П. Зитте, Э.В. Вайлер, Й.В. Кадерайт, А. Брезински, К. Кернер - Ботаника. Учебник для вузов. Том 1. Клеточная биология. Анатомия. Морфология (1134214), страница 15
Текст из файла (страница 15)
Исключением являютсялишь транспортные РНК (тРНК, tRNA),которые никогда не связываются с белками. Единственная цепь РНК легко разрушается ферментами нуклеазами, поэтомувнутримолекулярные спаривания оснований и ассоциация с белками повышаютустойчивость молекулы. К тому же вторичные и третичные структуры важны дляфункционирования молекул РНК. Итак,как мы уже упоминали, имеются следующие отличия от ДНК:• наличие рибозы вместо 2-дезоксирибозы;• наличие урацила вместо тимина;• значительно меньшая величина молекул РНК по сравнению с ДНК.Разнообразие структуры определяет ифункциональное многообразие различныхвидов РНК (табл.
1.2). Большинство коротко живущих молекул информационной, илиматричной, РНК (иРНК, мРНК) (messenger-RNA) представляют собой переписанные участки генов (см. 7.2.2). Они служатматрицей в процессе трансляции на рибосоме при последовательном присоединении к ней стабильных транспортныхРНК, несущих определенные аминокислоты, и, таким образом, определяют последовательность аминокислот в белке.Также стабильные рибосомальные РНКпринимают участие в построении рибосом. Кроме того, в белковых комплексахвстречаются малые цитоплазматическиеРНК (мцРНК, scRNA; англ. small cytoplasmic), например, как составная частьсигнального комплекса SRP1, которыйиграет определенную роль в трансляции(см.
7.3.1.4). Малые ядерные РНК (мяРНК,snRNA; англ. small nuclear) участвуют впроцессинге транскрибированных мРНКи тРНК (см. 7.2.2.2).1SRP — signal recognition particle (англ.) —частица, распознающая сигнал. — Примеч. ред.54| ГЛАВА 1. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ — СТРОИТЕЛЬНЫЕ «КИРПИЧИКИ» КЛЕТОКТ а б л и ц а 1.2. Приблизительные размеры и функции 3 видов РНКпо сравнению с ДНКНуклеиноваякислотаРазмер, н. п.ФункцияДНКСвыше 100 млнХранение информации (гены)мРНКОт нескольких сот до 10 000и болееПереписанный участок гена переноситк рибосомам информацию для синтезабелкарРНК4 вида (в клетках эукариот): около 120,150, 1700, 3 500Обеспечение структуры и функциирибосомтРНК80-90Переносят аминокислоты к рибосомам1.2.5. Вирусы, фаги,вироидыВирусы — облигатные паразиты эукариот, фаги — такие же паразиты прокариот.Речь идет о частицах, которые слишком просты, чтобы размножаться самостоятельно,и используют для этого метаболическуюактивность живых клеток.
Их нуклеиновыекислоты — двухцепочечные или одноцепочечные ДНК — несут генетическую информацию; они могут мутировать и приподходящих обстоятельствах также и рекомбинировать. Именно фаги сыграливажную роль как модельные организмы вразвитии современной генетики.У вирусов и фагов нуклеиновые кислоты образуют комплекс с белками. Молекулы белков обычно образуют высокосимметричную структуру оболочки, называемую капсида (см. рис.
1.17). Она выполняет структурную и защитную функции иважна при инфицировании новых клетокхозяина. У «сложных» вирусов имеетсядополнительно рыхлая мембранная оболочка. Она образована клеточными мембранами последней клетки-хозяина, новключает также и специфические вирусные гликопротеины.Вироиды не имеют таких оболочек, аявляются очень маленькими, содержащими всего 250 — 370 оснований, кольцевыми или палочковидными свободными молекулами РНК, которые могут действовать как возбудители болезней растений(см. рис. 1.10, С).
Веретеновидность клубней картофеля и болезнь каданг-кадангкокосовых пальм вызываются именно вироидами. Вироиды попадают в новое растение-хозяин через поврежденные клетки и нарушают их метаболизм, вмешиваясь в процесс образования молекул РНКхозяина.1.3. БелкиБелки, причем самые разнообразные(иногда их называют протеинами, от греч.protos — первый), находятся во всех клетках. Очень многие из них являются ферментами, которые осуществляют метаболизм (обмен веществ) в качестве специфических биокатализаторов (см.
6.1.6) илислужат катализаторами для правильногосвертывания новообразованных молекулбелка в третичную и четвертичную структуры. Эти белки-помощники разделяют надва класса — шапероны и шаперонины(франц. chaperon — компаньонка) (см.7.3.1.2; 7.3.1.4). Структурные белки не обладают ферментативной активностью, нохарактеризуются высокой стабильностьюи способностью образовывать очень крупные, высокоупорядоченные комплексы,в том числе нитевидные или трубчатыеструктуры — филаменты и микротрубочки.
