В.В. Полевой - Физиология растений (1134228), страница 37
Текст из файла (страница 37)
Ес не проявляет каталнтической активности, а служит каналом для транспорта ионов Н через мембрану к Ро Механизм синтеза АТР в комплексе Е, — Ес до конца не выяснен. На этот счет имеется ряд гипотез. Одна из гипотез, объясняющих образование АТР посред- 4. Дыхание антенна Прямой мяяяииям р, хор ис. 4.8. Кясяяиямй механизм отважные механизмы брозовония АТР и онннексе Р,— Е, н' ством так называемого прямого механизма, была предложена Митчеллом (рис. 4,8). По зтой схеме на первом этапе фосфорилирования фосфатный ион и АПР связываются с Г,-компонентом ферментного комплекса (А). Протоны перемещаются через канал в Ео-компоненте и соединяются в фосфате с одним из агомов кислорода, который удаляется в виде молекулы воды (Б).
Атом кислорода АОР соединяется с атомом фосфора, образуя АТР, после чего молекула АТР отделяется от фермента (В). Для косвенного механизма возможны различные варианты. Один из них показан на рис. 4.8, АПР и неорганический фосфат присоединяются к активному центру фермента без притока свободной энергии. Ионы Н Я, перемещаясь по протонному каналу по градиенту своего злектрохимического потенциала„связываются в определенных участках Ро вызывая конформационные изменения фермента (П. Бойер), в результате чего из АРР и Р, синтезируется АТР.
Выход протонов в матрикс сопровождается возвратом АТР-синтетазного комплекса в исходное конформационное состояние и освобождением АТР. В знергизованном виде Р, функционирует как АТР-синтетаза. При отсутствии сопряжения между злектрохимическим потенциалом ионов Н и синтезом АТР знергия, освобождающаяся в результате обратного транспорта ионов Н+ в мат- 4.4. Ре пяцнн яыхення растений !б! 4.4 Эндогенные механизмы регуляции дыхания у растений 4.4.! Разнообразие рутей переноса зпентронов н протонов рикс, может превращаться в теплоту.
Иногда это приносит пользу, так как повышение температуры в клетках активирует работу ферментов. Регуляция процессов дыхания осуществляется на разных уровнях. Прежде всего это субсгратный контроль дыхания: доступность, количество и состав дыхательных субстратов. Регуляция активности оксидоредуктаз взаимосвязанных дыхательных циклов, ЭТЦ митохондрий, других оксидаз и оксигеназ, локализованных в цитоплазме и органоидах, обеспечивается конкуренцией за общие метаболиты и действием соединений, выступающих в качест ве аллостерических факторов. АТР и А)ЭР, )т)АзуН и ХА)эт, интермедиаты циклов через системы обратных связей подавляют (отрицательная обратная связь) или активируют (положительная обратная связь) отдельные звенья дыхательного процесса.
На активность ферментов сильно влияют физико-химические условия в клетке (сдвиги рН, состава и концентрации ионов и др,). Фитогормоны действуют на дыхательные процессы через активацию или ингибирование функциональной активности клеток или синтеза белков. Синтез определенных оксидоредуктаз находится под контролем генома и происходит в соответствии с функциональным состоянием клеток и программой развития.
Завершающий этап многих процессов окисления состоит в переносе электронов на кислород, катализируемом терминальными оксидазами. Оксидазные системы такого рода локализованы в митохондриях, в ЭР, плазмалемме, в цитоплазме (цитозоле) клетки (рис. 4.9). Основная редокс-система клетки — дыхательная цепь— функционирует во внут реп ней мембране мигахх о н д р и й. Ее терминальной оксидазой является цитохромоксидаза. Перенос в по редокс-цепи сопровождается освобождением энергии, запасаемой в высокоэнергетических связях АТР. В растительных митохондриях функционирует еще одна конечная оксндаза, называемая а<ьтернативной терминальной (рис.
4.9). Она получает электроны от коэнзима Д и ее функционирование не сопряжено с запасанием энергии. Деятельностью этой системы объясняется более слабая чувствительность дыхания расти!ельных митохондрий к действию цианида, чем у животных. О природе альтернативной оксидазы известно немного. Чувствительность ее к Оз несколько ниже, чем у цитохромоксидазы, но достаточно высока; активность подавляется рядом хелатирующих соединений (комплексообразователей), а также различными замешенными гидроксамовыми кислотами, например салицилгидроксамовой.
