obshaya_tsitologia (1120994), страница 66
Текст из файла (страница 66)
Микрофиламенты (МФ)входят также в состав специальных клеточных компонентов, таких какмикроворсинки, ленточные соединения эпителиальных клеток,в составстереоцилий чувствительных клеток. МФ образуют пучки в цитоплазмеподвижных клеток животных, и образуют слой под плазматической мембраной– кортикальный слой (рис. 244а, 245). У многих растительных клеток и клетокнизших грибов они располагаются в слоях движущейся цитоплазмы.Основнымбелкоммикрофиламентовявляетсяактин.Актин–неоднородный белок, в различных клетках могут быть разные его варианты илиизоформы, каждая из которых кодируется своим геном.
Так, у млекопитающихесть 6 различных актинов: один в скелетных мышцах, один в сердечной мышце,два типа – в гладких мышцах (один из них в сосудах), и два, немышечных,цитоплазматических актина, являющихся универсальным компонентом любыхклеток млекопитающих. Все эти изоформы актина очень сходны поаминокислотным последовательностям, вариантными в них являются концевыеучастки, которые определяют скорость полимеризации, но не влияют насокращение. Такое сходство актинов, несмотря на некоторые отличия,определяет их общие свойства.
Актин имеет молекулярный вес около 42 тыс. и вмономерной форме имеет вид глобулы (G-актин), содержащей в своем составемолекулу АТФ. При его полимеризации образуется тонкая фибрилла (F-актин)толщиной 8 нм, представляющая собой пологую спиральную ленту (рис. 246).Актиновые микрофиламенты полярны по своим свойствам. При достаточнойконцентрации G-актин начинает самопроизвольно полимеризоваться. При такойспонтанной полимеризации актина на образовавшейся нити микрофиламента351один из ее концов быстро связывается с G-актином (+)- конец микрофиламента)и поэтому растет быстрее, чем противоположный (минус-конец). Есликонцентрация G-актина будет недостаточной, то образовавшиеся фибриллы Fактина начинают разбираться.
В растворах, содержащих т.н. критическуюконцентрацию G-актина, будет устанавливаться динамическое равновесиемежду полимеризацией и деполимеризацией, в результате чего фибрилла Fактина будет иметь постоянную длину (рис. 247). Из этого следует, чтоактиновые микрофиламенты представляют собой очень динамичные структуры,которые могут возникать и расти или же, наоборот, разбираться и исчезать взависимости от наличия глобулярного актина. На растущем конце нити актинавстраиваются мономеры, содержащие АТФ.
По мере нарастания полимерапроисходит гидролиз АТФ, и мономеры остаются связанными с АДФ. Молекулыактина, связанные с АТФ, прочнее взаимодействуют друг с другом, чеммономеры, связанные с АДФ.В клетках такая, казалось бы, неустойчивая фибриллярная система,стабилизируется массой специфических белков, ассоциирующих с F-актином.Так, белок тропомиозин, взаимодействуя с микрофиламентами, придает имнеобходимую жесткость. Целый ряд белков, например филамин и α-актининобразуют поперечные скрепки между нитями F–актина, что приводит кобразованию сложной трехмерной сети, придающей гелеобразное состояниецитоплазме. Другие дополнительные белки могут связывать филаменты в пучки(фимбрин) и т.д.
Кроме того, существуют белки, взаимодействующие с концамимикрофиламентовипредотвращаяихразборку,стабилизируютих.Взаимодействие F–актина со всей этой группой белков регулирует агрегатноесостояние микрофиламентов, их рыхлое или наоборот тесное расположение,связь их с другими компонентами. Особую роль при взаимодействии с актиномиграют белки миозинового типа, которые образуют вместе с актином комплекс,способный к сокращению при расщеплении АТФ (см. ниже) (рис.
262).352Таким образом, МФ представляют собой фибриллы полимеризованногоактина, связанного с многими другими белками. В принципе микрофиламентыво всех немышечных клетках могут осуществлять по крайней мере два рядафункций: быть частью сократительного аппарата, взаимодействуя с моторнымибелками (миозин), или участвовать в формировании скелетных структур,способных к собственному движению за счет процессов полимеризации идеполимеризации актина.Особенно много сведений о цитоскелете, и о микрофиламентах полученопри изучении фибробластов в культуре ткани, обладающих способностью камебоидному движению.
Эти клетки не имеют ответственных за движениепостоянных фибриллярных структур, их фибриллярный аппарат все времянаходится в реорганизации: часть фибриллярных элементов разбирается в однихучастках клетки и новообразуется в других.Обычно ползущий по поверхности субстрата фибробласт поляризован: унего есть движущийся конец и “хвостовой” отдел. (рис.
