В.В. Полевой - Физиология растений (1134228), страница 31
Текст из файла (страница 31)
Взаимодействие с восстановленным переносчиком, например ХА1УН, происходит следующим образом: Примером дегицрогеназы, в состав которой входит гА13, является сукцинатдегидрогеназа. Доноры электронов для аэробных дегидрогеназ — анаэробные дегндрогеназы, а акцснторы— хиноны, цнтохромы, кислород. Оксндазы. Это аэробные дегндрогеназы, способные передавать электроны от окисляемого субстрата только на кислород. При этом образуются вода, пероксид водорода илн супероксидный анион кислорода О, АН О А Н,О А НтОт А О;+Н В первом случае на Оз переносятся 4е, во втором — 2е", в третьем — 1е .
Примером оксидаз первой группы могут быть цитохромоксидаза, полнфенолоксидаза и др., второй группы— флавопротеиновые оксидазы 1например, оксидазы аминокислот), третьей — ферменты типа ксантиноксидазы. Н Н Н Н ! ! ! ! СНт С С С С О ! ! ! ! ! ОН ОН ОН ОН ОН О ! Р~ НО !!~ОН О 4. ыхаиие аетвний Пероксид водорода (НзОз) и особенно супероксидный аннан кислорода (Оз) весьма токсичны и поэтому в клетках быстро грансформируются в НзО и Оз под действием специальных ферментов: ямзиизз 2нзОз — "— ~ Оз + 2нзО Ц и то х ро и на я с ис.г ем а.
Среди оксидаз очень важцуто роль играют железосопержащие ферменты и переносчики. относящиеся к цитохромной системе. В нее входят Июнахрамьз и цитнахра.иоксттдази. Включаясь в определенной последовательности в процесс переноса электронов, они передатот пх от флавопротеинов на молекулярный кислород. Все компоненты цитохромной системы содержат желеюпорфириновую простетическую группу: Кт 1 СН СНз СН СН СН СН Рз НзС .Г' СН Ге, СН Нз Н С СН СН, ! СН 1 СООН СН, ! СН 1 СООН При переносе электронов цитохромами железо обратимо окисляется и восстанавливается, отдавая или приобретая электрон и изменяя таким образом свою валентность.
В дыхательной цепи направление транспорта электронов определяет.ся величиной окислигельно-восстановительного потенциала цито- хромов: Цит. Цит. Цит Цит. Ь с, с — аиз — 'Оз В этой системе передавать электроны непосредственно на кислород способна только цитохромоксидаза (циг, а г из). Ит всех известных оксидаз она имеет наибольшее сродство к кислороду. Ингибиторамн цитохромоксидазы являются СО, планид, азиз. В растительных митохонлриях кроме цнтохромоксидазы функционирует оксилаза, не подавляема» пиааи зо» 4.2. П ти окисления дыхательного е бетрата и названная щгвлгврггилтивной оксидазорь Например, в митохондриях початков ароидных активность цианидустойчивой оксидазы в 10 раз превышает активность цитохромокснлазы. Растительные ткани обладактт также рядом немитохондриальных оксидаз, способных взаимодействовать с кислоролом: полифенолоксидазами, аскорбатоксидазой и др.
П о л и ф е н о л о к с и л а з а, например о-дифенолоксидаза, катализирует перенос к и Н ' от ряда фенолов (гидрохинон, пирокатехин, пирогаллол и др.) на молекулярный кислород: В состав полифенолоксидазы входят атомы меди (0,2 — ОД",т,'), непосрелственно участвующие в присоединении и отдаче злектронон.
А скор ба ток сидаза. К медьсодержащим оксидазам относится также аскорбатоксидаза, окисляющая аскорбиновую кислоту (АК) в легидроаскорбиновую (ДАК): аскоойат~у, о, НΠ— С вЂ” Н СН ОН ДАК АК Работа системы аскорбиновая кислота — аскорбатоксидаза сопряжена с окислением и восстановлением глутатиона с участием глутатионредуктазы; )т)АОРН + Н -~- à —  —  — Г - — — — 2à — ВН ч- КАОР' окнслевный глутагнон Реву"тата восстановленный глутатнон 2à — ВН ч-ДАК вЂ” — — - АК+ à —  — Б. Г длк Пер окси заза и ката лаза.
К нвроксидизом относят целую группу ферментов, использующих в качестве окислителя пероксид водорода: классическую пероксилазу, ХАН-пероксидазу, )т)А1ЭР-пероксидазу, пероксидазу жирных кислот, глутатионпероксилазу, цитохромнероксилазу и лр. Все они рабогают по следуюгцей схеме, гле А — субстраты: Ф~ С с — он ) !! О 1 — он ) НΠ— С вЂ” Н СН,ОН АК Ь агут От — ДАК + НтО окснлвта АН, + Н,Оа -.—.
