И.Л. Кнунянц - Химическая энциклопедия, том 2 (1110088), страница 134
Текст из файла (страница 134)
Взаимод, со спиртами приводит к новым И. (ур-ние 1) или к ортоэфирам (2), гидролиз в щелочной среде — к амидам (3), в кислой к сложным эфирам (4); ,,ХК' (1) КС ХНК' ОК' КС' (3) к"он, ХК' н,о~ О КС В реакции с Н»8 И. образуют эфиры тионкарбоиовых к-т КС(8)ОК", с аминами КГХН-амидины КС(=ХК')ХК',". С бифункциоиальиыми соед. дают гстероциклы, напр.: С М Н сна, ннн Е анан. ннн Е Для И. характерны два вида триадной прототропной таутомерии — нмии-имлиная и имнн-енаминная: СС вЂ” Н вЂ” С Н С=Ы-Г', ~~(л.-ы С Н Н Н Н йиаае Ванн Хаен И.— основания.
в безводной среде образуют с к-тами н алкнлгалогенндами цииииевыв сали; в присут. водных к-т легко гндрохизуются до карбонильных соедй подобно последним вступают в коццеисацни тяпа альдольной и крото- новой; обменивают группу НК при р-ции с амннамн; присоединяют саед, с подвижным атомом водорода, а также реактивы Гринъяра; гидрируются до вторичных аминов; окисляются в амиды. Получают И. конденсацией алъдегидов нли кетонов с амияами (в случае арилкетоиов требуется применение кислотного каталязатора, р-ция 1); восстановлением нитрилов комплексными гидридами (напр., триэтоксиипомогндридом )н(а, р-ция 2), р-пней нитрилов с металлоорг. саед. (3), а также Хе)иа реакцией, Штаудииввра реакцией, Штиглица реакцией: К' К' К"" „'С-О+КЫНн С-ЫК П) К/ КСты — 'КСН НН АгМГВг,цнО Р ~ и Аг И.
находят широкое применение в орг. синтезе, особенно в синтезе гетероциклов. Иногда И. называют гетероциклич. амины с группой )н)Н в цикле, напр. этиленнмни, триэтнленнмин, гексаметнленимин. См, также Шиффавы основания. Лиан Овчин оргнвнннана» пиен», аян. а англ., г. 3, М., 1982 н. 476-72Х Ы Г яНднкаааи Ш4МЕРСИОННЫЕ ЖЙДКОСТИ (от позднелат. пшпег-' зю-погружение), служат для определения показателей преломления л кристаллнч.
и аморфных в-в. Частицы ()00-500 мхм) исследуемого в-ва помещают в И. ж. с известными к н наблюдают под микроскопом. При равенстве л исследуемого в-ва н И. ж, фазовые границы невидимы, прн разных л иа границе двух фаз появляется топкая светлая полоска (полоска Бекке). Используя набор И. ж. с известнымн л, определяют л твердого в-ва. Кроме и с помощъю И.
ж, можно определять также угол между оптнч. осями, число оптич. осей и нек.рые др, кристаллооптич. характеристики. Стаццартный набор И. ж. (л 1,408-1,780) включает изоамнловый спирт, легкие погоны нефти и фракцию керосина с т. кип. 220-240'С, п-хлориафталип, СН 1„насьпц. р-р Я в СНн(н и др. И. ж. с промежуг. л получают смешением песк. жидкостей.
И. ж. с л > !,700 — р-ры Б и Аз,бз в АгВга, Аззбн, Ан)н н Б в СНн(н, Бе и Азнб, в АаВгз. И. ж. с л < 1,408 — смеси легких фрахцйй нефти и смеси глицерина и спирта с водой и др. Л. В. да«аннана» Ь ИММОБИЛИЗОВАНИЫЕ ФЕРМЕНТЫ (от лат. шппоМ- йз-неподвижный), препараты ферментов, молекулы к-рых связаны с матрицей, или носителем (как правило, полимером), сохраняя при этом полностью нли частично свои каталитнч. св-ва. И.
ф. обычно не раста, в воде; между двумя фазами возможен обмен молекулами субстрата, продуктов каталитич. р-ции, ингибиторов и активаторов. Существует песк. оси. способов иммобилизации ферментов: 1) путем образования ковалентных сашей между фер. 42! ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ 215 ментом и матрнцей; 2) полимеризацией мономера, образующего матрицу, в присут. фермента, к-рый при этом оказывается вюпоченным в сетку полимера — обычно геля; 3) благодаря элехтростатич. юаимод. противоположно заряженных групп фермента и матрипзя; 4) сополимеризацией фермента и мономера, образующего матрицу; 5) свюыванием фермента и матрицы в результате иевалентных взаимод.— гнлрофобных, с образованием водороднънх связей и дрй 6) инкапсулированием-созданием около молекул рмеитв лолупроницаемой капсулы, напр.
вюпоченнем рмента в липосомы; 7) сшиванием молекул фермента мехсду собой, напр. глутаровым альдегидом, дяметяловым эфиром диимида адипиновой к-ты. Особый случай иммобилизации проведение ферментатшщых р-цнй в двухфазной системе, когда фермент находится в водной фазе, а субстраты н продукты р-ции распределяются между орг. и водной фазамя, что позволяет в зависимости от козф. распределения в-в между фазами сдвигать равновесие р-ции в нузкную сторону; днспергирование фаз увеличивает пов-сгь их раздела и тем самым улучшает достуд субстрата к ферменту.
