Ю.А. Овчинников - Биоорганическая химия (1128694), страница 42
Текст из файла (страница 42)
Т малый меромназин обладает АТФ- аз юй активностью и способен сааэыватьсн с аюином. Вкодлщие а его структуру пюбулярные *головки* миозина ответсттинны за фсрмеитативную активность и связывание актива. Толстая нить образуется путем агрегвнии молекул миозиив, прн ем пало кообразные у «стки миозниа формируем стерлгсиь нити, а «головки» оалзыюютсв ориентированными наружу по спирали (рис. 147, 14В). Взаимораспол гкение толстык и тонкиз нитеи изображено ив рисунке !4й; толстая нить осушесталнет контакт с 6 соседними тонкими нитямн. Тонка» нить жхтоит из моиомеров актнна (так называемо о С-ватина), упакованныа в двунитчатые со ральные структуры (Р-вагин рис, (49).
В «виааках спирали р-актниа расположены молекулы тропомиоэина, а черсз кагкдые 40 нм вдоль нити локализованы молекулы тропинин». Тропонин Ь о юг вокал роль белков А-", 1, ( Н 3 к -Д---.—.)--) ~-НЫ $) й! т ыьсе . г м» т . (ю,с* тг гй з белки и иеитнды т м.з т н и . мт с.м гг, ч ча Ф«ег М «г а за и тр номнозни образуют комвлекс. функциональна» р .ть оторзго тШКлючаетса в регулнцн езаимодействи» «кти а с миозииом Гс участием Са'' Г. В пр цессе сокрашени» нроискоднт чередование стадий образования и разрушении чсшивок менду головками молекул мнозииа и С-актииовмми участкамн тонки» нитей. В таблице (( п(идста тена карактеристнка осиовны» белков миобмбрилл (»ключ»я минорные компонеитм).
т »пни »рпр н юем ра( и КОВПВГЕН Волоки» коллапс»а очень про иы, они »»едят а состав сукожилнй, кожи, кряиый, кроаеноснык сосудон Колл»ген, составляющий около одной трети есе» белю» поз»о»очны», относится к фьо(юлллрным летии ь образующим длинные нити — фнбриллы. к таким бы~кем прииадде~кат также «-кера тины волос и шеро|и, фиброии шелке; основой ик служат с летенные вместе «.спиральны оептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибрнллярнык белков были изучены в начале 30-к ~оде» У.
Астбери. Коллагеноаые нити образуются путем плотной укладки (четырь. я уступами) молекул грллокол.»мена (рис. (50(.Ощельиые тро- Моюнлы Ч(опыт»или' -4 4= ° » ° ' » ° я ° ° и н. ф н ='и ° ° и. -.а гс(здпгг тр н юме на гюколлаген аые молекулы не связаны мюклу собой, а «разрывак» мегкду ними нередко кристаллизуется фосфат кальция !например, е зубах и «остях!. Тропоколлашн - основная структуриав единица кпллагенв, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех пплнаептиднмк цепей — двух п1 н одной а2. Эш цепи находятся а особой, присушей лишь коллагеиу конформации и образуют тройную спирала Амннокислотныи состав цепей необычен и характеризуется высоким солвржаиием остатков глицнна и пролина, а такгке валичием остатков 4-гидронсипролииа и 5 гндрокснлизигм.
В аыинокнслотиой воследовашльиостн пеней практически иа каждом третьем месте накгдитсп остаток глнцинв, н наиболее часто «овторяюшиис» фрагмент пеотндиой цепи имеет структуру Бели н лепт дъ~ -лйу Рго — Нурто —. тра Ф ° — убж;6ббЯ,2ббчб2255!Р Прс н г, ° ли гре Ше,гц, С*«! ч Полипа первичная структура цепей определена в !руо г. К Кю. иоы.
Биосинтез коллагеиа, осуществляемый в фибробластах, прете кает весьма сложи . Сначап» его цепи синтезируются иа полисомак в виде предшест еиииков, образуя ирокопшген. В астности, прело н«1. 2-цепей имеют молекулврную мессу самые 120 ООО каншый. Пептиднме цепи затем гищюксилируются и гликозилируются посттрвислаципине, как зш схематически показано на рисунке 151. Гндрокснлированне проколлаген ссуществли тс у тием фермента проток .л ггн- нйро сн лы, испольтуницего в «ачесгве кафа тода витаыми С (аскорбиновую кислоту) (см. с.