248, 249 ) Надвижущемся конце, который часто более распластан по субстрату, чем боковыеи хвостовые участки фибробласта, постоянно возникают и убираются тонкиенитевидные или пластинчатые выросты – ламеллоподии. Это – ведущий крайклетки (ламеллоплазма). Который и обеспечивает движение фибробластавперед. В таком движущемся фибробласте с помощью антител можно узнатьместа расположения актина.
Он будет распределяться по трем основным частямклетки: он в виде тонкого слоя (1) располагается по всему периметру клетки подплазматической мембраной. Это кортикальный (cortex – кора) слой. Обильноактин выявляется в выростах цитоплазмы ведущего края клетки (2) и (3) впучках актиновых филаментов, отходящих от ведущего края вглубь клетки (рис.245).Кортикальный слой состоит из плотной трехмерной сети актиновыхфиламентов, ассоциированных с плазматической мембраной (таб. ). Онобеспечивает механическую устойчивость поверхностному слою цитоплазмы и353создает условия, позволяющие клетке изменять свою форму и двигаться.
Этотслой постоянно меняет свое агрегатное состояние, переходя из состоянияструктурированного геля в жидкий золь. Такие переходы гель-золь связаны сизменениями в структуре кортикального слоя. Здесь в ассоциации с актиновымифиламентаминаходятсяфибриллярныебелки-стабилизаторы(например,филамин), которые образуют сшивки в местах пересечения филаментов, чтопридает жесткость всему кортикальному слою.
Однако эта жесткость можетбыть легко снята за счет взаимодействия с другими белками, такими какгельзолин, которые вызывают фрагментацию и разборку филаментов и темразжижают гель. Такая перестройка подмембранного слоя особенно выражена введущем крае, что позволяет быстро менять форму его поверхности,образовывать ламеллоподии и двигаться вперед. С другой стороны сетьактиновых филаментов способна к сокращению, т.к. в ней обнаружены короткиемиозиновые агрегаты. Это приводит или к втягиванию ламеллоподий или же кподтаскиванию клеток вперед. Сеть актиновых филаментов в ведущем краеорганизована более определенно, чем в остальном кортексе.
Здесь от небольшихначальных выростов плазмалеммы внутрь клетки отходят пучки актиновыхфиламентов,оканчивающихсясвоими(+)-концаминаплазматическоймембране.Сам процесс образования актиновых филаментов и их роста в зонеламеллоплазмы зависит от ряда регуляторных белков. Один из них белокWASp/Scarсвязывается с плазматической мембраной. В его составе естьучастки, связывающиеся с актином, другой специальный белковый комплексArp2/3, который связывается с (-)-концом растущей цепи полимера, препятствуяего деполимеризации. Такие сложные взаимодействия двух групп регуляторныхбелков приводят к тому, что на границе с плазматической мембраной происходитнадстраивание растущих филаментов, которые могут прогибать плазматическуюмембрану так, что возникает тонкий вырост – филоподия (рис.
250).354Иначе происходит полимеризация актина при образовании ламеллоподий.Здесь также ведущую роль играют белки WASp/Scar, которые закрепляются наплазматической мембране и связываются с комплексом Arp2/3и прикрепляютего к боковой поверхности уже готовой актиновой фибриллы. Комплекс Arp2/3инициирует полимеризацию новой актиновой фибриллы, которая начинаетрасти под углом около 700по отношению к первичной нити актина изакрепляется на плазматической мембране. Таких новых белковых цепейвозникает несколько, и они как бы веером простираются к плазматическоймембране и толкают ее вперед. Так образуется псевдоподия или ламеллоподия(рис. 251) За счет наращивания актиновых филаментов на (+) концах.Одновременно с этим происходит деполимеризация тех (-) концов филаментов,которые не заблокированы комплексами Arp2/3 и подвергаются воздействиюбелков, способствующих деполимеризации МФ.Таким образом сложный процесс роста МФ приводит к перемещению впространстве края движущейся клетки.
По мере возникновения ламеллоподийих плазматическая мембрана с помощью белков интегринов образует ссубстратом фокальные контакты, от которых отходят пучки актиновыхфиламентов, участвующие уже в другой форме подвижности, связанной совзаимодействиями между актиновыми филаментами и моторными белкамимиозинами.Миозины являются одним из составных компонентов МФ. Основная работапо перемещению клеток или их внутренних компонентов с помощью МФпроисходит за счет работы акто-миозинового комплекса, где актиновыефибриллы играют роль направляющих (“рельсы”), а миозины – транслокаторы.Весь акто-миозиновый комплекс представляет собой АТФ-азу, и движениепроисходит за счет энергии гидролиза АТФ.Миозины представляют собой семейство сходных белков. У всех из нихесть головная (моторная ) часть, отвечающая за АТФ-азную активностькомплекса, шейка, которая связана с несколькими регуляторными белковыми355субъединицамиихвост,характерныйдлякаждоготипамиозина,определяющего специфичность функции в клетке.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