Она не является цитохромом Ь, флавопротеином или Геб-белком. Предполагается, что ее функцию выполняет особый фонд (пул) хинонов, способных к самоокислению. Функции альтернативного (иианидустойчивого) дыхания неясны. Этот путь активируется в условиях высокого содержания АТР в клетке и в случаях, когда снижается активность основной дыхательной 4. ыхание аетений заг рис, 4.9 Редокс-системы расти- тельных клеток АОН»Н»О Цнтоллззыа МАОПЧН (ЕП) аксилзза детилроаскар. батрелуктаза МАО)Р)+ Глттатиан Деп»лрозскарбнноваа Н„О васстыовлениый кислота а) МАО»Р)Н Глутатнон Аскарбнновзн )»'2 О, акнслеииый клозета Хинам релуктаза МАО 'Ч»Е»лотнфенол )/20» б) МАОН Хннан но Субстрат РАОН, О, в) Кз л а Субстрат.Н, ЕАО Н»О» — — е Н»О+О» ЭТЦ, что способствует окислению АРАОН.
В початках ароидных зта система участвует в термогенезе, обеспечивая повы)пение температуры в тканях при цветении на 10 — 20'С по сравнению с температурой воздуха. В ц и т о п л а з м е клетки функционируют системы, окисляющие восстановленные пиридиннуклеотиды с участием в качестве завершающих медьсодержаших оксидаз: аскорбатоксидазы (рис. 4.9,а) и полифенолокснлазы (рис. 4.9,б). Деятельность аскорбатоксидазы существенна для функционирования таких важных восстановителей в клетках, как глутатион и МА»у(Р)Н. Эта система — главный восстановитель глутатиона.
Аскорбатоксидазная активность обнаруживается также в клеточных стенках растительных клеток, однако функции фермента в клеточной стенке не выяснены. Полифенолоксидаза окисляет о-дифенолы, п-дифенолы, монофенолы и др. Окисление фенолов сопряжено с окислением 4.4 Рв ия ии ыхвния ветеиий ХАТ)(Р)Н или аскорбиновой кислоты. Полифенолоксидаза участвует в ираневой реакциив у растений. При поранении растительных тканей этот фермент превращает освобождающиеся фенолы в хиноны, токсичные для микроорганизмов, что противодействует инфекции, Вследствие этой реакции появляегся коричневая окраска на срезах клубня к эфеля, яблока и других тканей. Полифенолоксидаза участвует в преврашениях предшественников при синтезе лигнина (вместе с пероксидазой). Ее активность возрастает в период старения тканей. В цитоплазме присутствуют также флавопрогеиновые оксидазы (рис.
4.9, в), окисляюшие различные субстраты (см. 4,2.1), Рассмотренные группы конечных оксидаз — цитохромоксидаза, полифенолоксидаза, аскорбатоксидаза и фдавопротеиновые оксидазы — по-разному реагируют на изменение парциального давления кислорода (табл. 4.2) и температуру окружающей среды. Цитохромоксидаза, обладая высоким сродством к Ого практически не зависит от парциального давления кислорода, продолжая активно функционировать при низких его значениях. Но на ее деятельность сильно влияет температура ф,е = 4 — 6). Флавопротеиновые оксидазы с более низким сродством к Оз меныпе зависят от температуры (2,о - 2). Полифенолоксидаза и аскорбатоксидаза по этим показателям занимают промежуточное положение.
При окислениях, катализируемых цитоплазматическими оксидазами, АТР не образуется (см. табл. 4.2). Очень высокое Высокое Среднее Низкое Очень низкое Цитохромоксидаза Альтернативная оксидаза Полифенолоксидаза Аскорбатоксидаза Гликолатоксидаза Помимо оксидаз, в растительных клетках функционируют и различные оксигеназы (см. 4.2,1).
