В.В. Полевой - Физиология растений (1134228), страница 35
Текст из файла (страница 35)
Эти процессы протекают в растворимой части цитоплазмы, в пропластидах и в хлоропластах. Оии имею общие субстраты — гг!юкозо-б-фосфат, фруктозо-б-фосфа! 3-фосфоглицерииовый альдегид. В норме доля пеитозофосфат. ного цикла в общем дыхательном обмене составляет 10 †4 и варьирует в зависимости от типа ткани и ес фуикциональ. ного состояиия. В аиаэробиых условиях гликолиз домипцруег иад ПФП. Однако в хлоропластах активность окислительпого апотомического пути намного выше по сравнению с гликолкзом. В цитоплазме большая часть продуктов ПФП метаболизируется через гликолиз, Активность ПФП увеличивается при иеблагоприятцых условиях: засухе, калийном голодании, инфекции, затенении, засо.
лепии, при старении. Скорость окисления ХАОРН или подавляющее действие продуктов одного пути дыхания иа реакции другого играют существеииую роль в регуляции соотношения различных дыхательных циклов. Цикл Кребса, глиоксилатиый и пецтозофосфатиый пути функционируют только в условиях достаточного количества кислорода. В то же время Оз непосредственно ие участвует в реакциях этих циклов. Точно так же в перечисленных циклах ие синтезируется АТР (за исключеиием АТР, ооразующегося в цикле Кребса в результате субстратиого фосфорилироваиия ца уровне сукцииил-СоА).
Кислород исобходим для заключительиого этапа дыхательного процесса, связанного с окиелеиием восстановленных кофермеитов )ч(АОН и ГАТУНз в дыхательиой элсктроптраисцортиой цепи (ЭТЦ) митохондрий, С перйюсом электронов по ЭТЦ сопряжен и синтез АТР. Дыхатсг!ьиая ЭТЦ, локализованная во внутренней мембране митохоидрий, служит для передачи электронов от восстааовлеииых субстратов иа кислород, что сопровождается трансмембраииым переносом попов Н . Таким образом, ЭТЦ митохондрий (как и тилакоидов) выполняет функцию окислительио-восстаповительиой Н -помпы.
Б. Чанс и др. (США) в 50-х годах, используя значения окислительио-восстаиовительиых потенциалов известных а то время переносчиков е, спектрофотометрические дапиые о времеииой последовательности их восстановления и результаты иигибиториого анализа, расположили компоненты ЭТЦ митохондрий в следующем порядке: Дыхательная электронтранспортная цель иокислительное фосфорилиро- еание 4.3.1 Эпектрпнтрпнепортная цепь митохондрий Сукцииат — я- ГА0 1/20, +2Н Цит. Цит.
Цит. Цит. ХА(ЗН вЂ” ~- ГМХ вЂ” ~" Ц вЂ” 'ис, с а,аз (ч пп Н О 103 Пара электронов от ХАЕН нли сукцината передается по ЭТЦ до кислорода, который, восстанавливаясь и присоединяя два протона, образует воду. Д. Грин ((96!) пришел к выводу, что все переносчики электронов в митохондриальной мембране сгруппированы в четыре комплекса, что было подтверждено дальнейшими исследованиями. Состав и свойства основных компонентов ЭТЦ и их комплексов приведены в гвбл.
4.!. Таблица 4.1 Компоненты электронтранспортной цепи митохондрий растений и их стандартные окислнтельно-восстановительные потенциалы (Е'0) Е'ы В Характеристика Компоненты ХАРН -0,320 — 0,070... — 0,300 — 0,305 Железосерные белки (центры): Рейн~ Рейна Гей дз Х! — 2Ге28, Хз, Хз — 4Г048 — 0,245 — 0,020 ГАР Г085! Г0852 Г0855 ей,070 Комплекс П! Губихинол: яитохром с-оксидоредуктаза ! Гемопротенны, в которых гем связан с белком нековалентно е0,075 + 0,080 Цнтохромы 0556 8560 Ц Цитохром с551 — гемопротеин; тем ковалентно связан с белком 40,235 Железосерный белок Риске (2Ге28) е 0,280 4.3.
