Ф. Коттон, Дж. Уилкинсон - Основы неорганической химии (DJVU) (975556), страница 125
Текст из файла (страница 125)
Способность поглощать свет в основном обусловлена сопряженной полиеновой структурой порфинового кольца системы. Ион магния выполняет по крайней .мере две функции: 1. Оп делает всю молекулу жесткой, что препятствует слишком легкому термическому рассеянию энергии за счет ее распределения по колебательным степеням свободы молекулы.
2. Он увеличивает скорость, с которой первоначально образующееся при поглощении юванта света короткоживущее синглетное возбужденное состояние переходит в соответствующее триплетное состояние, имеющее значительно более продолжительное время жизни н способное передать свою энергию возбуждения в цепь переноса электрона. На первых стадиях последовательности передачи электрона, которая в конечном счете приводит .к отщеплению молекулярного кислорода, марганцовый комплекс неизвестного строения претерпевает обратимые окислительно-восстановительные реакции. На других стадиях в процессе принимают участие железосодержащие вещества, цитохромы и ферредоксины, а также медьсодержащие вещества, так называемые пластоцианины.
Таким образом, фотосинтез требует участия комплексов по меньшей мере четырех металлов. БИОИЕОРГАНИЧЕСИАЯ ХИМИЯ ЖЕЛЕЗА Железо, без сомнения, является самым распространенным тяжелым металлом в живых системах. Его соединения выполняют разнообразные функции. Две основные — это транспорт кислорода и участие в цепи переноса электрона.
Для этих целей необходимо так много железа, что существует также химическая система,накопления и транспорта железа. Сначала обратимся к соединениям, в которых железо входит в структуру гема, т. е. присутствует в виде комплекса, представленного на рис. 31.1, в. 31.2. Гем.белки Во всех случаях гем выполняет свои биологические функции, будучи тесно связан с молекулой белка. Основные типы гем-белков следующие: 1. гемоглобины; 2.
миоглобины; 3. цитохромы; 4. ферменты, такие, как каталаза и пероксидаза. 640 ГЛАВА 31 Рис. 3 !.2. Схематическое представление одной ий четырех субъединиц гемоглобина. Сплошная линия — полвпептвд«ая цепь. Ясно видны отдельные спиральные участки. Точкамн на этой линни показаны атомы е-С. тем-грунпу можно видеть вверху справа от центра. Железо обозначено большим черным кружком.
Координированный гнстндин боковой цепи помечен Ра. Эта значит, что он является восьмым остатком в Р-спирали. !Тмз Бдите чае вйзр1ей ггош опе Мпжу зпррией Ьу М. Регнгз ! Гемоглобин и миоглобин. Эти два белка весьма родственны. Гемоглобин имеет молекулярную массу 84500 и состоит из четырех субъединиц, каждая из которых содержит одну гем-группу. Миоглобин очень похож на одну из субъединиц гемоглобина, ту, которая представлена на рнс. 31.2.
Гемоглобин выполняет две биологические функции: 1. Он связывает молекулы кислорода своими атомами железа и переносит из легких к мышцам, где они передаются молекулам миоглобина. 2. После этого гемоглобин использует несколько аминогрупп для связывания молекул углекислого газа н переносит их обратно в легкие. Гем-группа как в гемоглобине, так и в миоглобнне присоединяется к белку за счет координации по атому азота гнстидина Г8, как показано на рис.
31.2. транс-Положение по отношению к гистидиновому азоту занято молекулой воды в неокисленном состоянии нли молекулой кислорода в окисленной форме. Строение фрагмента Ре — О, до сих пор точно неизвестно, но изменение окислительного состояния железа и присоединение к нему кислорода (и других лигаидов) вызывают важные изменения в структуре гема, которые мы опишем ниже. Гемоглобины — это не просто пассивный переносчик кислорода.
Это сложная молекулярная машина. Показательным в этом отно- 20 о 0 шенин является сравнение сродства гемоглобина и миоглобина к кислороду. Для миоглобина (МЬ) мы имеем следующее простое равновесие: (МЬО 1 МЬ+О,=МЬО, К= (МЬ) (О Если обозначим через )' долю молекул миоглобина, связанных с кислородом, а через Р— равновесное парцнальное давление кислорода, то КР ))Р " Г= 1+КР Это уравнение гиперболической кривой, отмеченной МЬ на рис.
31.3. Гемоглобин с его четырьмя субъединицами ведет себя значителыю сложнее, что приблизительно можно описать следующим уравненном: КРн (= 1 +КР" ' 0-2,8 Точное значение л в этом уравнении зависит от рН. Таким образом, для гемоглобина (НЬ) кривая связывания кислорода имеет сигмоидальную форму, представленную на рис. 31.3. Тот факт, что значение п превышает единицу, с физической точки зрения означает, что присоединение кислорода к одной из гем-групп увеличивает константу связывания для следующей молекулы Оз, что в свою очередь приводит к повышению константы для следующей и т.