Среди способов нммобилязации наиб. распростраиеняе получили коваленгное связывание фермента с матрицей и включение фермента в гель. В первом случае в качестве матрицы обычно используют целлюлозу, дексграиовые гели (сефарозу, агарозу), микропористые стекла или кремнеземы, а также синтетнч. полимеры. Матрицу при ковалептной иммобилизации ферментов обычно предварительно активируют, обрабатывая, напр., бромцяаиом, азотистой к-той яли пианурхлоридом. Благодаря этому она становится носителем активных группировок, к-рые способны вступать в р-цию сочетания, взаимод. с группами )н(Нн, ОН, СООН. Во втором случае в качестве гелеобразующего полимера используют полиакриламид. На практике иммобилизации часто осуществляется одновременно песк.
способами. Тах, при фиксации ферментов ковалентными связями между нх молекулами н матрицей обычно возникают также нековалентные взаимодействия. Извеспш способы предварит. хнм, модификации молекул фермента низкомол. в-вамв или р-римыми полимерами, имеющими зарюкенные группировки, что язменяет у таких модифицир. белков электростатич.
заряд молекулы и позволяет достаточно прочно сорбировать их иа иоиообменных смолах. Прн всех типах иммобилизации матрица, взаимодействуя с ферментом, может инактивировать последний илн создавать пространств. затруднения дяя доступа субстрата к активному центру. Прн ковалентиом связывании фермента для предотвращения отрнпат. влияния матрицы между ией и молекулой фермента вводят разобщающую цепь атомов-спейсер (наз.
также «вставкойа или «ножкой»). Кроме того, часто стремятся использовать для иммобилизации гидрофяльные матрипы, создающие вблизи фермента более естеств. микроокружение. Пря иммобилизации ферментов необходимо, чтобы активные группы матрицы ие блокировали каталитич. центр фермента, а условия иммобилизации ие приводилн к потере его активности. Определенные ограначеняя на способ иммобилизации налагают и особенности субстрата. Так, в случае высокомол. субстратов нельзя использовать методы инкапсулнрования илн включения фермента в гель. Если матрица несет на себе заряды, то заряд субстрата влияет на кннетнч. параметры р-цнн; разноименные заряды иа носителе н субстрате увеличивают скорость р-цни, катализнруемой И. ф., олноименные заряды ее снижают и м.
б. причиной полной потери активности препарата. Зарады носителя и субстрата влияют также на величину рН, при к-рой скорость ферментативиой р-цни максвмальна. Важную роль играет распределение субстрата межлу фазами И. ф. и р-ра. Ограниченная доступность субстрата к активному центру фермента может привести к изменению специфичности последнего. Особенно это характерно для высокомол.
субстратов, к-рые из-за малого коэф, диффузии медленно переходят в фазу И. ф., что приводит к относят 218у ИММУНОГЛОБУ ЛИНЫ увеличению скоростей др. р-ций с участием субстратов меньших размеров. В нек-рых случтаях возможно также изменение направления р-цин Так, фермент эндополигалактуроназа, катализирующий расшецтение полигалактуроновой к-ты в середине молекулы, после иммобилизации отщепляст ннзкомол.
фрагменты от концов молекулы. Существ. влияние на кннетикь р-ций, катализируемых И. фо оказывают два диффузионных барьера-внешний н внутренний. Первый обусловлен на тичнем тонкого неперемешиваемого слоя р-рнтеля волртг частицы И. ф. (слоя Нернста). Толщина этого слоя зависит от скорости перемешивания. Поэтому увеличение последней или скорости тока р-ра в колонке с И. ф. увеличивает скорость ферментативной р-ции. Внутр.
диффузионный барьер возникает вследствие ограничения своб диффузии субстрата внутри сетки полимерной матрицы. Иммобилизации ферментов создает ряд преимуществ. К ним относятся: более высокая стабильность ферментных препаратов, возможность их удаления из реакц. среды и его повторного использования, а также возможность создания непрерывных процессов на ферментных колонках. Важное значение имеет относит. стабильность И.
ф. к денатурирующшл воздействиям-нагреванию, действию агрессивных сред, автолизу и др. Последнему подвержены протеолитич. ферменты Иммобилизация разобщает молекулы этих ферментов и полностью исключает такой процесс. Благодаря этому удалось изучить механизм образования протеолитич. фермента нелсона из его предшественника пепсиногена (при этом от последнего отщепляется пептид, состояцпгй из 42 аминокислотных остатков). Было показано, что зта р-пия каталнзируется самим пепсином.
И. ф. применяют в произ-ве (.-аминокислот, 6-аминопенициллановой к-ты, из к-рой получают полусинтетич. пенициллины, в синтезе преднизолона, для удаления лактозы из продуктов питания, используемых больными с лакгазной недостаточностью, в изготовлении ферментных электродов для экспресс-определения мочсвины, глюкозы и др. в-в, для создания аппаратов «искусств. почка» и «искусств. печеныт, для удалении эндотоксинов, образующихся в процессе заживления ран и ожогов, при лечении нек-рых онкологич. заболеваний и др. Большое значение приобрели в клинич.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
