obshaya_tsitologia (1120994), страница 65
Текст из файла (страница 65)
Поэтому можноговорить (описывать и изучать) об опорно-двигательной системе клеток.345Само понятие о цитоскелете или скелетных компонентах цитоплазмыразных клеток было высказано Н.К.Кольцовым, выдающимся русскимцитологом еще в начале ХХ века. К сожалению, они были забыты и только уже вконце 50-х годов с помощью электронного микроскопа эта скелетная системабыло переоткрыта.Огромныйвкладвизучениецитоскелетавнесметодиммунофлуоресценции, который помог разобраться в химии и динамике этогочрезвычайноважногокомпонентаклетки.Цитоскелетныекомпонентыпредставлены нитевидными, неветвящимися белковыми комплексами илифиламентами (тонкими нитями).Существуют три системы филаментов, различающихся как по химическомусоставу, так и по своей ультраструктуре, так и по функциональным свойствам.Самые тонкие нити – это микрофиламенты; их диаметр составляет около 8 нм исостоят они в основном из белка актина.
Другую группу нитчатых структурсоставляют микротрубочки, которые имеют диаметр 25 нм и состоят в основномиз белка тубулина, и, наконец, промежуточные филаменты с диметром около 10нм (промежуточный по сравнению с 6 нм и 25 нм), образующиеся из разных, нородственных белков (рис. 238, 239).Все эти фибриллярные структуры могут участвовать в качестве составныхчастей в процессе физического перемещения клеточных компонентов или дажецелых клеток, кроме того они же в ряде случаев выполняют сугубо каркаснуюскелетную роль.
Элементы цитоскелета встречаются во всех без исключенияэукариотических клетках; аналоги этих фибриллярных структур встречаются иу прокариот. Степень выраженности их в разных клетках может быть различной.Так, например, клетки эпидермиса кожи особенно богаты промежуточнымифиламентами, мышечные клетки – актиновыми микрофиламентами, особенномногих микротрубочек в пигментных клетках, меланоцитах, в отросткахнервных клеток и т.д.346Общими свойствами элементов цитоскелета является то, что это белковые,неветвящиесяфибриллярныеполимеры,нестабильные,способныекполимеризации и деполимеризации. Такая нестабильность может приводить кнекоторым вариантам клеточной подвижности, например, к изменению формыклетки.
Некоторые компоненты цитоскелета при участии специальныхдополнительных белков могут стабилизироваться или образовывать сложныефибриллярные ансамбли, и играть только каркасную роль. При взаимодействиис другими специальными белками-транслокаторами (или моторными белками)они могут участвовать в разнообразных клеточных движениях.По своим свойствам и функциям элементы цитоскелета можно разделить надве группы: только каркасные фибриллы – промежуточные филаменты, иопорно-двигательные–как,например,актиновыемикрофиламенты,взаимодействующие с моторными белками – миозинами, и тубулиновыемикротрубочки, взаимодействующие с моторными белками динеинами икинезинами.Причем во второй группе фибрилл цитоскелета (микрофиламенты имикротрубочки) могут происходить два принципиально различных способадвижения.
Первый из них основан на способности основного белкамикрофиламентов – актина и основного белка микротрубочек – тубулина кполимеризации и деполимеризации, что может при связи этих белков сплазматической мембраной вызывать ее морфологические изменения в видеобразования выростов (псевдоподий и ламеллоподий) на краю клетки.Псевдоподии и тонкие выросты (филоподии) могут или втягиваться обратно вклетку, или закрепляться на поверхности клетки и затем участвовать вперемещении клетки по субстрату.При другом способе передвижения фибриллы актина (микрофиламенты)или тубулина (микротрубочки) являются направляющими структурами, покоторым перемещаются специальные подвижные белки - моторы. Последние347могут связываться с мембранными или фибриллярными компонентами клетки итем самым участвовать в их перемещении.Глава 20.
Промежуточные филаментыПромежуточные филаменты (ПФ) строятся из фибриллярных мономеров.Поэтому основная конструкция промежуточных филаментов напоминает канат,имеющий толщину около 8-10 нм. Они локализуются главным образом воколоядерной зоне и в пучках фибрилл, отходящих к периферии клеток ирасполагающихся под плазматической мембраной (рис. 238, 240, 241).Встречаются промежуточные филаменты во всех типах клеток животных, ноособенно обильны в тех, которые подвержены механически воздействиям:клетки эпидермиса, нервные отростки, гладкие и исчерченные мышечныеклетки.
В клетках растений ПФ не обнаружены.В состав промежуточных филаментов входит большая группа изобелков,родственных белков,которую можно разделить на четыре типа. Первый –кератины, кислые и нейтральные, встречающиеся в эпителиальных клетках; ониобразуют гетерополимеры из этих двух подтипов.
