Н.С. Зефиров - Химическая энциклопедия, том 4 (1110091), страница 66
Текст из файла (страница 66)
Облалзют св-вами спиртов. Синтезируют П. последоват. лействиеи на 1.2-пропилеигликоль пропиленохсида и этилсноксила в прнсут, щелочного катализатора. В иром-сти получают гя. обр. проксанол-224 (л 38, т+ в' = 34, мод. м, до 3200), проксанол-268 (и = 45, т+ в' = 260, мол. м, 13000) и проксанол-305 (и 52, в+ т) 68, мол, м. до 6000); солержание осн. в-ва 50%, золы 0,5%. Анализ П. вхшочает определение кол-ва полиоксиэтиленовых и полиохсипропиленовых звеньев в молекуле методом ГХ (с предварит, разрушением полимера), а также с помощью спектроскопии ИК и ЯМР. П.— моющие и смачивающие ср-ва в целлюлозно-бумаэкной и текстильной прот-сги, диспергаторы пигментов, гербицидов и фунгицндов, эмульгаторы, деэмульгаторы (в т.
ч. в нефтяной прот-сти), компоненты синтетич. Моющих ср-в, очищантщих и пропиточных компо3!гний, фармацевтич. и косметич. препаратов. Л м, см при ст. Про ав «ы. С 8. Е в ая, Ж.А. 6 дона ПРОЛАКТИН (лактогеииый гормон, лактотропный гормон, маммотропнь!й гормон, маммотропян), белковый гормон, вырабатываемый специализир, клсттаади передней доли гипофиза позвоночных. При беременности П. вырабатывается также в отпадаюшей слизистой оболочке матки, накаплнвастси в околоплодных водах.
Молекула П.(мол,масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепгп построенную из !99 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. с~роении П. немногочисленны. )э(-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот) †остат треоиииа. С-Концевым амниокислотным остатком в молекуле П.
независимо от ниловой принадлежности является остаток цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третнчной структурой,' ок. 50% полилептидной цепи находится в виле а-спирали. По хим. строению, физ.-хим. и биол. св-вам П. сходен с тормоиом роета (голая!овродннот) и пдафснвлрлыы дактагенодс Считается, что этя трн регуляториых белка произошлн в процессе эволюции в результате лупликации гена 189 Типы прояамивав Ачнноииптатные остатки 8-водные нмвл 38-53 20-32 О,о ОД 0,4 - 1,2 7,4 9,3 0,0 0,5 30-39 12.
17 0.5- 1,9 ЬЬ 2О 0.3 — 1,8 о,г- 1,3 Гэусамнн Про»пи Цветени и метпонвн Гон»ни Фен»а»ванин Литии . 32-42 !5-24 2,4-3.6 1.5 — 3,3 3,7 . 5,6 0.2 0,8 П, каждого злака содержат большое кол-во равд. белков н экстрагируются из семян 70%.ным этанолом (это послужило основанием Т.
Б. Осборну в 1924 выделить эти бедки в самостоят. группу). Мол. м. хйбогатых П. 20 — 40 тыс., они содержат внутрнмол. связи 8 — 8. Мол. м. 8-бедных П. 45-80 тыс. Глютенины имеют иол. м. 94 — 145 тыс., с помощью связей 8 — 8 они образуют гигантские ассоциаты, к-рые у пшеницы служат основой клейковинного комплекса. Молекулы 8-богатых П. и глютенинов имеют четко выраженную доменную организацию и состоят нз уникальных 1л)0 (хромосомная перестройка, в результате х-рой возтпткает повторение участка гена) из одного общего предшественника, обдадавшего св-вами П. Наряду с доминирующей формой П., представляющей собой простой белок, существует биологически активная изоформа гормона (мол. м.
ок, 25 тыс.), в к-рой к остатку аспарагина в положении 3! с помощью Х-гликозидногл связи присоединена олигосахарилная цепь Углеводнь!й состав гликозилированного П. свиньи соответствует известной структуре олнгосахаридиых цепей лютеинизирующего гормона овцы. Он включает остатки маинозы, Р(-ацетиэтглюкозамина. Ж-ацетилгалактозахлина, фукозы и небольшое колво остатков галактозы.
П. синтезируется в гипофизе в виде высокомол. прел. шественника — препролактина (известна структура гена, коднруюп!его этот белок), к-рый затем в резуль~ате специфич. ферментативного отшепления Н-концевого «сигнального» пептида превраш. в «зрелый» биологически активный гормон. В гипофизе и крови обнаружен рял мол. форм П., незначительно различающихся по физ.-хим., иммунологнч. и биол.
св-вам. Образование таких изоформ м, б. обусловлено посттранрляц, модификациями молекулы гормона. Осн, ф-ция П. у млекопитающих — стимуляция развития молочных желез, а также ооразоваиия и секреции молока. Гормон принимает участие в регуляции репродуктивных процессов. Патодогически повьпп. секреция П. (Нередко в результате опухоли гипофиза, продуцирующей П.) может сопровождаться нарушением детородной ф-ции, бесплодием. Секреция П.
