П. Зитте, Э.В. Вайлер, Й.В. Кадерайт, А. Брезински, К. Кернер - Ботаника. Учебник для вузов. Том 1. Клеточная биология. Анатомия. Морфология (1134214), страница 17
Текст из файла (страница 17)
В р-петлях обычно находятся аминокислоты пролин и глицин,а также аспарагин и аспарагиновая кислота.Процесс укладки белковой молекулызаканчивается образованием компактнойтрехмерной третичной структуры — ансамбля из элементов вторичных структур полипептидной цепи. Небольшие белки, содержащие до 200 аминокислот, образуютединственный домен. Молекулы с большим числом аминокислот могут структурироваться в два и более доменов, каждый из которых укладывается независимоот других. Часто в этом процессе принимают участие вспомогательные белки —уже упомянутые шапероны (Chaperone) ишаперонины (Chaperonine) (см. 7.3.1.2;7.3.1.4). Стабилизация третичной структуры часто протекает за счет:• образования дополнительных водородных связей;• образования дисульфидных связей;• установления неполярных взаимодействий, в особенности внутри молекулы;• других сложных модификаций, таких,например, как гликозилирование;• изомеризации Х-Рго-пептидных связей, которые в противоположность остальным пептидным связям, всегда являющимся тдоноизомерами (см.
рис. 1.12),могут встречаться в виде как цис-, так и/яраис-изомеров (X — любая аминокислота, Pro —пролин).В отличие от образования водородныхсвязей и неполярных взаимодействий,процессы модификации белка катализируются ферментами.С помощью рентгеноструктурного анализа или метода ядерно-магнитного резонанса (ЯМР-спектроскопии) удалось выяснить пространственную структуру многих, даже сложных белков вплоть до расположения отдельных атомов (рис. 1.15).При этом оказалось, что число типовтрехмерной третичной структуры белковограничено, и соответственно можно выделить ограниченное число семейств белков: их насчитывается чуть больше 1 100.Внутри одного структурного семействамогут встречаться белки, аминокислотные последовательности которых не гомологичны.В зависимости от доли разных элементов вторичных структур образуются глобулярные либо фибриллярные белки.
Первая структура характерна для ферментов,вторая встречается у многих структурныхбелков. Многие белки несут непептидныепростетические группы (греч. prostetos — добавленный). В зависимости от типа дополнительной простетической группы различают глико-, липо-, хромо-, фосфо- илиметаллопротеины. Выше упомянутый цитохром с является хромопротеином: в негов качестве простетической группы включен гем.Трехмерная структура белка сочетаетстабильность с динамичностью. Так, оченьмаленькие, как правило, активные центры фермента влияют на общую конформацию молекул.
Значительная часть третичной структуры служит для того, чтобыс высокой точностью осуществлять обра-1.3. Белки |Рис. 1.15. Третичная структура триозофосфатизомеразы пекарских дрожжей (Saccharomycescerevisiae). Схема мономера фермента (поLStryer).В клетке фермент находится в активной формев виде димера. Представлена только конформация каркаса аминокислотной цепи (ср. с рис.1.14). Структура состоит из 8 параллельных(3-петель (см.
рис. 1.14) (тонированные стрелки в центре молекулы белка) и 8 расположенных на периферии а-спиралей, связанных между собой с помощью этих петельзование и стабилизацию структуры активного центра. Для многих белков характерны функциональные конформационныеизменения. Так, например, у рецепторов иферментов конформация меняется послеих связывания с лигандами.
При этом говорят о индуцированном соответствии(англ. induced fit) конформации активногоцентра белка и его субстрата. Измененияконформации происходят также у моторных белков в ходе их цикла работы (например, миозин, динеин, кинезин; см.2.2.2.2) или транслокаторов (белков-переносчиков) по мере транспорта (см.6.1.5; 6.2.3). Обратимые химические модификации определенных аминокислот,такие, например, как фосфорилирование, воздействуют на активность белкаобычно через конформационные изменения. То же касается и присоединения аллостерических регуляторов к ферментам61(см.
6.1.7). Таким образом, структура ифункция белков находятся под влияниемразнообразных регуляторных процессов.По способу действия белки можно охарактеризовать как молекулярные машины клеток.Структура и функция большинства белков зависят от состояния внутриклеточной среды (в том числе от значения рН,ионной силы).
Растворимые белки сильногидратированы, что обусловлено наличием полярных и заряженных аминокислотных остатков на их поверхности (см. 1.1).Зато аминокислоты, находящиеся внутримолекулы белка, стабилизируют ее конформацию благодаря неполярным взаимодействиям.Резкие изменения значений рН илинагревание приводят к денатурации белка.При этом разрушается его третичнаяструктура, а при известных условиях ивторичная структура. Благодаря взаимодействию разных белков между собой, например, вследствие оголения неполярныхостатков при денатурации, происходитпроцесс агрегации и в конце концов коагуляция (преципитация) белка. Обычнотакое состояние необратимо и его называют необратимой денатурацией.1.3.2.3. Белковые комплексыМногие белки могут выполнять своифункции только в соединении с молекулами того же или других белков.
