Г.А. Миронова, Н.Н. Брандт, А.М. Салецкий - Молекулярная физика и термодинамика в вопросах и задачах (1103598), страница 70
Текст из файла (страница 70)
Расстояние между прямыми при температуреперехода позволяет оценить DHпл (рис. 11.21а) и DSпл (б). Полученные значе%ния «скачков» энтальпии и энтропии с хорошей точностью удовлетворяютравенству DHпл = TплDSпл.С помощью представленных на рис. 11.21 зависимостей также графиче%ски оценивается температурный интервал фазового перехода для лизоцима.Он составляет DT » 8 К. Рассчитаем также значение температурного интер%вала по формуле (11.88):4kBT 12,2T 3|U1 4 U2 |где T* = 353 К, | U1 – U2 | = DH1пл — теплота плавления, приходящаяся на однумакромолекулу.
Зная молярную массу лизоцима M = 14306 г/моль и тепло%ту плавления на грамм вещества, получаем:M143062H1пл 3 2Hпл3 12,23NА6 4 1023Джкал3 2,91 4 101193 1,22 4 10118.белокбелокПодставляя полученное значение DH1пл в формулу для DT, находим:4Tпл 54kBT 12 4 3 1,38 3 10223 (353)256 5,6 К.4H1пл1,22 3 102185. На кривой S(H) можно наблюдать слабый прогиб вблизи значений H*исоответствующих температуре перехода Tпл (рис. 11.21а, б). Наличиепрогиба согласуется с теорией фазовых переходов первого рода.Рассчитанная из значения тангенса угла наклона касательной к кривойS(H) в точке (H*, S*) величина обратной температуры хорошо согласуется созначением температуры перехода Tпл = 353 К.Ответ: r = M/(wNA) = 0,14 г/см3, см.
рис. 11.21, 11.22, DTпл = 4kBT*2//DH1пл » 5,6 К.S*,ГЛАВА 11. ФАЗОВЫЕ ПЕРЕХОДЫ349Рис. 11.22Зависимость энтропииот энтальпии при на+гревании лизоцима от40°С (313 К) до 100°С(373 К)Вопрос для самопроверки. Денатурация белка является фазовым пере+ходом I рода, т. е.
белок находится либо в нативном состоянии, либо в дена+турированном. «Полуденатурированные», полусвернутые молекулы прак+тически не встречаются. Как объяснить тот факт, что, несмотря на отсутст+вие полуденатурированных белков, сам переход «все или ничего» занимаетдостаточно широкий (по сравнению с массивными небиологическими объек+тами) температурный интервал (DТ ~ 10 К)?Ответ: денатурация отдельного белка является событием случайным.Переход в денатурированное состояние происходит практически мгновенно.Белок «плавится» весь сразу, как микроскопическое твердое тело.
Вероят+ность нахождения молекулы в «полуденатурированном» состоянии крайнемала. Если рассматривать совокупность белков, то их денатурация происхо+дит неодновременно. В начале температурного интервала DТ фазового перехо+да в нативном состоянии находится около 90% всех белков, а 10% — в денату+рированном состоянии. В конце интервала DТ ситуация изменяется на проти+воположную: 10% — в нативном состоянии и 90% — в денатурированном.Приложение 11.5.О САМОПРОИЗВОЛЬНЫХ ПРОЦЕССАХСАМООРГАНИЗАЦИИ В ЖИВЫХ ОРГАНИЗМАХПРОЦЕССЫСАМООРГАНИЗАЦИИ И ЭНТРОПИЯДостаточное удаление биосистемы от состояния термодинамическогоравновесия, интенсивный обмен энтропией с внешней средой обеспечивают возможность протекания в биосистемах процессов самоорганизации —процессов структурообразования.
