Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 4 (1110091), страница 84
Текст из файла (страница 84)
Однохромовые красители окрашнвают шерсть в слабо- кислой среде прн рН 6,0; прн этом процессы крашеныя н хромировання совмещаются в ошгу технол. стадию. В этом случае комплексообразованые красителя с Сгзо должно протекать медленнее, чем выбнранне красителя волокном нз р-ра, в противном случае комплексное саед. образуется в р-ре н выпадает в осадок. В связи с этим однохромовые красители должны обладать пониж. реакп. способностью и повыш.
сродством к волокну. Такие красители содержат в молекуле группы НО (н не более одной БОзН), в орта- и лара-положениях к к-рым находятся электроотрнцат. группы )з)Оз; 'группа НО в этих красителях обладает кволыми св-вами н, диссоциируя, способствует хорошей р-римости красителя. Замедлению процесса комплексообразовання способствует также применение ()з(Н4)з Сг,О„вместо КзСг,О,. Прн крашении однохромовымн красителямн в краснльйый р-р вводят краситель, метахромовую цротра- вУ, )з)азбОе и пРоцесс кРашениЯ пРоводат пРи кипенны в теченйе 30 — 45 мвн. При неполном выбнранын красителя в р-р добавляют СН,СООН; по окончании крашения р-р охлаждают и окрашейный материал промывают.
М Г. Роноисоо. ПРОТРОМБИНОВЫЙ КОМПЛЕКС, группа глнкопротеннов плазмы крови, включающая факторы ее свертывания — 11 (протромбнн), Ч1!,.!Х и Х, а татке регуляторные 248 ПРОЧНОСТЬ 129 хАРмггеристикА неАктиВных и АктиВных ФОРМ БелкОВ НРОТРОМБНИОВОГО кОмплексА Актинии» Форма Нееьтиввв» Форьге Мол. м. Ю н Кол-во цепей Рвсполопевис (их мол. м.) ектввчого цситрн " Мол. м. Ю ' Кол-во цепей Солерпвние (ю мол. м.) угчеволов, % от мол. м. молекулы Фвктор, бслох Фактор, бочок Солерпепнс в гювнмс, мкг~мл Сер.528 2 (5,4 в 32 тыс.) 2 (26 н 23 тмс.) 2 (16,6 в 27,3 тыс.) 2 (! 7,0 в 27,5 тыс.) 2 (17,0 в 24.8 тыс.) 2 (22 в 39 тыс) 37,4 и, 70-170 0,5-1,0 72 1 11 и (бьп) Чц (человек) (Х (бьп) Х (бык) чн.
ок. 50 ок. 44 1 2,3 Сер-366 2-6 ок. 5 55,4 55 2 (17 н 38 тыо.) 2 (21 и 41 тыс.) 10 7,6 Сер.233 Сер.20! 42,6 СИ, ок. 61 про си (человек) 18 0,33 62 Протеин $ (человек) 13 0,4 ь В белках, прввеленвьп в табл., вени свюсюс пеплу собой свьннмв $ — $." Укюено полопенне емипокнслоты (сер-оствток серпик) в тнпелой пентнлиой цепи Внешний путь Внутренний путь у)пере!еьи нсе-сп, гронбоннги Финтерн ссср й ТФ м — — УИ'ТФ $ Св ! ФЛ 1 Св 'С Л 1, г1ренбии) 1 Фибринеген — ю Фибрин Сиене енгиьеиин беиисе П к. 250 249 9 Хиьеч, ивц., т. 4 белки СИ и 3, к-рые участвуют в центр.
звене каскада последоват. р-ций активации белков-предшественников, приводящих к образованию трпмбина. Белки П.к. (см, табл.) характерюуются гамологией первичной и третнчной структур, общностью механизмов биосинтеза и активации в соответствующие активные формы-11, (тромбин), Ч11м 1Хм Х, и протеин СИ,. Белки П, к. синтезйруются в печейи и претерпевают пострибосомальную модификацию в микросомах перед секреппей в кровь. Эта модификация„контролируемая витамином К, заключается в карбоксилиравании 10-12 остатков глутаминовой к-ты в )ч)-концевой области каждого из белков с образованнеы остатков у-карбоксиглутаминовой к.ты.
Зтн остатки обеспечивают способность белков П.к. связывать ионы Гаи т, через к-рые происходит присоединение белков к отрицательно заряженной пов-сти фосфолипидов клеточных мембран. Связывание необходимо для концентрирования белков П.ко достижения высоких скоростей протекания последоаат. р-ций каскада и их регуляции. Дефицит витамина К или введение в организм его антагонистов (напро днкумарина) приводит к снижению нли полному подавлению зависимой от этого витамина р-ции карбоксилирования остатков глутаминовой к-ты. В результате образуются неполноценные белки П.к.
