Ф. Коттон, Дж. Уилкинсон - Основы неорганической химии (DJVU) (975556), страница 127
Текст из файла (страница 127)
Последний является сильным восстанавливающим агентом, разлагает воду с образованием водорода и переходит при этом в Вы' Эта восстановительная способность, по всей вероятности, может использоваться (п о(по прн восстановлении ферредокоина. Если восстановить циано- или оксикобаламин, то лиганды Сг( и ОН отщепляются и атом Со(1) становится пятикоординационным. Есть ряд существенных свидетельств в пользу того, что этот пятикоординационный комплекс Со(1) реагирует в присутствии подходящих ферментов с аденозинтрифоофатом с образованием кофермента В~з. В неферментативных условиях Вны быстро реагирует с алкнлгалогенндами, ацетиленами и другими подобными агентами, как показано на схеме ниже, где символом [СЬ1 обозначена кобаламиновая группа: 651 МЕТАЛЛЫ В БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМАХ метлллОФеРменты 31.6. Общий обзор и определения Ферменты представляют собой большие белковые молекулы, построенные так, что они могут связывать по крайней мере один реагент, который называют субстратом, н катализировать важные биохимические реакции.
Они обладают чрезвычайно высокой каталитической активностью, Обычно в 10' и более раз повышая скорости реакций по сравнению с некатализируемыми условиями или даже по сравнению со скоростью, достигаемой при использовании обычного небнологического катализатора. В структуру некоторых ферментов в их нормальном состоян~ии входит один или больше атомов металлов. Атомы металла в большинстве случаев не принимают участия в образовании ферментсубстратного комплекса, но они являются постоянной составной частью фермента. Атом металла, а если в фермент их входит несколько, то по меньшей мере один из атомов, оказывается расположенным очень близко от активного центра, т.
е. места, где происходит связывание реагирующего субстрата, н играет важную роль в действии фермента. Такие ферменты называют металло- ферментами. Идентифицировано не менее пятидесяти таких ферментов. В металлоферментах были найдены следующие металлы: Са, Мп, ге, Сп, Яп и Мо.
Ион Со'+ в нативных ферментах присутствует очень редко, хотя он часто может замещать в них нон Хп2+ с сохранением или даже повышением активности. Чаще всего в металлоферментах встречаются цинк, железо н медь. 31.7. Металлоферменты, содержащие цинк Известно пе менее двадцати таких веществ. Наиболее важны или по крайней мсре наиболее изучены два из них. Карбанэгдризи (молекулярная масса 30000, 1 атом пинка на молекулу). Этот фермент содержится в красных кровяных тельцах.
Он каталнзирует дегидратацню бикарбонат-иона н гидратацию С02.' ОН- -1- СО, = НСО~ В некатализирусмых условиях зта реакция протекает слишком медленно (равд. 14.4), что несовместимо с физиологическими требованиями. Карбоксилслгидаза (молекулярная масса 34300, 1 атом цинка). Этот фермент поджелудочной железы млекопитающих ката- ГЛАВА 3! Рис, 31.11.
а — Предполагаемый способ связынання субстрата с карбоксипептидазой. Субсврат показан жирными линиями и штрихами. Тонкие кривые схематачески описывают «поверхность» молекулы фермента, б — Возможная первая ступень механизма, когда карбоксил боковой пели атакует карбоннльный атозв углерода, образуя ангидрид. в — Следующая стадия могла бы представлять собой гидролиз промежуточного ангидрида и отщепление продуктов от активного центра.
мвтлллы в виологичвских систвмлх лизирует гидролиз пептидной связи на карбоксильном конце пеп- тидной цепи: -гсн-соын — снй' — соян — снйсоо-+н,о + й"сн — сомн — снй — со.; + н,мснйсоа Фермент имеет особое сродство к субстратам, в которых бо.- ковая цепь ц содержит ароматический радикал, такой, как СН~СеН5 или СН~СеН40Н. Структура и механизм действия этого фермента частично установлены. Ион цинка в связанном состоянии имеет искаженноететраэдрическое окружение, состоящее из двух гистиданавых атомов азота, одного кислорода карбоксильной группы остатка глутамнновой кислоты и молекулы воды в качестве лигандов. Связывание субстрата, вероятно, протекает так, как показано на рис. 31.11,а. Отметим, что карбоннльный атом кислорода пептидной связи, которая разрывается прн гидролизе, замещает молекулу воды в.