Новая структура возникает из флуктуа+ций, т. е. является проявлением неустойчивости.Способность к самовоспроизведению в течение длительного времени умолекул, входящих в состав организма, а также способность к размножениюсоставляют главные признаки всего живого.Процессы структурообразования и воспроизводства связаны с реакциями матричного синтеза, которые характерны только для живых организ+мов и отсутствуют в неживой природе. Роль матрицы в клетке выполняют350МОЛЕКУЛЯРНАЯ ФИЗИКА И ТЕРМОДИНАМИКА В ВОПРОСАХ И ЗАДАЧАХмакромолекулы нуклеиновых кислот ДНК и РНК. К реакциям матричноготипа относится синтез и'РНК (информационной рибонуклеиновой кислоты),когда роль матрицы играет молекула ДНК, а также процесс удвоения ДНК.Живой организм как носитель генетической информации приспосабливаетсяк изменяющимся внешним условиям, обновляет информацию, используя дляэтого энергию внешней окружающей среды.
Поэтому генетическая информа'ция переходит из поколения в поколение со значительно меньшими измене'ниями, чем информация из надписей на древних памятниках цивилизации.Заметим, что в ограниченном понимании процессов самоорганизации толькокак образования упорядоченных структур из атомов эти процессы не являют'ся уникальным свойством биологических систем, а могут, хотя и в значитель'но более простых формах, иметь место в обычных конденсированных средах.Биологический синтез требует больших затрат энергии DG > 0. Например,при биосинтезе белков не только DH > 0, но и значительно уменьшается энтро'пия DS < 0, так как в процессе синтеза из большого числа аминокислот образу'ется строго определенная структура.
Далее происходит сворачивание амино'кислотной цепочки — самоорганизация белка. Этот процесс близок к процес'су образования кристаллов из жидкой фазы, но, во'первых, не имеющихпространственной периодичности, а во'вторых, очень маленьких размеров.Пути сворачивания пептидной цепи после ее синтеза на рибосоме опреде'ляются генетическим кодом, устанавливающим взаимосвязь между после'довательностью аминокислотных остатков в цепи и типом пространствен'ной структуры.
Вместе с тем эффективность образования нативной структу'ры белка связана с работой высококоординированной системы регуляции,обеспечивающей оптимальные условия для ее формирования внутри клет'ки. Процесс сворачивания белка проходит несколько стадий.Нативный белок может иметь одну, в редких случаях — несколько ус'тойчивых конформаций. Нативная конформация очень устойчива, но не яв'ляется абсолютно жесткой. Образующие ее группы атомов (фрагменты), до'мены, субъединицы могут в определенных пределах перемещаться в про'странстве (сдвигаться и раздвигаться).
Вместе с тем следует отметить, чтобелковая цепь упакована плотно, атом «упирается» в атом. В этом смыслебелок тверд. Однако обычно на рисунках изображается только скелет белко'вой цепи, отражающий элементы вторичной и третичной структур. Боковыегруппы удалены, хотя именно они ответственны за физико'химические игеометрические свойства поверхности глобулы. Кроме того, к поверхностибелка может прилипать множество молекул воды.Общая пространственная топография белковых глобул определяетсятем, что полярные группы расположены в основном на поверхности, а непо'лярные (гидрофобные) — внутри глобулы, образуя ее гидрофобное ядро(см.
рис. 11.23).Остановимся на общем термодинамическом описании процесса сворачи'вания белковой глобулы, не рассматривая формирование детальной струк'туры (образование a'спирали или b'листа).Основную роль (~90%) в синтезе глобулы играют гидрофобные взаимо'действия, которые формируют гидрофобное ядро глобулы (см. рис. 11.23).ГЛАВА 11. ФАЗОВЫЕ ПЕРЕХОДЫ351Рис. 11.23Основные принципы свертывания полипептидной цепи(с образованием гидрофобного ядра) в водной средеРис. 11.24Энергетические составляющие процесса свора.чивания беловой глобулы: DHсверт < 0 — умень.шение энтальпии макромолекулы за счет обра.зования гидрофобных, водородных, ковалент.ных и других связей в молекуле; TDSконфор < 0 —уменьшение энтропии молекулы за счет умень.шения ее конформационных степеней свободы;TDSсреды > 0 — увеличение энтропии окружаю.щей среды (воды) за счет снижения степени упо.рядоченности воды. Суммарный энтропийныйчлен TDS < 0, изменение потенциала ГиббсаDGсверт < 0Стабилизация твердого (глобулярного) ядра белка происходит под действи.ем сил Ван.дер.Ваальса, водородных и ионных — более чувствительных кдеталям атомной структуры, которые после «черновой» работы гидрофоб.ных сил формируют окончательную конфигурацию белковой глобулы.