ЭТЦ и окисиитепьное ос орииирование К05и55екс ! (ХЛ(ЭН5 СоЯ-оксидоредуктата! Никогинамидадениндинуклеотнд восстановленный Флавннмононуклеотил — кофермент легидрогеназьь окисляющей эндо5-енный ХАРН Комплекс П Гсукнинапь убихинон-оксидоредук- таза) Флавинаденинлинуклеотид — кофермент сукцинатде5 идрогеназы Железоеерные белки: 85, йт — 2Ге28-типа; 85 — 4Ге48-типа Убихинон — лнпидорастворнмый одно- н двухэлектронный переносчик О )! Н,СО СН, СН, Н,СО ! (сн — сн=с — сн ), и !! Π— 0,045 — 0,007 (0,130) е0,080 4. ыхапив аствпии оодопмсение таоь 4.7 Вси В Компоненты Характеристика Цпт.
с Цитохром смо — гемопротепи; тем кона- 40,235 леитио связан с белком; водорастпорим Комплекс ги (Чиепохро.и сс кислород — оксидоредуктазо, аитозро.поксидаза) Цпзохром а — гемопротепн, гем которого 40,190.. пековалеигио связан с белком. Спектр логло- 40,210 щения имеет максимумы (77К): 599, 438 и 445 нм Атом меди, фуикциопирующай с дит. а как редокс-компоиеит комплекса Цптохром аз — гемопротепи; способен взаимодействовать с кислородом. 40,385 Максимум поглощения при 77К 445 им Атом меди, функционирующий с пит. аз лри образовании комплекса с кислородом 1/20з Ч- 2Н 4 2е НеΠ—; 0,816 Цпз. и Сип Ци! аз Сив Оз, 1140 Согласно современным данным дыхательная цепь митохондрий включает в себя четыре основных мультиэнзимных комплекса и два небольших по молекулярной массе компонента — убнхинон и цитохром с (рис.
4.6, табл. 4.1). Компл е ко 1 осуществляет перенос электронов от МАРН к убихинону О. Его субстратом служат молекулы внутримитохондриального МАРН, воссз анавливающиеся в цикле Кребса. В состав комплекса входит флавиновая ГММ-зависимая МАРН: убихиноп-оксидоредуктаза, содержащая три жслезосерных центра (Гебп,,). При встраивании в искусственную фосфолипидную мембрану этот комплекс функционирует как протонная помпа. К ам ил ек с 11 катализирует окисление сукцината убихиноном. Эту функпию осуществляют флавиновая (ГАР-зависимая) сукцииаг:убихинон-оксидоредуктаза, в состав которой также входят три желсзосерных центра (Гез, з). Комплекс 111 переносит электроны от восстановленного убихипона к цитохрому с, т.
е. функционирует как убихинол; цитохром с-оксидоредуктаза. В своем составе он содеРжит цитохРомы Ь,ое и Ь,„о, цитохРом с, и железосеРный белок Риске. По структуре и функции этот комплекс сходен с цитохромным комплексом Ье — ! тилакоидов хлоропластов (см. табл. 3.1). В присутствии убихинона комплекс П! осуществляет активный трансмембранный перенос протонов. В терминальном комплексе !Ч электроны переносятся от цитохрома с к кислороду, т. е.