Кератины, кроме того, имеютнекоторую гетерогенность, зависящую от тканевого источника. Так, в эпителияхвстречается до 20 форм кератинов, 10 форм других кератинов найдено в волосахи ногтях. Молекулярный вес кератинов колеблется от 40 до 70 тыс.Второй тип белков ПФ включает в себя три вида белков, имеющих сходныймолекулярный вес (45-53 тыс.). Это – виментин, характерный для клетокмезенхимногопроисхождения,входящийвсоставцитоскелетаклетоксоединительной ткани, эндотелия, клеток крови. Десмин – характерен длямышечных клеток, как гладких, так и исчерченных.
Глиальный фибриллярныйбелок входит в состав ПФ некоторых клеток нервной глии – в астроциты инекоторые Шванновские клетки. Периферин – входит в состав периферическихи центральных нейронов.348Третий тип – белки нейрофиламентов (мол. вес от 60 до 130 тыс.)встречается в аксонах нервных клеток.И наконец, четвертый тип – белки ядерной ламины.
Хотя эти последниеимеют ядерную локализацию, они сходны по строению и свойствам со всемибелками промежуточных филаментов.Какужеговорилось,промежуточныефиламенты,построеныизфибриллярных белков наподобие каната. При этом некоторые белки могутобразовывать сополимеры, например виментин с десмином, или виментин сглиальными белками.Все белки промежуточных филаментов обладают сходной аминокислотнойпоследовательностью из 130 остатков в центральной части фибриллярноймолекулы, которая обладает α-спиральным строением. Концевые же участкимолекул имеют разные последовательности аминокислот, разную длину, и неимеют α-спирального строения. Наличие протяженных α-спиральных участковпозволяет двум молекулам образовывать двойную спираль, подобно тому, чтоприводит к образованию палочковидного димера, длиной около 48 нм.
Двадимера, объединяясь бок о бок, образуют короткий протофиламент, тетрамер,толщиной около 3 нм. Такие протофиламенты могут объединяться в болеетолстые и длинные фибриллы и в конечном итоге в промежуточный полныйфиламент, состоящий из 8 продольных протофиламентов (рис. 242).Иначе полимеризуются белки ядерной ламины: они образуют димеры сголовками на одном конце и полимеризуются, образую рыхлую прямоугольнуюрешетку.
Такие слои ламины быстро разрушаются во время митоза прифосфорилировании ламинов.Цитоплазматические промежуточные филаменты относятся к самымстабильным и долгоживущим элементам цитоскелета. Однако in vivoнаблюдается включение инъецированных меченых молекул кератина в составПФ эпителиальных клеток. ПФ устойчивы к действию солей низкой и высокой349концентрации, разрушаются только после воздействия денатурирующихрастворов, таких как мочевина.Такая структура и химическая устойчивость промежуточных филаментов,вероятно, определяет и их физическую устойчивость.
Они служат как быистинноопорнойсистемойвклеткахподвергающихсязначительнымфизическим нагрузкам. В клетках кожного эпидермиса промежуточныефиламенты образуют пучки (тонофиламенты), связанные с десмосомами, исоздают жесткую внутриклеточную сеть (рис. 243). Так, в нервных аксонах,простирающихся на многие десятки сантиметров, ПФ или нейрофиламентысоздают жесткую основу, обеспечивающую гибкость и целостность тонкихцитоплазматических отростков нервных клеток. В поперечно исчерченныхмышечных клеток десминовые филаменты входят в состав z-дисков исвязывают их друг с другом как в составе саркомера, так и в соседнихмиофибриллах, а также с плазматической мембраной.Специфических ингибиторов полимеризации белков промежуточныхфиламентов пока еще не найдено. Поэтому остается неясным сам процесссборки и разборки этих элементов цитоскелета в живой клетке.
Вероятнее всего,что они подобно ламинам деполимеризуются при действии цитоплазматическихкиназ, приводящих к их фосфорилированию. Выделенные промежуточныефиламенты под действием фосфорилаз могут распадаться на мономеры,деполимеризоваться.Топографически в клетке расположение промежуточных филаментовповторяет расположение микротрубочек, они как бы идут бок о бок. Приразрушении микротрубочек колхицином, происходит т.н. колапс промежуточныхфиламентов: они собираются в плотные пучки или кольца вокруг ядра.Восстановление новой сети промежуточных филаментов начинается от зоныклеточного центра.
Это наводит на мысль, что центром их полимеризации илинуклеации могут быть центры, общие с микротрубочками.350Глава 21.МикрофиламентыОбщие свойства микрофиламентов.Микрофиламенты встречаются во всех клетках эукариот. Особенно ониобильны в мышечных волокнах и клетках – высокоспециализированныхклетках, выполняющих функции сокращения мышц.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