и снижается свертываемость крови. В белках П, к., за исключением протромбнна, обнаружена мало распространенная в живых организмах (3-гидроксиаспарагииовая к-та, функцнон. значение к-рой не выяснено. Известна первичная структура белков П, ко а также выделены гены, кодирующие их биосинтез. Активные формы белков П. к.
представляют собой сериновые нротеолитич. ферменты, у к-рых каталитич, участок активного центра расположен в С-концевых областях тяжелых цепей молекулы. После активации проферментов (в результате элиминирования лептидных фрагментов) С-концевая область ферментов остается связанной с Р(-концевым доменом дисульфидными связями, благодаря чему осуществляется оптимальная ориентация белков на мембране клетки.
Исключение — фермент тромбин, к-рый в результате активации протромбина лишается домена, содержащего Сат"-связывающие участки. Каталитич. св-ва ферментов усиливаются путем их комплексообразоваиия с кофакторами или регуляторными белками на пов-сти клеточных мембран. К ним относят: фактор ЧШ-кофактор фактора 1Х„ фактор Ч- кофактор фактора Х„тканевый фактор (ТФ) — кофавтар фактора ЧП„протеин б и тромбамодулпн-кофактар протеина СИ,.
Регуляторные белки обеспечивают оптимальную локализацию ферментов вблизи соответствующих субстратав, благодаря чему скорость активации проферментов увеличивается в десятки тысяч раз и более. Механюм превращения белков П.к. (см. схему) включает внеш. путь, в к-ром участвует тканевый фактор-линопротеин, образующийся при повреждении ткани, и внутренний. Сплошные стрелки на схеме показывают пути активации белков П.к., пунктирные-пути ингибирования этого процесса (ФЛ вЂ” фосфолишщы мембраны клетки). Трамбин участвует в конечной стадии образования кровяного сгустка путем активации превращения фибрнногена в фибрин.
Лиме Стрейер Л., Биохимии, пер. с нпгс., т. 1, М., 1984, с. 152-76; Увсксоп С., Непегноп Ч., нАпа Кеч. Вмсйппл, 1980:, т. 49, р. 765-8!1. и. П. Бсскоеп. ПРОЧНОСТЬ, способность материала (или конструкции> сопротивляться внеш. мех, воздействиям, не деформируясь необратимо выше заданного предела, т.е. не разрушаясь (см. Дегрармация механическая, Механические свойства). Понятие «П.» относят не только к мех. разрушению (П. на разрыв), но также к разрушению под действием агрессивных сред (см. коррозия над нанрлжениелг), электрнч. поля (пробой в диэлектриках), лазерного излучения. В данной статье рассматривается мех, разрушение, а именно П. на разрыв. В рамках механики сплошных сред П.
рассматривается на основе представлений теории упругости и пластичности исходя лишь из энергетич. критерия разрушения и расчетов локальных перенапряжений вблизи полостей и трещин. Согласно этим представлениям, разрыв упругих тел (хрупкое разрушение) возможен, если кал-во упругой энергии, осво- 1ЗО ПГОЯВЛКНИК бождающейся при росте трещины, достаточно, чтобы скомпенсировать затраты энергия на образование новой пов-сти Рззрыва. Нормальные напряжения гу вблизи вершины трещины м.
б. рассчитаны по ф-ле: о К(2хг)-118 где г — расстояние от конца трещины, К вЂ” т. паз. коэф. ннтенсивности напряжений, к-рый зависит от формы и пластич. св-в материала. При нек-ром крвтич. значении К„трещина распространяется без дополнят. увеличения приложенного напряжения. Разрушающее напряжение о для плоского напрюкенного состояния определяется ф-лой Гриффитса: ор = (2Ебггх!)"з, где Е-модуль Юнга, б-эффективная поверхностнав энергия, )-«рити«.
размер трещины. Для разрушения упруговязких (вязкоупругих) тел, в т.ч. полимерных, П. определяется условиями образования «шейкн» на растягиваемом образце, т.е. условиямн нарушения пластич. устойчивости (см. Реология). Совр. подход к юучению проблем П. учитывает атомно-мол. строение твердых тел. Данные об энергии мы«атомных свюей и межмолекулярных взаимод, позволили рассчитать теоретическую П. твердых тел на разрыв, к-рая оказалась во много раз большей, чем измеряемая на опъгге для реальных тел. Расхождение теоретической и практической П. объясняется наличием в телах особых участков-концентраторов напряжений (трещин), в к-рых возникают локальные перенапряжения при приложении к телу нагрузки.
Бездефектные материал»1 обладают П., ириблнжающейся к теоретической; таковы, напр., нитевидные кристаллы. Кипетниа разрушешвя. Физ. теории рассматривают деформирование и разрушение твердых тел как процессы, при к-рых в исходной структуре развиваются изменения цод действием приложенной к телу нагрузки, а также происходят фнз.-хим. превращения в поле мех. напряжений, вплоть до катастрофич. разрушения тела, в т.ч. возникновение, перемещение и юаимод, точечных, линейных и объемных дефекяго«. Эти процессы сильно зависят от т-ры.