этот комплекс является цигохром с: кислород-оксидоредуктазой (цитохромоксидазой). В его состав входят четыре редокс-компонента: цитохромы а и аз и два атома меди. Цитохром аз и Спв способны взаимодействовать с О,, на который передаются электроны с цитохрома а — Спд. Транспорт электронов через комплекс )Ч 4,5. Этц и окиелительиое фоефорили рвание «55 ис. 46 !Ыхатепьиая эпеитоитраиспортиая цепь астительиых мита- оидрий сопряжен с акзнвным зранспортом ионов Н". Взаимодействие цзпохрома а, — Сцв с Оэ полавляется цианидом, азилом и СО, В последние ~ оды в результате изучения пространственного расположения компонентов ЭТЦ во внутренней мембране митохондрий показано, чзо комплексы 1, П! и )Ч пересекают мембрану. Как следует нз рнс. 4.7, на внутренней стороне мембраны, обращенной к ма~риксу, два электрона и два протона оз )чАРН поступают на флавннмононуклеотид комплекса !.
Электроны переданы ся на Гебчзентрьз, Пара электронов от ГсВ-ззе~гтров захватывается двумя молекулами окисленного убихннона, которые принимают два иона Н', образуя семихнноны (2ОН) н диффундируя к комплексу П1. На эти семихиноны поступает еще пара электронов от цитохрома Ьзьа комплекса 1П, что делает возможной реакцию семихинонов с еще двумя протонами из магрикса с образованием 2»)Н«. Полностьнз восстановленный убихинон (убихинол) отдаст 2с цитохрому Ьзз„и 2е ГеỠ— цитохрому с,. В результате освобождаются четыре нона Н", выходящие в чсжмембранное пространство митохондрии.
Окисленные молекулы убихинона вновь днффунднруют к комплексу 1 и готовы принимать оз не~ о (или от комплекса П) новые электроны и протоны. Таким ооразом, цитохромы Ь служат донорами двух электронов зшя переноса двух дополнительных протонов через липидную фазу мембраны на каждые лва электрона, поступающие из кочпзекса 1.
Водорастворичый ццтохроч с на наружной стороне мембраны, получив 2е от ГеỠ— цнтохрома с,, передает их на инго«Роч а — Г "ця компзекса 1Ч. ЦигохРом а, — Оце, свазываЯ кислород, переносит на него эги эдекз роны, в результате чего с участием двух протонов образуется вода. Как уже отмечалось, цизохромоксидазный комплекс способен гакже переносить ионы Н' через митохондриальную мембрану. Таким образом, из матрикса митохондрии при транспорте каждой пары электронов о~ !«АРН к 1)2 О, в ~рех участках ЭТЦ (колшлексы 1, Ш, !Ч) через мембрану наружу перенося«ел по крайней морс шесть прогонов. Как булез показано далее, именно в этих грех участках окисли~ельные процессы в ЭТЦ сопрягаются с синтезом АТР.
Передача 2» ог сукцината на убнхинон в комплексе П не сс«прс«вождае~ся грансмсмбранныл» переносом протонов. Это прнволи1 к тому, что при использовании сукпината в качестве дыхазельно~о субсграза в ЭТЦ и > ( и з' гяа ~Ф няано,, „-„я зъ", Фз . азлк" сь Ф»ьзяь-о, ь 'Ф " ) 3 няон ии+ 'Фь«э Ч -"="="' " "= Ф " »,Ч Ыь|ьг я яр э оь иапь о, 4.
ыхание аетений с. 4.7 МЬЖМРМВРАННОВ ПРОСП АНСГВО >едполагаеное расложение конпоненв цепи переноса ектронов во внутренй ненбране митондрий в соответсти с кениосмотичесй теорией Митчелла ло, мАТРнкс остаются лишь два участка, в которых функционирует протонная помпа. Особенностью растительных митохондрий (отличающей их от митохондрий животных) является способность окислять экзогенный )ь)АОН, т, е. АРАОН, посгупаюший из цитоплазмы. Это окисление осуществляется по крайней мере двумя флавнновыми ХА)3Н-дегидрогеназами, из которых одна локализована на наружной стороне внутренней мембраны митохондрий, а другая — в их наружной мембране.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