Во.дородные связи возникают между боковыми группами аминокислотных ос.татков и между NH. и CО.группами пептидных цепей, электростатическоепритяжение — между разноименно заряженными боковыми группами, на.пример COO– и NH31 . Наиболее прочными являются ковалентные дисуль.фидные S.S связи в цистеиновых мостиках. Все типы связей, образующиесяв белковой глобуле, энергетически выгодны, так как при этом внутренняяэнергия U уменьшается, они оказывают стабилизирующее действие, так чтоэнтальпия свертывания отрицательна (рис. 11.24):DHсверт < 0.Энтропия системы «белок — вода» является суммой энтропии белка иэнтропии окружающей его среды.В энтропию молекулы белка вносят вклад степени свободы движениямакромолекулы (как целого) в среде, а также внутримолекулярные степенисвободы входящих в макромолекулу групп и отдельных атомов.
Уменьше.ние (замораживание) числа степеней свободы приводит к уменьшению эн.тропии. Энтропия абсолютно жесткой неподвижной цепи, у которой все сте.пени свободы заморожены, равна нулю. Следствием образования «твердого»352МОЛЕКУЛЯРНАЯ ФИЗИКА И ТЕРМОДИНАМИКА В ВОПРОСАХ И ЗАДАЧАХядра является уменьшение конформационных степеней свободы макромоле(кулы, увеличение степени упорядоченности, что приводит к TDSконфор < 0 —уменьшению энтропии молекулы.Из(за разрыва водородных связей белка и молекул воды внутренняя энер(гия системы увеличивается на Du1. А энтропия окружающей среды (воды)при появлении свободных молекул воды, благодаря размораживанию посту(пательных и вращательных степеней свободы у молекул воды и перестройкеводородных связей в воде, увеличивается на TDSсреды > 0.Суммарный энтропийный член оказывается отрицательным, т.
е. энтро(пия системы «среда — молекула» уменьшается:TDS = TDSконфор + TDSсреды < 0.В результате изменение потенциала Гиббса оказывается отрицательным:DGсверт = D(Н – TS) = DН – TDS < 0,и макромолекула самопроизвольно принимает свернутую в глобулу, натив(ную конформацию.При изменении внешних условий твердый белок ведет себя как апериодический кристалл (по Шредингеру). Например, при повышении темпера(туры он не теряет своей формы и твердости постепенно, как стекло, но, до(стигнув определенного предела, быстро плавится.
Это фундаментальное свой(ство белков тесно связано с надежностью их работы.Рассмотрим в общих чертах образование a(спирали на некотором участ(ке полипептидной цепи. По роли, которую мономерные звенья (аминокисло(ты) играют в образовании структуры белковой молекулы, они разделяются на:§ аминокислоты, активно (или просто) содействующие образованию спи(ральных и b(складчатых структур;§ аминокислоты, препятствующие образованию этих структур;§ аминокислоты, разрушающие эти структуры.Кроме того, есть аминокислоты, безразличные к обеим структурам.На участках полипептидной цепи, на которых подряд расположено необ(ходимое для образования одного витка число кислот, активно содействую(щих образованию спиралей, образуется по одному витку с одной водороднойсвязью. Так как при этом преодолевается наиболее высокий энтропийныйбарьер, существенную роль здесь могут играть термические флуктуацииструктуры полипептидной цепи, при которых остатки сближаются оптималь(ным образом.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