бйсз. Коллаген, который синтезнруетси при недостатке или Огсугсигим витамина С, оказывается в существенной степеии лмшемным гилрокшльных групп н сост етствснно О-глиып, и ьнык остатков, то препятствует об(юзаианию полноценнык волоком н шыяетси при иной часто встречающихся педеженггй кожи, десен, ломююти сосудов и других прнзнвыю, хвракттрнык дл» цинги. йнолаг ческая роль белков ,нсн„пьо,сн, н, сн, н,снтсн ,ымгг гснхс н ,о „оус ьр д-сн шдн. о к„ым сн,сн н ,,й;- с сисис о 'с-1нсн,снт сн,о,с с' 'сн й Шм ' сн 26О бел гент дь х Оду ( рщ х щу рго).
по приводит к тлжелпму поры«чиню соединительных ткагмй) это няблюдаегс» при газовой генг(мне, Сущштауют и тк*не ые «ол- лагеназьс кпторме действуют сшцифичио„вызывая ограни юнимй притеплив «опта сна. 1 с го ( С! 1 снт сню сн сн ' снт с.н. "Снз сн, с).— .. — ф сн — -сн г ню — ( н,— Сн — сн.
1 сню 1 Снт снт нн. ! С н. 1 Сыт ! сн Прочносю «оллвгеноеых волокон (нить се минем окопе 1 мм вдерживакт нагрузку более 1О к).1 во многом достигается та счет дополнительных ковалеитныэ сшн ок» мелшу м лекулами тропа«пллагена (рнс. !52). усгано *еио, что в образовании «сшив к участвуют гэювным образом остатнн ).уь и Ну1.уэг ик фермент»тинное окисление приводит к с ответствующим альлегидвм„вступи щнм в «л дольную «онденсацию нли дающим шиффовы основания (рнс. 153). стошнит образуюшикся мостиков уста»вал«ивето» посщ ик восстановления бор идрндамн металлов или гидро»невест«ого расшецлеии .
ннтсрегио, то упозр.бление животнымн особого сорта прока (! »(йущз ш)огыш) приводит к.агнриэму, т. е. неправильному развитию скелета, обусловленному поражением «оллагенсодержащи» тканей. Причиной явлаетсн высокое содержание в горохе б-аминопропионитрнлв Н.щсйсбН.СН, являн«пегас» но~иным ингибитором Саг -актив»руемой аминакснлдзы; в результате ие образуютси ельнегидиые группировки и резко уме«ынаезся процент сшивок . Чмсппа сшивок завищп от функции и котра "та ткани. «оллагеиоаю волокно в щикмх ткана» (ятык, хвост и т. п.) тешите* слабо, а в случае ахиллесова суки«калма — прочно; молод ткани имеют сравнителыю небольшой процент «сшиеок и по эзоп причине ока ыеа я у ш р» "пюримымн. болз»ген способ.н разрушаться иод деистм ем спец фических ферментов-коллагенез. В настности, одна из коллаге)мз микробно~е пронсхожшния (сйп)тнйою Ьмо!упснш) гмдролизует в к эпигоне связь Блнзкнманэлщпм колл»ге«в явлнетсн э с㫠— белок эластнчнмк волокон, содергквщнйс» в стенках кровеносных сосудов, в саят.
как, в тканях шен у гусей н лебелей. Характерное свойство эла. стнна — способность епг рвстягн втык а нес олька раз. В структурном отношении ан «нвлопгчен «оллвгену, однако имеет мала остатков Нуйго н совсем не содерлгнт остатков Ну(.ух Процент с эо у на с ючнт льн са, астречаютс 261 6 о о нчес«а«роль е ндае н не к понетн сшв де узлов, кэк, нвпрнмед в слу. чае образок«пня пронзаолдых десмознн» ((мс. 154!. Элвстмновые волокн» «е расщепл ются трннснна, но медленно гндралнзукпся попс«нам прн рН2. Холл г» э сгн практнческн нервьтэарнмы в воде.