Такие белковые комплексы рассматривают как четвертичные структуры, а составляющие ихсубъединицы называют протомерами (отгреч. meros — часть). Если имеется толькоодин сорт субъединиц, говорят об гомоолигомерном белковом комплексе; гетероолигомерные белковые комплексы состоят из двух или нескольких разных субъединиц. Четвертичные структуры удерживаются вместе не с помощью ковалентных связей, а за счет других взаимодействий (водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий). У структурныхбелков четвертичные структуры могут достигать значительных размеров: микротрубочки и нити актина (актиновые филаменты) достигают в длину нескольких мик-62ГЛАВА 1 МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ — СТРОИТЕЛЬНЫЕ «КИРПИЧИКИ» КЛЕТОКрометров, в то время как их глобулярныепротомеры (тубулин.
актин) имеют диаметр всего 4 нм.В качестве примера белкового комплекса на рис. 1.16 показана протеасома. Протеасомы имеются у всех организмов, ихфункция — разрушение регуляторных инеправильно сложенных белков. Таким образом, они служат для «оборота белков»(англ. protein turnover), т.е.
постоянногообновления белков клетки путем разрушения и новых синтезов (см. 7.3.1). Протеасома обладает трубчатой четвертичнойструктурой (рис. 1.16), причем активныецентры разных составляющих ее протеазрасположены на внутренней стороне трубки. В результате расщепляются только теполипептиды, которые проникают внутрьпротеасомы. Другие примеры белковыхкомплексов — шаперонины, к которымотносится состоящий из 14 идентичныхпротомеров ШрбО-шаперонин пластид (см.7.3.1.4, рис. 7.18).Мультиферментный комплекс образуется, когда в единую четвертичную структуру объединены разные ферменты. Некоторые из этих комплексов, способные катализировать целую цепь последовательных реакций, обладают крайне высокими молекулярными массами — свыше7 106 Да, например состоящий почти из100 протомеров комплекс пируватдегидрогеназы (см.
6.10.3.1). Часто белки-катализаторы бывают связаны с регуляторными субъединицами. Вообще, протомерычетвертичных структур могут взаимно влиять друг на друга, например, в том смысле, что переход одного протомера из неактивной в активную конформацию содействует соответствующей активации всехостальных протомеров (кооперативное! ь.см. 6.1.7).Рис. 1.16. 208-протеасома как пример мультимерного ферментного комплекса (А, В — оригиналы H.Zuhl, С — по H.Zuhl, с любезного разрешения)А — вид комплекса при высоко разрешающейэлектронной микроскопии; В — реконструированное по нескольким электронно-микроскопическим препаратам изображение протеасомы,s котором различимы субъединицы; С — схесматический продольный срез через 20S-nporeасому Этотмультимерный, трубковидный протеазный комплекс состоит из 4 колец по 7 субъединиц в каждом, внутри р-субъединиц располагаются активные центры.
Узкие отверстия трубчатых камер (диаметр < 2 нм) пропускают только развернутые белковые молекулы Распознавание расщепляемого белка, маркированного убиквитином,происходит с помощью дополнительных белков на правом или левом концах 208-комплекса (здесьне показаны), благодаря чему возникает 265-комплекс (S — единицы седиментации, см. бокс 2.1)1.4. Полисахариды63ленные или разветвленные цепи-макромолекулы. Полисахариды, состоящие только из одного сорта строительных блоковмономеров, называют гомогликанами, а издвух и более сортов мономеров — гетерогликанами. Структурные полисахариды располагаются снаружи клеток. Они принимают участие в построении клеточных стенок растений. Как внутри, так и снаружиклеток откладываются запасные полисахариды, служащие резервом веществ и энергии.1.4.1.
Моносахариды,строительные блоки(звенья цепей)полисахаридовРис. 1.17. Вирусная частица вируса золотистой мозаики турнепса (TYMV = Turnip YellowMosaic Virus) в негативном контрасте (ЭМ-фото.P.KIengler, Siemens AG)Капсид — белковая оболочка вируса, построенная из 32 капсомеров, окружает РНК-содержащий центр. Каждый капсомер состоит в своюочередь из 5 или 6 глобулярных белковых молекул в качестве протомеров четвертичнойструктурыНуклеиновые кислоты, как правило,ассоциированы с белковыми комплексами. Так, ДНК хромосом клеточныхядер по большей части объединена вкомплекс с октамерными гистоннымикомплексами в нуклеосомы (см рис.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