д. Рис. 31.3. Зависимость связывания кислорода для миоглобииа (МЬ) и гемоглобина (НЬ). Показана тзкжс зззнсн" ность от рн (зофект Бара) для лослсднего. 80 Я 60 В 20 40 60 60 100 120 140 160 парцелльное закланно ннслороьа,мм рисса. ГЛАВА 31 Хотя гемоглобин при высоком давлении кислорода почти так же хорошо связывает его, как и миоглобин, при низких давлениях он связывает О! значительно хуже миоглобина и поэтому передает его миоглобину в мышцах, как,зто и нужно. Более того, потребность в кислороде будет наибольшей в тканях, которые уже использовали кислород и одновременно выработали СОь Диоксид углерода понижает рН, а зто еще больше увеличивает способность гемоглобина передавать кислород миоглобину. Влияние рН, так называемый эффект Бора, а также прогрессивное увеличение констант связывания кислорода в гемоглобине обусловлены специфическими взаимодействиями между субъединицами.
Миоглобин ведет себя проще, поскольку он состоят только из одной субъединицы. Очевидно, что оба эти вещества необходимы для осуществления процесса транспорта кислорода. Оксид углерода, РРз и некоторые другие вещества токсичны, потому что онн связываются с атомами железа гемоглобина прочнее, чем Ою Они Действуют как конкурентные ингибиторы. Теперь уже частично выяснено, какие взаимодействия между четырьмя субъединицами в гемоглобине определяют кооперативность связывания кислорода и эффект Бора (зависимость ат рН), оба этих столь существенных свойства. Механизм этого взаимодействия очень сложен, но одна из важных черт его тесно связана с координационной химией.
В дезокснгемоглобине железо находится в высокоспиновом состоянии и один из электронов занимает орбиталь и'„~ „!, доли которой направлены прямо на четыре порфирнновых атома азота. Присутствие электрона на этой орби- тали приводит к эффективному увеличению радиуса атома железа в этом направлении н к росту отталкивания с неподеленными электронными парами атомов азота. В результате этого атом железа, чтобы уменьшить это отталкивание, выходит из плоскости, образуемой атомами азота, на 0,7 — 0,8 Л. Но атом железа связан координационной связью также и с атомом азота имидазольного кольца аминокислогного остатка гистндина, помеченного Р8 на рис. 31.2. Поэтому атом железа в дезоксигемоглобине приобретает конфигурацию квадратной пирамиды, как показано на рис.
31.4, а. Если молекула кислорода присоединяется к атому железа, то она занимает положение, противоположное атому азота имидазола. Появление шестого лиганда изменяет силу поля лигандов, железо переходит в низкоспиновое состояние, в котором шесть л!- электронов занимают орбитали о! а, д, и Ы„,. Орбнталь !1 ! „я становится вакантной, и описанный выше эффект отталкивания между порфнриновыми атомами азота и электроном, занимавшим эту орбиталь, пропадает. Поэтому атом железа вновь может вернуться в центр почти плоского порфиринового кольца и, как показано на рис.
31.4,б, образуется октаэдрический комплекс. МЕТАЛЛЫ В БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМАХ 0,75 А Рнс. 31.4,а. Высокоспнновый пктккоордннкрованный атом Ре(П) в дезокснгемоглобнне. — — — ьг 0.75 А Рнс. 31.4,б. Шесвнкоорднннровапное ннзкоопкновое железо в окснгемоглобкне. Покаааио свевтевие боковой веки гистиввва ЕЗ. От При таком движении атом железа увлекает за собой и гистидиновый остаток Г8 боковой цепи, и амплитуда этого движения составляет примерно 0,75 й. Смещение затем передается другим частям белковой испи, в которую входит г8, и, в частности, происходит большой сдвиг фенольной боковой цепи, содержащей тирозин НС2.
Л зто в свою очередь вызывает различные смешения атомов в соседних субъединицах, что зг оказывает влияние на способность к связыванию кислорода гем-группами в них. Так, движение атома железа и гем-группы в одной субъединице гемоглобина действует как «спусковой механизм», который запускает в движение существенные структурные ~изменения в других субьединицах.
Один из вопросов, который еще остается нерешенным в этой проблеме связывания кислорода гемоглобином, касается строения группировки Ее — Оз. Три возможных типа структуры показаны на рис. 31.5. Наименее реально линейное строение, и таких структур еще не обнаруживалось. Боковое расположение должно быть таким же, как в простых комплексах кислорода с другими метал- глава з~ Р" — Π— О Я З О /1 Ре ~ виана и Рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