координационной сфере иона цинка. Ключевая стадия возможного, но еще строго не доказанного механизма показана на рис. 31.11,б. После того как пептидная связь разорвалась с образованием ангидрида кислоты, должен произойти быстрый гидролиз ангидрида, как это представлено на рис. 31.11,в. Затем продукты освобождают активный центр, оставляя его готовым для связывания следующей молекулы суб-.
страта, и весь цикл повторяется. 34.8. Метапаофермеиты, содержащие медь, и другие метаааопротеины Более 15 таких веществ были выделены, но ни в одном случае структура нлп функция в химическом смысле не были хорошо исследованы. Ферменты, содержащие медь,— это в основном оксидазы, т. с. опп катализируют реакции окисления. Вот примеры: 1) оксидаза аскорбиновой кислоты (молекулярная масса 140000, 8 атомов Сн) пшроко распространена в растениях и микроорганизмах. Опа кнтализирует окисление аскорбиновой кислоты (витамин С) до дегпдроаскорбиновой кислоты; 2) цигохромокгидаза„ терминальный акцсптор электрона в окислительной цепи клеточ.
ных митохондрий. Этот фермент также содержит гем; 3) различные тирозинизы, которые катализируют образование пигментов (меланинов) в клетках многих растений и жи~вотных. У многих низших животных, таких, как крабы и улитки, переносчиком кислорода является медьсодержащий белок гемоцианин, Он не содержит гем-группы, имеет очень высокую молекулярнукь массу н, по-видимому, способен связывать одну молекулу кислорода на два атома меди. ГЛАВА 3! ФИКСАЦИЯ АЗОГА Элементный азот Хт химически относительно инертен. Для того чтобы «фиксировать» азот, т.
е. заставить его реагировать с другими веществами с образованием азотистых соединений, в общем случае необходимы достаточно жесткие условия. Высокие темпе,ратуры или электрический разряд могут обеспечить необходимую энергию активации. Уже давно внимание ученых занимает вопрос, как простейшие бактерии и сине-зеленые водоросли могут связывать азот в мягких условиях, т. е. при обычных давлении и тем:пературе. Металлоферменты играют главную роль в этом процессе. 31Я.
Системы бактериальной нитрогеназы Наиболее детальные химические сведения были получены в основном при изучении почвенных свободно живущих бактерий. Их можно культивировать в лаборатории, а затем выделить из них и очистить основные компоненты. Биологическое связывание азота — восстановительный процесс. Важный факт был установлен с использованием "М~. первым продуктом, который удается опре.делить, всегда является аммиак ИН» Вероятно, все промежуточные продукты нельзя выделить, поскольку они остаются связан.ными с ферментной системой. С 1930 г.
известно, что молибден необходим для бактериального связывания азота, поскольку фиксация азота прекращается, если удалить из среды молибден, и восстанавливается, если его вновь ввести. Также нужны железо и магний. В 1960 г. были приготовлены первые активные экстракты из клеток и после этого из нескольких бактерий выделены в очень чистом состоянии ферменты, названные нитрогеназами. В каждом .случае нитрогеназу можно разделить на два белка, один из них с молекулярной массой около 250000, а другой — около 70000. По отдельности оба они неактивны, но при смешивании активность немедленно восстанавливается. Первый белок содержит 1 (или, возможно, 2) атом молибдена и около 15 атомов железа, .а также отличается повышенным содержанием серы, что дает основание предполагать связывание металлов за счет координации .серы.
Второй, меньший компонент нитрогеназы содержит 2 атома .железа и 2 «лабильных» нли «неорганических» атома серы, т. е. таких, которые не входят в аминокислоты типа метионина или ,цистеина. Этот белок не содержит молибдена. Много гипотез было выдвинуто относительно роли этих двух компонентов нитрогеназы. Общая идея состоит в том, что атом или атомы молибдена связывают молекулу азота, а атомы железа участвуют в одной или большем числе окислитсльно-восстановительных цепей, которые поставляют электроны, необходимые для МЕТАЛЛЫ В БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМАХ 666 восстановления Ни Если система работает (а ОШО, то для этого требуется значительное количество аденозинтрифосфата (АТФ), и на связывание 1 моля )ч(г затрачивается около 440 кДж (105 ккал) свободной энергии.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
