Ф. Коттон, Дж. Уилкинсон - Основы неорганической химии (DJVU) (975556), страница 126
Текст из файла (страница 126)
31.5. Три возможные геометрические конфи- гурации фрагмента Оз — Ее длн миоглобима или гемоглобина. О Ре — О О ваезанмаи лами, например в [(СаНз)зР)т(СО)С11гОз (равд. 18.7). Но,наиболее вероятной кажется изогнутая структура, поскольку молекула О, изоэлектрона с нитрозилом ХО, который образует комплексы с изогнутыми цепочками Сон' — Х вЂ” О (равд. 28.14). Этот тип соединений является превосходной моделью для порфнринового комплекса железа с кислородом. Гемсодержащне ферменты, Как каталаза, так и пероксидаза катализируют разложение пероксида водорода НтОт: 2Н,О, — ~. 2НаО р Оа (каталаза) НаОа + АНз — ч. 2НаО + А (пероксидаза; АНз =- кофермент) Зз.З.
Негемовые мселезосодермсащме белки Существуют белки, которые содержат прочно связанные атомы железа, выполняющие определенную биологическую функцию, но не содержат порфиринов. В них атомы железа связаны с атомами серы, и все такие белки участвуют как переносчики электронов в соответствующих последовательностях окислительно-восстановительных реакций. Рубредоксины. Эти вещества участвуют в большом числе биологических окислительно-восстановительных реакций, в особенности в анаэробных бактериях. Типичным считается белок, выде- Цитохромы. Эти гем-белки обнаруживаются как в животных, так и в растительных клетках и играют роль переносчиков электронов.
Они принимают электрон от вещества, являющегося немного более сильным восстанавливающим агентом, и передают его более сильному окислителю. В цнтохромах атом железа гемгруппы также коорднннрован па атоме азота имндазольного кольца с одной стороны от плоскости порфирннового цикла. Но в дополнение к этому он координирует с другой стороны атом серы метионинового остатка, который может находиться в разных частях белковой цепи. Поэтому потенциальная способность атома железа в цитохроме к связыванию кислорода подавлена.
метАллы В БиОлОГических системдх 115 2,05 А 224А А!15' 1О4 ~ ~ Кс ИИ. 2,32 А т108' 'т / 113' ' 2,34 А 4 в исае амнноннн м и Рис. З1.6. Рубредйксин. а положение атома желева в мОлекуле: 1Ассог41пй 1о риь1~асьей йа!а !и 1971.1 6 — длнлы связей я углы в «тетраадре». Ферредоксины. Это относительно небольшие белки с молекулярными массами от 6000 до 12 000, в которых атомы железа связаны с атомами серы. Подобно рубредоксину, они являются переносчиками электронов.
Конечно, рубредоксин логично рассматривать как один из типов ферредоксина. Другие типы, которые собственно и называют ферредоксинами, содержат два, четыре .или восемь атомов железа на одну молекулу. Хуже других изучены ферредоксииы с двумя атомами железа. Вероятно, они содержат структурный фрагмент чис-Я 3 и-Чис Ге ге чис-З 3 $-иис где цис-3 обозначает боковую цепь — СНтЬ цистеинового остатка белка. Известна структура одного из ферредоксинов с,восемью атомами железа, который был выделен из Р. аегойепез. Он содержит два фрагмента Ге!За, далеко отстоящих друг от друга ленный из бактерии С. раз1аг1апит. Его молекулярная масса составляет около 6000.
Он содержит одну полипептидную цепь из 53 аминокислотных остатков, связанную с одним атомом железа. Рентгеноструктурное исследование показало, что атом железа в трехвалентном состоянии координирован четырьмя атомами серы цистеиновых остатков, расположенных в пространстве так, как представлено на рис. 31.6,а. Комплекс имеет строение, близкое к тетраэдрическому, но, как видно из рис. 31.6,б, отклонения от идеальной конфигурации весьма существенны. ГЛАВА 3! Рис. 31.7. Структурный фрагмент Резне(Б-Чис)е встречающийся в ферредоксинах, и центральная группировка Ее434, состоящая из двух тетраэдров, центры которых совпадают.
