П. Зитте, Э.В. Вайлер, Й.В. Кадерайт, А. Брезински, К. Кернер - Ботаника. Учебник для вузов. Том 1. Клеточная биология. Анатомия. Морфология (1134214), страница 16
Текст из файла (страница 16)
2 . 1 . Первичная структураЛинейная последовательность аминокислот в белках составляет их первичную57структуру. Аминокислотная последовательность читается, начиная с аминокислоты, имеющей при С а -атоме свободнуюNH 2 -rpynny (N-конец), и заканчиваяаминокислотой, несущей свободную карбоксильную группу (карбоксильный конец, С-конец). Направление чтения соответствует направлению синтеза молекулы.Число возможных последовательностейаминокислот невероятно велико. Так, еслив последовательности некоторого белканаходится п аминокислот, а в каждом положении находится одна из 20 аминокислот, то число возможных вариантов ихсочетаний 20". Даже для небольшого белкавсего из 100 аминокислот число возможных последовательностей 20100 = 1,26 • 10130.В природе встречается, как полагают,10!0—1020 разных белков; одно растениесинтезирует примерно 20 000 — 60 000 различных белков.
Для сравнения: число молекул воды в Мировом океане оказывается где-то только 4 • 1046.Для каждого белка типична своя последовательность аминокислот, однакодля понимания его функций одного этого не достаточно. Правда, на основаниисходства последовательностей можно идентифицировать родственные белки и дажеделать выводы о родственных отношениях организмов, сравнивая последовательности многих белков (или генов) (молекулярная систематика; см.
11.1.3.1).Например, цитохром с встречается какважный переносчик электронов у прокариот и в митохондриях всех эукариот. Речьидет о белке примерно из ПО аминокислот и одной ковалентно связанной группы гема. Его аминокислотная последовательность (рис. 1.13) известна более чемдля 100 организмов. Сравнение показывает, что в определенных позициях даже уне родственных организмов всегда находится одна и та же аминокислота, в других всегда обнаруживают сходные аминокислоты, тогда как есть такие позиции,где могут встречаться самые разные аминокислоты.
Высококонсервативные аминокислоты часто имеют важное значениедля структуры и/или функции белка. Число идентичных или сходных аминокислот,58ГЛАВА 1. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ — СТРОИТЕЛЬНЫЕ «КИРПИЧИКИ» КЛЕТОКHom_saDro_meSac_ceNeu_crCuc_maPha_auTri__aeGVPATEFKAGFSAChl_reRho ruASFDEAPPASFDEAPPASFSEAPPATFSEAPPSTFAEAPAEHom_saDrojneSac_ceNeu_crCuc_maPha_auTri_aeGin_biChljeRho ru-KNKGSI-KAKGIT-IKKNVL-KQKGIT-KNRAVI-KNMAVI-KNKAVE-KNKAVN-KEAAVTMKAKGLTGm_biGDVEK GKKIFIMKGDVEKGKKLFVQRGSAKKGATLFKTKGDSKKGANLFKTRCSQCHTVEKCAQCHTVEACLQCHTVEKCAQCHTLEEGGKHKTGPNLHGLFGRKTGQAPGYSYTAAN-GGKBKVGPNLHGblGRKTGQAAGFAYTDAN —GGPBKVGPNLHGIFGRHSGQAEGY$YTDAN-GGGNKIGPALHGLFGRKTGSVDGYAYTDAN--GNSKAGEKjfFKTK C A G J C H T V D K G A G U K Q G P N L N G L F G R Q S G T T P G Y S Y S A A N —GNSKSGEKIFKTKGNPDAGAK1FKTKGDPKAGEKIFKTKGDLARGEKIFKTKGDAAAGEKVSK-KWGEDfbMEWNEDfbFEWDENMMSEWDENflFEWEEKtLYDWEEKILYDWEENTbYDWGZZTLYEWGESTLYEWTEANLAACAQCHTVDK GAGBKQGPNLNGLFGRQSGTTAGYSYSTAN-CAQCHTVDAGAGHKQGPNLHGLFGRQSGTTAGYSYSAAN-CAZ CHTVZK GAGBKQGPNLHGLFGRQ5GTTAGYSYSTGN-CAQCHVAEK GGGHKQGPNLGGLFGRVSGTAAGFAYSKAN-CLACHTFDQ GGAHKVGPNLFGVFENTAAHKDDYAfSESYTEYLEN PKKYIPYLEN PKKYIPYLTN PKKYIPYbEN PKKYIPYLLN PKKYIPYLLN PKKYH>YLLN PKKYItYLLN PKKYIfYLLN PKKYMFYVKD PKAFVLEKSGT KMIFVGIK KKEERADLI&YL KKATNEGT KMTFAGLK KPNERGDLIAYL KSATK-GT KMAFGGLK KEKDRNDLITYL K K A C E —GT KMAFGGLK KDKDRNDIITFK K E A T A —GT KMVFPGLK KPQDRADLIAYL K E A T A —GT KMVFPGLK KPQDRADLIAYL K E S T A —GT KMVFPGLK KPQDRADLIAYL KKATSSGT KMVFPGLK KPZZRADLISYL KQATSQEGN KMVFAGLK KPEERADLIAYL KQATA-GDPKAKS KMTFK-LT KDDEIENVIAYL KTLKРис.
1.13. Сравнение последовательностей цитохрома с (составлено S.Rensing).Десять выбранных последовательностей аминокислот (однобуквенный код) самых разных организмов расположены так, что соответствующие позиции стоят одна над другой по вертикали. Полноесовпадение отмечено темной тонировкой, позиции сходных аминокислотных остатков (например, I/L/V: изолейцин/лейцин/валин) отмечены серым. Представлены цитохромы с человека (Homosapiens, Homsa), дрозофилы (Drosophila melanogaster, Drojne), аскомицетов — Saccharomycescerevisiae (Sac_ce) и Neurospora crassa (Neu_cr), покрытосеменных растений — тыквы (Cucurbitamaxima, Cucjna), фасоли (Phaseolus aureus, Pha_au), пшеницы (Triticum aestivum, Triae); деревагинкго (Ginkgo biloba, Ginbi), зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii (Chlre), а также бактерии Rhodospirillum rubrum (Rho_ru) как представителя прокариотрасположенных в одинаковых позициях,выражают при сравнении последовательностей в процентах.
Если совпадения последовательностей явно (!) превышаютслучайное (около 5 %. к тому же у негомологичных белков наличие даже коротких участков с полным совпадением ввысшей степени маловероятно), то сравниваемые последовательности считаютгомологичными, т.е. и филогенетическиродственными. Все до сих пор секвенированные белки можно распределить наменее чем 150 друг другу негомологичных семейств. При этом каждое из них содержит и много белков с неодинаковыми функциями. Эволюция белков (и, следовательно, генов) очевидно шла на удлинение немногих исходных последовательностей.олигопептидах или просто о пептидах.
По молекулярной массе белка можно приблизительно вычислить число слагающих его аминокислот, и наоборот. Средняя молекулярная массааминокислотного остатка в полипептиднойцепи принята за 111 Да. Полипептиды из 100 —800 аминокислот обладают поэтому молекулярной массой около 11 —88 кДа. Полипептидныецепи массой более 100 кДа (>900 аминокислот) встречаются редко. Интересный пример:растительная протонная АТФаза — белок,важный для энергизации плазмалеммы, который «выкачивает» из клетки (см.