— кА ь 2НтО О С С=О ! + Н,О ! Н вЂ” С 1 4. Дыханнв растений В последние 2 — 3 десятилетия показана полифункциональность пероксидаз. Помимо пероксидазной, у них имеется оксидазная функция, т. е. способность переносить электроны в отсутствие пероксидного кислорода на молекулярный кислород, Пероксидаза может также функционировать как анаэробная дегидрогеназа, например ХАРН-дсгидрогеназа, передающая электроны от восстановленных пиридиновых нукчеотилов на разные акцепторы. Пероксид водорода, помимо пероксидазы, расщепляется также китахпзой, в результате чего образуется молекулярный кислород. В реакции участвуют две молекулы пероксида, одна из которых функционирует как донор, а другая — как акцептор электронов (см.
выше). Простетической группой пероксидазы и кагалазы служит гем, в состав которого входит атом железа. Окснгеназы. Наряду с оксидазами, которые используют молекулярный кислород как акцептор электронов, в клетках широко представлены оксигецазы, активирующис кислород, в результате чего он может присоединяться к органическим соединениям.
Ферменты, внедряющие в субстрат два атома кислорода, называют диокгиггназими, а присоединяющие один атом кислорода — дюне<>хсиггназими или гпдроксилизпми. В качестве доноров электронов оксигеназы используют )чАР(Р)Н, ГАРНг и др. Оксигеназы прису.гствуют во всех типах клеток. Они участвуют в гидроксилировании многих эндогенных соединений, в частности аминокислот, фенолов, стеринов и др., а также в детоксикации чужеродных токсических веществ (ксенобиотиков), Мопооксигеназы осуществляют.
реакцию гидроксилирования по схеме АН + ' Ог -Р РНг — А' ОН -~- Р -~- НгмО (донор водорода) Диоксигеназы внедряют два атома кислорода в самые разнообразные группировки; НАН + Ог — 1 - НΠ— А — ОН ООН А +О АГ 'ОН ООН ОН А+Ог+РНг ' А +Р ~ОН АН Ь Ог — ь АРОН и лр.
Например, липоксигеназа включает кислород в ненасыщенные жирные кислоты, образуя гидропероксиды со смещением двойной связи: 4.2. П ти окисления дыхатвльного е бег ага ззт 4.2.2 Н Н Н Н ! ! ! ! †С=С в + О, — ~- =С вЂ” С вЂ” й ! 0 — ОН Ряд оксигеназ имеет в своем составе атомы меди или ~ем, некоторые монооксигеназы — флавнновые ферменты. Гликолиэ — процесс анаэробного распада глюкозы, идущий с освобождением энергии, конечным продуктом которого является пировиноградная'.кислота. Гликолиз — общий начальный этап аэробного дыхания и всех видов брожения.
Реакции гликолиза протекают в растворимой части цитоплазмы (цито- золе) и в хлоропластах. В цитозоле гликолитические ферменты, по-вндимому, организованы в мультиэпзимные комплексы с участием актиновых филаментов цитоскелета, с когорыми гликолитические ферменты обратимо связываются с разной степенью прочности.
Такое связывание обеспечивает вектор- ность процесса гликолиза. Английский биохимик А. Гарден и ученик К. А. Тимирязева Л. А. Иванов в 1905 г, независимо показали, что в процессе спиртового брожения наблюдается связывание неорганического фосфата и превращение его в органическую форму. Гарден установил, чт о глюкоза подвергается анаэробному распаду только после ее фосфорилирования. Полностью весь процесс гликолиза расшифровали немецкие биохимики Г. Эмбден, О.
Ф, Мейергоф и советский биохимик Я. О. Парнас, с именами которых связывают название этого катаболического пути. Этапы глнколиза, фосфорилнрованне на уровне субстрата. Цепь реакций. составляющих суть гликолиза, можно разбить на три этапа (рис. 4.1): 1. Подготовительный этап — фосфорилирование гексозы и ее расщепление на две фосфотриозы. П. Первое субстратное фосфорилирование, которое начинается с 3-фосфоглнцеринового альдегида и кончается 3-фосфоглицериновой кислотой.
Окисление альдегида до кислоты связано с освобождением энергии. В этом процессе на каждую фосфотриозу синтезируется одна молекула АТР. П1. Второе субстратное фосфоризнрование, при котором 3-фосфоглипериновая кислота за счет внутримолекулярного окисления отдает фосфат с образованием АТР. Поскольку глюкоза стабильное соединение, на ее активацию необходима затрата энергии, чго осуществляется в процессе образования фосфорных эфиров глюкозы в ряде подготовительных реакций. Глюкоза (в пиранозной форме) фосфорилируется АТР с участием гексокиназы, превращаясь в глюкозоб-фосфат, который изомеризуется в фруктозо-б-фосфат с помощью глюкозофосфатизомеразы. Этот переход необходим для образования более лабильной фуранозной формы молекулы гексозы.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