В отдичме от ндеаднзированното ри. сунна эти тетраэдры имеют рванью размеры. тетраэдр рез, образованные четырьмя атомами железа, имеет меныоие размеры. (12 Л). Каждый из них удерживается на своем месте в молекуле посредством связей групп цис-$ с атомом железа, как показано на рис. 31.7. Весьма вероятно, что ферредоксины с четырьмя атомами железа содержат по одному такому фрагменту, хотя это и не доказано. Функция группировки Ее4$4 состоит в том, что она является источником или ловушкой для электронов. Железосодержащие белки с высоким окнслнтельно-восстановительным потенциалом (Н1Р!Р)*.
Эти белки имеют окнслительиовосстановительный потенциал (ОВП), примерно на 0,75 В более положительный, чем ферредокоины. Тем не менее по крайней мере в одном случае, а возможно во всех, они содержат тот же фрагмент Ре434(5-цис)4 (см. рис. 31.7). Чем же тогда объясняется столь большая разность ОВП? Вероятно, основная причина состоит в следующем.
Клетка Ре454, обозначим ее (К), может существовать в трех окислительных состояниях (К), (К4) и (К ). В восстановленных железосодержащих белках с высокими ОВП и в окисленном ферредокоине она,находится в состоянии (К). Две окислительно-восстановительные реакции тогда состоят в следующем: Белок с высоким ОВП (К+)+е=(К)) гЕ,= 0,35В Ферредокснн (К)+е=(К-) Е,= — 0 Еав Такая гипотеза подтверждается детальным сравнением структур фрагментов Реева в окисленном ферредоксине и в окисленных и восстановленных белках с высоким ОВП, а также результатами исследования комплекса, где к фрагменту Ре484 присоединены * В нашей научной литературе не используется сокращенное название этих белков. — Прим. перев. МЕТАЛЛЫ В БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМАХ четыре группы С«Н«СНт8 вместо четырех групп г(ис-5 (разд.
31.12), который является прекрасной модельной системой для изучения. 34.4. Накопление л транспорт железа Метаболизм железа необходим для накопления и транспорта железа. В организме человека,и многих высших животных оно накапливается и сохраняется в,виде ферритина н гемосидерина, которые скапливаются в печени, селезенке и костном мозге. Ферритин — растворимое в воде кристаллическое вещество, состоящее из белковой оболочки грубо сферической формы с внутренним диаметром около 75 й н внешним диаметром около 120 й, которая построена в свою очередь примерно из 20 субъединиц. Внутри этой оболочки находится мицелла с Ге»Ое-НеО-фосфатом в коллоидном состоянии.
До 23о(о от сухой массы ферритина может составлять железо. Одна белковая часть его, которую называют апоферритином, представляет собой устойчивый кристаллический белок с молекулярной массой около 450000. В гемосидерине процентное содержание «гидроксида железа» еше выше, но его строение различно в разных организмах и определено значительно хуже, чем строение ферритина. Тринсферрин — белок, который очень прочно связывает ион трехвалентного железа .и переносит его от ферритина к красным Рис. 3!.8,б. Типичная структу. ра ациклического ферриокса. иииа.
н с о - / с (сн(, ' н '(с (: ай Со %/ (чн с ос и ы о и н Рис. 3!.8,а. Схематическая структура типич- ного феррихрома. н (сн2)5 (сй), о С ( Рс-(сне)е о..~1-о (чн ! (и — (сн,), о г' с ! к' ГЛАВА 31 кровяным тельцам .и обратно. Передача железа между ферритином и трансферрином происходит в виде ионов ге'", но детали этого окислительно-восстановительного процесса не выяснены. В микроорганизмах транспорт железа осуществляется веществами, называемыми феррихромами и ферриоксаминами. Первые представляют собой тригидроксамовые кислоты, у которых три гидроксаматные группы расположены в трех боковых цепях циклического гексапептида.
