозин II и миозин V являются димерами, у которыхα-спиральный участок хвоста образует сверхспиральный палочковидный участок.Миозин I представляет собой мономерную молекулу (рис. 252). Две молекулымиозина II могут ассоциировать друг с другом, образуя биполярную толстуюфибриллу,участвующуювмышечномсокращении,присокращениивнутриклеточных пучков МФ и при делении клетки. Миозины I и V типаучаствуют во взаимодействиях между элементами цитоскелета и мембранами,например в транспорте везикул.Механизмы работы актомиозиновых комплексов очень сходен, независимоот типа миозина: он начинается со связи миозиновой головки с актиновымфиламентом, ее изгибанием и последующим откреплением.
За каждый циклмиозиновая головка перемещается в направлении (+)-конца актиновогофиламента на 5-25 нм при гидролизе одной молекулы АТФ. Таким образомпроисходит однонаправленное смещение или скольжение МФ относительномолекул миозина (рис. 253).356Акто-миозиновые комплексы немышечных клетокАкто-миозиновые комплексы участвуют в движении ламеллоплазмы.
Такмолекулы миозина I были выявлены на ведущем краю движущихся амебныхформ диктиостелиума, в то время как миозин II типа обнаруживался в теле иконце клетки. Миозин I типа участвует в движении микроворсинок энтероцитов.Микроворсинки представляют собой тонкие (0,1 мкм) и длинные (около 1 мкм)выросты, тесно расположенные друг около друга, наподобие густой щетки,покрывающей всю поверхность клетки, смотрящую в просвет кишечника. Накаждойклеткикишечногоэпителиянасчитываетсянесколькотысячмикроворсинок, которые увеличивают всасывающую поверхность в десятки раз(рис. ). Внутри каждой микроворсинки располагается плотный пучок из 20-30актиновых микрофиламентов.
Актиновые нити закреплены своими (+)-концамив вершине микроворсинки. Жесткость всего пучка определяется рядом белков,связывающих актин поперечными связками, фимбрином и фасцином (рис. 254).Нижняя часть актинового пучка вплетена в сеть из молекул спектрина,примембранногобелка.Такаяфибриллярнаяарматураделаеттонкиемикроворсинки жесткими и прочными. В этом проявляется каркасная, скелетнаярольмикрофиламентов.Нооказалось,чтовсоставемикроворсинокобнаруживается также миозин, относящийся к миозину I, содержащему толькоодну головку и короткий хвост, которым он связан с плазматической мембраной.Головки миозина I связываются с актиновыми филаментами и могут вызыватьукорачивание или удлинение микроворсинок по принципу скользящих нитей.Миозин I также вовлекается в транспорт вакуолей.
Например, в клеткахкишечного эпителия миозин I связан с некоторыми везикулами аппаратаГольджи. С везикулами аппарата Гольджи в клетках мозга позвоночных связанмиозин V типа.Наиболее широко представлен в актомиозиновых комплексах миозин IIтипа. Так он входит в состав пучков МФ как в ведущем крае фибробластов, таки в пучках МФ в теле клетки. Считается, что сокращение этих комплексов357приводит к подтягиванию клетки вперед (рис.
255). Актиновые пучки вкомплексе с миозином II особенно хорошо выявляются в остановившихсяфибробластах, где они исполняют совсем другую роль. Эти фибриллярныепучки (они носят название напряженных нитей или стресс-фибрилл) тожесодержат все компоненты мышечных тканей (рис. 256, 257). Они крепятся спомощью фокальных контактов на плазматической мембране и при сокращенииих вызывают вне клетки натяжение на фибриллах матрикса (коллагеновыеволокна),что,вероятно,способствуеториентированнойполимеризациикомпонентов внеклеточного матрикса.
Это доказывается тем, что еслифибробласты посадить на тонкие пленочные подложки, то после образованиястресс-фибрилл пленка около клеток начинает морщиться, собираться вскладки.Другие примеры связи актиновых микрофиламентов с плазматическоймембраной были приведены при описании клеточных контактов, таких какадгезионный поясок в клетках кишечного эпителия и фокальный контактфибробластов. Адгезивный поясок контактирует с циркулярным пучкоммикрофиламентов, в составе которых кроме актина есть и миозиновыемолекулы. При акте сокращения этот циркулярный периферический пучокможет сжимать клетку, изменять её форму.Во время митоза в нормальных условиях клетки животных делятся путемобразования перетяжки или борозды деления. Это происходит вследствие того,что в делящейся клетке в её кортикальном слое образуется скоплениепаралелльно идущих актиновых фибрилл, образующих под плазмалеммойсократимое кольцо.
