Н.М. Эмануэль, Д.Г. Кнорре - Курс химической кинетики (1134457), страница 69
Текст из файла (страница 69)
Эта схема представляет собой циклический маршрут с итоговым уравнением Н«О«+2Н +23«0! -«2Н«0+8«О) в двух первых стадиях которого катализатор Г расходуется, а в по. следней снова регенерируется. В качестве второго примера можно привести реакцию хлор- ангидридов карбоновых кислот- с ароматическими аминами ЕСОС1+ЫН,Й'-~ ЙСО(ЧНП'+НС! которая может быть существенно ускорена добавлением диметиламинопиридпна.
Это ускорение связано с возникновением циклического маршрута, приводящего к превращению субстратов в продукт реакции — амид — и к регенерации диметиламинопнридина ..оп| .сн| ясос|)-н', ',) — н -ясо-н,'+,|) — н +с| н| сн, | | сн| ксо —.,') — н. '|- нп,ю -хсонпя >и, ')р — >с, + н+ ~> ') ' '-сп, сн, (У!. (6) Такой механизм катализа часто встречается в окнслительновосстановительных реакциях, и роль катализатора в этом случае сводится к созданию нового, более эффективного пути перевода электрона от восстановителя к окислителю.
Наиболее отчетливо это видно на прим«ре катализа реакций переноса электронов между ионами. Например, реакция 20 ' +т!«2С«о«+т!« идет очень медленно, так как требует одновременного участия трех ионов. Добавление ионов )!«и" резко ускоряет процесс в результате 321 1! За«ы № 355 Общим в приведенных примерах является то, что в первой части маршрута один из субстратов !о|) реагирует с катализатором Е с образованием продукта превращения катализатора Е', а во второй части маршрута продукт превращения катализатора взаимодействует со вторым субстратом Я„превращая его в продукт реакции, .с одновременной регенерацией катализатора.
Реакции рассмотренного типа могут быть представлены в виде следующей модельной схемы: $,+Е -«Р,+Е' !К! !И 17! Я,+Е' — ~Р«+Е !Ф«1 метрическим уравнением сн ОН ,/'ц „ / .'с~'г л! ! н.о= — 1 — 'НФ к 1 х м Несо СНе с — он с — — с 1 н осп пл л- нс н нс!г, оси, З22 323 возникновения нового маршрута, состоящего топько пз бимолекулярных стадии: Се'е + Мне" -~ Се" -1- Мпее Се'~+ а!не ' Сеее+ й!и'" Мпа+Т!е — «Мпе +т!м Реакция (Ч1.16) представляет собой нуклеофнльное замещение при карбонильном атоме С.
В данном случае более сильный, чем ароматический ампи, нуклеофил — диметиламннопиридин — обеспечивает быстрое превращение хлорапгидрида в ацнлдиметиламинопиридиний-катнон, который благодаря наличию положительного заряда обладает высокой электрафильностью и легко атакуется аминам. Такой тип катализа известен как нуклгафильный каглплиз. Второй, наиболее распространенный механизм действия катализаторов включает в качестве первой стадии обратимое взаимодействие одного или нескольких субстратов с катализатором с образованием комплекса катализатор — субстрат. Так протекает катализ химических превращений ионами металлов и их координационными соединениями и катализ ферментами. К этому же типу можно отнести катализ кислотами, поскольку он включает, как правило, присоединение протона к одному пз субстратов, что можно рассматривать как образование комплекса протон — субстрат. Комплексообразование может приводить к нескольким различным эффектам, обеспечивающим ускорение реакции.
!. В комплексе с катализатором может происходить существенное перераспределение электронной плотности в молекуле субстрата, приводящее к изменению его реакционной способности. Например, присоединение к субстрату протона нли образование субстратом координационной связи с ионом металла повышает электрофильность субстрата, делая возможным взаимодействие его с относительно слабыми нуклеофильными реагентами.
Так, ионы Сп" являются эффективными катализаторами гидролиза эфиров аминокислот. Это прежде всего связано с тем, что последние образуют хелатный комплекс с ионом Сц", в котором положительный заряд иона Спел поляризует связь С=О и облегчает нуклеофильную атаку молекулы воды на электрофильный атом углерода: ОХ' О н,а '" Спее+%! е — СНХ вЂ” СООХ' -е Сне+...О=-С вЂ” "еа Сп — Π— С + Х'ОН МНе СНХ ЙН~ СНХ Поскольку ион металла при образовании координационной связи выступает как электрофильный компонент, этот тип катализа получил название электрофиленого клгпалиэа, 2. Если в образовании комплекса участвуют две молекулы субстрата, катализатор обеспечивает их пространственное сближение, благоприятное для протекания реакции.
Например, ионы меди катализируют реакцию между нитрилом изоникотииовой кислоты и трис(оксиметил)-аминометаном (трисом), описываемую стехио- ' пч Р~л сн он С с е Снеон г е з + НОСН вЂ” С вЂ” ХН вЂ” е- (~ 1 ~Че НН О вЂ” СН е, ' е + л СН,ОН С=К в ни Основными факторами при этом являются поляризация связи в нитриле, облегчающая нуклеофильную атаку на атом О (в результате этого ионы Сп' являются катализаторами щелочного гидролиза нитрнла), и одновременная координация обоих субстратов, обеспечивающая в лимитирующей стадии процесса атаку ОН- группы гриса на поляризованный атом С нитрила (замыкание цикла с отщеплением аммиака происходит, по-видимому, в последующих стадиях, возможно, уже вне комплекса): Н,Ь (стрелкой показано направление атаки атома О триса на атом С иитрила). 3.