Три гндроксаматные группы ферриоксамина входят в пептидную цепь, которая может быть циклической нли открытой. Типичные структуры показаны иа рнс. 31.8, а и 31.8, б. Большое значение этих соединений определяется их исключительной способностью связывать в хелат трехвалвнтное железо и затем, проникая сквозь клеточные мембраны, переносить его таким способом от неорганических источников, таких, как Ее~Оз хН»О, в те точки клетки, где оно необходимо. ВИОНЕОРГАИИЧЕСИАЯ ХИМИЯ КОБАЛЬТА 31.5. Витамин Вм Лучше всего изучена биологическая функция кобальта, которая связана с его,непосредственным участием в построении коферментов ряда витамина Вьь Структура этого витамина в общих чертах представлена на рнс. 31.9, Она не так поразительна,,как это может показаться на первый взгляд.
В .нее входят четыре основных компонента: 1. Атом кобальта. 2. Макроциклический лиганд, называемый корриновьсн циклом, с которым связаны различные заместители. Сам цикл показан утолщенными линиями. Он похож на порфиновое кольцо, но отличается от последнего несколькими деталями. Отметим отсутствие одной метиновой группы =СН вЂ” между парой пиррольных колец.
3. Сложная органическая часть, состоящая из фосфатного остатка, сахара и органического основания, которое координировано на атоме кобальта. 4. Шестой лиганд Х, который может ~быть связан с атомом кобальта. Природа этого лнганда может меняться, а когда кобальт восстанавливается до степени окисления + 1, он, очевидно, совсем отсутствует. Вся структура, показанная .на рис. 31.9, если не принимать во внимание лиганд Х, называется кобаламином. Название квитамин Вм» относится к цианокобаламину, в котором кобальт находится в степени окксления +3, а как лиганд Х с ним связан ион С1Ч .
Цианид-нон вводится в процессе выделения, и его нет ни в одной из активных форм витамина. В биоло- МЕТАЛЛЫ Б БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМАХ СОГн Н СН СОНИ ОС СОИ Н мн С~СИ» НО СН,ОН О Рнс. З!кл Строение кобаламина. Коррнноиый цикл иокееаи жирной линией. гическнх системах в качестве лиганда Х практически всегда, по всей вероятности, выступает молекула воды. Второй возможный лиганд, как это было подтверждено прямым выделением комплекса,— это 5'-дезоксиаденозильный радикал, показанный на рис. 31.10. Кофермент, в котором этот радикал был обнаружен, был первым металлорганическим соединением, найденным в живых системах. Коферменты В~ действуют в сочетании с большим числом ферментов, ио необходимы еще тщательные исследования, чтобы точно определить их роль.
Лучше всего изучены системы, включающие диолдсгндразу, которые катализируют следующие реакции: йснонсн он — йсн сно+ н о 1й сн н1 Результаты изучения неферментативных реакций с участием коферментов Вм и модельных систем, описанных ниже, составили основу химии витамина Виь Многие из его свойств, выявленных при этом, имеют прямое отношение к биологической фуккции. Кобаламины можно восстановить в нейтральных илн щелочных 359 ГЛАВА аг НО ОН Н,, Н Н Н НС О Х~~Н 1 ) — НН, Рнс.
31.10. 5кдезоксиаленознльная группа, которая может выступать в качестве лнганда, обозначенного как Х на рис. 3! кк си=си, 1сь1 1сь"1вг- сн 1 1сь'1 вг Цпанокобааамнн 1аа~ Метилкобаламин имеет обширную химию, некоторые из его реакций входят в цепь метаболизма метанпродуцирующих бактерий. Он переносит метильные группы к ионам Нп(П), Т1(111), Р1(11) и Ап(1). Очевидно, что именно этим способом .некоторые бактерии проявляют свое пагубное действие, превращая относительно безопасную элементную ртуть, которая скапливается на дне озер и морей, в чрезвычайно токсичные соли, содержащие ион метил- ртути СНзНа+. растворах до состояний Со(И) и Со(1), часто называемых Вга н Вга соответственно.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