гипофизом существенно возрастает при беременности. У низших позвоночных гормон стимулирует рост тела и внутр. органов, регулирует ролительсхие ф-цин, оказывает влияние на водно-солевой обмен и др. Препараты П. выделяют из гипофизов животных и человека. П. животного происхохтдения применяют для стимуляции секреции молока у женщин после родов. лпмо Бнокимнв гормонов и торыопадмкя реку»»пни, м., !Ми, с. 44-93, Бутнсв В.Ю, Панков Ю.А., «Биокими»э, !984, т 49, в П, с.
1828 — 38, Буявто* А.А., «Провэемы эндошпшояоолкп 1990, т. 36, т 4, с. 30-35; Бу атон А А, Макар вскаа Е, Е., Сел»нова М. И., там хе, Ш91, т. 37, М 3, с 23-25, Рт«1аспп. Ваяв апд спякэ! сос е)а!еэ, ок Ьу Е. М. Ыас)яоб, м О. твотпст, П яшравшп', Н.Т., Ш85 (НЩА Кекса св'зет, с, 0 д.ж Е) в.
ПРОЛАМЙНЫэ запасные белки семян злаков (у пшениды эти белки паз. глиадинами, у кукурузы — зелшавли, у ячменя— гордеинами, у ржн — оскалинами, у овса -авенннами). П. делятся па две группы — серосодержащие (8-богатые) и сероиесодержащие (8-бедные). Все эти белки кодируются семействамн ролственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. относят также родственные им белкиглютенины (глутелины, или НМТХ)).
Все эти группы белков различаются по амннокислотному составу, содержат много остатков глутамина и пролииа, мало остатков основных аминокислот (см. табл.). ОэдержАние некОтОРых АминОкислОтных Ос ГдткОВ В )ГРОЛАИИНАХ (% ст моя. м. 6»яка) 1ОО ПГОЛИН и повторяющихся последовательностей амннокислотных остатков. Более древние уникальные последовательности у гордеинов имеют частичную гомологию с белковыми ингнбиторами трнпснна, а повторятощиеся последовательности у П. всех злаков состоят из 7 — 12 аминокислотных остатков. Типичная повторяющаяся последовательность в глиадинах— Рго — О1п — О1п — Рго — (Х) — (букв, обозначения см.
в ст. Амииокислонзы, Х-остаток одной ю коднруемых аминокислот); она варьирует у разньгх П. при сохранении преобладающего числа остатхов глутамнна и пролниа. Кроме того, в молекулы П. включены также участки из 4 и более остатков глутамина. Гетерогенность молекул П. в оси. обусловлена варьированием числа повторяющихся последовательностей и модификацией в них амннокислотных остатков. Все предшественнихи П. ямеют сигнальный участок, состоящий из 16-20 аминокислотных остатков (первый из ннх метионин), к-рый обеспечивает проникновение синтезируемой на полисомах (комплекс молекулы матричной РНК с двумя или большим числом рнбосом) молекулы П. через мембрану эндоплазматич. ретнхулума! затем этот участок отщепляется.
Пр~ электрофорезе в кислой среде на крахмальном нли полиакриламидном геле глнаднны делятся по подвижности на а-, 0-, 7- н аз-группы, каждая из к-рых включает песк. белков. Горленны делятся на С и В группы. Причем малоподвижные белки группы  — это Я-бедные П. Глютеннны при обычньгх условиях электрофореза остаются на старте.
Прн двухмерном электрофорезе глиадинов выделено боден 50 компонентов, причем разные сорта пшеницы существенно различаются ~о составу белков, относящих- сякП. Установлена четкая взаимосвязь между составом электрофоретнч. компонентов П. и реологнч, св-вами теста из муки пшеницы, хлебопекарнымн достоинствами последней, а также качеством макарон. Самое высокое содержание П.
(без глютенннов) в суммарном белке пшеницы и ячменя (40-50'й по массе), самая низкая (10 — 15%)-у овса. У этой культуры отсутствуют 8-бедные П. П, играют исключительно важную роль прн хлебопечении и произ-ве макаронных изделий. Предпринимаются попытнн с помощью генетич. инженерии модифицировать гены, копирующие П., с целью повышения в ннх содержания основных аминокислот (напр., лизина), т. к. бедность белков злаков этими аминокислотами сильно снижает их биол. ценность. Лмн Копер»» В Г, Венин пшнгиньг, М, 1983, Гозиноп А А, Полямор(зпзм бе»и и н его знеченне и ген»гиге н »ел»гнпп, М, 1985, Кпзеп1п О О [е о), евнином В~»РЬУ» Ае!и» 1983 ч 747 Я !г2 Р 138 50 Рпзпе Р 1 [е о1, «тнеог Арр[ Пепе!»,1982,з ЬЗ,Ы2,р 129-38,Кге~з М [но),позгоглзнггеуз о1 Р1еп! Мо1еен1ег «по О:8 Вг»1оку», 1985, ч 2, р 253 — 317 А А Гозиное ПРОЛЙН (2-пнрролидинкарбоновая к-та, Рго, Р), мол.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