Помимо чис о чисто пространственного эффекта сближения реагирующих групп, образование комплекса с катализатором можем облегчить синхронное протекание разрыва и образования нескольких новых связей, необходимое для превращения молекул субстратов в молекулы продуктов. Например, это имеет место, когда для протекания реакции необходима синхронное каталитическое участие и кислотной и основной групп.
Так, превращение циклической фор ...6-тетраметилглюкозы в открытую форму включаем протонирование атома кислорода ь цикле, расщепление связи С вЂ” О, синхронную передачу протона какому-либо основанию и образование двойной связи С=О. Об д " связи С=О.Обращение процесса может привести к изменению конфигурации при атоме С, циклической формы (реакция мутаротации): Н,СОСНе е НД Н,СОСН, к К е! + н,н — сн — с~ ~о 0 — м " — !ЧН вЂ” СНЙ вЂ” С вЂ” ОН !( о 6 55 325 Реакция катализируется эквимоляриой смесью фенола (кислота НА) и пиридина (основание В).
Учитывая, что образовавшийся в комплексе катион пиридиния (ВН ) должен передать протон феиолят-иону (А ), легко видеть, что в этой реакции разрываются четыре связи и образуются четыре новые связи. Гораздо более эффективным катализатором реакции мутаротации является а-оксипирпдин, несмотря на то, что ОН-группа в этом соединении, выполня!ощая роль донора Н', менее кислая, чем 'ОН-группа фенола, а атом азота в а-оксипиридине, выполняющий роль акцептора протона, менее основен, чем в пиридине.
Это случай бифункционального катализа. Протонирование атома кислорода шиклической формы тетраметилглюкозы, разрыв связи С вЂ” О и отщепление протона от гидроксильной группы при атоме С, с об. разованием двойной связи протекают синхронно в восьмицентровом :шклическом активированном комплексе: и,ггм и, ". и и,соси, I ои о и и и н и оси., и и осп, и 'и !! ! г! и пги, и ош!з Наиболее полно и совершенно все перечисленные факторы, обеспечивающие воздействие катализатора на субстраты, используются в биолопшеских катализаторах — ферментах.
В настоящее время в результате успешного развития реитгеноструктурного анализа белков установлена полная пространственная структура ряда ферментов и пх комплексов с субстратами. В качестве примера на рис. 87 приведена схема взаимодействия фермента карбоксипептидазы с субстратом. Карбзксипептидаза катализирует отщепление С-концевой аминокислоты от пептидной цепи, причем наиболее эффективно отщепляются кислоты, содержащие гидрофобные ароматические остатки! г о -" — нн-снц — с — нн — сн-с~~ + н,о,— На рис.
87 изображен концевой фрагмент расщепляемой полипе !тидной цепи и функциональные группы фермента, принимающие то или иное участие в каталиткческом процессе. д(ва имидазольных кольца (остатки аминокислоты гнстидина) и карбоксильная груп!и! остатка глутамииовой кислоты координированы с ионом цинка, заряд которого тем самым наполовину нейтрализован. Протонированная гуанидиновая группа (остаток аминокислоты аргинина) взаимодействует с ионизованной концевой карбоксильной групп зй субстрата. Этот же концевой аминокислотный остаток н '„н ,С ..н / юо н,н~~ 6 'до н,н" ~ Н Н о т~ Рнс.
Вг. Схема активного центра ферменга карбокснпептндазы (по данным Липскомба, Рика, Хартсака, Кешо н Бетджнй показаны фрагменты пспткднаа пеня с функкковальнымн боковыми группами. икфры обозначают порядковые номера остатков амнноккслог, которым прннадлежат т фуню нон г з н н альные группы Молекула субстрата изображена с утолщснныык саязямк В шести. аленном актнвпрованном комплексе штрнзамя показаны абразующкеся саная, а сплошнымн лнннямя — разрывающггеся сааза е связан своим ароматическим кольцом с тремя гидрофобными радикалами фермента (остатки аминокислот изолейцина, тирозина и глутамина). В результате этих взаимодействий, которые закрепляют в двух точках С-концевог! остаток субстрата, пептидная связь в случае, если С-концевая аминокислота представляет собой 1-изомер, оказывается направленной на каталитический центр фермента, представленный ионом цинка и оксигруппой тирозина.
Поляризация связи С=О ионом цинка облегчает нуклеофильную атаку молекулы воды на электрофильный атом С. Участие оксигруппы тирозина обеспечивает синхронное протекание разрыва трех связей и образования трех новых связей в циклическом шестицентровом активированном комплексе. Кинетические уравнения каталитнческил процессов Каталитический процесс, протекающий по схеме (Ч).17), может быть описан с помощью двух кинетических уравнений, например а)~ а4-Д [ча) )Е'), аз» ~ — Ф, [5,) [е) — Фа [58 )е'), (Ч).! 8) и чегырсх соотношений материального баланса, которые в замкну- той системе имеют вид [Е)+ [Е'! =еа !5а! — [5а)а= [5а! — [5а)о. [5,) + [Р,) = 15а)„ [5 )+)Ра)=[5,) .
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