Прн зкстракцнн нерастворн маго каллвгена «одой прн ! ОО кС получаются раатэары лат«на, «отарые прн ахлагкдевнн образу«я щль. Биологическая роль пептидов Нейропептиды и пептидные гормоны Нейропептиды пеняй, а шпаг« но морфнну. одаалять боль «мам«ать состояние эйфории. Снстемвтн ескне «сопело анна морфина н его сннтетнческнх анвлопгв привели в 1973 г л аткрытню апнатных реосптароа (С. Снайдер, Э. Саймон, Лл Тареннус н др.( (позднее были ндентнфнднрощны нл разные тнпм р. б, !. Папок эндагеннык лнгвнгюв к рецепторам прнэел к обнаруменню н установлен«в ст(юемня двух энкефалннов, вьщелен ~ых пер начально 3 мапв свинь (Д.
Хьюз, 19751.-- Ыег-вн сфалн а н 1.ен-э сфалнн». Ым нкефалнн Ьен.зн«еф лнн Туг Е!! -Б(у. Рйе. Ы.! Туг-. (!(у -О(у - Рпе -1.ео Н арал т«О . прннато наты ать лепт«вы, абнвруменные в мозге н способные алпнть на функцнн центральной нервной сн стемы. Х этой ме группе относятся пептнцы гнпотвлвмусв н гнпофнта, облвдаюшне шнрокнм спектра бнолагнческо л действию. Неы мне«на, что чнсло нейропеп ндоа знвчнтелыю, но лншь немнагне нз мнх нзучены в дастатачмой мере Бальшннстно нейропептндоэ синтезируется нервнымн «леткамн. Энкефалнны н зндорфнюл.
Энкефалнны и э«дар(шны — ыредст«ангеля так называе ых оп«о«днях пептидов, т. е. лепт«доз, дейстаующнх на морф«новые (анкетные! рецепторы головного газ«. Инт рес и зуч ню ваза«со сп обн стьо эт оед- Вскоре были выделены н охарактераэсеаны лрум и птнды а»Ой »1»уппы — н-, (!., у- н Ь-э»(ООрфнны (оноО»'снныс марф «) (сь Лн» Р. Гнллемнн, 1975 — 197б)» бсщ н ептнды )О 1б а Туг.*-би — б!у-*Рьс--Ме» -Т٠— Б г - СМ -.Су' — 5«г- С)п-.тьг- Рго — Ьен — УО1 — ТЬг 19 б ТУ» — б1У вЂ” С(У- РЬе-.М т ТЬ» Бщ- С)е - Ь)ь-Бег — б1п--ТЬг — Р«оу-Бсч — Уа1- -ть» — 1ен-. ЗО РЬ«й Бул — Ащ...АИ-И И --(у-.А --Ща -НЬ5-Буь -(у -С!у--б)п 17 У ТП вЂ” б!!У вЂ” СЬ РЬ» .Ме»--тлг--бег.— С1н--1)ь Бег-.б)»-.т)»г -Р»о- («О — Уа1 ТЬ» ( «н б Гуг — С1у -С)у- РЬе .МЩ .Т»г- Бег С1Н.
(уз -Бтг Нйп — ТЬг Р»о. 1лн- Уа(--т!»»-)ен 19 РЬе — (.уь Нескольно поз»ке удалось ндентнфнцнроеать еще рнд апнонднык Оептадоа а именна дннорфнн (1 17) нз ганофнза санньа (А. Гельдщтеан. 19791 н а- а р-неозадорфнны (Г. Матеус, 19591 1 (1 туо-С)у С!у В ! А»З ЩБ — И: Агл. Р. 1) -.С...ьу»--ВР-А р Ащ СЮ (1ннорфнн туг С)У- С)у РЬ (сч А»й С»- ту» Р»о Су о-Нсоэнлорфнн ту — С!у — Гйу — щ - С н щб.-(.ук--туг -Р Р.Нс: ндорфнн Пепт ды с ар сныреженной опноаднон а«тна остью а дел«н н нз лру »к нсточнакон б казоморфнн (н* гнлрщщзат е казенна! н дерморфнны А а В Ьаз кажи ю»кноамернка скол ля у Н1» Бноло»мческсе лейстене онноманмк пептнлпв анзаао регула. днан болсеык ощущений (анальгезна), эмоцнональнсгс поееденна.
![](https://s.studizba.com/z.php?f=/templates/si/i/noavatar.png&w=100&h=100&t=1"){kind=avatar}