Структурные белки и ферменты располагаются не только внутри клеток, нои снаружи. Наконец, рецепторные белки1.3. Белки |55служат для специфического узнаваниясигнальных веществ, таких как гормоны,феромоны, элиситоры, или специфических поверхностных структур, в частности, на яйцеклетке при оплодотворении.Присоединение лигандов при высокоспецифичном распознавании, запускает внутри клетки каскад реакций вторичных мессенджеров, что приводит к клеточномунокислоты глицина R = Н. Эта аминокислота в отличие от всех остальных оптически не активна, так как Сге-атом замещенсимметрично.
Прочие 19 аминокислот проявляют оптическую активность и относятся к L-ряду. Принадлежность к L-рядуможно определить по расположению заместителей в структурных формулах, изображенных по Эмилю Фишеру (так назыответу. Транслокационные белки входят вваемая фишеровская проекция): если насостав мембран, они специализированытак, что узнают и пропускают через мембраны определенные молекулы или ионы.верху записать наиболее окисленный Сатом (в данном случае — карбоксильнаягруппа), а вертикально разместить самуюдлинную углеродную цепочку, го рассматриваемое соединение принадлежит к Lряду, если определяющая группа (здесьаминогруппа —NH2) располагается слева(лат. laeve — слева)1.
Если эта группа стоитсправа, значит, перед нами D-форма (лат.dexter — правый). С а проявляет S-конфигурапию согласно Cahn-Ingold-Prelog-номенклатуре (за исключением цистеина: Rи глицина). R- или S-конфигурашгя асимметрично замещенного С-атома устанавливается на основании правил старшинства для четырех разных радикалов и является системой классификации совершенно независимой от D- или L-номенклатуры.Отдельные аминокислоты линейносвязаны в белках пептидными связями между карбоксильной группой одной и аминогруппой следующей аминокислоты. Образование пептидной связи соответствуетобразованию амида кислоты и может формально (!) рассматриваться как реакцияконденсации с выделением воды (рис. 1.12).Фактически синтез полипептидов (см.7.3.1.2), идущий в клеточных рибосомах,значительно сложнее.
Пептидные связиможно расщеплять гидролитически. Переваривание белков соответствует их гидролизу.У всех белков принимающие участие вобразовании пептидных связей атомы иСа-атомы связаны в однообразно струк-Сократительные белки (моторные протеины) являются молекулярными «силовымимашинами», они переводят химическуюэнергию в механическую работу. Запасныебелки в больших количествах накапливаются в семенах, а также и в вегетативныхзапасающих органах и в меньшем количестве — в большинстве типов клеток. Благодаря протеолизу из запасных белковвысвобождаются аминокислоты, необходимые для синтеза новых других белков(см. 6.17.4)'.1 , 3 .
1 . Аминокислоты,входящие в состав белковБелки являются полипептидами — гетерополимерными макромолекулами, состоящими из линейно связанных междусобой а-аминокарбоновых кислот, упрощенно называемых аминокислотами. Нарис. 1.11 показаны 20 аминокислот, входящих в состав белков, они сгруппированы по ряду характерных признаков.Обший для всех аминокислот планстроения, показанный сверху слева нарис.
1.11, характеризуется тем, что Са-атомсоединен с карбоксильной группой, аминогруппой, атомом водорода и остатком —радикалом R, отличающимся у разныхаминокислот. В простейшем случае, у ами1Часто белки выполняют не одну, а несколько функций. Так, структурные белки микротрубочек (тубулины) участвуют в транспортемолекул внутри клетки.
Белки филаментов обладают АТФазной каталитической активностьюи т.д. — Примеч. ред.1В оригинале дано «laevis, links», что неверно. Laevis означает гладкий, тогда как прилагательное laeva существовало только в женскомроде, восходя к несохранившемуся laevus —левый. — Примеч. ред.1.3. Белки |Rт[HH3NHOиH*Он2оHД.*Н J,<• СIEN-конецTifRH3NHiЯH'ОIIС' Ч Г5 Карбоксильныйконецнu-жтРис.
1.12. Образование пептидной связи;А — образование пептидной связи можно считать (формально!) реакцией конденсации с выделением воды. Пептидные связи с Сд-атомами образуют скелет молекулы, от которого наружу отходят боковые радикалы (R). Из-за тогочто пептидная связь частично обладает свойствами двойных связей (В), пептидная связьжесткая и планарная, а соседние связи сС а -атомами могут свободно поворачиватьсятурированный линейный каркас.
Многообразие структур и свойств белков определяется последовательностью аминокислот (т.е. боковых радикалов R) и вытекающих из этого структурных особенностей.Как показано на рис. 1.11, боковые заместители отличаются величиной, полярностью, а у основных и кислых аминокислот также наличием способных к диссоциации групп.
В пределах физиологическихзначений рН — от 4 (клеточные стенки,вакуоли) и 7 (цитоплазма) до 8,5 (стромахлоропластов на свету) — для белков, какправило, характерны электрические заряды. Значение рН, при котором на белкахне обнаруживают электрического заряда(т.е. положительные и отрицательные заряды взаимно компенсируются) называют изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке белки особенно легкоосаждаются, так как имеют слабые гидратные оболочки (см. 1.1).1 . 3 . 2 . Строение белков1 . 3 .
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