рис. 6.4;6.5) ионы водорода при гидролизе АТФ. Этотфермент является полипептидной цепью изоколо 950 аминокислот (молекулярная массаоколо 105 кДа).Большинство белков содержат от 100 до 800аминокислот, хотя встречаются и более короткие, и более длинные полипептидные цепи.Если аминокислот меньше 30, то говорят обПространственное расположение полипептидной цепи определяется ее первичной структурой. Правда, закономерности,согласно которым белковая молекула скла-1.3.2,2. Пространственнаяструктура1.3. Белкидывается определенным образом в структуры высшего порядка, еще не до концапонятны. Небольшие участки полипептидной цепи из 5 — 20 аминокислот образуют локальные вторичные структуры, устойчивые за счет водородных связей между С = 0 - и NH-группами между удаленными в первичной последовательностиаминокислотами.
Из-за того что пептидную связь можно рассматривать отчастикак двойную, она более плоская и жесткая, а связи с соседними Са-атомами могут свободно поворачиваться (см. рис. 1.12).Цепи из чередующихся пептидных связейи С0-атомов могут поэтому принимать несколько пространственных конформаций.Наиболее обычные элементы вторичнойструктуры — правозакрученная и спиральи |3-складчатый слой (англ. p-sheet); кроме59них встречаются р-петли (англ. p-turns) ислучайные витки (англ. random coils). Случайными витками, как правило, связанымежду собой а-спирали и/или р-складчатые слои.В а-спирали водородные связи образуются между С=0-группой одной аминокислоты и NH-группой каждой четвертойиз следующих аминокислот продолжающейся последовательности (рис. 1.14).Благодаря этому и возникает правозакрученная спираль, полный виток которойсодержит 3,6 аминокислоты.
Остатки аминокислот, не принимающие участия в образовании скелета из полипептидных связей и С„-атомов, отходят от спирали наружу. Обычно в а-спиральных вторичныхструктурах встречаются аминокислоты аланин, глутаминовая кислота, лейцин иАнтипараллельный|3-складчатый слой|а-спиральПараллельныйр-складчатый слой^•Рис. 1.14. Вторичные структуры полипептидов (по P.Karlson):А — а-спираль; В — антипараллельный и параллельный В-складчатый слои: в параллельном й-слоеС = 0 - и NH-элементы пептидных связей располагаются напротив точно такого же элемента, а в антипараллельном р-слое С=0-группа стоит против NH-группы (и наоборот).
Са-атомы обозначенычерными точками, R — боковые радикалы аминокислот; пунктир — водородные связи. При изображении третичных структур (см. рис. 1.15) для лучшей наглядности вторичные структурные элементыпринято показывать схематически и без аминокислотных остатков R. При этом складчатые слоиобычно изображают стрелками в направлении от N-конца к С-концу, а спирали — цилиндрами илиже винтовыми лентами60I ГЛАВА 1. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ — СТРОИТЕЛЬНЫЕ «КИРПИЧИКИ» КЛЕТОКметионин, реже аспарагин, тирозин, глицин и особенно редко пролин.Складчатый слой р образуется в результате установления водородных связей между функциональными группами С = 0 — иNH— в пептидных связях разных протяженных участков одной полипептидной молекулы, т.е.
между так называемыми р-нитями (англ. p-strands). р-Нити могут располагаться параллельно или антипараллельно, т. е. лежащие рядом р-нити тянутся либопараллельно — обе от N-конца к С-концу, либо в противоположных направлениях — одна от N-конца к С-концу, авторая от С-конца к N-концу (рис.
1.14).Аминокислотные остатки располагаютсяв Р-нитях, чередуясь то сверху, то снизуот плоскости каркаса нити. Обычно в р-слоях встречаются аланин, изолейцин, а также ароматические аминокислоты, режекислые и основные аминокислоты. Соседние элементы вторичных структур, в особенности р-нити, связаны часто посредством Р-петель из 4 — 8 аминокислот, стабилизированных, как правило, также засчет водородных связей. В области р-петлиполипептидная цепь резко изгибается, поэтому говорят также о петлях-шпильках(англ. hairpin turns). Именно поэтому р-петли способствуют образованию компактныхбелковых структур.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