В состав кольца кроме актина входит миозин II и другиемышечные белки; сокращение кольца приводит к возникновению перетяжки наисходной клетке , что в конце концов приводит к делению клетки надвое (рис.258).Цитохалазин–ингибиторполимеризацииактинавызываетдеполимеризацию актина в сократимом кольце, цитотомии не происходит, и в358результате возникает двуядерная клетка, т.к. при этом расхождение хромосом ненарушается.Актиновые микрофиламены являются одним из динамичных элементовцитоскелета, который подвержен быстрым перестройкам,особенно вдвижущихся клетках.Мышечные клеткиСпециализированныеорганизмов имеют вмышечныеклеткимногоклеточныхживотныхцитоплазме сократимые фибриллы, миофибриллы.Особенно много миофибрилл в скелетных мышечных клетках и клеткахсердечной мышцы, в гладкомышечных клетках.
Скелетные мышцы состоят неиз отдельных клеток, а из мышечных волокон, симпластов, образовавшихся засчет слияния мышечных клеток – миобластов. В скелетнойи сердечноймускулатуре миофибриллы имеют характерную особенность – они выглядятисчерченнымиилипоперечнополосатыми(отсюдаиназвание–поперечнополосатая мышечная ткань) (рис. 259, 260). В световой микроскопвидно, что пучки миофибрилл окрашиваются неравномерно: через равныепромежутки длины в них видно чередование темных и светлых участков.Темные участки называются анизотропными дисками (А-дисками), а светлые –изотропные (I-диски).
Светлый I-диск пересекается полоской z. Таким образом,миофибрилла представляет собой нить (толщиной 1-2 мкм) с чередующимисяучастками:А + 1\2 I+ z+ 1\2 I + А + 1\2 I…. и т.д.Оказалось, что единицей строения и функционирования является саркомер-участок между двумя Z- дисками. Величина саркомеров в расслабленномсостоянии всегда одинакова (1,8-2,8 мкм в зависимости от вида животных).Подробности строения саркомера были получены только при изучениимиофибриллвэлектронноммикроскопе.Оказалось,чтомиофибриллаподразделяется на ряд более тонких – протофибрилл.
Их диаметр в разныхчастях саркомера различный. В I-дисках встречаются тонкие (около 8 нм) нити359длиной около 1 мкм, а в А-дисках кроме тонких присутствуют толстые (около 16нм толщиной) нити длиной до 1,5 мкм. Все эти нити, протофибриллы,располагаются паралелльнодруг другу и в друг друга не переходят. Еслирассматривать строение саркомера более подробно, то видно, что вдоль негорасполагаются три участка протофибрилл: тонкие, связанные с z-диском, затемтолстые и снова тонкие, связанные со следующим Z -диском (рис. ).
В зоне Адисков кроме толстых фибрилл располагаются концы тонких, идущих от двух Z-дисков.Была выяснена химическая природа всех компонентов миофибрилл.Оказалось, что тонкие нити состоят в основном из белка актина, а толстые – избелка миозина II. Z -диски имеют в своем составе белок α– актинин и десмин.В тонких нитях кроме актина находятся белки тропомиозин и тропонин.Миозин, входящий в состав толстых нитей, - очень крупный белок (мол. вес500 тыс.), состоящий из шести цепей: двух длинных, спирально обвивающихсяодна вокруг другой (тяжелые цепи), и четырех коротких (легкие цепи), которыесвязываются с глобулярными головками длинных цепей.
Последние обладаютАТФ-азной активностью, могут реагировать с фибриллярным актином, образуяактомиозиновый комплекс, способный к сокращению. Толщина миозиновыхфибрилл связана с тем, что длинные (150 нм) молекулы миозина агрегируюттак, что образуют пучки, в которые входит около 300 таких молекул. Вмиозиновых толстых (16 нм) протофибриллах длинные молекулы лежат “хвостк хвосту” так, что головки миозина располагаются на концах таких нитей, всредней их части головок нет (рис. 261). Головки образуют поперечные мостики,связывающие между собой актиновые и миозиновые нити.За счет такой связи головок миозина с актином возникают актомиозиновыекомплексы, активность которых в сотни раз выше, чем АТФ-азная активностьодних миозинов.Актиновые протофибриллы связаны на одном конце с Z -диском, которыйсостоит из палочковидных, биполярных молекул белка α-актинина, который360связывает актиновые фибриллы в пучки.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