В м е м б р а н а х Э Р локализованы две редокс-цепи. В одной из них при окислении АРАОН с участием флавопротеина и цитохрома Ьв (рис. 49, 1) осуществляется оксигеназная реакция, связанная с гидроксилированием, приводяшая к образованию ненасьпценных связей в жирных кислотах (десатурация). В животных тканях показана возможность взаимолействия этой цепи с редокс-цепью митохондрий. В этом случае электроны от цитохрома Ь, передаются на цитохром с дыхательной цепи митохондрий и завершающей оксидазой будет цитохромоксидаза. Во второй Таблица 4.2 Некоторые свойства терминальных оксидаз (по ВЫхчей, 1979) 1б4 4.
ыхаиив ветеиий 4.4Д Субстроты дыхание и дыхательный коэффициент в ) ! редокс-цепи ЭР (рис. 4.9,2) субстратом является )чАьзРН, а завершает цепь цитохром Р-450, который, используя О, гндроксилирует многие соединения. Эта редокс-цепь важна для синтеза ряда метаболитов, детоксикации вредных для клетки соединений, теряющих свою активность при гидроксилировании, и для превращения нерастворимых в воде соединений в водорастворимые. В качесгве основного субстрата дыхания растения используют углеводы — наиболее распространенные и важные в энергетическом отношении соединения, причем в первую очередь окисляются свободные сахара.
Если растения испытывают в них недостаток, субстратами окисления могут быть запасные полимерные вещества — полисахариды и белки, а также жиры, но лишь после их гидролиза. Поли- и дисахариды гидролизуются до моносахаридов, жиры — до глицерина и жирных кислот, белки — до аминокислот (рис. 4.10). Функцию запасных углеводов у растений выполняют крахмал (картофель, кукуруза, рис), инулнн (георгины, топинамбур), гемицеллюлозы.
Микроорганизмы и некоторые высшие растения окисляют многоатомные спирты, образующиеся при восстановлении гексоз. Например, маннит используется на дыхание накапливающих его растений (заразиха, плоды маслины, побеги ясеня), сорбнт служит субстратом дыхания хранящихся плодов груш и т. д. Субстратами дыхания могут быть также кислоты первичного окисления сахаров. Запасные жиры расходуются на дыхание проростков, развивающихся из семян, богатых жирами (подсолнечник, лен, конопля, клещевина и др.). Использование жиров начинается с их гидролитического расщепления липазой на глицерин и жирные кислоты, что происходит в органоидах, называемых сферосомамн — жировыми каплями, или олеосомами (рис.
4.11). Благодаря фосфорилированию и последующему окислению глицерин превращается в фосфотриозу — фосфоглицериновый альдегид, который включается в основной путь обмена углеводов. Жирные кислоты окнсляются по механизму ))-окисления, в результате которого от жирной кислоты последовательно отщепляются двууглеродные ацетильные остатки в форме ацетил-СоА. Процесс 0-окисления жирных кислот протекает в глиоксисомах, где, кроме того, локализованы ферменты глиоксилатного цикла. Ацетил-СоА включается в реакции глиоксилатного цикла, конечный продукт которого — сукцина| (см.
4.2.4) — покидает глиоксисому и в митохондриях участвует в цикле Кребса. Синтезированный в ЦТК малат в цитоплазме при участии малатдегидрогеназы превращается в оксалоацетат, который с помощью ФЕП-карбокснкиназы дает фосфоенолпируват (см. 4.2.2). Фосфоглицериновый альдегид и ФЕП служат исходным материалом для синтеза глюкозы (а также фруктозы и сахарозы) в обращенных реакциях гликолиза (рис. 4,11). Процесс образования глюкозы из неуглеводных предшественников получил название г тхтхонеогенезп. Экспериментально показано, что по мере расходования жиров в прорастаюгцих 4.4 Ре ляции дыхания растений 166 Рис 4.10 Псввсквв)яви,',с -1'Ф ! СКССсн с!нннды Бенки Использование по° исахаридов, белков и липидов в качестведыхательных субстратов АМННСКНСНСти 0 1 ,— — СУкн ннс 1 СО 1 1 !хэнк! 1 4 1 ньо' + — — — — — — —— — — — -Ф н ,ен ~ ~В Ф вЂ” -"""-"-и О Ф Цнс.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
